Métabolisme des protéines et aa Flashcards
Quelles sont les particularités des aa
Contrairement aux glucides et lipides:
Source d’énergie très secondaire
aa ne peuvent as être mis en réserve dans l’organisme
Azote est le constituant chimique caractéristique des aa et protéines
Produit de dégradation du groupement amine
Ammonium (NH4+) qui est extrêmement toxique
Charges des aa
Charge positive sur le carboxile, - sur l’amine au pH physiologique, donc neutres
DONC: zwitterions
De quoi dépendent les propriétés acido-basiques des aa
Groupements COOH et NH2
Présence ou non d’une chaine latérale avec fonction acidique ou basique
Environnement local (si liés en peptides ou protéines)
C quoi le pK
pH auquel une molécule ionisable existe à 50% sous forme ionisée et 50% non
COOH=COO-
NH2=NH3+
AA ont plusieurs pK : groupe COOH, NH2 et pour la chaîne latérale si ionisable
C quoi le point isoélectrique
pH auquel charge nette de l’aa et 0
aa en ont un seul
Fonction de la glutamine
Transporteur d’ammonium
quels sont les aa essentiels
Isoleucine
leucine
lysine
méthionine
phénylalanine
thréonine
tryptophane
valine
Rôles des aa
Synthèse des protéines
Role énergétique (secondaire)
Précurseurs de molécules contenant de l’azote (C’est par les aa que l’azote est incorporé dams d’autres types de molécules)
Combien de aa
centaines, mais les 20 élémentaires sont les seuls servant à la synthèse des protéines
Provenance des aa
Synthèse: à partir d’acides organiques et d’azote pour les aa non-essentiels
Alimentation: protéines ingérées sont digérées en aa
Catabolisme des protéines de l’organisme
C quoi le pool d’aa
Pas entreposage corporel d’aa
Ce qui n,est pas utilisé pour la synthèse protéique est dégradé et éliminé par désamination/transamination puis décarboxylation
Quelle est la provenance des aa digérés
Alimentaire (100g/j): protéines végétales (protéines incomplètes) et animales (complètes)
Autres (300g/j): protéines enzymatiques sécrétées dans le tube digestif et provenant des cellules muqueuses mortes
Comment se fait la digestion des prot
Débute dans l’estomac
Acide gastrique sécrétée par cellules pariétales
Pepsine sécrétée sous forme inactive par les cellules principales de l’estomac
Dans le duo:
autres protéases sécrétées par pancréas prennent le relais : trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidases (toutes sécrétées sous forme inactive)
Complétée par l’action des enzymes de la muqueuse intestinale: dipeptidase, aminopeptidase, carboxypeptidase (une autre)
Décrit la pepsine
Sécrétée sous forme inactive: pepsinogène
Clivé et produit pepsine en milieu acide (pH-que 5)
La pepsine peut également cliver le pepsinogène
Dégrade 10/15% d’une protéine ingérée, dégradation partielle pour former de gros polypeptides
Que sont les ezymes protéolytiques
Pour éviter autodigestion, protéases pancréatques comportent un petit fragemtn d’aa qui bloque site actif de l’enzyme
Fragment doit être clivé pour que l’action des protéases débute
Quels sont les précurseurs de quels enzymes
Trypsinogène: trypsine
Chymotrypsinogène:chymotrypsine
Proélastase;élastase
Procaboxypeptidase;carboxypeptidase
Activation et action de la trypsine
Trypsinogène clivé par entérokinase
Autres enzymes sont activées par la trypsine
Quels sont les actions des enzymes de digestion des protéines
Tryosine et chymotrypsine clivent les fragments de protéines en petits peptides
Carboxypeptidase clive petits peptides
Élastase clive les fibres d’élastine
COmment se fait l’absorption des aa, dipeptides et tripeptides
Via transporteurs actifs
Plusieurs différents
Transport couplé au sodium
Di et tripeptides absorbés sont dégradés en aa libres dans les cellules épithéliales avant d’entrer dans la circulation sanguine
Comment se fait l’absorption de protéines entières
Très rare
Captées par endocytose et relachées dans la circulation par exo
Comment se fait l’absorption de protéines entières
Très rare
Captées par endocytose et relachées dans la circulation par exo
Observé chez le nouveau-né: immaturité de la muqueuse intestinale et de l,estomac, pourrait être une cause des allergies alimentaires précoces et souvent réversibles, permettrait aussi de transmettre les anticorps de la mère
Décrit le cycle de l’azote
Plantes absorbent l’ammoniac et nitrates du sol (présents à cause des moo transformant N2 en NH3, NO2 ou NO3). Incorporation dans leurs aa et autres constituants azotés
Animaux se nourrissent de végétaux
Végétaux et animaux meurent, se putréfient et leurs composés azotés, sous action bactérienne, sont transf à nouveau en ammoniac
C quoi la balance azotée
Équilibre entre ingestion (protéines alimentaires) et élimination (urée)
Formule de la balance azotée
Azote des prot alimentaires (g de prot/6,25) - azote uréique (urée en mmol/j/35,7) -4g/j (perte moyenne par la peau, matières fécales, urinaire non uréique)
Normale=0à2 g/j
Quand on oserve une balance positive et négative
+=croissance et grossesse
-=apports insuffisants (malnutrition, anorexie, diète), pertes excessives (trauma, brulure) ou combinaison des 2
Voie de biosynthèse des aa non essenties
12 aa synthétisés
À partir d’intermédiaire de la glycolyse, cycle de Krebs ou de la voie des pentoses et à partir des aa essentiels
Azote incorporé par amination (glutamate déshydogénase, glutamine synthétase) ou transamination (transaminases)
Biosynthèse de glutamate et glutamine
À partir d’alpha/cétoglutarate (intermédiaire du cycle de Krebs) on ajoute successivement 2 azotes
GLutamate déshydrogénase donne glutamate, puis glutamine synthétase donne glutamine
Autre voie de synthèse de glutamate
Transamination de l’alpha-cétoglutarate
C’Est quoi la transamination
Échange d’azote entre un aa et un acide alpha-cétonique catalysée par transaminases
ALT (alanine tranférase)
AST (aspartate transférase)
enzymes impliquées dans la biosynthse à partir des aa essentiels
Phénylalanine hydroxylase
aa sont précurseurs de quelles molécules importantes
Neurotransmetteurs (GABA, catécholamines, dopamine, sérotonine)
Hormones thyroïdiennes
Hème
Histidine
COmment se fait la synthèse des hormones thyroïdiennes
Àp partir des tyrosines dans la thyroglobuline
Peuvent être iodés : ajout de 1 ou 2 iodes à la chaine latérale, formation de monoiodotyrosine ou diiosotyronine
Iodotyrosines formés peuvent réagir ensemble pour former T3 et T4 par l’action de la thyroperoxydase (TPO)
Rx intervenant dans le catabolisme des aa
Transamination: produit du glutamate
Désamination: oxydative ou non, produit ammonium TOXIQUE
Dégradation du squelette carbonée
Quand sont catabolisés les aa
Dégradation des prot
Apport en aa excède le besion
Jeûne
Molécules générées par catabolisme dans le foie
Urée
Intermédiaires énergétiques (acides alpha-cétoniques) utilisés pour faire énergie, transformés en ac gras et triglycérides, utiliséspour synthèse du glucose (néoglucogenèse) ou de corps cétoniques (cétogenèse)
Que peut faire le glutamate après transamination
être désamine: libère de l’ammonium
Converti en glutamine (glutamine synthétase)
C quoi la désamination
Libération d’ammonium à partir d’un aa
Oxydative ou non
Désamination oxydative
Produit NADH et H
Enzymes: oxydase des aa et glutamate synthétase
Voie de désamination majoritaire
De quoi dépend l’activité de la glutamate déshydrogénase
ATP haut=alpha-cétoglutarate convertit en glutamate
faible=glutamate convertit en alpha-cétoglutarate
Désamination non oxydative
Pas de NADH et H
Que peuvent faire le NH4 et acides alpha-cétoniques
Ré-aminéspour former des aa
Oxydés dans le cycle de Krebs pour production d’énergie
Transformés en intermédiaires du métabolisme du glc, lipides ou corps cétoniques
Décarboxylés (dégradés
Catégories d’aa
AA glucogéniques (14)
AA cétogéniques (juste 2)
Les 2 (4)
Que sont les aa glucogéniques
Directement transformés en pyruvate ou en intermdiaire du cycle de Krebs
Alanine est le + important
Néoglucogénèse à partir de l’alanine dépasse celui de tous les autres aa
Que sont les aa cétogéniques
Directement transformés en acétoacétate ou acétyl-CoA
Participation à cétogénèse et lipogénèse très modeste
Décrit le cycle alanine-glc
Glycolyse dans les muscles dégrade glc en pyruvate
Muscles dégradent des prot
Pyruvate transformé en alanine par ALT dans les muscles
Alanine se dirige au foie
Permet de regénérer glc par néoglucogenèse au foie
Pourquoi niveau de NH4 circulant peu élevé
Cycle de la glutamine
Cycle alanine-glc
Cycle de L,urée
NH4 en provenance de la dgradation de l’urée par les bactéries intestinales l’augmentr
Cycle de la glutamine
Joueun role majeur dans le transport du NH4 vers le foie
Dana tissus périph: glutamine synthétase transforme le glutamate en glutamine permettant transport NH4 sous forme non toxique vers le foie (principalement) ou le rein
Dans le foie, glutaminase dégrade la glutamine en glutamate, libérant NH4 servant à la synthèse de l’urée
GLutamine peut égalementêtre transformée en glutamate par l’action de la glutaminase dans les reins, libérant NH4 qui sera directement éliminé dans urine
De quoi d’autre peut être issu du NH4
Activité bactérienne dans intestin
Cycle de l’urée
Voie métabolique exclusive au foie
Convertit azote privenant du catabolisme des aa en urée pour excrétion urinaire
NH4 tissulaire transporté par la glutamine et l’alanine (cycle de la glutamine et alanine-glc)
Aspartate formé dans le foie par transmission de l’oxaloacétase (AST)
CO2 produit dans le cycle de Krebs
5 rx : 2 mitochondriales et 3 cytosoliques nécessitant 4 ATP
Rx 1
Mito
CO2+NH4+2ATP=carbamyl phosphate
Rx 2
Mito
Ornithine + carbamyl phosphate=citrulline
Rx 3
Cyto
Citrulline+aspartate+2ATP+arginino succinate
Rx 4
Cyto
Arginino succinate = fumarate +arginine
Rx 5
Cyto
Arginine+H2O=ornithine+urée
C quoi le fumarate
Produit dans rx4
Convertit en malate par la fumarase cytosolique
Malate ensuite transf en oxaloacétate par la malate déshydrogénase
Oxaloacétate via AST forme aspartate qui peut alimenter cycle de l’urée
C quoi la PEM
Malnutrition protéino-énergétique est déficit nutritionnel causé par apport inadéquant de calories et/ou protéines
Causes dans pays industrialisés: anorexie/boulimie, alcoolisme, sans-abris, personnes dépendantes et maltraités (enfants, vieux), syndrome de malabsorption sévère, patients hospitalisés avec besoin augmentés en protéines (sepsis, trauma, autre
Kwashiorkor
Apport calorique suffisant, mais pas en protéine
Poids à 60 à 80% du poids prédit pour la taille
Oedème causé par hypo-albuminémie masque perte musculaire
Marasme
Apport calorique et protéique insuffisant
Poids - de 60% et oedème
marasme-kwashiorkor
Poids -60% sans oedeme
marasme
