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MMD 1043 Examen 1 > Métabolisme des purines, des pyrimidines et de l'hème > Flashcards

Métabolisme des purines, des pyrimidines et de l'hème Flashcards

Professeur: Dre Elaine Letendre

1
Q

Que sont les pyrimidine et les purines?
On peut les retrouver où?

A
  • Bases
  • Peuvent exister seules ou comme blocs structuraux de l’ADN/ARN
  • Composantes d’intermédiaires biochimiques de très haute importance en métabolisme (ATP, GTP, UTP)
  • Constituants des coenzymes
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Q

Nomme les deux sources principales d’apport des pyrimidines/purines.

A
  1. Synthèse de novo
  2. Voie de sauvetage
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Q

À partir de quoi sont synthétisées les pyrimidines/purines de novo?

A

à partir des acides aminés:
* Glutamine
* Glycine
* Aspartate

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4
Q

À quoi servent les voies de sauvetage?

A

Synthèse de novo est coûteuse en énergie, donc besoin de réutiliser les pyrimidines/purines:
- de la diète (toutes les cellules qui ont un noyau)
- du catabolisme des acides nucléiques intratissulaires (pour la synthèse des des acides nucléiques = ADN/ARN)

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5
Q

Nommes les purine.

A

Adénine
Guanine

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6
Q

Nomme les pyrimidine.

A

Thymine
Cytosine
Uracil

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7
Q

De quoi est formé un nucléotide?

A

Groupement phosphate
Base azotée
Pentose: ribose (OH) ou désoxyribose (H)

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8
Q

De quoi est formé un nucléoside?

A

Base azotée
Pentose: ribose (OH) ou désoxyribose (H)

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9
Q

Par quoi et dans quoi sont dégradées les acides nucléiques (ADN et ARN) d’origine alimentaire.
Ça forme quoi?

A

Nucléases pancréatiques: ADN/ARN dénaturés par pH de estomac en oligonucléotides/mononucléotide (phosphate + pentose + pyrimidine ou purine)
Nucléotidases pancréatiques: sépare mononucléotide en nucléoside et phosphate (après désoxiribose + purine/pyrimidine)
Dans l’intestin
Mélange de monunucléotides

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10
Q

En quoi sont dégradés les mononucléotides?
Où?

A
  • Nucléosides
  • Bases libres
    Cellule intestinale
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11
Q

Que font les purines/pyrimidines qui ne sont pas catabolisés?

A

Recyclées : Réincorporées dans des nucléotides (bases qui survivent reforment nucléotides)

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12
Q

Est-ce que le recyclage des purines/pyrimidines est suffisant pour combler les besoins du corps?

A

Non (production de novo nécessaire)

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13
Q

Localisation de la synthèse de novo (des purines)? Comment?
Explique le recyclage des purines par les autres tissus.

A

(Rein et) Foie: utilise la glycine, la glutamine et l’aspartate comme donneur de NH2 (synthèse contrôlée par mécanisme de feedback par la concentration intracellulaire de AMP/GMP)

Les autres tissus réutilisent leurs propres purines générée intracellulairement

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14
Q

Fonction des pyrimidines?

A
  1. Blocs structuraux de l’ADN (T et C) et de l’ARN (U et C)
  2. Leurs dérivés sont des intermédiaires dans des réactions de synthèse (ex.: UDP-glucose)
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15
Q

À quoi sert UDP-glucose (dérivé des pyrimidines)

A

Précurseur dans la synthèse du glycogène

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16
Q

Que sont les produits du catabolisme des pyrimidines?

A
  • Bêta-alanine (aa)
  • Ammoniac (ion ammonium dans le corps)
  • CO2
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17
Q

Est-ce que les produits du catabolisme des pyrimidines précipitent?

A

Non, ce sont des produits (hydro-solubles)

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18
Q

Est-ce que les ions ammonium NH4 sont toxiques? Si oui, qu’est-ce que le corps fait avec?

A

Potentiellement très toxiques mais complètement métabolisés via le cycle de l’urée (forment urée)

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19
Q

Décrit la synthèse de novo des pyrimidines.

A
  • À partir des a.a. dans plusieurs organes et tissus (glutamine, glycine, aspartate)
  • Plus intense que pour les purines
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20
Q

Décrit la voie de sauvetage des pyrimidines.

A
  • Réutilisation des nucléosides intratissulaires
  • Réutilisation des bases pyrimidiques est faible
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21
Q

Pourquoi la synthèse de novo des pyrimidines est plus intense que celle des purines?

A

Les pyrimidines sont - recyclées, mais il faut quand même qu’il y ait un nb égal de pyrimidines et de purines (pour produire acides nucléiques) donc on doit en produire davantage

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22
Q

Une partie des nucléosides sont dégradés en quoi dans le métabolisme des pyrimidines?

A

Ribose
Bases

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23
Q

Comment les bases pyrimidiques sont catabolisées?

A

Leur anneau est ouvert et leur catabolisme génère des composés solubles

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24
Q

Quels sont tous les produit du catabolisme des pyrimidines?

A

Uracil (qui deviendra bêta alanine qui lui même sera encore dégradé)
Bêta-alanine
Acétyl coA
NH4
CO2
Succinyl coA

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25
Q

Que font l’acétyl coA et le succinyl coA une fois sécrétés (catabolisme des pyrimidines)?

A

Vont vers le cycle de Krebs

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26
Q

Est-ce que la dégradation des bases pyrimidiques causent un problème clinique? Pourquoi?

A

Non, les produits de dégradation sont très solubles

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27
Q

Le catabolisme des pyrimidines ne génère pas de quantité significative d’_________.

A

énergie

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28
Q

Nomme les étapes du catabolisme des pyrimidines (à partir des nucleotides)

A
  1. Nucléotides avec les pyrimidines comme base sont déphosphorylés
  2. Forme des nucléosides
  3. Nucléosides clivés = pentose + C ou U ou T
  4. Pyrimidines (C, T OU U) sont dégradées en CO2 + NH4 (excrétés dans l’urine ou transformé en urée)
    = produits hydro-solubles
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29
Q

Comment existent les purines (adénine, guanine)?

A
  • Seules
  • Associées à un pentose (5C) (ribose ou désoxyribose) formant alors un nucléoside
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30
Q

Nomme les fonctions des purines (6).

A
  • Composantes des cofacteurs
  • Composantes des composés énergétiques
  • Composantes des facteurs de régulation
  • Composantes des neurotransmetteurs
  • Composantes des signaleurs
  • Blocs structuraux de l’ADN et de l’ARN
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31
Q

Nomme les cofacteurs que composent les purines.

A

NAD+
FAD+
CoA

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32
Q

Nomme les composés énergétiques que composent les purines.

A

ATP
CTP
AMP

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33
Q

Nomme les facteurs de régulation que composent les purines.

A

ATP
ADP
NAD+

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34
Q

Nomme les composantes de neurotransmetteurs que composent les purines.

A

cGMP

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35
Q

Nomme les composantes de signaleurs que composent les purines.

A

cAMP
cGMP
GTP
protéine G

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36
Q

Décrit la synthèse de novo des purines.

A

Dans les hépatocytes à partir des a.a.

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37
Q

Décrit les voies de sauvetage des purines.

A
  • Réutilisation des purines d’origine alimentaire (contribution - importante)
  • Adénosine (nucléoside-A) du turnover des acides nucléiques des tissus
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38
Q

Pourquoi les voies de sauvetages sont les mécanismes prédominants chez les purines?

A

Structure complexe qui a été couteuse en énergie à produire = mieux de les réutiliser

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39
Q

Est-ce que les purines d’origine alimentaire sont utilisées de façon significative pour la synthèse des acides nucléiques tissulaires?

A

Non

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40
Q

En quoi, dans quoi et par quoi sont dégradés les purines d’origine alimentaires?

A

Dégradé en acide urique
Dans la cellule intestinale qui possède l’enzyme xanthine oxidase (catabolise)

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41
Q

Que fait le corps avec l’Acide urique provenant du catabolisme des purines d’origine alimentaires?

A

Absorbé et excrété dans l’urine

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42
Q

Nomme les grandes étapes du catabolisme des purines.

A
  1. Dégradation de la nucléotide AMP et GMP: Retrait du groupe phosphate et du groupe ribose et libération du groupe aminé
  2. Formation de produits (hydrosoluble)
    - AMP dégradé en hypoxantine
    - GMP dégradé en xanthine
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43
Q

Qu’est-ce qui se passe avec l’hypoxanthine et la xanthine si une enzyme intervient?
Quel est le nom de cette enzyme?

A

hypoxanthine = xanthine
xanthine = acide urique

Xanthine oxidase

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44
Q

Est-ce que l’acide urique est soluble?

A

NON

45
Q

Sous quelle forme existe l’acide urique?
Qu’est-ce qui est possible avec ce composé dans les tissus?

A

En urate de sodium
Cristallisation de l’urate de sodium (si concentration augmente, formera des cristaux et surtout au niveau des articulations)

46
Q

Qu’entraine la cristallisation de l’urate de sodium dans les tissus?
Ça touche surtout quel tissu?
Condition clinique?

A

Entraîne une réaction inflammatoire intra-articulaire = arthrite
Articulations
La Goutte

47
Q

L’hyperuricémie est fréquente ou pas?
Symptomatique ou pas?

A

fréquente
asymptomatique

48
Q

Qu’est-ce qui entraine la cristallisation de l’acide urique dans les articulations?

A
  1. Diminution de l’excrétion rénale d’acide urique
  2. Augmentation des concentrations plasmatiques
  3. Excèdent la solubilité limitée de l’acide urique
  4. Cristallisation de l’acide urique dans les articulations
49
Q

Qu’induit la présence de dépôts de cristaux d’urate de sodium dans les articulations?

A

Une réponse inflammatoire sévère qui se manifeste comme une attaque aigue d’arthrite (inflammation de l’articulation)

50
Q

Quelle articulation est la plus touchée par dépôts de cristaux d’urate de sodium?

A

1 seule articulation
Le plus souvent = le gros orteil

51
Q

Symptômes du patient atteint de goutte au gros orteil?

A

Articulation rouge et enflée
Très douloureux

52
Q

Comment pouvons-nous poser le diagnostic de la goutte?

A

Ponctionner l’articulation (échantillon de liquide synovial) et analyser au laboratoire en recherchant des cristaux d’acide urique

53
Q

Traitement de la goutte?
Résultat

A

Inhibition de la xantine oxidase par l’allopurinol
On forme + de xantine (très soluble)

54
Q

Que sont les porphyrines?

A

Molécules cylindriques formées de 4 anneaux pyrrole liés ensemble pour former la protoporphyrine

55
Q

Que forme l’ajout d’un atome de fer central au centre de l’anneau de la protoporphyrine?

A

Ferroprotoporphyrine IX (hème)

56
Q

Nomme les 4 différentes protéines formées à partir du gr prosthétique qu’est l’hème (partie d’une protéine qui n’est pas une protéine)

A
  • Cytochromes P450
  • Enzymes
  • Hémoglobine
  • Myoglobine
57
Q

Que confère l’hème?

A

Fonctions de réduction/oxydation et de transfert d’électrons

58
Q

Que confère l’hème de l’hémoglobine?

A

La capacité de se lier de façon réversible à l’oxygène, permettant aux GR de le distribuer

59
Q

Localisation de la synthèse de l’hème?

A

elle est intégrée à une série de protéines via:
- Foie (cytochromes P450, enzymes) (15%)
- Moelle osseuse (hémoglobine) (85%)

60
Q

Localisation de 85% de la production de l’hème?

A

Cellules érythroides de la moelle osseuse pour son incorporation dans l’hémoglobine (futurs globules rouges qui possèdent des mitochondries à ce moment)

61
Q

Localisation de 15% de la production de l’hème?

A

Par les hépatocytes pour l’utiliser pour la synthèse des cytochromes et autres enzymes

62
Q

Localisation de la première et des 3 dernières réactions de la synthèse de l’hème?

A

Mitochondrie (cellules érythroïdes dans la moelle)

63
Q

Localisation des 4 autres réactions de la synthèse de l’hème?

A

Cytosol

64
Q

Est-ce que TOUTES les cellules peuvent produire de l’hème?

A

Toutes sauf les globules rouges (pas de mitochondries)

65
Q

synthèse de l’hème:
- mitochondrie
- cytosol
- retour dans la mitochondrie
(PAS À L’EXAMEN)

A

JUSTE SAVOIR QUE LA SYNTHÈSE DE L’HÈME IMPLIQUES PLUSIEURS ÉTAPES INTERMÉDIAIRES ET QU’IL Y A UN RISQUE D’ANOMALIE POUR CHACUNE D’ENTRES ELLES (déficience partielle d’une enzyme = baisse partielle de la synthèse)

66
Q

Le contrôle de la synthèse de l’hème s’exerce par l’activité de la…

A

ALA synthase

67
Q

L’activité de la ALA synthase est inhibée par quoi?

A

Concentration élevées d’hème

68
Q

Qu’est-ce que la porphyrie?
Fréquentes ou pas?

A

Maladies dû à une mutation des gènes codants pour les enzymes qui interviennent dans la biosynthèse de l’hème
Peu fréquentes

69
Q

À quoi sont associés les porphyries?

A
  • Déficience partielle dans l’une des enzyme de synthèse de l’hème
  • Déficience de synthèse de l’hème = diminution synthèse hémoglobine avec anémie
70
Q

Que donne la porphyrie aigue intermittente?

A

Attaques de douleur abdominale (déclenchées par alcool et contraceptifs oraux)
Symptômes neuropsychiatriques: Confusion ou Psychose
Teint pâle (du à anémie)
Photosensibilité (éviter exposition au soleil)
(savoir symptômes de la porphyrie = diagnostic différentiel de ces manifestations)
= Loup-garou!!

71
Q

Quelle est la structure de l’hémoglobine?

A

4 chaines de protéines (2x alpha chain et 2x beta chain de forme hélicoïdale)
Groupe hème/chaîne
Atome de fer/hème
(pas de noyau ni de mitochondries)

72
Q

Quelle type de molécule est l’hémoglobine?

A

Protéine

73
Q

De quoi est responsable l’hémoglobine? Qu’est ce qui lui confère cette responsabilité?

A

Du transport de l’O2 dans le corps
Présence de 4 atomes de fer de ses 4 hèmes qui peuvent se lier de façon réversible une une molécule d’oxygène.

74
Q

Pourquoi le sang est-il rouge?

A

C’est la présence du fer de l’hème, constituant de l’hémoglobine, qui donne la couleur rouge au sang.

75
Q

Qu’est-ce qui se passe lorsque le sang passe par les poumons?

A

L’hème se lie à l’oxygène, le sang est rouge vif et passe dans le circuit artériel

76
Q

Couleur du sang veineux?
Qu’est ce qui se passe au niveau des tissus?

A

Rouge foncé dans le système veineux
L’Hb du sang a livré son oxygène aux tissus
(veines paraissent bleues car peau absorbe une partie de la lumière et bleu diffuse plus facilement que le rouge)

77
Q

D’où vient l’hème à dégrader?

A

GR sénescent (85%)
Turnover des cytochromes et autres protéines (15%)

78
Q

Combien de temps de vie pour un GR?

A

90-120 jours

79
Q

Par quoi sont dégradés les vieux GR?

A

Macrophages
- du système réticuloendothélial principalement de la rate
- foie
- système réticulo-endothélial

80
Q

En quoi est catalysée l’hémoglobine?

A

Globine (portion protéique)
Hème

81
Q

En quoi est catabolisé la globine lors du catabolisme de l’hème?

A

Acides aminés réutilisés pour la biosynthèse des protéines ou transformés en différents intermédiaires

82
Q

Que va faire le fer de l’hème lors du catabolisme de l’hème?

A

Transferrine: protéine de transport plasmatique du fer, qui va le redistribuer aux sites tissulaires pour sa réutilisation.

83
Q

Que devient l’hème libérée de son fer lors du catabolisme de l’hème?

A

redevient protoporphyrine IX

84
Q

Qu’est-ce qui se passe avec la protoporphyrine IX lors du catabolisme de l’hème?

A

Anneau clivé (dans le RE) → biliverdine (vert)

85
Q

La biliverdine est par la suite réduite en ________________.
Qu’est ce qu’elle fait ensuite?

A

bilirubine (pigment jaune-orangé)
Voyage dans le sang sous forme non-conjuguée (peu soluble)

86
Q

La bilirubine _______ est liée à l’albumine dans le sang et elle s’en va dans le _____.

A

lipophilique (peu soluble dans le sang)
foie

87
Q

Qu’est-ce qui se passe avec la bilirubine dans le foie?

A

Elle est conjuguée (ajout de 2 acides glucoroniques) et devient + soluble = bilirubine conjuguée

88
Q

Localisation de la sécrétion de bilirubine conjuguée?

A

Canaux biliaire
Vésicule biliaire (entreposée)

89
Q

Avec la stimulation du repas, la bile est excrétée dans le ___________.

A

petit intestin

90
Q

Qu’est-ce qui se passe avec la bilirubine dans le gros intestin?

A

Digérée par les bactéries = devient urobilinogène.

91
Q

Qu’est-ce qui se passe avec la plus grande partie de l’urobilinogène (incolore)?

A
  1. Reste dans l’intestin et devient du stercobilinogène (incolore)
  2. Stercobilinogène oxidée par des enzymes des bactéries de la flore intestinale et devient la stercobilines (brun des selles)
92
Q

Qu’est-ce qui se passe avec une petite portion de l’urobilinogène (incolore)?

A

Réabsorbée vers le sang et échappe au foie pour se rendre au rein
Devient urobiline (jaune de l’urine)

93
Q

La bilirubine et ses métabolites colorés forment la famille des ___________.

A

pigments biliaires

94
Q

Décrit le chemin de l’hémoglobine à la bilirubine

A
  1. Rate: hémoglobine = globine + hème
  2. Biliverdine (verte)
  3. Circulation: bilirubine non-conjuguée liée à albumine
  4. Foie: Bilirubine conjuguée avec 2 acides glucoroniques
  5. Gros intestin: Urobilinogène
    5.1. Gros intestin: Urobilinogène - stercobilinogène- stercobiline (selles)
    5.2. Rein : Urobilinogène (retourne dans la circulation)- transformé en urobiline (urine)
95
Q

Qui est le produit ultime de la dégradation de l’hème de l’hémoglobine?
Son dosage est utilisé pourquoi?

A

bilirubine
investigations des pathologies du foie

96
Q

En circonstances normales, quelle est la fonction du foie p/R à la bilirubine? (explorer les pathologies du foie via le dosage de la bilirubine)

A

le foie est en mesure de conjuguer toute la bilirubine produite, assume son catabolisme et son élimination.

97
Q

Causes d’hyperbilirubinémie?

A
  • Destruction importante GR (ex.: anémie hémolytique ou ++ transferts de sang de la mère au nouveau-né durant accouchement)
  • Insuffisance du foie (ou enzymes du foie immatures d’un nouveau-né)
  • Blocage du foie
    = Dépassement des capacités à métaboliser la bilirubine, augmente concentrations plasmatiques, hyperalbuminuerie
98
Q

Symptômes d’hyperbilirubinémie?
Pourquoi?

A

Ictère (jaunisse):
* Peau jaune
* Yeux jaunes
* Urine orange (catabolisme maximal de bilirubine = ++ métabolites de sa dégradation se retrouvent dans sang)
* selles beiges

Bilirubine est jaune-orangée et ses concentrations augmentent dans le foie.

99
Q

Qu’est-ce qu’un bleu?

A

Hématome (accumulation du sang dans les tissus)

100
Q

Qu’est-ce qui permet de suivre la progression d’un hématome?

A

La couleur (liée au catabolisme de l’hème: accumulation des GR dans les tissus qui doivent être dégradés par des macrophages)

101
Q

Hématome jour 0 (0-2)?

A

rouge en raison de la présence du sang oxygéné (oxyhemoglobin)

102
Q

Hématome jour 1-2 (2-5)?

A

bleu/mauve/ noir car l’oxygène a quitté les GR de l’hématome (deoxyhemoglobin)

103
Q

Hématome jour 5-10?

A

verdâtre-jaunâtre car l’hème est métabolisée en biliverdine et en bilirubine

104
Q

Nom de la précipitation de bilirubine? Couleur de l’hématome? Après cb de jours?

A

Hemosiderin (stockage du fer)
Brunâtre (fer contients résidus brunâtres)
10-14J

105
Q

à quoi peut également être due une goutte? pourquoi?

A

insuffisance rénale
baisse excrétion de l’acide urique

106
Q

Si on fait de l’hyperuricémie, fait-on automatiquement de la goutte?
Si on fait de la goutte, a-ton automatiquement une hyperuricémie?

A

Non
Non (goutte vient pas avec une hyperuricémie dans 30% des cas)

107
Q

Que signifie le suffixe -ome?

A

accumulation de

108
Q

Que signifie le préfique sterco-?

A

selles

109
Q

AMP GMP XMP IMP CMP

A

MMD 1043 Examen 1 (12 decks)

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