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MMD 1043 Examen 3 > Méta purines, pyrimidines, hème > Flashcards

Méta purines, pyrimidines, hème Flashcards

1
Q

Sous quelles formes sont les purines/pyrimidines?

A
  1. Sous forme libre
  2. Unité structurelle de base de ADN et ARN
  3. Forment des intermédiaires biochimiques énergétiques importants dans le métabolisme : ATP, GTP, UTP, etc
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Q

Comment les pur/pyr sont acheminées dans le corps? –> comment entrent-elles dans organisme?

A
  1. Synthèse de novo : le corps peut synthétiser des pur/pyr dans le corps via les acides aminés glutamine, glycine et aspartate
  2. Voie de sauvetage : les pur/pyr peuvent être issues de alimentation, ou provenir du catabolisme des acides nucléiques (ADN, ARN) intra-tissulaires, pour reformer autres acides nucléiques
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3
Q

V ou F

La synthèse de novo des pur/pyr est la plus avantageuse, car elle consomme moins d’énergie

A

Faux!

La voie de sauvetage implique un recyclage des pur/pyr, ce qui demande bcp moins énergie que la synthèse de nouvelles pur/pyr de novo

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4
Q

V ou F

Les pyrimidines possèdent des structures à double cycle plus complexes que les purines

A

Faux!

Les purines ont 2 cycles et sont plus complexes que les pyrimidines, qui n’ont qu’un seul cycle

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5
Q

5 bases sont…

A 
Adénine
Guanine
Xanthine
Hypoxanthine
Cytosine
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6
Q

V ou F

Association base-sucre (ribose) forment des nucléosides
et les association nucléoside-phosphates forment des nucléotides

A

Vrai

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7
Q

Métabolisme général des pur/pyr, en partant de ADN et ARN?

A

ADN et ARN (acides nucléiques) alimentaires sont dégradés par les nucléases (intestin) et les nucléotidases (pancréas) en un mélange de mononucléotides

Les mononucléotides, dans les cellules intestinales, sont dégradées en nucléosides et en bases

Les nucléosides non catabolisés seront réincorporés dans des nucléotides

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8
Q

V ou F

L’apport en pur/pyr des nucléotides dégradés et qui seront utilisés pour synthèse de nouveaux nucléotides est suffisant pour tout le corps

A

Faux!

Synthèse de novo est obligatoire, l’apport par la voie de sauvetage est trop faible!

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9
Q

Lieu de synthèse des purines

Comment les autres tissus trouvent-ils leur apport en purines?

A

Dans le foie

Ils récupèrent leurs propres purines de façon intracellulaire

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10
Q

3 types de pyrimidines principales

A

Thymine, cytosine et uracil

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11
Q

Rôle (2) des pyrimidines

A
  1. Blocs structuraux ADN ( T et C) et ARN (U et C)

2. Intermédiaires dans plusieurs réactions de synthèse : ex UDP-glucose, précurseur glycogène

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12
Q

Produits terminaux du catabolisme des pyrimidines

A
  1. CO2
  2. Ammoniac
  3. B-alanine
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13
Q

Particularités des produits cataboliques des pyrimidines?

A
  1. Les produits sont tous solubles : ils ne peuvent pas s’accumuler de façon toxique dans les tissus
  2. Le NH4+ (ion ammonium) est +++ toxique, mais normalement éliminé complètement dans le cycle de l’urée
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14
Q

Voies d’apport des pyrimidines dans le corps

A
  1. Synthèse de novo à partir des aa dans les organes/tissus.
  2. Réutilisation des NUCLÉOSIDES intra-tissulaires. Réutilisation des BASES intratissulaires est faible
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15
Q

Quelle est la caractéristique de l’apport des pyrimidines dans le corps?

A

Les pyrimidines sont très peu réutilisées. Donc, pour maintenir qté normale de pyrimidines et selon la qté de purines, synthèse de novo est +++ favorisée que pour les purines, afin de maintenir un apport idéal de pyrimidines

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16
Q

3 voies de catabolisme des pyrimidines

A

Cytosine –> uracil + NH4

Uracil –> B-alanine –> acétyl-coa + NH4 + CO2

Thymine –> succinyl-coa + NH4 + CO2

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17
Q

Où sont envoyés l’acétyl-coa et le succinyl-coa?

A

Vers le cycle de Krebs

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18
Q

V ou F

Le catabolisme des pyrimidines produit plus d’énergie que les purines

A

Faux

Le catabolisme des pyrimidines produit des qtés faibles d’énergie

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19
Q

V ou F

Les nucléosides catabolisés donnent des phosphates et des riboses

A

Faux!

Ils donnent des riboses et des bases : uracil, thymine et cytosine

20
Q

6 rôles de composantes des purines

A
  1. Composante des cofacteurs NAD+, FAD+ et CoA
  2. Composantes des molécules énergétiques ATP, AMP et CTP
  3. Composante des facteurs de régulation : NAD+, ATP, ADP
  4. Composante des neurotransmetteurs cGMP
  5. Composante des sigsnaleurs : cAMP, cGMP, protéine G, GTP
  6. Blocs structuraux des ADN et ARN
21
Q

2 voies apport des purines

A
  1. Synthèse de novo avec aa dans le foie
  2. Voie de sauvetage : récupération des purines dans alimentation (-) et issues du catabolisme des acides nucléiques des tissus (turnover normal des cellules ) (+)
22
Q

V ou F

Les purines alimentaires sont plus utilisées que les purines du turnover cellulaire

A

Faux!

Les purines alimentaires sont très peu absorbées par le corps

Celles qui sont absorbées sont transformées en acide urique par xanthine oxydase, et est évacué dans urine

23
Q

V ou F

Comme la synthèse de Novo des purines demande peu énergie, cette voie est favorisée

A

Faux!

Synthèse de novo des purines demande +++ énergie, donc la voie de sauvetage est la voie favorisée

24
Q

1ère phase de catabolisme des purines

A

Dégradation des nucléotides AMP et GMP

AMP -> IMP -> inosine -> hypoxanthine (soluble)

GMP -> guanosine -> guanine -> xanthine (soluble)

25
Q

Lieux principaux catabolisme des purines

A

Foie et reins!

26
Q

2ème étape du catabolisme des purines

Quelle enzyme est impliquée?

A

Hypoxanthine -> xanthine (soluble)

Xanthine -> acide urine (insoluble)

Xanthine oxydase induit ces 2 réactions

27
Q

Forme encore moins soluble acide urique?

A

Urate de sodium

28
Q

Pathologie en lien avec acide urique?

A

La goutte : accumulation de cristaux d’acide urique non-soluble : cause inflammation intra-articulaire (arthrite)

29
Q

La goutte : pourquoi déclenchement, ce que ça cause et où, détection et traitement

A

Hyperuricémie = fréquente et asymptomatique
Mais, si baisse de l’élimination urinaire acide urique, hausse taux a.u au dessus des limites –> inflammation aigüe intra-articulaire : arthrite –> rt. rouge, enflée et douloureuse

90% du temps au gros orteil

Détection uniquement par évaluation taux et cristaux a.u dans le liquide synovial de l’articulation inflammée

Traitement au allopurinol : inhibe xanthine oxydase

entraîne formation de + de xanthine, qui est soluble et non-toxique

30
Q

Structure hème

A

Protoporphyrine : anneau formé de 4 anneaux pyrrole

Ajout de atome fer au centre de la protoporphyrine : ferroprotoporphyrine IX = hème

31
Q

Hème est une composante ___ (partie d’une ___ qui n’est pas ____) de (4)…

A

prosthétique
protéine
protéique

cytochrome P450
enzymes
hémoglobine
myoglobine

32
Q

Rôle général de l’hème

A

Fonction de réduction/oxydation, et aide au transfert des électrons

Ex : aide Hb à se lier à O2 (à s’oxyder)

33
Q

Lieus de synthèse de l’hème

A
  1. 85% dans cellules érythroïdes (précurseurs GR) dans la moelle osseuse pour incorporation dans hémoglobine
  2. 15% dans les hépatocytes pour synthèse de cytochromes P450 et enzymes
34
Q

Distribution des étapes de synthèse hème dans 2 parties de la cellule

A

50% des réactions (1ere et 3 dernières) dans la mito

50% (4 milieu) dans le cytosol

35
Q

V ou F

Toutes les cellules peuvent synthétiser de l’hème

A

Faux

Toutes, sauf les GR, car absence de mitochondries!

36
Q

2 réactifs de base de la 1ère étape de synthèse de l’hème

A

8 glycines + 8 succinyl-coA

37
Q

Contrôle de la synthèse hème

A

Par ALA synthase : permet synthèse, mais ALA synthase inhibée si hausse de la []hème

38
Q

Maladie du loup-garou?

A

Porphyrie

Déficit de l’une des enzymes impliquées dans la synthèse de l’hème

Baisse hème = baisse Hb = anémie

Symptômes:

  • anémie - teint pâle
  • douleurs abdo ( déclenchées par alcool et contraceptifs oraux)
  • photosensibilité (peut pas s’exposer au soleil)
  • confusion et phychose

similarités avec loup-garou :)

39
Q

Structure hémoglobine

A

Hb = 4 chaînes de protéines qui comprennent groupement hème avec fer

Hb peut transporter O2 en liant Fe avec O2

40
Q

Couleur sang et variantes

A

L’hème donne sa couleur rouge au sang

Sang artériel : hème + O2 = sang rouge vif
Sang veineux : hème sans O2 = sang rouge foncé

41
Q

V ou F

Le sang veineux est bleu

A

Faux!

Les veines paraissent bleu parce que la peau absorbe une partie de la lumière et le bleu diffuse mieux que le rouge

42
Q

2 provenances de l’hème à cataboliser

A

80-85% : hème des GR

Reste : hème du turnover des cytochromes et autres protéines

43
Q

Catabolisme de l’hème en partant des GR

A
  1. GR –> hémoglobine par macrophages du système réticulo-endothélial de la rate et du foie
  2. Hémoglobine –> héme + globine
  3. Globine –> aa pour reformation protéines
  4. Hème –> Fe2+ libéré et lié à transferrine pour retour aux tissus
  5. Hème sans fer reconvertie en protoporphyrine IX
  6. Protoporphyrine IX voit son anneau clivé dans système réticulo-endothélial –> biliverdine (pigment bleu-vert)
  7. Biliverdine réduite en bilirubine (jaune-orange)
44
Q

Catabolisme et métabolisme de la bilirubine jusqu’à son excrétion

A
  1. Bilirubine lipophilique issue de la biliverdine est acheminée ver le foie en se liant à albumine
  2. Au foie : ajout de 2 acides glucoroniques : formation de la bilirubine conjuguée soluble
  3. Bilirubine conjuguée soluble est sécrétée dans les canaux biliaires-entreposée à la vés. bil : elle devient une composante de la bile
  4. Post-prandial : bile acheminée aux intestins : bilirubine conjuguée atteint le colon : bacréties du colon transforment bilirubine conjuguée –> urobilinogène
  5. Majeure partie urobilinogène est oxydée en stercobiline par bactéries intestinales : reste dans les intestins, donne la couleur brune aux selles
  6. Le reste de l’urobilinogène est réacheminé par voie sanguine vers le foie, d’où une petite partie atteint les reins par voie sanguine
  7. Dans les reins, urobilinogène –> urobiline : excrétée dans l’urine, lui donne sa couleur jaune
45
Q

Pourquoi urine est jaune et pourquoi selles sont brunes?

A

Bilirubine est envoyée au colon par la bile, tranformée en urobilinogène (incolore) , qui est tranformé en stercobilinogène (incolore), et lui est oxydé en stercobiline : couleur brune des selles

Ensuite, une petite partie urobilinogène est réabsorbée et excrétée par urine sous forme de urobiline (jaune) : urine est jaune

46
Q

Ictère (jaunisse) explication

A

Normalement, le foie peut métaboliser et conjuguer toute la bilirubine acheminée

Cependant, si hausse de la destruction des GR, ou insuffisance hépatique, le foie ne peut plus conjuguer toute la bilirubine et l’envoyer dans la bile

Entraîne une hausse de la bilirubine plasmatique : hyperbilirubinémie

Comme la bilirubine est jaune-orange : coloration de la peau, muqueuses et yeux

Aussi, le foie fonctionne à plein régime selon ses capacités, donc urine est très foncée : jaune-orange

47
Q

Évolution d’un bleu

A

Bleu (hématome) : accumulation de sang dont les GR doivent être dégradés : il est possible d’observer l’évolution des substances produites

Jour 0 : sang oxygéné est accumulé : hématome rouge

Jour 1-2 : le O2 a quitté le sang accumulé : hématome bleu-mauve-noir (équivalent de sang veineux non-oxygéné qui parait bleu sous la peau)

Jour 5-10 : Les GR sont transformés en biliverdine puis bilirubine : hématome vert –> jaune

MMD 1043 Examen 3 (9 decks)

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