enzymy

Question 1

jaké třídy enzymů máme?

Answer 1

oxidoreduktázy
transferázy
hydrolázy
lyázy
isomerázy
ligázy
translokázy

Question 2

jaké příklady oxidoreduktáz znáš?

Answer 2

dehydrogenázy, transhydrogenázy,oxygenázy (nutná přítomnost kyslíku), peroxidázy, katalázy (H2O2 na vodu a O2)

Question 3

co dělají tranferázy, jaké mají kofaktory a jaké přiklady tranferáz znáš?

Answer 3

katalyzují transfer skupin mězi reaktanty
kofaktory: ATP, biotin (B7), koenzym A, pyridoxalfosfát (B6)
kinázy, aminotransferázy

Question 4

čím se vyznačují hydrolázy?

Answer 4

štěpí substráty ve vodním prostředí (esterové vazby, peptidové vazby, glykosidické vazby)

Question 5

co jsou translokázy?

Answer 5

membránové enzymy, které zajišťují aktivní transport látek s využitím energie

Question 6

jaký je rozdíl mezi termodynamikou a chemickou kinetikou?

Answer 6

v termodynamice nevystupuje faktor času

Question 7

charakterizuj kinetiku reakcí nultého řádu

Answer 7

rychlost reakce je konstantní, nezávisí na koncentraci substrátu, koncentrace substrátu může dosáhnout nuly, biologický poločas se zkracuje v čase, typické pro enzymově katalyzované reakce

Question 8

charakterizuj kinetiku reakcí prvního řádu

Answer 8

rychlost reakce je úměrná konstantě a koncentraci substrátu, úbytek je exponenciální, délka poločasu je konstantní, koncentrace nedosáhne nuly

Question 9

co je teorie přechodového stavu?

Answer 9

enzym snižuje aktivační energii tím, že umožňuje reaktantům alternativní mechanismus průběhu reakce
NEOVLIVŇUJE termodynamickou rovnováhu

Question 10

co je Michaelisova konstanta?

Answer 10

Km označuje látkovou koncentraci substrátu, při které rychlost probíhající reakce je polovinou rychlosti maximální

Question 11

co je aktivní místo enzymu?

Answer 11

hydrofobní kapsa uvnitř nebo na povrchu enzymu umožňující vazbu substrátu

Question 12

jaké máme modely enzymové inhibice?

Answer 12

kompetitivní 
nekompetitivní
akompetitivní
smíšená
ireverzibilní

Question 13

čím je definovaná kompetitivní inhibice? k čemu vede?

Answer 13

exkluzivní vazba substrátu nebo inhibitoru, důsledek: zvýšení Km

Question 14

čím je definovaná akompetitivní inhibice? k čemu vede?

Answer 14

reverzibilní vazba inhibitoru na komplex ES, vede ke snížení Vmax i Km

Question 15

čím je definovaná nekompetitivní inhibice? k čemu vede?

Answer 15

vzájemně nezávislá reverzibilní vazba inhibitoru a substrátu na komplex ES, snížení Vmax

Question 16

jaká je jednotka enzymové aktivity?

Answer 16

1 katal, množství enzymu, které katalyzuje přeměnu 1mol substrátu za 1 sekundu

Question 17

jaká je další jednotka enzymové aktivity?

Answer 17

unit, množství enzymu, které katalyzuje přeměnu jednoho MIKROmolu substrátu za 1 min

Question 18

k čemu slouží enzymy?

Answer 18

= biokatalyzátory

umožují mírnější podmínky reakce, vyšší rychlost reakce, vyšší specifitu reakce a možost regulace

Question 19

co je holoenzym?

Answer 19

celý aktivní enzym

Question 20

co je apoenzym?

Answer 20

bílkovinná část enzymu

Question 21

co je kofaktor a jaké dva druhy kofaktorů znáš?

Answer 21

nebílkovinná část enzymu důležitá pro jeho funkci

a) koenzym - není připojen pevně k apoenzymu, může přecházet (koenzym Q)
b) prostetická skupina - je pevně připojen k danému apoenzymu (FAD, B12)

Question 22

jaké jsou dvě vlastnosti enzymových reakcí?

Answer 22

substrátová specificita a reakční specificita

Question 23

co dělají oxidoreduktázy a jaké jsou jejich kofaktory?

Answer 23

katalyzují oxidačně redukční reakce, kofaktory FAD, NAD

Question 24

co dělají lyázy?

Answer 24

(triviální název syntázy), katalyzují nehydrolytické štěpení často bez dodání energie

Question 25

co víš o ligázách?

Answer 25

katalyzují energeticky náročné slučování substrátů (spotřeba E)

Question 26

co dělají izomerázy? příklady

Answer 26

intramolekulární oxidoreduktázy (aldosy-ketosy), intramolekulární transferázy (mutázy), epimerázy

Question 27

jaké znáš dvě teorie enzymové katalýzy?

Answer 27

Fischerova-zámku a klíče, aktivní místo je přizpůsobené substrátu
Koschlandova teorie indukovaného přizpůsobení - enzym přizpúsobí tvar aktivního místa podle typu substrátu

Question 28

jaké dva modely existují pro vícesubstrátovou kinetiku?

Answer 28

pingpongový model a sekvenční model