Metabolismo geral das proteínas e síntese de aminoácidos Flashcards

1
Q

O que é o índice químico?

A

Percentagem que o a.a limitante (a.a essencial que está em menor quantidade na proteína) do alimento representa relativamente a uma proteína de referência.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

O que é o valor biológico?

A

Fração de a.a absorvidos que são retidos pelo organismo.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Como se dá a síntese de glutamato, e qual a enzima que catalisa a reação? De que tipo é a reação? Quem são os dadores do grupo amina? Qual a outra forma de formar glutamato?

A

Ocorre uma amidação redutiva do α-cetoglutarato, numa reação catalisada pela desidrogénase do glutamato, com concomitante oxidação do NADPH. Fisiologicamente reversível. Amónio do meio ou outros aminoácidos. Através da transaminação do alfa ceto glutarato.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Como se dá a síntese de glutamina, e qual a enzima que catalisa esta reação? De que tipo é a reação? Quem é o dador do grupo amina?

A

Amidação de um glutamato. Sintétase da glutamina. Fisiologicamente irreversível. Amónio do meio

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Que tipo de reações são as transamínases? Qual o grupo prostético das enzimas que catalisam estas reações?

A

Fisiologicamente reversíveis. Piridoxal-fosfato (vitamina B6).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Como se dá a síntese de alanina, e qual a enzima que catalisa esta reação? De que tipo é a reação? Quem é o dador do grupo amina?

A

Transaminação do piruvato. Transaminase da alanina.Reversível. Glutamato ou aspartato.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Como se dá a síntese de aspartato, e qual a enzima que catalisa esta reação? De que tipo é a reação? Quem é o dador do grupo amina?

A

Transaminação do oxaloacetato. Transaminase do aspartato. Reversível. Glutamato.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Como se dá a síntese de asparagina, e qual a enzima que catalisa esta reação? De que tipo é a reação? Quem é o dador do grupo amina?

A

Aspartato é convertido a asparagina, pela sintétase da asparagina. Irreversível. Glutamina.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Como se dá a síntese de serina, e qual a enzima que catalisa esta reação? De que tipo é a reação?

A

Desidrogenação, transaminação e hidrólise (por esta ordem) do 3-fosfo glicerato. Irreversível.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Como se dá a síntese de glicina, e qual a enzima que catalisa esta reação? De que tipo é a reação? Quem é o dador do grupo amina?

A

De 3 formas diferentes:
a partir da colina;
a partir da serina, pela ação da hidroximetiltransférase da serina, formando-se também timina no processo (reação reversível);
por transaminação, ou por via do glioxilato através das aminotransferases de glicina, com a alanina a ser a dadora do grupo amina (processo irrversível), ou por via do glutamato, pela ação da transmínase da glicina (processo reversível)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Como se dá a síntese de prolina, e qual a enzima que catalisa esta reação? De que tipo é a reação? Quem é o dador do grupo amina?

A

Redução, desidratação e redução (por esta ordem) do glutamato. Dador do grupo amina é a amina do glutamato. Irrversível.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Como se dá a síntese de cisteína? Quem é o dador do grupo amina? A junção de duas cisteínas por ligação dos grupos tiol dá origem a quê?

A

A metionina é inicialmente convertida a homocisteína, uma estrutura que contém um grupo tiol no quarto carbono, em vez de um grupo metilo. A homocisteína, juntamente com uma molécula de serina forma cistationina. A hidrólise da cistationina, por ação da líase da ciastotionina, forma cisteína e homoserina.
Dador do grupo amina - amina presente na serina.
Dá origem a uma cistina.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Como se dá a síntese de tirosina, e qual a enzima que catalisa esta reação? De que tipo é a reação? Quem é o dador do grupo amina?

A

A fenilalanina, por ação da hidroxílase da fenilalanina, e utilizando O2 e tetrahidrobiopterina, origina tirosina, H2O e dihidtobiopterina. Contudo, para esta reação ocorrer, é necessário regenerar tetrahidrobiopterina por uma reação dependente de NADPH. Irrversível. Dador do grupo amina - amina presente na fenilalanina.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Como se dá a síntese de hidroxiprolina e hidroxilisina?

A

Ambas têm síntese pós-tradução.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Como se dá a síntese de carboxiglutamato? Qual o composto cuja presença é necessária para esta síntese?

A

Conversão pós-síntese proteica do glutamato. Vitamina K.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Como se dá a síntese de selenocisteína, e qual a enzima que catalisa esta reação? De que tipo é a reação? Quem é o dador do grupo amina?

A

Originada aquando da tradução. O tRNA da selenocisteína é um anti-codão específico e pouco comum, tendo a sequência ACU e designando-se por
tRNASec. O codão correspondente é, normalmente, um codão STOP, mas a inserção de um elemento selenocisteína permite reconhecer a particularidade daquele mRNA. A selenocisteína tRNASec é, então, inicialmente, ligada à serina, por uma ligase, sendo o
oxigénio da serina substituído por selénio, numa reação que envolve a presença do selenofosfato (sintetizado por ação da síntase do selenofosfato). Sucessivas reações enzímicas convertem, então, o cisteíl tRNASec em aminoacril-tRNASec e, finalmente,
em selenocisteíl-tRNASec. Na presença de um fator de elongação específico para o selenocisteíl- tRNASec, a selenocisteína pode ser incorporada nas proteínas.

17
Q

O que é o tempo de semivida de uma proteína?

A

O tempo requerido para reduzir a concentração de uma dada proteína a 50% do valor inicial.

18
Q

O que fazem as protéases? Quais os tipos de protéases, e o que fazem?

A

São enzimas que clivam as ligações peptídicas. Endopeptídases ou proteinases - clivam ligações peptídicas internas, originando péptidos mais pequenos;
Exopeptídases ou peptidases - removem aminoácidos, di ou tripéptidos do terminal C ou N, originando aminoácidos, di ou tri péptidos e péptidos mais pequenos.

19
Q

Quais os 2 mecanismos pelos quais a proteólise pode ocorrer?

A

Mecanismo lisossomal, independente de ATP, e mecanismo citosólico, dependente de ATP.

20
Q

Que tipo de proteínas são degradadas nos lisossomas? Qual a seletividade desta degradação, e quais são as enzimas que a catalisam? Que subtipos de proteólise lisossomal existem? Como se designam as glicoproteínas plasmáticas marcadas para degradação?

A

Proteínas extracelulares, associadas às membranas e intracelulares de tempo de semi-vida longo. Não seletiva. Catepsinas.
Heterofagia (proteínas endógenas: endocitose
mediada por recetor, pinocitose; e proteínas exógenas: fagocitose)
Autofagia (proteínas intracelulares: microautofagia; organelos: macroautofagia)
Asialoglicoproteínas.

21
Q

Que tipo de proteínas são degradadas no citoplasma? De que é que depende esta degradação? Qual a relação do aminoácido presente no terminal N da proteína com a ubiquitinação?

A

Proteínas com conformação alterada e proteínas
intracelulares de tempo de semi-vida curto. Neste caso, a degradação proteica é seletiva, dependente de ubiquitina e do ATP.
Metionina e Serina atrasam; Argina e Aspargina aceleram a ubiquitinação.

22
Q

O que é o índice de aminoácido corrigido para a digestibilidade da proteína?

A

Reflete a composição qualitativa e quantitativa em aminoácidos nutricionalmente essenciais e a
capacidade da proteína em ser digerida, absorvida e incorporada na síntese proteica. Inclui digestibilidade.