Métabolisme des protéines et des acides aminés Flashcards
1
Q
Décrit la structure d’un acide aminé.
A
- Carbone central/alpha
- Groupement carboxylique COOH
- Groupement aminé (NH2)
- Chaine latérale variable R
2
Q
Qu’est-ce qui distingue les aa entre-eux?
A
La chaine R
3
Q
Est-ce que les aa sont une bonne source d’énergie?
A
NON
source d’énergie secondaire
4
Q
Est-ce que les aa peuvent être mis en réserve dans l’organisme?
A
NON
5
Q
Qui est le constituant chimique caractéristique des aa/prots?
A
Azote
6
Q
De quoi provient le NH4+ (ammonium) (réaction)?
A
De la désamination du gr. amine (NH2)
7
Q
Quel est le nom du lien qui relie les aa entre-eux et entre quels atomes se fait-elle?
Forme quoi?
A
Lien peptidique (CO-NH)
Entre COO- (gr. carboxylique) et NH3+ (gr. amine)
Forme des polymères de aa = peptides/ prots
8
Q
En fonction de quoi COOH et NH2 peuvent-ils s’ionier?
C’est quoi s’ioniser?
A
pH
Ajout d’un H (proton)
9
Q
Décrit la charge d’un aa quelconque au pH physiologique de 7,4.
A
Positif au niveau du NH2
Négatif au niveau du COO
Neutre au bilan
10
Q
Nom des molécules avec une charge + et - simultanément?
A
Zwitterion
11
Q
De quoi dépendent les propriétés acido-basique des aa?
A
- Des groupements COOH et NH2
- De la présence ou non d’une fonction acidique ou basique sur la chaîne latérale (R)
- De l’environnement local (si liés en peptides ou protéines)
12
Q
Combien de pK par aa?
Qui en possède dans un aa?
A
2 ou 3
- 1 pour COOH
- 1 pour NH2
- 1 parfois pour la chaîne latérale (R)
13
Q
Qu’est-ce que le pK?
A
pH auquel une molécule ionisable existe à 50% sous forme ionisée et à 50% sous forme non-ionisée
- COOH ou COO-
- NH2 ou NH3+
14
Q
Qu’est-ce que le PI (point isomérique)?
A
Le pH auquel la charge nette de l’a.a. est zéro
15
Q
Combien de PI par aa?
A
1
16
Q
Quelle est la charge nette de l’aa au point isoélectrique?
A
0
17
Q
Décris les groupements amines/carboxyliques si le pH est plus bas que le pK de l’acide (plus de 50% sont ionisés)?
Et au point isoélectrique?
Et si le pH est plus haut que le pk de l’amine (base)?
A
NH3+ et COOH
NH3+ et COO- (perte de 1)
NH2 et COO- (perte de 2 H)
18
Q
Est-ce que la chaine latérale peut être protonée?
A
Oui
19
Q
Nomme les aa essentiels et n-essentiels
A
Essentiels:
Isoleucine
Leucine
Non-essentiel:
Alanine
20
Q
Qu’est-ce que les aa semi-essentiel?
A
Aa dont notre capacité de synthèse est limitée
21
Q
Nomme les 3 rôles de aa.
A
- Synthèse des protéines
- Rôle énergétique (FAIBLE)
- Précurseurs de molécules contenant de l’azote
22
Q
Exemple de molécules contenant de l’azote? Comment l’azote leur est incorporée?
A
Catécholamines
Neurotransmetteurs
Hème
Hormones thyroïdiennes
Par les acides aminés
23
Q
Combien d’aa élémentaires (répertoir)? Permettent quoi?
Combien de aa au total?
A
20, la synthèse de toutes les protéines
Centaine
24
Q
Décrit la structure primaire d’une protéine.
A
Dépend de sa chaine d’aa (la séquence)
25
Décrit la structure secondaire d'une protéine.
Aa d'une chaine peptidique qui interragissent ensemble (pont hydrogène) et forment structures particulières (hélice et feuillet)
26
Décrit la structure tertiaire d'une protéine.
Conformation tridimensionnelle globale d'une protéine
27
Décrit la structure quaternaire d'une protéine.
Interaction entre plusieurs polypeptides (di, trimère, etc)
28
Nomme les 3 provenances d'aa.
1. Synthèse (aa non-essentiels) (qt varie selon besoin)
2. Alimentation (100g/jour)
**3. Catabolisme des protéines de l'organisme (400g/jour)**
(forme un pool de 100g d'aa)
29
À partir de quoi se fait la synthèse des aa non essentiels?
acides organiques et azote (NH2 et NH4+)
30
En quoi sont digérés les protéine ingérées (provenance des prots = alimentation)?
En aa
31
Qu'est-ce qui se passe avec le aa qui ne sont pas utilisés pour la synthèse de produits?
* Désamination/transamination
* Décarboxylation
(pool ne grossit pas car pas d'entreposage!!)
32
Nomme les 3 sources de provenances des protéines digérées
1. alimentaire
2. autres:
- protéines enzymatiques sécrétée dans le tube digestif
- protéines venant des cellules muqueuses mortes
33
Nombre de g de protéines alimentaire digérées par jour?
Nomme les deux sortes de protéines alimentaires.
100g/jour
* Protéines végétales (protéines «incomplètes»: contiennet pas toutes les prots essentielles)
* Protéines animales (protéines «complètes»)
34
Nombre de g de protéines "autres" digérées par jour?
30-50
35
Nomme les deux sortes de protéines autres.
* Protéines enzymatiques sécrétées dans le tube digestif
* Protéines provenant des cellules muqueuses mortes
36
Localisation du début de la digestion des protéines?
Estomac
37
Nomme les 2 cellules responsables de la digestion des protéines par l'estomac.
Cellules pariétales: HCl (acide gastrique)
Cellules principales: pepsinogène (inactive) qui devient pepsine avec un pH acide (plus bas que 5)
38
Est-ce que la pepsine peut également cliver la pepsinogène?
Oui, auto-activation
39
La pepsine dégrade ____% d’une protéine ingérée
10-15
40
Décrit la digestion des protéines via la pepsine.
Dégradation partielle → formation de gros polypeptides
41
Qu'est-ce qui se passe avec le HCl dans le duodénum et quel est son impact?
Neutralisé par le bicarbonate des cellules pancréatiques
Pepsine inactive
42
Nomme les protéases importantes du pancréas pour la digestion des protéines.
Trypsinogène → trypsine
Chymotrypsinogène → chymotrypsine
Proélastase → élastase
Procarboxipeptidase → carboxypeptidase
43
Est-ce que les protéases pancréatiques sont sécrétés sous forme active? Si non, comment?
Non, elles comportent un petit fragment d’acides aminés qui bloque le site actif de l’enzyme
44
Explique l'activation des protéases pancréatiques.
1. Trypsinogène clivé par entérokinase sécrétée par la muqueuse intestinale = trypsine
2. Trypsine active la trypsinogène et les autres enzymes
45
Les fragments de protéines qui entrent dans l’intestin sont donc digérés par ___________.
plusieurs protéases
46
Que font la trypsine et la chymotrypsine avec les fragments de protéines?
Clivent en petits peptides
47
Par qui sont clivés les petits peptides?
Après l'action de qui?
carboxypeptidase (coupe au côté COO-)
Après creations de petits peptides par chymo et trypsinogene
48
Que fait l'élastase dans le duodénum?
clive les fibres d’élastine
49
Nomme les enzymes de la muqueuse intestinale qui complètent la digestion des protéines.
* Dipeptidase
* Aminopeptidase
* Carboxypeptidase
50
Au final, les protéines sont dégradées en quoi?
Tripeptides
Dipeptides
Aa libres
51
Qu'utilisent les aa et les dipeptides/tripeptides pour passer les membranes (absorption)?
Transporteurs actifs
52
Décrit le transport des aa à travers la membrane (absorption).
* Plusieurs transporteurs différents
* Transport couplé au transfert de sodium
53
Est-ce que le di- et tri-peptides peuvent passer directement dans le sang?
Non, ils sont dégradés en aa libres dans les cellules épithéliale avant d'entrer dans la circulation sanguine
Mais passent dans les enterocytes via PEPT1 (avec Na+ et H+)
54
Est-ce que les protéines entières peuvent être absorbées?
Non, sauf rare exceptions
55
Comment sont absorbées les protéines entières?
| Chez l'enfant/bébé
Captées par endocytose puis relâchées dans la circulation par exocytose
56
Explique se qui se passe chez le nouveau-né chez qui l'absorption des protéines entières est fréquent (cause, conséquences)
* Immaturité de la muqueuse intestinale (et de l’estomac) (- étanche)
* Pourrait être une cause des allergies alimentaires précoces, et souvent réversibles
* Permettrait aussi de transmettre les anticorps de la mère
57
Est-ce que l'azote atmosphérique peut être utiliser par un organisme?
Oui, les microorganismes
58
Décrit l'azote atmosphérique (N2).
* 78% de l’air (pas toxique)
* Chimiquement inerte
* Inutilisable chez la plupart des êtres vivants
59
Que font les microorganismes avec l'azote atmosphérique (N2)?
* Transformation de N2 en ammoniac (NH3)
* Nitrification en nitrites (NO2) et nitrates (NO3)
60
Que font les plante avec l'ammoniac (NH3) et les nitrates (NO3) du sol?
Incorporation dans leurs acides aminés et autres constituants azotés
61
Comment les animaux ont-ils accès à l'azote?
Ils mangent les plantes
62
Qu'est-ce qui se passe quand un animal meurt et se putréfie?
Sous l’action bactérienne, ses composés azotés sont transformés à nouveau en ammoniac
63
Qui sont la porte d'entrée de l'azote(en constituant une source importante)?
Les aa
64
Les protéines constituent le _____________ corporel chez l’humain
réservoir principal de l’azote corporel
65
Qu'est-ce que la balance azotée?
Différence entre l’apport quotidien d’azote (protéines alimentaires) et l’excrétion d’azote (urée urinaire)
66
Décrit le rationnel de la balance azotée.
* Les protéines sont la principale source d’azote
* La proportion d’azote dans les protéines alimentaires est de 10 à 16%
* Le contenu en azote de composés non protéiques est presque négligeable
* Environ 80% de l’azote urinaire est sous forme d’urée.
67
Balance azotée normale?
Formule?
0-2 g/j (ingestion = excrétion)
= azote des prots alimentaires - azote uréique - 4 g/j
- prots: (g/jour) (g prots / 6,25)
- azote dans urine: (g/j) (urée (mmol/J)/35,7 = urée en g)
- 4g/j: pertes d'azote: fécal, cutané et urinaire non-uréique
68
À quel moment sommes-nous en balance positive (I sup à E)?
* Croissance
* Grossesse
69
À quel moment sommes-nous en balance négative (I inf à E)?
* Apports insuffisants (malnutrition, anorexie, diète)
* Pertes excessives (trauma, brûlures)
* Combinaison des deux
70
L’humain peut synthétiser __ acides aminés (a.a. non essentiels)
12
71
La synthèse des aa se fait à partir des acide organiques issus de où?
* Intermédiaire de la glycolyse (pyruvate)
* Intermédiaire du cycle de Krebs
* Intermédiaire de la voie du pentose
(a-cétoglutarate, oxaloacérate, pyruvate, ...)
* Aa essentiels (méthionynine, phénylalanine)
72
Comment l'azote est-il incorporé(2)? Nomme les enzymes impliquées.
* Amination (glutamate déshydrogénase, glutamine synthétase)
* Transamination (transaminases)
73
La complexité des voies de synthèse varie selon _______________________.
la structure des chaînes latérales
74
Décrit la biosynthèse de glutamate et de glutamine.
a-cétoglutarate (intermédiaire cycle de Krebs) auquel on ajoute successivement 2 azotes.
a-cétoglutarate + **NH4** + NADH → glutamate
glutamate + NH4 + ATP → glutamine
75
Enzyme qui transforme l'a-cétoglutarate en glutamate (1er azote)?
Glutamate déshydrogénase
76
Enzyme qui transforme le glutamate en glutamine (2e azote)?
Glutamine synthétase
77
Nomme une autre façon que par amination de faire du glutamate partir d'une alpha-cetoglutarate.
Transamination
78
Qu'est-ce que la transamination?
Échange d’azote entre un acide aminé **à un acide a-cétonique (acide organique ou céto-acide)** (par une transaminase)
79
Par quoi et catalysée la transamination?
Transaminase
80
Produits de la transamination?
aa (ancien ceto-acide qui est devenu un aa car a accepté un azote)
ceto acide (ancien aa)
81
**Enzymes de l'amination?**
* Glutamate déshydrogénase
* Glutamine synthétase
82
**Enzymes de la transamination?**
* ALT: alanine transaminase
* AST: aspartate transaminase
83
Que fait l'ALT avec comme aa le glutamate?
pyruvate (céto-acide) → alanine
(Inverse possible: alanine (aa) + a-cétoglutarate = glutamate (aa) + pyruvate)
84
Que fait l'AST avec comme aa le glutamate?
oxaloacétate (céto-acide)→ aspartate
(Inverse possible: aspartate (aa) + a-cétoglutarate = glutamate (aa) + oxaloacétate)
85
Complète la réaction: Pyruvate (céto-acide) + glutamate (aa) →
Par qui?
a-cétoglutarate (céto-acide)
+ alanine (pyruvate-NH4)
Inverse possible: alanine (aa) + a-cétoglutarate = glutamate (aa) + pyruvate)
ALT
86
Complète la réaction: Oxaloacétate (céto-acide)+ glutamate (aa)→
Par qui?
a-cétoglutarate (céto-acide)
+ aspartate (oxaloacétate + NH4)
Inverse possible: aspartate (aa) + a-cétoglutarate = glutamate (aa) + oxaloacétate
AST
87
Nomme les molécules importantes à base d'aa.
* Neurotransmetteurs (GABA, catécholamines, dopamine, sérotonine)
* Hormones thyroïdiennes
* Hème
* Histidine
88
À partir de quoi se fait la synthèse du GABA?
Glutamate (retrait CO2)
89
À partir de quoi se fait la synthèse de sérotonine?
Tryptophane
90
À partir de quoi se fait la synthèse des 2 catécholamines et de la dopamine?
Tyrosine
91
À partir de quoi se fait la synthèse de T3-T4?
1. Tyrosine dans la thyroglobuline (une protéine spécifique de la thyroïde)
2. Seront iodés (ajout de 1 ou 2 iodes sur la chaîne latérale)
3. Iodotyrosines (monoiodotyrosine ou diiosotyrosine) peuvent interragir ensemble = T3/T4
92
Enzyme créant T3-T4?
TPO (thyroperoxydase) (permet interractions formant T3 et T4)
93
À partir de quoi se fait la synthèse de l'hème?
Glycine
94
À partir de quoi se fait la synthèse de l'histamine?
Histidine
95
Nomme les 3 réactions qui interviennent dans le catabolisme des aa.
1. Transamination (production de glutamate)
2. Désamination (oxydative ou non-oxydative) (production d'ammonium NH4+ TOXIQUE)
3. Dégradation du squelette carboné
96
Nomme les situations dans lesquelles les aa sont catabolisés.
* Dégradation des protéines
* Lorsque l’apport en acides aminés excède les besoins
* Au cours du jeûne
97
Au niveau hépatique, que génère le catabolisme des aa?
* Urée
* Intermédiaires énergétiques (acides alpha-cétoniques)
98
Qu'est-ce qui se passe avec les acides alpha-cétoniques venant du catabolisme des aa dans le foie?
* Utilisés pour faire de l’énergie
* Transformés en acides gras et triglycérides
* Utilisés pour synthèse de glucose (néoglucogenèse) ou de corps cétoniques (cétogenèse)
99
Quelle est la première étape du catabolisme de la plupart des aa en excès? Ça forme quoi?
Transamination
Forme Glutamate à partir du a-cétoglutarate
100
Que fait le glutamate issu de la transamination du catabolisme?
* Être désaminé → libération de l’ammonium (NH4+)
* Être converti en glutamine (glutamine synthétase)
101
Rôle de la glutamine?
Transport de l’ammonium vers le foie
102
Qu'est-ce que la désamination?
Libération de l’ammonium (NH4+) à partir d’un acide aminé (formant aussi un acide a-cétonique)
103
Que produit la désamination oxydative?
NADH **+** H+
104
Enzymes de la désamination oxydative?
oxydase des acides aminés et glutamate déshydrogénase
105
Quelle est la voie de désamination majoritaire?
Oxydative
106
Décrit la réaction de désamination oxydative.
Acide aminé **+** NAD+ → (oxydase des aa) Acide a-cétonique
**+** NADH **+** H+ **+** NH4+
107
Que fait la glutamate déshydrogénase?
Forme quoi?
Enzyme catalysant la désamination (oxydative) du glutamate (et sa synthèse aussi)
Désamination forme: a-cétoglutarate +NADH +NH4+
108
Le taux de désamination oxydative du glutamate est très _____. Pourquoi?
élevé car il est très abondant
109
Que permet la désamination oxydative du glutamate s'il est en excess
Éliminer l’azote des acides aminés en excès sous forme de
- NH4+ dans les reins
- d’urée dans le foie
110
De quoi dépend l'Activité de la glutamate déshydrogénase hépatique (qui fera alors soit de la synthèse ou de la désamination)?
De l'ATP de la cellule:
* ATP élevée → a-cétoglutarate converti en glutamate
* ATP faible → glutamate converti en a-cétoglutarate (intermédiaire du cycle de Krebs car besoin énergie)
111
Est-ce que la désamination non oxydative produit du NADH et du H+?
Non
112
Explique la désamination de l'aparagine.
Enzyme: asparaginase
Produit: aspartate + NH4+
113
Explique la désamination de la glutamine.
Enzyme: glutaminase
Produits: glutamate et NH4+
(Mais c'est pas elle qui fait l'amination du glutamate en glutamine)
114
Explique l'amination du glutamate.
Enzyme: glutamine synthétase
Produits: glutamine
(on a besoin de 2 enzymes différentes pour l'amination du glutamate en glutamine et pour la désamination de la glutamine en glutamate + NH4)
115
La première étape du catabolisme la glutamine est donc la désamination non-oxydative par l’action de la ___________.
glutaminase
116
À quoi mène la déamination des aa?
Formation de NH4 et d’acides alpha-cétoniques
117
Que fait-on avec les acides alpha-cétoniques issus du catabolisme des aa (4)?
1. Être « ré-aminés » pour former des acides aminés (ajout NH4+)
2. Être oxydés dans le cycle de Krebs = production d’énergie
3. Être transformés en intermédiaire du métabolisme du glucose, des lipides ou des corps cétoniques
4. Être décarboxylés (dégradés)
118
Nomme les 3 catégories de aa.
1. Acides aminés glucogéniques
2. Acides aminés cétogéniques
3. Glucogéniques / cétogéniques
119
À partir de quoi sont fait les aa glucogénique?
Oxaloacétate
120
À partir de quoi sont fait les aa cétogéniques?
Acétyl-CoA
121
La plupart des acides aminés sont dans quelle catégorie?
glucogéniques
122
Que sont les aa glucogéniques?
Ceux directement transformés en pyruvate ou en intermédiaire du cycle de Krebs
123
**Qui est le plus important aa glycogénique?**
Alanine
124
Complète:
alanine + a-cétoglutarate →
pyruvate + glutamate (aa) (transamination par l’ALT)
125
La ______________ à partir de _______ dépasse celui de tous les autres acides aminés.
néoglucogenèse
l'alanine (cycle de l'alanine-glucose)
126
Que sont les aa cétogéniques?
**Nommes-en un**
Ceux directement transformés en acétoacétate ou en acétyl-CoA (corps cétoniques?)
**leucine**
127
La participation des acides aminés à la cétogenèse et la lipogenèse est très ____________.
modeste
128
Explique le cycle alanine-glucose.
1. La glycolyse dans les muscles dégrade le glucose en pyruvate.
2. Les muscles dégradent des protéines (aa possèdent NH2)
3. Le pyruvate est transformé en alanine par transamination (par ALT) dans les muscles.
4. L’alanine se dirige au foie.
5. Permet de régénérer du glucose par néoglucogenèse au foie
129
En quoi est converti le NH4?
Urée (100 000x moins toxique que NH4)
130
Pourquoi les niveau de NH4 circulant sont peu élevés chez des gens en santé?
* Cycle de la glutamine
* Cycle alanine-glucose
* Cycle de l’urée
* (NH4+ en provenance de la dégradation de l’urée par les bactéries intestinales)
131
Que permet la transformation du glutamate en glutamine dans les tissus périphériques (cycle de la glutamine diminuant niveaux de NH4)?
* Ceci permet le transport du NH4+ sous une forme non toxique
* Transport vers le foie (principalement) ou les reins
132
Explique le cycle de la glutamine dans les tissus périphériques (cycle de la glutamine diminuant niveaux de NH4).
Réactifs: Glutamate + NH4
Enzyme: glutamine synthétase
Produits: Glutamine
(20% vers reins, 80% vers foie)
133
Explique le cycle de la glutamine dans le foie (cycle de la glutamine diminuant niveaux de NH4).
Réactif: Glutamine
Enzyme: glutaminase
Produits: glutamate + NH4 (NH4 servira à synthèse de **l'urée**, urée voyage dans la circulation et représentera 80% de l'azote urinaire)
134
Explique le cycle de la glutamine dans les reins (cycle de la glutamine diminuant niveaux de NH4).
Réactif: glutamine
Enzyme: glutaminase
Produit: glutamate + NH4 (libération de NH4 qui sera éliminée directement dans l'urine = 20% de l'azote urinaire)
135
De quoi provient le NH4 intestinal?
Dégradation bactérienne de l'urée et des aa
136
C'est quoi le cylce de l'urée?
Rôle du cycle de l'urée?
Voie métabolique exclusive au foie
Convertir l’azote (NH4+) provenant du catabolisme des acides aminés en urée pour excrétion urinaire
137
Structure de l'urée?
2 amines (NH2) avec un CO2
138
De quoi a besoin le cycle de l'urée?
1. NH4+ tissulaire, transporté par la glutamine (et l’alanine)
2. Aspartate formé dans le foie
3. CO2 produit dans le cycle de Krebs
139
Nb de réaction du cycle de l'urée? Cb ATP requis?
5 (2 mito, 3 cytosol)
4 ATP
140
Réaction 1 du cycle de l'urée (M)?
CO2 + NH4 (ammonium 1)+ 2 ATP → carbamyl-phosphate
Par: carbamyl-phosphatase syntétase
141
Réaction 2 du cycle de l'urée (M)?
carbamyl-phosphate + ornithine → citrulline
Par: ornithine carbamyl transférase
142
Réaction 3 du cycle de l'urée (C)?
citrulline + aspartate (source du 2e azote) + 2 ATP → Arginino succinate
Par : Argino succinate synthétase
143
Réaction 4 du cycle de l'urée (c)?
arginino-succinate → fumarate + arginine
Par: argino succinate lyase
144
Réaction 5 du cycle de l'urée (c)?
Arginine → Ornithine + urée
Par: argininase
145
**Qui fournit le premier azote pour la biosynthèse de l'urée?
Qui est nécessaire à cette synthèse?**
NH4+ (et CO2)
carbamyl-phosphate synthétase
146
Qui fournit le deuxième azote pour la biosynthèse de l'urée?
aspartate
147
L’aspartate provient de quoi dans le cycle de l'urée?**
1. **Réaction 4 du cycle produit fumarate**
2. Fumarate converti en malate (par fumarase cytolique)
3.Malate transformée en oxaloacétate (par malade déshydrogénase)
4. **oxaloacétate transaminé par AST**
5. Asparte qui pourra alimenté cycle de l'urée en donnant le 2e azote
148
Que produit la désamination des aa qui est très toxique?
NH4+
149
Qui sert de transporteur du NH4+ vers le foie?
Libérés par qui?
Destination pour cb% de NH4+?
Glutamine et un peu alanine
Plusieurs tissus
80%
150
Qui sert de transporteur du NH4+ vers les reins?
Destination pour cb% de NH4+?
Une partie de la glutamine sera transportée vers les reins ou 20% du NH4+ sera directement éliminé dans l'urine.
151
Nb d'ATP du cycle de l'urée?
4
