Enzimas Flashcards
Catalizan la conversión de uno o más compuestos (substratos) en uno o más compuestos diferentes (productos):
Enzimas
Incrementa la velocidad al reducir la energía del estado de transición y así disminuir la energía de activación:
Catalizador
Molécula que ha sufrido una reacción química parcial:
Estado de transición
Es la cantidad de energía requerida para convertir todas las moléculas en 1 mol de una substancia reactante del estado basal al estado de transición:
Energía de activación (ΔG)
La región de una enzima encargada de unir una molécula de sustrato y cataliza su transformación:
Sito catalítico/activo
Compuesto específico sobre el que actúa una enzima:
Sustrato
Las enzimas aceleran las reacciones químicas al disminuir la energía de activación, ¿V o F?
Verdadero
Tipos de catálisis:
Ácido-base
Covalente
Por proximidad
Por ion metálico
Por fijación del estado de transición
Actúan como catalizadores ácidos o básicos:
Las cadenas laterales de los aminoácidos:
Aspártico
Glutámico
Histidina
Cisteína
Serina
Arginina
Tirosina
Lisina
Los aminoácidos que participan en la catálisis covalente son:
Lisina
Cisteína
Serina
Histidina
Grupos prostéticos con:
Tiamina
Difosfato o Tiamina Pirofosfato
Piridoxal Fosfato o Piridoxal-5- fosfato
Implica el producto formado por la reacción entre una amina primaria y un aldehído o cetona:
Base de Schiff
La reacción que cataliza la lisozima es una:
Hidrólisis
Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción, pero ____ alteran la constante de equilibrio o la energía libre de la reacción:
No
Cada enzima es designada de tres modos:
1) Un nombre recomendado: uso habitual.
2) Un nombre sistemático: reacción que cataliza.
3) Un número de clasificación: se precisa una
identificación inequívoca de la enzima.
La velocidad de la reacción _____ depende de los cambios de energía entre los reactantes y productos:
NO
La velocidad de la reacción ____ depende de la energía de activación, que es la energía que se requiere para iniciar la reacción:
SI
No intervienen en el proceso catalítico. Si se eliminan de la cadena, la enzima no pierde la actividad enzimática:
Aminoácidos no esenciales
Tipos de enzimas:
Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas
Mantienen la estructura tridimensional de la proteína. No intervienen directamente en la actividad enzimática, pero si se alteran pueden cambiar la posición del grupo activo:
Aminoácidos estructurales
Establecen enlaces débiles con el sustrato orientándolo para aproximar la parte del mismo que ha de ser atacada por la enzima:
Aminoácidos de unión o de fijación
Se unen al sustrato mediante un enlace covalente debilitando su estructura y favoreciendo su ruptura:
Aminoácidos catalíticos
Es una molécula pequeña necesaria para la actividad de muchas enzimas:
Cofactor
Es un precursor enzimático inactivo, no cataliza ninguna reacción:
Zimógeno o proenzima
Son iones metálicos o moléculas orgánicas (coenzimas) que participan con las enzimas en la realización de una actividad enzimática:
Cofactor
La reacción de catálisis se lleva a cabo en el:
Sitio activo
El paso final en la reacción enzimática es la:
Liberación de producto
La especificidad enzimática es una propiedad de las enzimas que se explica en:
Modelo de llave y cerradura, propuesto por
Emil Fischer en 1890
Es una variante moderna del modelo de llave y cerradura propuesta por Daniel Koshland:
Modelo de acoplamiento inducido, se considera la estructura flexible de las proteínas
La enzima se une al sustrato formando un:
Complejo enzima-sustrato
Es una constante de la disociación del complejo ES, derivada de constantes de velocidad. Su valor la afinidad de la
enzima por el sustrato:
Kd = K-1/K1
Es el número de moléculas de sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo:
Velocidad de una reacción (v)
Al aumentar la concentración del sustrato se aumenta:
La velocidad de reacción
La Vmáx se alcanza cuando:
Toda la enzima está ocupada por el sustrato
Proporciona una medida directa de la rapidez con la que se produce una reacción:
Constante de Velocidad (Km)
Concentración baja de sustrato
Velocidad es proporcional a la concentración del sustrato:
Cinética de primer orden
Concentración alta de sustrato
Velocidad constante e independiente de la concentración de sustrato:
Cinética de orden cero
Concentración intermedia
Velocidad deja de ser lineal:
Cinética mixta
Cuando la [S] es menor que la Km:
Reacción de 1er orden
Cuando la [S] es mayor a la Km:
Reacción de orden cero
Cuando la [P] depende de la concentración de dos sustratos [A] y [B]:
Reacción de 2 orden
Describe la manera en que la velocidad de la reacción varía con respecto de la concentración de sustrato:
Ecuación de Michaelis-Menten
La velocidad de la reacción se mide tan pronto como se mezcla la enzima y el sustrato:
Velocidad Inicial (V0)
Cualquier sustancia que disminuya la acción catalítica de una enzima, se conoce como:
Inhibidor
Refleja una alta afinidad de la enzima por su sustrato
La enzima requiere de una baja [S] para saturar la mitad de la enzima:
Km pequeña o reducida
Refleja una baja afinidad de la E por el S
La enzima requiere de una mayor [S] para saturar la mitad de la enzima disponible:
Km grande o elevada
Es la tasa limitante de cualquier reacción enzimática bajo condiciones de saturación:
Kcat
Es el número de reacciones enzimáticas que puede catalizar una sola molécula de enzima saturada por unidad de tiempo, se expresa en s-1:
Constante catalítica (Kcat) o número de recambio
Se presenta cuando el inhibidor y el sustrato se unen en sitios diferentes en la enzima. NO COMPITE con el sustrato por el sitio activo:
Inhibición NO Competitiva
Las enzimas con un solo sitio activo presentan:
Cinética Michaeliana
Presentan múltiples sitios activos y “unión cooperativa”:
Enzimas alostéricas
Se unen a los sitios alostéricos, NO a los sitios activos, disminuyen o aumentan la actividad enzimática:
Moléculas reguladoras
Cuando el sustrato actúa como el efector:
Efectores Homótropos
Cualquier otra molécula que no sea el sustrato:
Efectores Heterotropos
Enzimas presentes en sangre:
- Enzimas extracelulares: hígado secreta zimógenos
- Enzimas intracelulares: metabolismo energético
