Metabolismo geral das proteínas e síntese de aminoácidos Flashcards
O que é o índice químico?
Percentagem que o a.a limitante (a.a essencial que está em menor quantidade na proteína) do alimento representa relativamente a uma proteína de referência.
O que é o valor biológico?
Fração de a.a absorvidos que são retidos pelo organismo.
Como se dá a síntese de glutamato, e qual a enzima que catalisa a reação? De que tipo é a reação? Quem são os dadores do grupo amina? Qual a outra forma de formar glutamato?
Ocorre uma amidação redutiva do α-cetoglutarato, numa reação catalisada pela desidrogénase do glutamato, com concomitante oxidação do NADPH. Fisiologicamente reversível. Amónio do meio ou outros aminoácidos. Através da transaminação do alfa ceto glutarato.
Como se dá a síntese de glutamina, e qual a enzima que catalisa esta reação? De que tipo é a reação? Quem é o dador do grupo amina?
Amidação de um glutamato. Sintétase da glutamina. Fisiologicamente irreversível. Amónio do meio
Que tipo de reações são as transamínases? Qual o grupo prostético das enzimas que catalisam estas reações?
Fisiologicamente reversíveis. Piridoxal-fosfato (vitamina B6).
Como se dá a síntese de alanina, e qual a enzima que catalisa esta reação? De que tipo é a reação? Quem é o dador do grupo amina?
Transaminação do piruvato. Transaminase da alanina.Reversível. Glutamato ou aspartato.
Como se dá a síntese de aspartato, e qual a enzima que catalisa esta reação? De que tipo é a reação? Quem é o dador do grupo amina?
Transaminação do oxaloacetato. Transaminase do aspartato. Reversível. Glutamato.
Como se dá a síntese de asparagina, e qual a enzima que catalisa esta reação? De que tipo é a reação? Quem é o dador do grupo amina?
Aspartato é convertido a asparagina, pela sintétase da asparagina. Irreversível. Glutamina.
Como se dá a síntese de serina, e qual a enzima que catalisa esta reação? De que tipo é a reação?
Desidrogenação, transaminação e hidrólise (por esta ordem) do 3-fosfo glicerato. Irreversível.
Como se dá a síntese de glicina, e qual a enzima que catalisa esta reação? De que tipo é a reação? Quem é o dador do grupo amina?
De 3 formas diferentes:
a partir da colina;
a partir da serina, pela ação da hidroximetiltransférase da serina, formando-se também timina no processo (reação reversível);
por transaminação, ou por via do glioxilato através das aminotransferases de glicina, com a alanina a ser a dadora do grupo amina (processo irrversível), ou por via do glutamato, pela ação da transmínase da glicina (processo reversível)
Como se dá a síntese de prolina, e qual a enzima que catalisa esta reação? De que tipo é a reação? Quem é o dador do grupo amina?
Redução, desidratação e redução (por esta ordem) do glutamato. Dador do grupo amina é a amina do glutamato. Irrversível.
Como se dá a síntese de cisteína? Quem é o dador do grupo amina? A junção de duas cisteínas por ligação dos grupos tiol dá origem a quê?
A metionina é inicialmente convertida a homocisteína, uma estrutura que contém um grupo tiol no quarto carbono, em vez de um grupo metilo. A homocisteína, juntamente com uma molécula de serina forma cistationina. A hidrólise da cistationina, por ação da líase da ciastotionina, forma cisteína e homoserina.
Dador do grupo amina - amina presente na serina.
Dá origem a uma cistina.
Como se dá a síntese de tirosina, e qual a enzima que catalisa esta reação? De que tipo é a reação? Quem é o dador do grupo amina?
A fenilalanina, por ação da hidroxílase da fenilalanina, e utilizando O2 e tetrahidrobiopterina, origina tirosina, H2O e dihidtobiopterina. Contudo, para esta reação ocorrer, é necessário regenerar tetrahidrobiopterina por uma reação dependente de NADPH. Irrversível. Dador do grupo amina - amina presente na fenilalanina.
Como se dá a síntese de hidroxiprolina e hidroxilisina?
Ambas têm síntese pós-tradução.
Como se dá a síntese de carboxiglutamato? Qual o composto cuja presença é necessária para esta síntese?
Conversão pós-síntese proteica do glutamato. Vitamina K.
Como se dá a síntese de selenocisteína, e qual a enzima que catalisa esta reação? De que tipo é a reação? Quem é o dador do grupo amina?
Originada aquando da tradução. O tRNA da selenocisteína é um anti-codão específico e pouco comum, tendo a sequência ACU e designando-se por
tRNASec. O codão correspondente é, normalmente, um codão STOP, mas a inserção de um elemento selenocisteína permite reconhecer a particularidade daquele mRNA. A selenocisteína tRNASec é, então, inicialmente, ligada à serina, por uma ligase, sendo o
oxigénio da serina substituído por selénio, numa reação que envolve a presença do selenofosfato (sintetizado por ação da síntase do selenofosfato). Sucessivas reações enzímicas convertem, então, o cisteíl tRNASec em aminoacril-tRNASec e, finalmente,
em selenocisteíl-tRNASec. Na presença de um fator de elongação específico para o selenocisteíl- tRNASec, a selenocisteína pode ser incorporada nas proteínas.
O que é o tempo de semivida de uma proteína?
O tempo requerido para reduzir a concentração de uma dada proteína a 50% do valor inicial.
O que fazem as protéases? Quais os tipos de protéases, e o que fazem?
São enzimas que clivam as ligações peptídicas. Endopeptídases ou proteinases - clivam ligações peptídicas internas, originando péptidos mais pequenos;
Exopeptídases ou peptidases - removem aminoácidos, di ou tripéptidos do terminal C ou N, originando aminoácidos, di ou tri péptidos e péptidos mais pequenos.
Quais os 2 mecanismos pelos quais a proteólise pode ocorrer?
Mecanismo lisossomal, independente de ATP, e mecanismo citosólico, dependente de ATP.
Que tipo de proteínas são degradadas nos lisossomas? Qual a seletividade desta degradação, e quais são as enzimas que a catalisam? Que subtipos de proteólise lisossomal existem? Como se designam as glicoproteínas plasmáticas marcadas para degradação?
Proteínas extracelulares, associadas às membranas e intracelulares de tempo de semi-vida longo. Não seletiva. Catepsinas.
Heterofagia (proteínas endógenas: endocitose
mediada por recetor, pinocitose; e proteínas exógenas: fagocitose)
Autofagia (proteínas intracelulares: microautofagia; organelos: macroautofagia)
Asialoglicoproteínas.
Que tipo de proteínas são degradadas no citoplasma? De que é que depende esta degradação? Qual a relação do aminoácido presente no terminal N da proteína com a ubiquitinação?
Proteínas com conformação alterada e proteínas
intracelulares de tempo de semi-vida curto. Neste caso, a degradação proteica é seletiva, dependente de ubiquitina e do ATP.
Metionina e Serina atrasam; Argina e Aspargina aceleram a ubiquitinação.
O que é o índice de aminoácido corrigido para a digestibilidade da proteína?
Reflete a composição qualitativa e quantitativa em aminoácidos nutricionalmente essenciais e a
capacidade da proteína em ser digerida, absorvida e incorporada na síntese proteica. Inclui digestibilidade.
