Metabolismo de aminoácidos y proteínas Flashcards

1
Q

¿De dónde podemos obtener los aminoácidos?

A
  • Dieta
  • Vía Novo
  • Degradación normal de proteínas corporales
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2
Q

Cualquier aminoácido cuya concentración exceda las necesidades biosintéticas de la célula se degrada con rapidez. ¿V o F?

A

Verdadero

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3
Q

La primera fase del catabolismo implica:

A

Eliminación de los grupo alfa-amino

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4
Q

La segunda fase del catabolismo implica:

A

Los alfa cetoácidos se convierten en intermediarios comunes de vías metabólicas productoras de energía

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5
Q

En un adulto sano el balance nitrogenado es:

A

Neutro

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6
Q

Cada día se recambian de 1 a 2% de la proteína corporal total en los humanos; ¿principalmente?

A

Proteína muscular

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7
Q

Fuentes que abastecen las proteínas:

A
  • Degradación de proteínas endógenas.
  • Derivados de proteínas exógenas (dieta).
  • AA no esenciales sintetizados a partir de intermediarios simples del metabolismo.
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8
Q

Los aminoácidos se utilizan por 3 rutas:

A
  • Síntesis de proteínas corporales.
  • Como precursores de moléculas esenciales que contienen nitrógeno.
  • Conversión de aminoácidos en glucosa, glucógeno, ácidos grasos y cuerpos cetónicos o su oxidación a CO2 y H20.
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9
Q

Vida media de proteínas hepáticas:

A

30 minutos a más de 150 horas

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10
Q

Vida media de proteínas de housekeeping:

A

Más de 100 horas

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11
Q

Sistemas enzimáticos que se encargan de la
degradación de las proteínas:

A
  • Sistema Ubiquitina (Ub) que es proteasoma dependiente de ATP del citosol.
  • Sistema de enzimas degradadoras independiente del ATP de los lisosomas.
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12
Q

Las proteínas son demasiado grandes para ser absorbidas por el intestino, por lo tanto deben hidrolizarse para generar:

A
  • Di y Tripéptidos
  • Aminoácidos libres
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13
Q

Enzimas proteolíticas responsables de la degradación de las proteínas que se producen en 3 órganos:

A

Estómago, páncreas e intestino delgado.

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14
Q

La alanina se sintetiza por transferencia de un grupo amino hacia los:

A

Alfa-cetoácidos piruvato

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15
Q

El aspartato se sintetiza por transferencia de un grupo amino hacia:

A

Oxalacetato

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16
Q

El glutamato se sintetiza por transferencia de un grupo amino hacia:

A

Alfa-ceto glutarato

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17
Q

Glutamina se forma a partir de:

A

Glutamato por acción de la glutamina sintetasa.

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18
Q

Reacción importante para el trasporte de amoniaco en una forma no tóxica para el organismo:

A

Síntesis por amidación:
Glutamina.

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19
Q

Asparagina se forma a partir de:

A

Aspartato por acción de la
asparaginasa sintetasa

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20
Q

El glutamato es convertido a través del
glutamato semialdehído a:

A

Prolina

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21
Q

Serina proviene del:

A

3-fosfoglicerato

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22
Q

Glicina, se sintetiza a partir de:

A

Serina

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23
Q

Cisteína, se sintetiza por 2 reacciones
consecutivas que se combinan:

A
  • Hcy con serina formando cistationina la cual se hidroliza a α cetobutirato y cisteína.
  • La Hcy se deriva de la metionina.
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24
Q

Esencial para la
síntesis de la cisteína:

A

Metionina

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25
Q

Tirosina, se forma a partir de:

A

Fenilalanina por acción de la PAH.

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26
Q

“La velocidad de síntesis de las proteínas es igual a su degradación”

A

Balance nitrogenado en equilibrio.

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27
Q

Cuando la ingesta de nitrógeno excede las pérdidas se produce un:

A

Balance positivo

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28
Q

Ocurre cuando la ingestión de nitrógeno es menor a su pérdida:

A

Balance negativo

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29
Q

Los aminoácidos cuyo catabolismo proporciona acetoacetato o uno de sus precursores (acetil-CoA o acetoacetil-CoA) se denominan:

A

Cetogénicos

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30
Q

¿Cuáles son los cuerpos cetónicos?

A
  • Acetoacetato
  • 3 hidroxibutirato
  • Acetona
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31
Q

Únicos aminoácidos exclusivamente cetogénicos presentes
en las proteínas:

A

Leucina, lisina y triptófano

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32
Q

El amonio en presencia de alfa-cetoglutarato genera:

A

Glutamato

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33
Q

El amonio en presencia del glutamato produce:

A

Glutamina

34
Q

La glutamina (aumentada por el amonio) a través de transaminasas genera:

A

El alfa cetoglutámico, un compuesto tóxico para el cerebro.

35
Q

La asparagina es hidrolizada por acción
de la asparaginasa, liberando:

A

Amonio (NH4+) y aspartato.

36
Q

El aspartato pierde su
grupo amino por transaminación para
formar:

A

Oxalacetato

37
Q

Aminoácidos que forman α-cetoglutarato vía glutamato:

A
  1. Glutamina.
  2. Prolina.
  3. Arginina.
  4. Histidina.
38
Q

Glutamina, es hidrolizada a glutamato y amonio por acción de la enzima:

A

Glutaminasa.

39
Q

Aminoácidos que forman piruvato:

A
  1. Alanina.
  2. Serina.
  3. Glicina.
  4. Cisteína.
  5. Treonina.
40
Q

Prolina, se oxida a:

A

Glutamato, para
formar α-cetoglutarato.

41
Q

Arginina, es hidrolizada por acción de la arginasa para producir:

A

Ornitina y urea.

42
Q

Histidina, se desamina oxidativamente mediante la histidasa para dar:

A

Ácido urocánico, que
seguidamente genera N-formiminoglutamato (FIGlu).

43
Q

Es el principal aminoácido gluconeogénico:

A

Alanina

44
Q

Serina, puede convertirse en:

A

Glicina y piruvato.

45
Q

Glicina, puede convertirse en:

A

Serina y glioxilato.

46
Q

Cisteína produce:

A

Piruvato

47
Q

Aminoácidos que forman fumarato:

A
  1. Fenilalanina.
  2. Tirosina.
48
Q

La hidroxilación de la fenilalanina produce:

A

Tirosina.

49
Q

Son AA glucogénicas y cetogénicas a la vez:

A

La fenilalanina y la tirosina.

50
Q

Aminoácidos que forman succinil-coenzima A:

A
  1. Metionina.
  2. Valina.
  3. Isoleucina.
  4. Treonina.
51
Q

Se convierte
en Sadenosilmetionina (SAM):

A

Metionina.

52
Q

Es el donante de
grupos metilo más importante en el
metabolismo de residuos monocarbonados:

A

Sadenosilmetionina (SAM).

53
Q

Aminoácidos que forman acetil-coenzima A o acetoacetil-coenzima A:

A

Leucina, Isoleucina, Lisina y Triptófano.

54
Q

Protege a los aa contra la degradación oxidativa. Su eliminación es esencial para que se pueda producir energía.

A

Grupo α-amino

55
Q

Clasificación del proceso de eliminación del nitrógeno:

A
  1. Transaminación
  2. Desaminación oxidativa
56
Q

Todos los aa tienen la
posibilidad de transaminarse menos:

A

Lisina y treonina.

57
Q

Mecanismos para transportar el amoníaco:

A
  • Vía de la glutamina sintetasa.
  • Vía de la alanina.
58
Q

Principal forma de eliminación de los grupos amino procedentes de los aminoácidos:

A

Urea

59
Q

Amoniaco ligeramente elevado:

A

Hiperamonemia

60
Q

Es la vía más importante para la eliminación de amoníaco:

A

La formación de urea en el hígado.

61
Q

Productos de importancia fisiológica derivados de AA incluyen:

A

Hem, purinas, pirimidinas,
hormonas, neurotransmisores y péptidos con actividad biológica.

62
Q

Genera dopamina, noradrenalina y adrenalina. Es precursora de hormonas tiroideas:

A

Tirosina

63
Q

Es precursora de porfirinas como el heme:

A

Glicina

64
Q

Es precursora del óxido nítrico:

A

Arginina

65
Q

Se producen en hígado y médula ósea a partir de 4 moléculas del derivado mono pirrólico porfobilinógeno, que a su vez procede de 2 moléculas de delta
aminolevulinato:

A

Porfirinas

66
Q

Metaloporfirina más frecuente en los seres humanos:

A

Hemo

67
Q

Hemoproteínas importantes en el ser humano:

A

Hemoglobina
Mioglobina
Citocromo C
Citocromo P450
Catalasa
Triptófano pirrolasa

68
Q

Son aminas biológicamente activas (biógenas) que en
conjunto se denominan catecolaminas:

A

La dopamina, la noradrenalina y la adrenalina.

68
Q

Porfirinas que contienen una sustitución asimétrica en el anillo D, son fisiológicamente importantes en los seres humanos:

A

Porfirinas de tipo III

69
Q

Son liberadas de vesículas de almacenamiento en la médula
suprarrenal en respuesta al miedo, al ejercicio, el frío y bajos niveles de glucosa en sangre:

A

Noradrenalina y la adrenalina.

69
Q

Es un mensajero químico para respuestas a
las reacciones alérgicas e inflamatorias, y la
secreción de ácido gástrico:

A

Histamina.

70
Q

Otro nombre de la serotonina:

A

5-hidroxitriptamina (5-HT)

71
Q

Funciones de la serotonina:

A
  • Percepción del dolor
  • Regulación del
    sueño
  • Apetito
  • Temperatura
  • Tensión arterial
  • Funciones cognitivas
  • Regulación del estado de
    ánimo
72
Q

Es un indicador sensible de alteración de la
función renal:

A

Aumento de la creatinina.

72
Q

Puede usarse para estimar la masa muscular:

A

Creatina.

73
Q

Creatina excretada por una persona:

A

1-2 g al día

74
Q

Conjunto de enfermedades hereditarias que consisten en alteraciones en la síntesis del grupo heme:

A

Porfirias.

74
Q

Es de tipo autosómico dominante, debido a
mutaciones en el gen hydroxymethylbilane synthase (locus 11q23.3):

A

Porfiria aguda intermitente.

74
Q

Explica lo que implica el Kernicterus:

A
  • Daño neurológico irreversible.
  • Alteraciones
    motoras, auditivas, visuales, convulsiones, retraso mental y muerte.
  • Causa: acumulación de bilirrubina (precipitación) no conjugada en los núcleos basales, induciendo apoptosis y necrosis.
74
Q

La porfiria cutánea tardía, EXPLICA:

A
  • Enfermedad crónica del hígado.
  • Carencia de la uroporfirinógeno descarboxilasa.
  • Factores: sobrecarga hepática de
    hierro, exposición a la luz solar, ingestión de alcohol, estrogenoterapia y presencia de
    hepatitis B o C.
  • Infecciones por VIH.
  • Se produce entre 40 y 50 años.
  • Orina de color
    rojo a marrón a la luz natural y de color rosa a rojo bajo la luz fluorescente.
74
Q

ICTERICIA
Se genera por
hiperbilirubinemia, existen
dos formas:

A
  • Bilirrubina Directa: conjugada con ácido
    glucorónico.
  • Bilirrubina Indirecta: no
    conjugada, insoluble en
    agua.
75
Q

Cuando los niveles de bilirrubina son demasiado elevados se afecta la función del SNC, esto se conoce como:

A

Kernicterus.