Enzyminhibition Flashcards

1
Q

Aus welchen AS besteht die katalytische Triade der Acetylcholinesterase?

A
  1. Glu
  2. His
  3. Ser
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2
Q

Was macht die AChE und wie macht sie das?

A

Aufgabe:
Hydrolyse des Neurotransmitters Acetylcholin,
wodurch dessen Signalwirkung aufgehoben wird

Wie: Acetylierung des Serin-OH

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3
Q

Wie lautet die Michaelis-Menten-Formel?

A

1/𝜐0 = 𝐾𝑀/𝜐𝑚𝑎𝑥 ∗ 1/[𝑆] + 1/𝜐𝑚𝑎𝑥

GERADENGLEICHUNG:
y = m*x + b

bzw.
𝜐0 = (𝜐𝑚𝑎𝑥 ∗ [𝑆]) / (𝐾𝑀 + [𝑆])

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4
Q

Was bewirken Inhibitoren der kompetitiven Hemmung?

A
  • vmax bleibt gleich
  • KM wird scheinbar größer

Je größer der KM-Wert,
desto geringer wird die Affinität des Enzyms zum Substrat

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5
Q

Was bewirken Inhibitoren der nicht-kompetitiven Hemmung?

A

Bindet an eine Bindungsstelle
und beeinflusst die Aktivität des Enzyms.

Bei Enzymen mit mehreren Untereinheiten nennt man dies auch allosterische Hemmung.

  • vmax scheinbar erniedrigt
  • KM bleibt gleich
  • Der Inhibitor hat keinen Einfluss auf die Affinität
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6
Q

Was bewirken Inhibitoren der unkompetitiven Hemmung?

A

Binden an Enzym – Substrat – Komplex.

Es entsteht ein unproduktiver Komplex aus Enzym, Substrat und Inhibitor.

  • vmax scheinbar erniedrigt
  • KM scheinbar erniedrigt
  • führt zu einer scheinbar höheren Affinität des Enzyms zum Substrat
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7
Q

Was bewirken irreversible Inhibitoren?

A

Kovalente Verknüpfung des Hemmstoffes mit dem aktiven Zentrum des Enzyms.

Dieser Hemmstoff verlässt das aktive Zentrum nicht mehr
→ Toxizität.

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8
Q

Nenne 2 Gegenmittel bei einer irreversible Hemmung der Acetylcholinesterase!

A
  1. Atropin
  2. Toxogonin
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9
Q

Wie wird die Reaktionsgeschwindigkeit v berechnet nach der Ableitung des Lambert Beer‘sches Gesetzes?

A

v = ∆E / (∆t x ϵ x d)

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10
Q

Wie wird der Ki-Wert berechnet?

A

Ki = (Ci * KM) / (KMapp - KM)

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11
Q

Nenne 5 Typen der Enzymregulation!

A
  1. Aktivierung von Vorstufen (z.B. Trypsin, Plasmin)
  2. kovalente Modifikation (z.B. Phosphorylierung)
  3. Rückkopplung (z.B. Produkthemmung)
  4. Allosterie
  5. Enzyminduktion
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12
Q

Welche Einheit hat der Extinktionskoeffizient ε?

A

L/(mol×cm)

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13
Q

Warum inhibiert Aspirin die Cyclooxygenase suizidal?

A

Acetylierung des Serinrestes

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14
Q

Nenne 2 irreversible Inhibitoren der AChE!

A
  • Parathion (Insektizid)
  • Sarin (Nervengas)
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15
Q

Nenne einen kompetetiven Inhibitor der AChE!

A

Hexamethonium

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16
Q

Nenne einen langsamen reversiblen Inhibitor der AChE!

A

Carbamoylierung (z.B. Physiostigmin)

17
Q

Wie läuft die Reaktion der AChE ab?

A
  1. Acetylcholin wird durch WW aktiv zur anionischen Bindungsstelle in die Tasche gezogen
  2. Schritt
    - Acetylierung der OH-Gruppe des Serins (Esterbindung)
    - Erniedrigung des pks-Werts der OH-Gruppe von Serin
    - Cholin wird frei
  3. Schritt
    - Deacetylierung (Hydrolyse) des Enzyms - Acetat wird frei
    - geschwindigkeitsbestimmender Schritt
  4. AChE ist wieder im Ausgangszustand
18
Q

Wodurch kann die PKA aktiviert werden?

A

cAMP

19
Q

Was beschreibt die Interkonversion?

A

„An- und Abschalten“ eines Enzyms (durch PKA)

20
Q

In welcher Form sind allosterische Aktivatoren stabilisiert?

A

Stabilisiert R-Form (r = relaxed)

21
Q

In welcher Form sind allosterische Inhibitoren stabilisiert?

A

Stabilisiert T-Form (t = tense)

22
Q

Welche 2 Typen der allosterischen Regulation gibt es?

A

K-Typ:
Effektoren binden ans Enzym u. erschweren o. erleichtern so Bindung d. Substrat ans aktive Zentrum

V-Typ:
Effektoren binden ans Enzym und verändern damit seine katalytische Fähigkeit (Geschwindigkeit)

23
Q

Was ist der Ki-Wert und welche Einheit besitzt sie?

A
  • DissoziationsKONSTANTE des Inhibitor-Enzym-Komplexes
  • Je kleiner der ki-Wert, desto höher ist die Bindungsaffinität des Hemmstoffs für das Enzym
  • mol/L