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Bioquímica > Enzimas > Flashcards

Enzimas Flashcards

1
Q

Catalizan la conversión de uno o más compuestos (substratos) en uno o más compuestos diferentes (productos):

A

Enzimas

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2
Q

Incrementa la velocidad al reducir la energía del estado de transición y así disminuir la energía de activación:

A

Catalizador

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3
Q

Molécula que ha sufrido una reacción química parcial:

A

Estado de transición

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4
Q

Es la cantidad de energía requerida para convertir todas las moléculas en 1 mol de una substancia reactante del estado basal al estado de transición:

A

Energía de activación (ΔG)

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5
Q

La región de una enzima encargada de unir una molécula de sustrato y cataliza su transformación:

A

Sito catalítico/activo

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6
Q

Compuesto específico sobre el que actúa una enzima:

A

Sustrato

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7
Q

Las enzimas aceleran las reacciones químicas al disminuir la energía de activación, ¿V o F?

A

Verdadero

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8
Q

Tipos de catálisis:

A

Ácido-base
Covalente
Por proximidad
Por ion metálico
Por fijación del estado de transición

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9
Q

Actúan como catalizadores ácidos o básicos:

A

Las cadenas laterales de los aminoácidos:
Aspártico
Glutámico
Histidina
Cisteína
Serina
Arginina
Tirosina
Lisina

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10
Q

Los aminoácidos que participan en la catálisis covalente son:

A

Lisina
Cisteína
Serina
Histidina
Grupos prostéticos con:
Tiamina
Difosfato o Tiamina Pirofosfato
Piridoxal Fosfato o Piridoxal-5- fosfato

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11
Q

Implica el producto formado por la reacción entre una amina primaria y un aldehído o cetona:

A

Base de Schiff

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12
Q

La reacción que cataliza la lisozima es una:

A

Hidrólisis

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13
Q

Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción, pero ____ alteran la constante de equilibrio o la energía libre de la reacción:

A

No

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14
Q

Cada enzima es designada de tres modos:

A

1) Un nombre recomendado: uso habitual.
2) Un nombre sistemático: reacción que cataliza.
3) Un número de clasificación: se precisa una
identificación inequívoca de la enzima.

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15
Q

La velocidad de la reacción _____ depende de los cambios de energía entre los reactantes y productos:

A

NO

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16
Q

La velocidad de la reacción ____ depende de la energía de activación, que es la energía que se requiere para iniciar la reacción:

A

SI

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17
Q

No intervienen en el proceso catalítico. Si se eliminan de la cadena, la enzima no pierde la actividad enzimática:

A

Aminoácidos no esenciales

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17
Q

Tipos de enzimas:

A

Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas

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18
Q

Mantienen la estructura tridimensional de la proteína. No intervienen directamente en la actividad enzimática, pero si se alteran pueden cambiar la posición del grupo activo:

A

Aminoácidos estructurales

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19
Q

Establecen enlaces débiles con el sustrato orientándolo para aproximar la parte del mismo que ha de ser atacada por la enzima:

A

Aminoácidos de unión o de fijación

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20
Q

Se unen al sustrato mediante un enlace covalente debilitando su estructura y favoreciendo su ruptura:

A

Aminoácidos catalíticos

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21
Q

Es una molécula pequeña necesaria para la actividad de muchas enzimas:

A

Cofactor

22
Q

Es un precursor enzimático inactivo, no cataliza ninguna reacción:

A

Zimógeno o proenzima

23
Q

Son iones metálicos o moléculas orgánicas (coenzimas) que participan con las enzimas en la realización de una actividad enzimática:

A

Cofactor

24
Q

La reacción de catálisis se lleva a cabo en el:

A

Sitio activo

24
Q

El paso final en la reacción enzimática es la:

A

Liberación de producto

25
Q

La especificidad enzimática es una propiedad de las enzimas que se explica en:

A

Modelo de llave y cerradura, propuesto por
Emil Fischer en 1890

26
Q

Es una variante moderna del modelo de llave y cerradura propuesta por Daniel Koshland:

A

Modelo de acoplamiento inducido, se considera la estructura flexible de las proteínas

27
Q

La enzima se une al sustrato formando un:

A

Complejo enzima-sustrato

28
Q

Es una constante de la disociación del complejo ES, derivada de constantes de velocidad. Su valor la afinidad de la
enzima por el sustrato:

A

Kd = K-1/K1

28
Q

Es el número de moléculas de sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo:

A

Velocidad de una reacción (v)

29
Q

Al aumentar la concentración del sustrato se aumenta:

A

La velocidad de reacción

30
Q

La Vmáx se alcanza cuando:

A

Toda la enzima está ocupada por el sustrato

31
Q

Proporciona una medida directa de la rapidez con la que se produce una reacción:

A

Constante de Velocidad (Km)

32
Q

Concentración baja de sustrato
Velocidad es proporcional a la concentración del sustrato:

A

Cinética de primer orden

33
Q

Concentración alta de sustrato
Velocidad constante e independiente de la concentración de sustrato:

A

Cinética de orden cero

34
Q

Concentración intermedia
Velocidad deja de ser lineal:

A

Cinética mixta

35
Q

Cuando la [S] es menor que la Km:

A

Reacción de 1er orden

36
Q

Cuando la [S] es mayor a la Km:

A

Reacción de orden cero

37
Q

Cuando la [P] depende de la concentración de dos sustratos [A] y [B]:

A

Reacción de 2 orden

38
Q

Describe la manera en que la velocidad de la reacción varía con respecto de la concentración de sustrato:

A

Ecuación de Michaelis-Menten

39
Q

La velocidad de la reacción se mide tan pronto como se mezcla la enzima y el sustrato:

A

Velocidad Inicial (V0)

40
Q

Cualquier sustancia que disminuya la acción catalítica de una enzima, se conoce como:

A

Inhibidor

41
Q

Refleja una alta afinidad de la enzima por su sustrato
La enzima requiere de una baja [S] para saturar la mitad de la enzima:

A

Km pequeña o reducida

42
Q

Refleja una baja afinidad de la E por el S
La enzima requiere de una mayor [S] para saturar la mitad de la enzima disponible:

A

Km grande o elevada

43
Q

Es la tasa limitante de cualquier reacción enzimática bajo condiciones de saturación:

A

Kcat

44
Q

Es el número de reacciones enzimáticas que puede catalizar una sola molécula de enzima saturada por unidad de tiempo, se expresa en s-1:

A

Constante catalítica (Kcat) o número de recambio

45
Q

Se presenta cuando el inhibidor y el sustrato se unen en sitios diferentes en la enzima. NO COMPITE con el sustrato por el sitio activo:

A

Inhibición NO Competitiva

46
Q

Las enzimas con un solo sitio activo presentan:

A

Cinética Michaeliana

47
Q

Presentan múltiples sitios activos y “unión cooperativa”:

A

Enzimas alostéricas

48
Q

Se unen a los sitios alostéricos, NO a los sitios activos, disminuyen o aumentan la actividad enzimática:

A

Moléculas reguladoras

49
Q

Cuando el sustrato actúa como el efector:

A

Efectores Homótropos

50
Q

Cualquier otra molécula que no sea el sustrato:

A

Efectores Heterotropos

51
Q

Enzimas presentes en sangre:

A
  • Enzimas extracelulares: hígado secreta zimógenos
  • Enzimas intracelulares: metabolismo energético

Bioquímica (9 decks)

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