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MMD 1043 Examen 1 > Métabolisme des protéines et des acides aminés > Flashcards

Métabolisme des protéines et des acides aminés Flashcards

1
Q

Décrit la structure d’un acide aminé.

A
  • Carbone central/alpha
  • Groupement carboxylique COOH
  • Groupement aminé (NH2)
  • Chaine latérale variable R
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Q

Qu’est-ce qui distingue les aa entre-eux?

A

La chaine R

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3
Q

Est-ce que les aa sont une bonne source d’énergie?

A

NON
source d’énergie secondaire

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4
Q

Est-ce que les aa peuvent être mis en réserve dans l’organisme?

A

NON

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5
Q

Qui est le constituant chimique caractéristique des aa/prots?

A

Azote

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6
Q

De quoi provient le NH4+ (ammonium) (réaction)?

A

De la désamination du gr. amine (NH2)

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7
Q

Quel est le nom du lien qui relie les aa entre-eux et entre quels atomes se fait-elle?
Forme quoi?

A

Lien peptidique (CO-NH)
Entre COO- (gr. carboxylique) et NH3+ (gr. amine)

Forme des polymères de aa = peptides/ prots

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8
Q

En fonction de quoi COOH et NH2 peuvent-ils s’ionier?
C’est quoi s’ioniser?

A

pH
Ajout d’un H (proton)

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9
Q

Décrit la charge d’un aa quelconque au pH physiologique de 7,4.

A

Positif au niveau du NH2
Négatif au niveau du COO
Neutre au bilan

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10
Q

Nom des molécules avec une charge + et - simultanément?

A

Zwitterion

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11
Q

De quoi dépendent les propriétés acido-basique des aa?

A
  • Des groupements COOH et NH2
  • De la présence ou non d’une fonction acidique ou basique sur la chaîne latérale (R)
  • De l’environnement local (si liés en peptides ou protéines)
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12
Q

Combien de pK par aa?
Qui en possède dans un aa?

A

2 ou 3
- 1 pour COOH
- 1 pour NH2
- 1 parfois pour la chaîne latérale (R)

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13
Q

Qu’est-ce que le pK?

A

pH auquel une molécule ionisable existe à 50% sous forme ionisée et à 50% sous forme non-ionisée
- COOH ou COO-
- NH2 ou NH3+

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14
Q

Qu’est-ce que le PI (point isomérique)?

A

Le pH auquel la charge nette de l’a.a. est zéro

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15
Q

Combien de PI par aa?

A

1

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16
Q

Quelle est la charge nette de l’aa au point isoélectrique?

A

0

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17
Q

Décris les groupements amines/carboxyliques si le pH est plus bas que le pK de l’acide (plus de 50% sont ionisés)?
Et au point isoélectrique?
Et si le pH est plus haut que le pk de l’amine (base)?

A

NH3+ et COOH
NH3+ et COO- (perte de 1)
NH2 et COO- (perte de 2 H)

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18
Q

Est-ce que la chaine latérale peut être protonée?

A

Oui

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19
Q

Nomme les aa essentiels et n-essentiels

A

Essentiels:
Isoleucine
Leucine
Non-essentiel:
Alanine

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20
Q

Qu’est-ce que les aa semi-essentiel?

A

Aa dont notre capacité de synthèse est limitée

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21
Q

Nomme les 3 rôles de aa.

A
  1. Synthèse des protéines
  2. Rôle énergétique (FAIBLE)
  3. Précurseurs de molécules contenant de l’azote
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22
Q

Exemple de molécules contenant de l’azote? Comment l’azote leur est incorporée?

A

Catécholamines
Neurotransmetteurs
Hème
Hormones thyroïdiennes

Par les acides aminés

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23
Q

Combien d’aa élémentaires (répertoir)? Permettent quoi?
Combien de aa au total?

A

20, la synthèse de toutes les protéines
Centaine

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24
Q

Décrit la structure primaire d’une protéine.

A

Dépend de sa chaine d’aa (la séquence)

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25
Q

Décrit la structure secondaire d’une protéine.

A

Aa d’une chaine peptidique qui interragissent ensemble (pont hydrogène) et forment structures particulières (hélice et feuillet)

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26
Q

Décrit la structure tertiaire d’une protéine.

A

Conformation tridimensionnelle globale d’une protéine

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27
Q

Décrit la structure quaternaire d’une protéine.

A

Interaction entre plusieurs polypeptides (di, trimère, etc)

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28
Q

Nomme les 3 provenances d’aa.

A
  1. Synthèse (aa non-essentiels) (qt varie selon besoin)
  2. Alimentation (100g/jour)
    3. Catabolisme des protéines de l’organisme (400g/jour)
    (forme un pool de 100g d’aa)
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29
Q

À partir de quoi se fait la synthèse des aa non essentiels?

A

acides organiques et azote (NH2 et NH4+)

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30
Q

En quoi sont digérés les protéine ingérées (provenance des prots = alimentation)?

A

En aa

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31
Q

Qu’est-ce qui se passe avec le aa qui ne sont pas utilisés pour la synthèse de produits?

A
  • Désamination/transamination
  • Décarboxylation
    (pool ne grossit pas car pas d’entreposage!!)
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32
Q

Nomme les 3 sources de provenances des protéines digérées

A
  1. alimentaire
  2. autres:
    - protéines enzymatiques sécrétée dans le tube digestif
    - protéines venant des cellules muqueuses mortes
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33
Q

Nombre de g de protéines alimentaire digérées par jour?
Nomme les deux sortes de protéines alimentaires.

A

100g/jour
* Protéines végétales (protéines «incomplètes»: contiennet pas toutes les prots essentielles)
* Protéines animales (protéines «complètes»)

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34
Q

Nombre de g de protéines “autres” digérées par jour?

A

30-50

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35
Q

Nomme les deux sortes de protéines autres.

A
  • Protéines enzymatiques sécrétées dans le tube digestif
  • Protéines provenant des cellules muqueuses mortes
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36
Q

Localisation du début de la digestion des protéines?

A

Estomac

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37
Q

Nomme les 2 cellules responsables de la digestion des protéines par l’estomac.

A

Cellules pariétales: HCl (acide gastrique)
Cellules principales: pepsinogène (inactive) qui devient pepsine avec un pH acide (plus bas que 5)

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38
Q

Est-ce que la pepsine peut également cliver la pepsinogène?

A

Oui, auto-activation

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39
Q

La pepsine dégrade ____% d’une protéine ingérée

A

10-15

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40
Q

Décrit la digestion des protéines via la pepsine.

A

Dégradation partielle → formation de gros polypeptides

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41
Q

Qu’est-ce qui se passe avec le HCl dans le duodénum et quel est son impact?

A

Neutralisé par le bicarbonate des cellules pancréatiques
Pepsine inactive

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42
Q

Nomme les protéases importantes du pancréas pour la digestion des protéines.

A

Trypsinogène → trypsine
Chymotrypsinogène → chymotrypsine
Proélastase → élastase
Procarboxipeptidase → carboxypeptidase

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43
Q

Est-ce que les protéases pancréatiques sont sécrétés sous forme active? Si non, comment?

A

Non, elles comportent un petit fragment d’acides aminés qui bloque le site actif de l’enzyme

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44
Q

Explique l’activation des protéases pancréatiques.

A
  1. Trypsinogène clivé par entérokinase sécrétée par la muqueuse intestinale = trypsine
  2. Trypsine active la trypsinogène et les autres enzymes
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45
Q

Les fragments de protéines qui entrent dans l’intestin sont donc digérés par ___________.

A

plusieurs protéases

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46
Q

Que font la trypsine et la chymotrypsine avec les fragments de protéines?

A

Clivent en petits peptides

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47
Q

Par qui sont clivés les petits peptides?
Après l’action de qui?

A

carboxypeptidase (coupe au côté COO-)
Après creations de petits peptides par chymo et trypsinogene

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48
Q

Que fait l’élastase dans le duodénum?

A

clive les fibres d’élastine

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49
Q

Nomme les enzymes de la muqueuse intestinale qui complètent la digestion des protéines.

A
  • Dipeptidase
  • Aminopeptidase
  • Carboxypeptidase
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50
Q

Au final, les protéines sont dégradées en quoi?

A

Tripeptides
Dipeptides
Aa libres

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51
Q

Qu’utilisent les aa et les dipeptides/tripeptides pour passer les membranes (absorption)?

A

Transporteurs actifs

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52
Q

Décrit le transport des aa à travers la membrane (absorption).

A
  • Plusieurs transporteurs différents
  • Transport couplé au transfert de sodium
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53
Q

Est-ce que le di- et tri-peptides peuvent passer directement dans le sang?

A

Non, ils sont dégradés en aa libres dans les cellules épithéliale avant d’entrer dans la circulation sanguine
Mais passent dans les enterocytes via PEPT1 (avec Na+ et H+)

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54
Q

Est-ce que les protéines entières peuvent être absorbées?

A

Non, sauf rare exceptions

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55
Q

Comment sont absorbées les protéines entières?

Chez l’enfant/bébé

A

Captées par endocytose puis relâchées dans la circulation par exocytose

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56
Q

Explique se qui se passe chez le nouveau-né chez qui l’absorption des protéines entières est fréquent (cause, conséquences)

A
  • Immaturité de la muqueuse intestinale (et de l’estomac) (- étanche)
  • Pourrait être une cause des allergies alimentaires précoces, et souvent réversibles
  • Permettrait aussi de transmettre les anticorps de la mère
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57
Q

Est-ce que l’azote atmosphérique peut être utiliser par un organisme?

A

Oui, les microorganismes

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58
Q

Décrit l’azote atmosphérique (N2).

A
  • 78% de l’air (pas toxique)
  • Chimiquement inerte
  • Inutilisable chez la plupart des êtres vivants
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59
Q

Que font les microorganismes avec l’azote atmosphérique (N2)?

A
  • Transformation de N2 en ammoniac (NH3)
  • Nitrification en nitrites (NO2) et nitrates (NO3)
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60
Q

Que font les plante avec l’ammoniac (NH3) et les nitrates (NO3) du sol?

A

Incorporation dans leurs acides aminés et autres constituants azotés

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61
Q

Comment les animaux ont-ils accès à l’azote?

A

Ils mangent les plantes

62
Q

Qu’est-ce qui se passe quand un animal meurt et se putréfie?

A

Sous l’action bactérienne, ses composés azotés sont transformés à nouveau en ammoniac

63
Q

Qui sont la porte d’entrée de l’azote(en constituant une source importante)?

A

Les aa

64
Q

Les protéines constituent le _____________ corporel chez l’humain

A

réservoir principal de l’azote corporel

65
Q

Qu’est-ce que la balance azotée?

A

Différence entre l’apport quotidien d’azote (protéines alimentaires) et l’excrétion d’azote (urée urinaire)

66
Q

Décrit le rationnel de la balance azotée.

A
  • Les protéines sont la principale source d’azote
  • La proportion d’azote dans les protéines alimentaires est de 10 à 16%
  • Le contenu en azote de composés non protéiques est presque négligeable
  • Environ 80% de l’azote urinaire est sous forme d’urée.
67
Q

Balance azotée normale?
Formule?

A

0-2 g/j (ingestion = excrétion)
= azote des prots alimentaires - azote uréique - 4 g/j
- prots: (g/jour) (g prots / 6,25)
- azote dans urine: (g/j) (urée (mmol/J)/35,7 = urée en g)
- 4g/j: pertes d’azote: fécal, cutané et urinaire non-uréique

68
Q

À quel moment sommes-nous en balance positive (I sup à E)?

A
  • Croissance
  • Grossesse
69
Q

À quel moment sommes-nous en balance négative (I inf à E)?

A
  • Apports insuffisants (malnutrition, anorexie, diète)
  • Pertes excessives (trauma, brûlures)
  • Combinaison des deux
70
Q

L’humain peut synthétiser __ acides aminés (a.a. non essentiels)

A

12

71
Q

La synthèse des aa se fait à partir des acide organiques issus de où?

A
  • Intermédiaire de la glycolyse (pyruvate)
  • Intermédiaire du cycle de Krebs
  • Intermédiaire de la voie du pentose
    (a-cétoglutarate, oxaloacérate, pyruvate, …)
  • Aa essentiels (méthionynine, phénylalanine)
72
Q

Comment l’azote est-il incorporé(2)? Nomme les enzymes impliquées.

A
  • Amination (glutamate déshydrogénase, glutamine synthétase)
  • Transamination (transaminases)
73
Q

La complexité des voies de synthèse varie selon _______________________.

A

la structure des chaînes latérales

74
Q

Décrit la biosynthèse de glutamate et de glutamine.

A

a-cétoglutarate (intermédiaire cycle de Krebs) auquel on ajoute successivement 2 azotes.
a-cétoglutarate + NH4 + NADH → glutamate
glutamate + NH4 + ATP → glutamine

75
Q

Enzyme qui transforme l’a-cétoglutarate en glutamate (1er azote)?

A

Glutamate déshydrogénase

76
Q

Enzyme qui transforme le glutamate en glutamine (2e azote)?

A

Glutamine synthétase

77
Q

Nomme une autre façon que par amination de faire du glutamate partir d’une alpha-cetoglutarate.

A

Transamination

78
Q

Qu’est-ce que la transamination?

A

Échange d’azote entre un acide aminé à un acide a-cétonique (acide organique ou céto-acide) (par une transaminase)

79
Q

Par quoi et catalysée la transamination?

A

Transaminase

80
Q

Produits de la transamination?

A

aa (ancien ceto-acide qui est devenu un aa car a accepté un azote)
ceto acide (ancien aa)

81
Q

Enzymes de l’amination?

A
  • Glutamate déshydrogénase
  • Glutamine synthétase
82
Q

Enzymes de la transamination?

A
  • ALT: alanine transaminase
  • AST: aspartate transaminase
83
Q

Que fait l’ALT avec comme aa le glutamate?

A

pyruvate (céto-acide) → alanine

(Inverse possible: alanine (aa) + a-cétoglutarate = glutamate (aa) + pyruvate)

84
Q

Que fait l’AST avec comme aa le glutamate?

A

oxaloacétate (céto-acide)→ aspartate

(Inverse possible: aspartate (aa) + a-cétoglutarate = glutamate (aa) + oxaloacétate)

85
Q

Complète la réaction: Pyruvate (céto-acide) + glutamate (aa) →
Par qui?

A

a-cétoglutarate (céto-acide)
+ alanine (pyruvate-NH4)
Inverse possible: alanine (aa) + a-cétoglutarate = glutamate (aa) + pyruvate)
ALT

86
Q

Complète la réaction: Oxaloacétate (céto-acide)+ glutamate (aa)→
Par qui?

A

a-cétoglutarate (céto-acide)
+ aspartate (oxaloacétate + NH4)
Inverse possible: aspartate (aa) + a-cétoglutarate = glutamate (aa) + oxaloacétate
AST

87
Q

Nomme les molécules importantes à base d’aa.

A
  • Neurotransmetteurs (GABA, catécholamines, dopamine, sérotonine)
  • Hormones thyroïdiennes
  • Hème
  • Histidine
88
Q

À partir de quoi se fait la synthèse du GABA?

A

Glutamate (retrait CO2)

89
Q

À partir de quoi se fait la synthèse de sérotonine?

A

Tryptophane

90
Q

À partir de quoi se fait la synthèse des 2 catécholamines et de la dopamine?

A

Tyrosine

91
Q

À partir de quoi se fait la synthèse de T3-T4?

A
  1. Tyrosine dans la thyroglobuline (une protéine spécifique de la thyroïde)
  2. Seront iodés (ajout de 1 ou 2 iodes sur la chaîne latérale)
  3. Iodotyrosines (monoiodotyrosine ou diiosotyrosine) peuvent interragir ensemble = T3/T4
92
Q

Enzyme créant T3-T4?

A

TPO (thyroperoxydase) (permet interractions formant T3 et T4)

93
Q

À partir de quoi se fait la synthèse de l’hème?

A

Glycine

94
Q

À partir de quoi se fait la synthèse de l’histamine?

A

Histidine

95
Q

Nomme les 3 réactions qui interviennent dans le catabolisme des aa.

A
  1. Transamination (production de glutamate)
  2. Désamination (oxydative ou non-oxydative) (production d’ammonium NH4+ TOXIQUE)
  3. Dégradation du squelette carboné
96
Q

Nomme les situations dans lesquelles les aa sont catabolisés.

A
  • Dégradation des protéines
  • Lorsque l’apport en acides aminés excède les besoins
  • Au cours du jeûne
97
Q

Au niveau hépatique, que génère le catabolisme des aa?

A
  • Urée
  • Intermédiaires énergétiques (acides alpha-cétoniques)
98
Q

Qu’est-ce qui se passe avec les acides alpha-cétoniques venant du catabolisme des aa dans le foie?

A
  • Utilisés pour faire de l’énergie
  • Transformés en acides gras et triglycérides
  • Utilisés pour synthèse de glucose (néoglucogenèse) ou de corps cétoniques (cétogenèse)
99
Q

Quelle est la première étape du catabolisme de la plupart des aa en excès? Ça forme quoi?

A

Transamination
Forme Glutamate à partir du a-cétoglutarate

100
Q

Que fait le glutamate issu de la transamination du catabolisme?

A
  • Être désaminé → libération de l’ammonium (NH4+)
  • Être converti en glutamine (glutamine synthétase)
101
Q

Rôle de la glutamine?

A

Transport de l’ammonium vers le foie

102
Q

Qu’est-ce que la désamination?

A

Libération de l’ammonium (NH4+) à partir d’un acide aminé (formant aussi un acide a-cétonique)

103
Q

Que produit la désamination oxydative?

A

NADH + H+

104
Q

Enzymes de la désamination oxydative?

A

oxydase des acides aminés et glutamate déshydrogénase

105
Q

Quelle est la voie de désamination majoritaire?

A

Oxydative

106
Q

Décrit la réaction de désamination oxydative.

A

Acide aminé + NAD+ → (oxydase des aa) Acide a-cétonique
+ NADH + H+ + NH4+

107
Q

Que fait la glutamate déshydrogénase?
Forme quoi?

A

Enzyme catalysant la désamination (oxydative) du glutamate (et sa synthèse aussi)
Désamination forme: a-cétoglutarate +NADH +NH4+

108
Q

Le taux de désamination oxydative du glutamate est très _____. Pourquoi?

A

élevé car il est très abondant

109
Q

Que permet la désamination oxydative du glutamate s’il est en excess

A

Éliminer l’azote des acides aminés en excès sous forme de
- NH4+ dans les reins
- d’urée dans le foie

110
Q

De quoi dépend l’Activité de la glutamate déshydrogénase hépatique (qui fera alors soit de la synthèse ou de la désamination)?

A

De l’ATP de la cellule:
* ATP élevée → a-cétoglutarate converti en glutamate
* ATP faible → glutamate converti en a-cétoglutarate (intermédiaire du cycle de Krebs car besoin énergie)

111
Q

Est-ce que la désamination non oxydative produit du NADH et du H+?

A

Non

112
Q

Explique la désamination de l’aparagine.

A

Enzyme: asparaginase
Produit: aspartate + NH4+

113
Q

Explique la désamination de la glutamine.

A

Enzyme: glutaminase
Produits: glutamate et NH4+
(Mais c’est pas elle qui fait l’amination du glutamate en glutamine)

114
Q

Explique l’amination du glutamate.

A

Enzyme: glutamine synthétase
Produits: glutamine
(on a besoin de 2 enzymes différentes pour l’amination du glutamate en glutamine et pour la désamination de la glutamine en glutamate + NH4)

115
Q

La première étape du catabolisme la glutamine est donc la désamination non-oxydative par l’action de la ___________.

A

glutaminase

116
Q

À quoi mène la déamination des aa?

A

Formation de NH4 et d’acides alpha-cétoniques

117
Q

Que fait-on avec les acides alpha-cétoniques issus du catabolisme des aa (4)?

A
  1. Être « ré-aminés » pour former des acides aminés (ajout NH4+)
  2. Être oxydés dans le cycle de Krebs = production d’énergie
  3. Être transformés en intermédiaire du métabolisme du glucose, des lipides ou des corps cétoniques
  4. Être décarboxylés (dégradés)
118
Q

Nomme les 3 catégories de aa.

A
  1. Acides aminés glucogéniques
  2. Acides aminés cétogéniques
  3. Glucogéniques / cétogéniques
119
Q

À partir de quoi sont fait les aa glucogénique?

A

Oxaloacétate

120
Q

À partir de quoi sont fait les aa cétogéniques?

A

Acétyl-CoA

121
Q

La plupart des acides aminés sont dans quelle catégorie?

A

glucogéniques

122
Q

Que sont les aa glucogéniques?

A

Ceux directement transformés en pyruvate ou en intermédiaire du cycle de Krebs

123
Q

Qui est le plus important aa glycogénique?

A

Alanine

124
Q

Complète:
alanine + a-cétoglutarate →

A

pyruvate + glutamate (aa) (transamination par l’ALT)

125
Q

La ______________ à partir de _______ dépasse celui de tous les autres acides aminés.

A

néoglucogenèse
l’alanine (cycle de l’alanine-glucose)

126
Q

Que sont les aa cétogéniques?
Nommes-en un

A

Ceux directement transformés en acétoacétate ou en acétyl-CoA (corps cétoniques?)
leucine

127
Q

La participation des acides aminés à la cétogenèse et la lipogenèse est très ____________.

A

modeste

128
Q

Explique le cycle alanine-glucose.

A
  1. La glycolyse dans les muscles dégrade le glucose en pyruvate.
  2. Les muscles dégradent des protéines (aa possèdent NH2)
  3. Le pyruvate est transformé en alanine par transamination (par ALT) dans les muscles.
  4. L’alanine se dirige au foie.
  5. Permet de régénérer du glucose par néoglucogenèse au foie
129
Q

En quoi est converti le NH4?

A

Urée (100 000x moins toxique que NH4)

130
Q

Pourquoi les niveau de NH4 circulant sont peu élevés chez des gens en santé?

A
  • Cycle de la glutamine
  • Cycle alanine-glucose
  • Cycle de l’urée
  • (NH4+ en provenance de la dégradation de l’urée par les bactéries intestinales)
131
Q

Que permet la transformation du glutamate en glutamine dans les tissus périphériques (cycle de la glutamine diminuant niveaux de NH4)?

A
  • Ceci permet le transport du NH4+ sous une forme non toxique
  • Transport vers le foie (principalement) ou les reins
132
Q

Explique le cycle de la glutamine dans les tissus périphériques (cycle de la glutamine diminuant niveaux de NH4).

A

Réactifs: Glutamate + NH4
Enzyme: glutamine synthétase
Produits: Glutamine
(20% vers reins, 80% vers foie)

133
Q

Explique le cycle de la glutamine dans le foie (cycle de la glutamine diminuant niveaux de NH4).

A

Réactif: Glutamine
Enzyme: glutaminase
Produits: glutamate + NH4 (NH4 servira à synthèse de l’urée, urée voyage dans la circulation et représentera 80% de l’azote urinaire)

134
Q

Explique le cycle de la glutamine dans les reins (cycle de la glutamine diminuant niveaux de NH4).

A

Réactif: glutamine
Enzyme: glutaminase
Produit: glutamate + NH4 (libération de NH4 qui sera éliminée directement dans l’urine = 20% de l’azote urinaire)

135
Q

De quoi provient le NH4 intestinal?

A

Dégradation bactérienne de l’urée et des aa

136
Q

C’est quoi le cylce de l’urée?
Rôle du cycle de l’urée?

A

Voie métabolique exclusive au foie
Convertir l’azote (NH4+) provenant du catabolisme des acides aminés en urée pour excrétion urinaire

137
Q

Structure de l’urée?

A

2 amines (NH2) avec un CO2

138
Q

De quoi a besoin le cycle de l’urée?

A
  1. NH4+ tissulaire, transporté par la glutamine (et l’alanine)
  2. Aspartate formé dans le foie
  3. CO2 produit dans le cycle de Krebs
139
Q

Nb de réaction du cycle de l’urée? Cb ATP requis?

A

5 (2 mito, 3 cytosol)
4 ATP

140
Q

Réaction 1 du cycle de l’urée (M)?

A

CO2 + NH4 (ammonium 1)+ 2 ATP → carbamyl-phosphate
Par: carbamyl-phosphatase syntétase

141
Q

Réaction 2 du cycle de l’urée (M)?

A

carbamyl-phosphate + ornithine → citrulline
Par: ornithine carbamyl transférase

142
Q

Réaction 3 du cycle de l’urée (C)?

A

citrulline + aspartate (source du 2e azote) + 2 ATP → Arginino succinate
Par : Argino succinate synthétase

143
Q

Réaction 4 du cycle de l’urée (c)?

A

arginino-succinate → fumarate + arginine
Par: argino succinate lyase

144
Q

Réaction 5 du cycle de l’urée (c)?

A

Arginine → Ornithine + urée
Par: argininase

145
Q

Qui fournit le premier azote pour la biosynthèse de l’urée?
Qui est nécessaire à cette synthèse?

A

NH4+ (et CO2)
carbamyl-phosphate synthétase

146
Q

Qui fournit le deuxième azote pour la biosynthèse de l’urée?

A

aspartate

147
Q

L’aspartate provient de quoi dans le cycle de l’urée?**

A
  1. Réaction 4 du cycle produit fumarate
  2. Fumarate converti en malate (par fumarase cytolique)
    3.Malate transformée en oxaloacétate (par malade déshydrogénase)
  3. oxaloacétate transaminé par AST
  4. Asparte qui pourra alimenté cycle de l’urée en donnant le 2e azote
148
Q

Que produit la désamination des aa qui est très toxique?

A

NH4+

149
Q

Qui sert de transporteur du NH4+ vers le foie?
Libérés par qui?
Destination pour cb% de NH4+?

A

Glutamine et un peu alanine
Plusieurs tissus
80%

150
Q

Qui sert de transporteur du NH4+ vers les reins?
Destination pour cb% de NH4+?

A

Une partie de la glutamine sera transportée vers les reins ou 20% du NH4+ sera directement éliminé dans l’urine.

151
Q

Nb d’ATP du cycle de l’urée?

A

4

MMD 1043 Examen 1 (12 decks)

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