Catabolismo do grupo amina dos aminoácidos Flashcards
Papel da alanina no transporte de azoto para o fígado
Forma-se alanina nos músculos por reação com o piruvato numa reação catalisada pela aminotransférase da alanina; esta vai para o sangue e de seguida para o fígado, onde, pela ação da aminotransférase da alanina, passa a piruvato, libertando o grupo amina para ser utilizado no ciclo da ureia.
O que são reações de transminação? Quais as transmínases mais importantes e abundantes no Homem?
As reações de transaminação interconvertem pares de alfa-aminoácidos e de alfa-cetoácidos. Aminotransférase do aspartato e aminotransférase da alanina.
O que fazem as reações de transminação no ciclo da ureia?
As reações de transaminação (1) fazem convergir o nitrogénio do grupo a-amina dos aminoácidos para o glutamato.
Em que consiste a desaminação oxidativa? Que enzimas catalisam estas reações?
Remoção do grupo a-amina sob a forma de amónio. Pode ser catalisada pela desidrogénase do L-glutamato, GDH (enzima ubíqua; mecanismo mais relevante), ou por oxídases mitocondriais de aminoácidos (fígado e rim; mecanismo menos relevante).
Qual o processo catalisado pela GDH? De que tipo é a reação? Que compostos inibem e ativam esta enzima?
Libertação do amónio do glutamato, formando-se a-cetoglutarato com concomitante redução de
NAD+/NADP+ a NADH/NADPH. Reversível. ATP, GTP e NADH inibem, ADP ativa.
Qual o processo catalisado pelas oxídases mitocondriais? Que outro composto é reduzido e seguidamente reoxidado, e qual o composto que se forma devido a estas últimas reações?
a-aminoácidos são convertidos (pelas oxidases) em a-iminoácidos que, por sua vez, se decompõem em a-cetoácidos, libertando amónio. Na conversão do
a-aminoácido a a-iminoácido ocorre a redução da flavina, que é reoxidada pelo oxigénio.
molecular, formando-se peróxido de hidrogénio.
Que compostos efetuam o transporte de amónio para o fígado?
Glutamina e alanina.
Como se forma glutamina, que enzima catalisa a reação? O que acontece à glutamina depois de chegar ao fígado?
Ocorre na mitocôndria por ação da síntase da glutamina. Sofre desaminação pela glutaminase hepática, libertando o amónio que, de seguida, vai integrar reações no ciclo da ureia.
O que é que leva ao aumento ou diminuição dos níveis de glutaminase hepática e renal?
Glutaminase hepática aumenta com ingestão proteica;
Glutaminase renal aumenta na acidose metabólica.
Onde se encontra a síntase I do carbamilfosfato? Que reação é que esta enzima catalisa? De que composto é que esta enzima depende?
Matriz mitocondrial dos hepatócitos. Formação de carbamilfosfato a partir de 1 amónio, 1 dióxido de carbono e 2 ATP. N-acetil-glutamato.
Que enzima catalisa a síntese de N-acetil-glutamato?
Síntase do N-acetil-glutamato, a partir de acetil-CoA e glutamato.
Que enzima catalisa a transferência do grupo carbamil do carbamilfosfato para a ornitina? Que compostos se formam? Onde ocorre esta reação?
Transcarbamílase da ornitina. Forma-se citrulina e ortofosfato.
O que é que a sintétase do argininosuccinato faz? Que composto fornece o segundo nitrogénio da ureia? O que é que também se gasta nesta reação?
Promove a ligação da citrulina ao aspartato, formando argininosuccinato. Aspartato. ATP, que passa a AMP.
Qual o passo do ciclo da ureia que sucede a síntese de argininosuccinato? Qual a relação da arginina com a síntase do N-acetil-glutamato?
Clivagem do argininosuccinato pela líase do argininosuccinato, formando arginina e fumarato. Estimula a síntase do N-acetil-glutamato.
Qual o passo do ciclo da ureia que sucede a clivagem do argininosuccinato? 2 inibidores da enzima que catalisa esta reação.
Clivagem hidrolítica do grupo guanidina da arginina pela ação da arginase, originando ureia e ornitina. Ornitina e lisina.
