Métabolisme des protéines et aa

Question 1

Quelles sont les particularités des aa

Answer 1

Contrairement aux glucides et lipides:
Source d’énergie très secondaire
aa ne peuvent as être mis en réserve dans l’organisme
Azote est le constituant chimique caractéristique des aa et protéines

Question 2

Produit de dégradation du groupement amine

Answer 2

Ammonium (NH4+) qui est extrêmement toxique

Question 3

Charges des aa

Answer 3

Charge positive sur le carboxile, - sur l’amine au pH physiologique, donc neutres
DONC: zwitterions

Question 4

De quoi dépendent les propriétés acido-basiques des aa

Answer 4

Groupements COOH et NH2
Présence ou non d’une chaine latérale avec fonction acidique ou basique
Environnement local (si liés en peptides ou protéines)

Question 5

C quoi le pK

Answer 5

pH auquel une molécule ionisable existe à 50% sous forme ionisée et 50% non
COOH=COO-
NH2=NH3+
AA ont plusieurs pK : groupe COOH, NH2 et pour la chaîne latérale si ionisable

Question 6

C quoi le point isoélectrique

Answer 6

pH auquel charge nette de l’aa et 0
aa en ont un seul

Question 7

Fonction de la glutamine

Answer 7

Transporteur d’ammonium

Question 8

quels sont les aa essentiels

Answer 8

Isoleucine
leucine
lysine
méthionine
phénylalanine
thréonine
tryptophane
valine

Question 9

Rôles des aa

Answer 9

Synthèse des protéines
Role énergétique (secondaire)
Précurseurs de molécules contenant de l’azote (C’est par les aa que l’azote est incorporé dams d’autres types de molécules)

Question 10

Combien de aa

Answer 10

centaines, mais les 20 élémentaires sont les seuls servant à la synthèse des protéines

Question 11

Provenance des aa

Answer 11

Synthèse: à partir d’acides organiques et d’azote pour les aa non-essentiels
Alimentation: protéines ingérées sont digérées en aa
Catabolisme des protéines de l’organisme

Question 12

C quoi le pool d’aa

Answer 12

Pas entreposage corporel d’aa
Ce qui n,est pas utilisé pour la synthèse protéique est dégradé et éliminé par désamination/transamination puis décarboxylation

Question 13

Quelle est la provenance des aa digérés

Answer 13

Alimentaire (100g/j): protéines végétales (protéines incomplètes) et animales (complètes)
Autres (300g/j): protéines enzymatiques sécrétées dans le tube digestif et provenant des cellules muqueuses mortes

Question 14

Comment se fait la digestion des prot

Answer 14

Débute dans l’estomac
Acide gastrique sécrétée par cellules pariétales
Pepsine sécrétée sous forme inactive par les cellules principales de l’estomac
Dans le duo:
autres protéases sécrétées par pancréas prennent le relais : trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidases (toutes sécrétées sous forme inactive)
Complétée par l’action des enzymes de la muqueuse intestinale: dipeptidase, aminopeptidase, carboxypeptidase (une autre)

Question 15

Décrit la pepsine

Answer 15

Sécrétée sous forme inactive: pepsinogène
Clivé et produit pepsine en milieu acide (pH-que 5)
La pepsine peut également cliver le pepsinogène
Dégrade 10/15% d’une protéine ingérée, dégradation partielle pour former de gros polypeptides

Question 16

Que sont les ezymes protéolytiques

Answer 16

Pour éviter autodigestion, protéases pancréatques comportent un petit fragemtn d’aa qui bloque site actif de l’enzyme
Fragment doit être clivé pour que l’action des protéases débute

Question 17

Quels sont les précurseurs de quels enzymes

Answer 17

Trypsinogène: trypsine
Chymotrypsinogène:chymotrypsine
Proélastase;élastase
Procaboxypeptidase;carboxypeptidase

Question 18

Activation et action de la trypsine

Answer 18

Trypsinogène clivé par entérokinase
Autres enzymes sont activées par la trypsine

Question 19

Quels sont les actions des enzymes de digestion des protéines

Answer 19

Tryosine et chymotrypsine clivent les fragments de protéines en petits peptides
Carboxypeptidase clive petits peptides
Élastase clive les fibres d’élastine

Question 20

COmment se fait l’absorption des aa, dipeptides et tripeptides

Answer 20

Via transporteurs actifs
Plusieurs différents
Transport couplé au sodium
Di et tripeptides absorbés sont dégradés en aa libres dans les cellules épithéliales avant d’entrer dans la circulation sanguine

Question 21

Comment se fait l’absorption de protéines entières

Answer 21

Très rare
Captées par endocytose et relachées dans la circulation par exo

Question 22

Comment se fait l’absorption de protéines entières

Answer 22

Très rare
Captées par endocytose et relachées dans la circulation par exo
Observé chez le nouveau-né: immaturité de la muqueuse intestinale et de l,estomac, pourrait être une cause des allergies alimentaires précoces et souvent réversibles, permettrait aussi de transmettre les anticorps de la mère

Question 23

Décrit le cycle de l’azote

Answer 23

Plantes absorbent l’ammoniac et nitrates du sol (présents à cause des moo transformant N2 en NH3, NO2 ou NO3). Incorporation dans leurs aa et autres constituants azotés
Animaux se nourrissent de végétaux
Végétaux et animaux meurent, se putréfient et leurs composés azotés, sous action bactérienne, sont transf à nouveau en ammoniac

Question 24

C quoi la balance azotée

Answer 24

Équilibre entre ingestion (protéines alimentaires) et élimination (urée)

Question 25

Formule de la balance azotée

Answer 25

Azote des prot alimentaires (g de prot/6,25) - azote uréique (urée en mmol/j/35,7) -4g/j (perte moyenne par la peau, matières fécales, urinaire non uréique)
Normale=0à2 g/j

Question 26

Quand on oserve une balance positive et négative

Answer 26

+=croissance et grossesse
-=apports insuffisants (malnutrition, anorexie, diète), pertes excessives (trauma, brulure) ou combinaison des 2

Question 27

Voie de biosynthèse des aa non essenties

Answer 27

12 aa synthétisés
À partir d’intermédiaire de la glycolyse, cycle de Krebs ou de la voie des pentoses et à partir des aa essentiels
Azote incorporé par amination (glutamate déshydogénase, glutamine synthétase) ou transamination (transaminases)

Question 28

Biosynthèse de glutamate et glutamine

Answer 28

À partir d’alpha/cétoglutarate (intermédiaire du cycle de Krebs) on ajoute successivement 2 azotes
GLutamate déshydrogénase donne glutamate, puis glutamine synthétase donne glutamine

Question 29

Autre voie de synthèse de glutamate

Answer 29

Transamination de l’alpha-cétoglutarate

Question 30

C’Est quoi la transamination

Answer 30

Échange d’azote entre un aa et un acide alpha-cétonique catalysée par transaminases
ALT (alanine tranférase)
AST (aspartate transférase)

Question 31

enzymes impliquées dans la biosynthse à partir des aa essentiels

Answer 31

Phénylalanine hydroxylase

Question 32

aa sont précurseurs de quelles molécules importantes

Answer 32

Neurotransmetteurs (GABA, catécholamines, dopamine, sérotonine)
Hormones thyroïdiennes
Hème
Histidine

Question 33

COmment se fait la synthèse des hormones thyroïdiennes

Answer 33

Àp partir des tyrosines dans la thyroglobuline
Peuvent être iodés : ajout de 1 ou 2 iodes à la chaine latérale, formation de monoiodotyrosine ou diiosotyronine
Iodotyrosines formés peuvent réagir ensemble pour former T3 et T4 par l’action de la thyroperoxydase (TPO)

Question 34

Rx intervenant dans le catabolisme des aa

Answer 34

Transamination: produit du glutamate
Désamination: oxydative ou non, produit ammonium TOXIQUE
Dégradation du squelette carbonée

Question 35

Quand sont catabolisés les aa

Answer 35

Dégradation des prot
Apport en aa excède le besion
Jeûne

Question 36

Molécules générées par catabolisme dans le foie

Answer 36

Urée
Intermédiaires énergétiques (acides alpha-cétoniques) utilisés pour faire énergie, transformés en ac gras et triglycérides, utiliséspour synthèse du glucose (néoglucogenèse) ou de corps cétoniques (cétogenèse)

Question 37

Que peut faire le glutamate après transamination

Answer 37

être désamine: libère de l’ammonium
Converti en glutamine (glutamine synthétase)

Question 38

C quoi la désamination

Answer 38

Libération d’ammonium à partir d’un aa
Oxydative ou non

Question 39

Désamination oxydative

Answer 39

Produit NADH et H
Enzymes: oxydase des aa et glutamate synthétase
Voie de désamination majoritaire

Question 40

De quoi dépend l’activité de la glutamate déshydrogénase

Answer 40

ATP haut=alpha-cétoglutarate convertit en glutamate
faible=glutamate convertit en alpha-cétoglutarate

Question 41

Désamination non oxydative

Answer 41

Pas de NADH et H

Question 42

Que peuvent faire le NH4 et acides alpha-cétoniques

Answer 42

Ré-aminéspour former des aa
Oxydés dans le cycle de Krebs pour production d’énergie
Transformés en intermédiaires du métabolisme du glc, lipides ou corps cétoniques
Décarboxylés (dégradés

Question 43

Catégories d’aa

Answer 43

AA glucogéniques (14)
AA cétogéniques (juste 2)
Les 2 (4)

Question 44

Que sont les aa glucogéniques

Answer 44

Directement transformés en pyruvate ou en intermdiaire du cycle de Krebs
Alanine est le + important
Néoglucogénèse à partir de l’alanine dépasse celui de tous les autres aa

Question 45

Que sont les aa cétogéniques

Answer 45

Directement transformés en acétoacétate ou acétyl-CoA
Participation à cétogénèse et lipogénèse très modeste

Question 46

Décrit le cycle alanine-glc

Answer 46

Glycolyse dans les muscles dégrade glc en pyruvate
Muscles dégradent des prot
Pyruvate transformé en alanine par ALT dans les muscles
Alanine se dirige au foie
Permet de regénérer glc par néoglucogenèse au foie

Question 47

Pourquoi niveau de NH4 circulant peu élevé

Answer 47

Cycle de la glutamine
Cycle alanine-glc
Cycle de L,urée
NH4 en provenance de la dgradation de l’urée par les bactéries intestinales l’augmentr

Question 48

Cycle de la glutamine

Answer 48

Joueun role majeur dans le transport du NH4 vers le foie
Dana tissus périph: glutamine synthétase transforme le glutamate en glutamine permettant transport NH4 sous forme non toxique vers le foie (principalement) ou le rein
Dans le foie, glutaminase dégrade la glutamine en glutamate, libérant NH4 servant à la synthèse de l’urée
GLutamine peut égalementêtre transformée en glutamate par l’action de la glutaminase dans les reins, libérant NH4 qui sera directement éliminé dans urine

Question 49

De quoi d’autre peut être issu du NH4

Answer 49

Activité bactérienne dans intestin

Question 50

Cycle de l’urée

Answer 50

Voie métabolique exclusive au foie
Convertit azote privenant du catabolisme des aa en urée pour excrétion urinaire
NH4 tissulaire transporté par la glutamine et l’alanine (cycle de la glutamine et alanine-glc)
Aspartate formé dans le foie par transmission de l’oxaloacétase (AST)
CO2 produit dans le cycle de Krebs
5 rx : 2 mitochondriales et 3 cytosoliques nécessitant 4 ATP

Question 51

Rx 1

Answer 51

Mito
CO2+NH4+2ATP=carbamyl phosphate

Question 52

Rx 2

Answer 52

Mito
Ornithine + carbamyl phosphate=citrulline

Question 53

Rx 3

Answer 53

Cyto
Citrulline+aspartate+2ATP+arginino succinate

Question 54

Rx 4

Answer 54

Cyto
Arginino succinate = fumarate +arginine

Question 55

Rx 5

Answer 55

Cyto
Arginine+H2O=ornithine+urée

Question 56

C quoi le fumarate

Answer 56

Produit dans rx4
Convertit en malate par la fumarase cytosolique
Malate ensuite transf en oxaloacétate par la malate déshydrogénase
Oxaloacétate via AST forme aspartate qui peut alimenter cycle de l’urée

Question 57

C quoi la PEM

Answer 57

Malnutrition protéino-énergétique est déficit nutritionnel causé par apport inadéquant de calories et/ou protéines
Causes dans pays industrialisés: anorexie/boulimie, alcoolisme, sans-abris, personnes dépendantes et maltraités (enfants, vieux), syndrome de malabsorption sévère, patients hospitalisés avec besoin augmentés en protéines (sepsis, trauma, autre

Question 58

Kwashiorkor

Answer 58

Apport calorique suffisant, mais pas en protéine
Poids à 60 à 80% du poids prédit pour la taille
Oedème causé par hypo-albuminémie masque perte musculaire

Question 59

Marasme

Answer 59

Apport calorique et protéique insuffisant

Question 60

Poids - de 60% et oedème

Answer 60

marasme-kwashiorkor

Question 61

Poids -60% sans oedeme

Answer 61

marasme