Estructura de las inmunoglobulinas Flashcards
¿Cómo podemos encontrar las Igs en el cuerpo?
Como receptores de células B y como moléculas solubles
¿Quiénes producen anticuerpos?
Únicamente células de la estirpe linfoide. Los anticuerpos en forma soluble solo producidos por células plasmáticas y células B en últimos estadíos de diferenciación.
¿Cómo se descubrieron las Ig?
Serie de experimentos en que descubrieron que en el suero de una persona enferma se observaba un aumento en la fracción de gamma globulinas al realizar una separación por electroforesis.
¿Dónde se encuentran los anticuerpos?
En el suero y otros líquidos corporales
¿Qué es la serología?
Estudio de los anticuerpos y sus funciones
¿Qué es la titulación de anticuerpos?
Cálculo de la concentración Ac tras
diluciones seriadas
¿Qué es el antisuero?
Suero en el que se encuentran Ac que se unen a un Ag particular
¿Cómo descubrimos la forma de los anticuerpos?
Haciendo digestiones con distintas enzimas (papaína, pepsina y reducción con mercaptoetanol)
¿Qué obtenemos al reducir con mercaptoetanol?
Al reducir con mercaptoetanol se obtenían dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras idénticas entre sí. Por ello, la estructura cuaternaria son las 4 cadenas.
¿Qué obtenemos al digerir con papaína?
La digestión con papaína nos daba 2 fragmentos unidos por un puente disulfuro (Fab) y un fragmento que se denominó Fc (fragmento cristalizable o fracción constante)
¿Qué obtenemos al digerir con pepsina?
Al digerir con pepsina se obtiene un fragmento que denominamos F(ab)2 (unión de los dos fragmentos Fab) y que se utiliza cuando no conviene tener Fc
¿Qué regiones tienen las Ig y cuál es su función?
Dominio constante y dominio variable. La capacidad de unión al antígeno le viene conferida por la región variable-hipervariable. La actividad biológica está conferida por las regiones constantes. La parte constante de las cadenas ligeras todavía no le hemos encontrado una función.
¿Qué son los dominios de inmunoglobulinas?
Serían una especie de bucles que aparecen en las moléculas de la superfamilia de las inmunoglobulinas. Forman una estructura de barril con láminas beta.
¿Por qué las Ig son flexibles y movibles?
Porque la estructura en dominios de inmunoglobulinas les permite tanto ondulación como cierta flexión y pueden tener región bisagra.
¿Qué les confiere la propiedad de producir aglutinación?
Flexibilidad y movilidad
¿Qué isotipos de Ig tenemos y cómo se definen?
IgM (mu), IgG (gamma), IgA(alfa), IgD (delta) e IgE (epsilon). En función de la cadena pesada.
¿Qué tipos de cadenas encontramos?
5 tipos de cadenas pesadas, mu, gamma, alfa, delta y epsilon; y 2 tipos de cadenas ligeras kappa y lambda.
¿Cuál es el isotipo más común?
Pensábamos que era la IgG porque medíamos únicamente el contenido en suero, pero es la IgA que se secreta a las cavidades del organismo.
¿Qué relación hay entre el nº de dominios constante y la bisagra?
Las IgG, IgD e IgA tienen 3 dominios constantes y una bisagra mientras que IgM e IgE tienen un dominio adicional y no poseen región bisagra.
¿Qué son los FRs y los HVR?
Los FRs son regiones de baja variabilidad dentro del dominio variable y tiene funciones de armazón esqueleto. Las HV son regiones hipervariables y corresponden a los CDR.
¿Cuál es la región más variable de una Ig?
El CD3 o HV3 del dominio variable
¿Qué estructura 2, 3, y 4 tienen las Ig?
La estructura 2º y 3º de las Ig son hojas antiparalelas, que forman en su estructura 4º la característica forma de Y.
¿Cómo se unen ambos lados de la Y de las Igs?
Con puentes disulfuro y con carbohidratos
¿Cuándo polimerizan los Ig?
Todas las Ig están en superficie en forma monomérica. La IgM se secreta de forma pentamérica, la IgA monomérica, dimérica (más común) y trimérica.
¿Cómo se da la polimerización?
Tanto IgM como IgA constan de una cola de 18 a.a. rica en cisteína en su región constante. La cadena J adicional se une a los residuos de ambas propiciando la polimerización.
¿En qué varían los subtipos de la IgG?
La IgG1, IgG2, IgG3 y IgG4 varían en el número y manera en que se forman los puentes disulfuro principalmente.
¿Qué Igs forman subtipos?
IgG (Ig1-Ig4), IgA (IgA 1e IgA2) y no presentan subtipos n IgM, ni IgD ni IgE.
¿Qué son los determinantes isotípicos?
Partes de la Ig que varían entre distintos tipos de Ig
¿Qué son los determinantes alotípicos?
Partes de la Ig que varían entre distintos individuos de una misma especie (diferentes alelos)
¿Qué son los determinantes idiotípicos?
Parte variable de la Ig
