Metabolismo de aminoácidos y proteínas Flashcards
¿De dónde podemos obtener los aminoácidos?
- Dieta
- Vía Novo
- Degradación normal de proteínas corporales
Cualquier aminoácido cuya concentración exceda las necesidades biosintéticas de la célula se degrada con rapidez. ¿V o F?
Verdadero
La primera fase del catabolismo implica:
Eliminación de los grupo alfa-amino
La segunda fase del catabolismo implica:
Los alfa cetoácidos se convierten en intermediarios comunes de vías metabólicas productoras de energía
En un adulto sano el balance nitrogenado es:
Neutro
Cada día se recambian de 1 a 2% de la proteína corporal total en los humanos; ¿principalmente?
Proteína muscular
Fuentes que abastecen las proteínas:
- Degradación de proteínas endógenas.
- Derivados de proteínas exógenas (dieta).
- AA no esenciales sintetizados a partir de intermediarios simples del metabolismo.
Los aminoácidos se utilizan por 3 rutas:
- Síntesis de proteínas corporales.
- Como precursores de moléculas esenciales que contienen nitrógeno.
- Conversión de aminoácidos en glucosa, glucógeno, ácidos grasos y cuerpos cetónicos o su oxidación a CO2 y H20.
Vida media de proteínas hepáticas:
30 minutos a más de 150 horas
Vida media de proteínas de housekeeping:
Más de 100 horas
Sistemas enzimáticos que se encargan de la
degradación de las proteínas:
- Sistema Ubiquitina (Ub) que es proteasoma dependiente de ATP del citosol.
- Sistema de enzimas degradadoras independiente del ATP de los lisosomas.
Las proteínas son demasiado grandes para ser absorbidas por el intestino, por lo tanto deben hidrolizarse para generar:
- Di y Tripéptidos
- Aminoácidos libres
Enzimas proteolíticas responsables de la degradación de las proteínas que se producen en 3 órganos:
Estómago, páncreas e intestino delgado.
La alanina se sintetiza por transferencia de un grupo amino hacia los:
Alfa-cetoácidos piruvato
El aspartato se sintetiza por transferencia de un grupo amino hacia:
Oxalacetato
El glutamato se sintetiza por transferencia de un grupo amino hacia:
Alfa-ceto glutarato
Glutamina se forma a partir de:
Glutamato por acción de la glutamina sintetasa.
Reacción importante para el trasporte de amoniaco en una forma no tóxica para el organismo:
Síntesis por amidación:
Glutamina.
Asparagina se forma a partir de:
Aspartato por acción de la
asparaginasa sintetasa
El glutamato es convertido a través del
glutamato semialdehído a:
Prolina
Serina proviene del:
3-fosfoglicerato
Glicina, se sintetiza a partir de:
Serina
Cisteína, se sintetiza por 2 reacciones
consecutivas que se combinan:
- Hcy con serina formando cistationina la cual se hidroliza a α cetobutirato y cisteína.
- La Hcy se deriva de la metionina.
Esencial para la
síntesis de la cisteína:
Metionina
Tirosina, se forma a partir de:
Fenilalanina por acción de la PAH.
“La velocidad de síntesis de las proteínas es igual a su degradación”
Balance nitrogenado en equilibrio.
Cuando la ingesta de nitrógeno excede las pérdidas se produce un:
Balance positivo
Ocurre cuando la ingestión de nitrógeno es menor a su pérdida:
Balance negativo
Los aminoácidos cuyo catabolismo proporciona acetoacetato o uno de sus precursores (acetil-CoA o acetoacetil-CoA) se denominan:
Cetogénicos
¿Cuáles son los cuerpos cetónicos?
- Acetoacetato
- 3 hidroxibutirato
- Acetona
Únicos aminoácidos exclusivamente cetogénicos presentes
en las proteínas:
Leucina, lisina y triptófano
El amonio en presencia de alfa-cetoglutarato genera:
Glutamato
El amonio en presencia del glutamato produce:
Glutamina
La glutamina (aumentada por el amonio) a través de transaminasas genera:
El alfa cetoglutámico, un compuesto tóxico para el cerebro.
La asparagina es hidrolizada por acción
de la asparaginasa, liberando:
Amonio (NH4+) y aspartato.
El aspartato pierde su
grupo amino por transaminación para
formar:
Oxalacetato
Aminoácidos que forman α-cetoglutarato vía glutamato:
- Glutamina.
- Prolina.
- Arginina.
- Histidina.
Glutamina, es hidrolizada a glutamato y amonio por acción de la enzima:
Glutaminasa.
Aminoácidos que forman piruvato:
- Alanina.
- Serina.
- Glicina.
- Cisteína.
- Treonina.
Prolina, se oxida a:
Glutamato, para
formar α-cetoglutarato.
Arginina, es hidrolizada por acción de la arginasa para producir:
Ornitina y urea.
Histidina, se desamina oxidativamente mediante la histidasa para dar:
Ácido urocánico, que
seguidamente genera N-formiminoglutamato (FIGlu).
Es el principal aminoácido gluconeogénico:
Alanina
Serina, puede convertirse en:
Glicina y piruvato.
Glicina, puede convertirse en:
Serina y glioxilato.
Cisteína produce:
Piruvato
Aminoácidos que forman fumarato:
- Fenilalanina.
- Tirosina.
La hidroxilación de la fenilalanina produce:
Tirosina.
Son AA glucogénicas y cetogénicas a la vez:
La fenilalanina y la tirosina.
Aminoácidos que forman succinil-coenzima A:
- Metionina.
- Valina.
- Isoleucina.
- Treonina.
Se convierte
en sadenosilmetionina (SAM):
Metionina
Es el donante de grupos metilo más importante en el metabolismo de residuos monocarbonados:
Sadenosilmetionina (SAM).
Aminoácidos que forman acetil-coenzima A o acetoacetil-coenzima A:
Leucina, Isoleucina, Lisina y Triptófano.
Protege a los aa contra la degradación oxidativa. Su eliminación es esencial para que se pueda producir energía.
Grupo α-amino
Clasificación del proceso de eliminación del nitrógeno:
- Transaminación
- Desaminación oxidativa
Todos los aa tienen la posibilidad de transaminarse menos:
Lisina y treonina
Mecanismos para transportar el amoníaco:
- Vía de la glutamina sintetasa
- Vía de la alanina
Principal forma de eliminación de los grupos amino procedentes de los aminoácidos:
Urea
Amoniaco ligeramente elevado:
Hiperamonemia
Es la vía más importante para la eliminación de amoníaco:
La formación de urea en el hígado
Productos de importancia fisiológica derivados de AA incluyen:
Hem, purinas, pirimidinas,
hormonas, neurotransmisores y péptidos con actividad biológica
Genera dopamina, noradrenalina y adrenalina. Es precursora de hormonas tiroideas:
Tirosina
Es precursora de porfirinas como el heme:
Glicina
Es precursora del óxido nítrico:
Arginina
Se producen en hígado y médula ósea a partir de 4 moléculas del derivado mono pirrólico porfobilinógeno, que a su vez procede de 2 moléculas de delta aminolevulinato:
Porfirinas
Metaloporfirina más frecuente en los seres humanos:
Hemo
Hemoproteínas importantes en el ser humano:
Hemoglobina
Mioglobina
Citocromo C
Citocromo P450
Catalasa
Triptófano pirrolasa
Son aminas biológicamente activas (biógenas) que en
conjunto se denominan catecolaminas:
La dopamina, la noradrenalina y la adrenalina.
Tipo de porfirinas que contienen una sustitución asimétrica en el anillo D, son fisiológicamente importantes en los seres humanos:
Porfirinas de tipo III
Son liberadas de vesículas de almacenamiento en la médula
suprarrenal en respuesta al miedo, al ejercicio, el frío y bajos niveles de glucosa en sangre:
Noradrenalina y adrenalina
Es un mensajero químico para respuestas a las reacciones alérgicas e inflamatorias, y la secreción de ácido gástrico:
Histamina
Otro nombre de la serotonina:
5-hidroxitriptamina (5-HT)
Funciones de la serotonina:
- Percepción del dolor
- Regulación del sueño
- Apetito
- Temperatura
- Tensión arterial
- Funciones cognitivas
- Regulación del estado de
ánimo
Es un indicador sensible de alteración de la
función renal:
Aumento de la creatinina
Puede usarse para estimar la masa muscular:
Creatina
Creatina excretada por una persona:
1-2 g al día
Conjunto de enfermedades hereditarias que consisten en alteraciones en la síntesis del grupo heme:
Porfirias
Es de tipo autosómico dominante, debido a
mutaciones en el gen hydroxymethylbilane synthase (locus 11q23.3):
Porfiria aguda intermitente
Explica lo que implica el Kernicterus:
- Daño neurológico irreversible.
- Alteraciones
motoras, auditivas, visuales, convulsiones, retraso mental y muerte. - Causa: acumulación de bilirrubina (precipitación) no conjugada en los núcleos basales, induciendo apoptosis y necrosis.
La porfiria cutánea tardía, EXPLICA:
- Enfermedad crónica del hígado.
- Carencia de la uroporfirinógeno descarboxilasa.
- Factores: sobrecarga hepática de
hierro, exposición a la luz solar, ingestión de alcohol, estrogenoterapia y presencia de
hepatitis B o C. - Infecciones por VIH.
- Se produce entre 40 y 50 años.
- Orina de color
rojo a marrón a la luz natural y de color rosa a rojo bajo la luz fluorescente.
ICTERICIA
Se genera por
hiperbilirubinemia, existen
dos formas:
- Bilirrubina Directa: conjugada con ácido
glucorónico. - Bilirrubina Indirecta: no
conjugada, insoluble en
agua.
Cuando los niveles de bilirrubina son demasiado elevados se afecta la función del SNC, esto se conoce como:
Kernicterus.
