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Inmunología > Estructura de las inmunoglobulinas > Flashcards

Estructura de las inmunoglobulinas Flashcards

1
Q

¿Cómo podemos encontrar las Igs en el cuerpo?

A

Como receptores de células B y como moléculas solubles

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2
Q

¿Quiénes producen anticuerpos?

A

Únicamente células de la estirpe linfoide. Los anticuerpos en forma soluble solo producidos por células plasmáticas y células B en últimos estadíos de diferenciación.

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3
Q

¿Cómo se descubrieron las Ig?

A

Serie de experimentos en que descubrieron que en el suero de una persona enferma se observaba un aumento en la fracción de gamma globulinas al realizar una separación por electroforesis.

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4
Q

¿Dónde se encuentran los anticuerpos?

A

En el suero y otros líquidos corporales

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5
Q

¿Qué es la serología?

A

Estudio de los anticuerpos y sus funciones

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6
Q

¿Qué es la titulación de anticuerpos?

A

Cálculo de la concentración Ac tras

diluciones seriadas

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7
Q

¿Qué es el antisuero?

A

Suero en el que se encuentran Ac que se unen a un Ag particular

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8
Q

¿Cómo descubrimos la forma de los anticuerpos?

A

Haciendo digestiones con distintas enzimas (papaína, pepsina y reducción con mercaptoetanol)

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9
Q

¿Qué obtenemos al reducir con mercaptoetanol?

A

Al reducir con mercaptoetanol se obtenían dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras idénticas entre sí. Por ello, la estructura cuaternaria son las 4 cadenas.

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10
Q

¿Qué obtenemos al digerir con papaína?

A

La digestión con papaína nos daba 2 fragmentos unidos por un puente disulfuro (Fab) y un fragmento que se denominó Fc (fragmento cristalizable o fracción constante)

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11
Q

¿Qué obtenemos al digerir con pepsina?

A

Al digerir con pepsina se obtiene un fragmento que denominamos F(ab)2 (unión de los dos fragmentos Fab) y que se utiliza cuando no conviene tener Fc

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12
Q

¿Qué regiones tienen las Ig y cuál es su función?

A

Dominio constante y dominio variable. La capacidad de unión al antígeno le viene conferida por la región variable-hipervariable. La actividad biológica está conferida por las regiones constantes. La parte constante de las cadenas ligeras todavía no le hemos encontrado una función.

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13
Q

¿Qué son los dominios de inmunoglobulinas?

A

Serían una especie de bucles que aparecen en las moléculas de la superfamilia de las inmunoglobulinas. Forman una estructura de barril con láminas beta.

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14
Q

¿Por qué las Ig son flexibles y movibles?

A

Porque la estructura en dominios de inmunoglobulinas les permite tanto ondulación como cierta flexión y pueden tener región bisagra.

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15
Q

¿Qué les confiere la propiedad de producir aglutinación?

A

Flexibilidad y movilidad

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16
Q

¿Qué isotipos de Ig tenemos y cómo se definen?

A

IgM (mu), IgG (gamma), IgA(alfa), IgD (delta) e IgE (epsilon). En función de la cadena pesada.

17
Q

¿Qué tipos de cadenas encontramos?

A

5 tipos de cadenas pesadas, mu, gamma, alfa, delta y epsilon; y 2 tipos de cadenas ligeras kappa y lambda.

18
Q

¿Cuál es el isotipo más común?

A

Pensábamos que era la IgG porque medíamos únicamente el contenido en suero, pero es la IgA que se secreta a las cavidades del organismo.

19
Q

¿Qué relación hay entre el nº de dominios constante y la bisagra?

A

Las IgG, IgD e IgA tienen 3 dominios constantes y una bisagra mientras que IgM e IgE tienen un dominio adicional y no poseen región bisagra.

20
Q

¿Qué son los FRs y los HVR?

A

Los FRs son regiones de baja variabilidad dentro del dominio variable y tiene funciones de armazón esqueleto. Las HV son regiones hipervariables y corresponden a los CDR.

21
Q

¿Cuál es la región más variable de una Ig?

A

El CD3 o HV3 del dominio variable

22
Q

¿Qué estructura 2, 3, y 4 tienen las Ig?

A

La estructura 2º y 3º de las Ig son hojas antiparalelas, que forman en su estructura 4º la característica forma de Y.

23
Q

¿Cómo se unen ambos lados de la Y de las Igs?

A

Con puentes disulfuro y con carbohidratos

24
Q

¿Cuándo polimerizan los Ig?

A

Todas las Ig están en superficie en forma monomérica. La IgM se secreta de forma pentamérica, la IgA monomérica, dimérica (más común) y trimérica.

25
Q

¿Cómo se da la polimerización?

A

Tanto IgM como IgA constan de una cola de 18 a.a. rica en cisteína en su región constante. La cadena J adicional se une a los residuos de ambas propiciando la polimerización.

26
Q

¿En qué varían los subtipos de la IgG?

A

La IgG1, IgG2, IgG3 y IgG4 varían en el número y manera en que se forman los puentes disulfuro principalmente.

27
Q

¿Qué Igs forman subtipos?

A

IgG (Ig1-Ig4), IgA (IgA 1e IgA2) y no presentan subtipos n IgM, ni IgD ni IgE.

28
Q

¿Qué son los determinantes isotípicos?

A

Partes de la Ig que varían entre distintos tipos de Ig

29
Q

¿Qué son los determinantes alotípicos?

A

Partes de la Ig que varían entre distintos individuos de una misma especie (diferentes alelos)

30
Q

¿Qué son los determinantes idiotípicos?

A

Parte variable de la Ig

Inmunología (13 decks)

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