Hémoglobine Flashcards
Quelle hémoglobine prédomine après la naissance
Hémoglobine A
Combien de molécule d’oxygène fixe chaque molécule d’hb
4
Que peut transporter l’hémoglobine
- O2
- Co2 (40% est transporté de cette façon, le reste est transporté dans le plasma sous forme de HCO3)
par quoi sont synthétisées les molécules de l’hème
Les érythroblastes dans la moelle osseuse, toutefois tous les tissus sont capable de fabriquer l’hème
Quelle est la structure de la globine
2 chaines alpha et 2 chaines non alpha (bêta dans le cas de l’hémoglobine A)
Que se passe avec la globine lorsqu’une molécule d’O2 se lie à l’hème
Rotation des chaines bêta autour des chaines alpha ce qui AUGMENT l’affinité des groupes hème résiduels pour l’oxygène
(dilatation de l’ensemble de l’état désoxygéné et une contraction de l’état oxygéné
Vrai ou faux : un pH augmenté diminue l’affinité pour l’oxygène
Faux : C’est un pH diminué qui diminue l’affinité, un pH augmenté augment l’affinité
Tissu : Baisse pH du à la captation du CO2
Poumons : augmentation pH du à la libération du CO2
Que produit un déficit en 2,3 DPG ou anomalie de la poche central
Affinité anormalement élevé pour l’oxygène
Quelles sont les types d’anomalies de l’hémoglobine
1- anomalies de synthèse de la globine
2- Altération du taux ou de l’interaction avec l’hémoglobine du 2,3DPG
3- Anomalie de la synthèse ou modifications chimiques de l’hème
Quelles peuvent être les conséquences des anomalies de la synthèse de la globine
- Hb instable : répercussion sur la fonction et sur la déformabilité érythrocytaire
- Déséquilibre taux de synth;se chaines alpha vs non alpha
- anomalies qui modifieront affinité pour O2
- Anomalie poche centrale
Que fait l’hyperphosphatémie chronique sur le rôle du 2,3DPG
Il augmente le taux de 2,3-DPG dans l’érythrocyte ce qui diminue l’affinité de l’oxygène
Vrai ou faux : La porphyrie se définie par une diminution de synthèse de l’hème
Faux : par une production excessive de porphyrine ou de certains de leurs précurseurs
Qu’est ce que la méthémoglobine
Oxydation du fer qui produit une forme de dénaturation de l’hémoglobine inapte au transport de l’oxygène
