AMBOSS: Enzyme und Biokatalyse Flashcards
Aus welchen Bestandteilen besteht das Molekül Acetyl-CoA?
- Acetylrest
- CoA
- 3-Phospho-ADP
- Pantothensäure
- Cysteamin (β-Mercapto-Ethylamin)
SH-Gruppe von Cysteamin kann dann Acetyl als Thioester binden.
Was ist ein Enzym
und aus welchen Bestandteilen kann es aufgebaut sein?
Enzyme beschleunigen chemische Reaktionen,
die von sich aus nur sehr langsam ablaufen würden.
Sie wirken dabei als Katalysatoren,
d.h. sie selbst bleiben unverändert.
Es handelt sich fast immer um Proteine,
nur die Gruppe der Ribozyme besteht aus RNA.
Worin unterscheiden sich prosthetische Gruppen
und Cosubstrate?
Prosthetische Gruppen und Cosubstrate sind beides Cofaktoren,
die für die Funktion des zugehörigen Enzyms notwendig sind.
Eine prosthetische Gruppe ist ein organisches Molekül,
das dauerhaft kovalent ans Protein gebunden wird
(z.B. Biotin, Häm),
wohingegen ein Cosubstrat nur für die katalytische Reaktion am Enzym verbleibt
und danach wieder dissoziiert.
Welchen Cofaktor benötigt Cytochrom C?
Cytochrom C benötigt Häm als prosthetische Gruppe.
Mit „Häm“ bezeichnet man einen organischen Porphyrinring,
in dessen Zentrum ein Fe(II)-Ion gebunden vorliegt.
Für welchen Cofaktor steht die Abkürzung SAM
und bei welchen Reaktionen im menschlichen Körper spielt er eine Rolle?
Die Abkürzung SAM steht für
S-Adenosylmethionin.
SAM ist einer der wichtigsten Cofaktoren für Methylierungsreaktionen im menschlichen Körper.
Wie viele Hauptklassen der Enzyme gibt es?
Zähle die Namen auf!
- Oxidoreduktasen
- Transferasen
- Hydrolasen
- Lyasen
- Isomerasen
- Ligasen
- Translokasen
Oxidoreduktasen,
Hydrolasen und
Lyasen
können alle Bindungen spalten.
Wie unterscheiden sich ihre Reaktionsmechanismen?
Oxidoreduktasen spalten Bindungen durch die Übertragung von Elektronen (= Redoxreaktion),
Hydrolasen spalten kovalente Bindungen durch den Einbau eines Wassermoleküls (= Hydrolyse).
Als Lyasen werden alle Enzyme zusammengefasst,
die die Spaltung einer Bindung auf anderem chemischem Weg erreichen
(z.B. durch Erzeugung von Doppelbindungen in einem der Spaltprodukte).
Wodurch unterscheiden sich Isoenzyme wie die Hexokinase und die Glucokinase allgemein
und was haben sie gemeinsam?
Isoenzyme unterscheiden sich zwar in ihrer Struktur,
katalysieren aber die gleiche Reaktion,
im Fall der Gluco- und der Hexokinase bspw. die Phosphorylierung von Glucose zu Glucose-6-Phosphat.
Was bedeutet Enzymspezifität?
Beschreibt die Eigenschaft eines Enzyms,
aus den zahlreichen vorliegenden Stoffen
das richtige Substrat auf die richtige Art und Weise umzusetzen.
Es gibt drei Aspekte der Enzymspezifität:
- Substratspezifität
(selektive Umsetzung eines Substrats durch das „Schlüssel-Schloss-Prinzip“), - Reaktionsspezifität
(Substratumsetzung nur auf eine spezifische Weise) und - Stereospezifität
(Substratumsetzung nur in ein spezifisches Stereoisomer).
Wie kann die Aktivität von Enzymen angegeben werden
und von welchen äußeren Faktoren hängt sie ab?
Das Katal (kat) ist die SI-Einheit für die Enzymaktivität.
1 kat entspricht der Menge Enzym,
die 1 mol Substrat in 1 s unter definierten Bedingungen umwandelt.
Für die Enzymaktivität gibt es verschiedene Bezugsgrößen
(z.B. die Volumenaktivität, die in kat/L angegeben wird).
Die Aktivität eines Enzyms ist von der
- Temperatur, dem
- pH-Wert, der
- Salzkonzentration und der
- oxidativen Umgebung
(z.B. molekularem Sauerstoffs oder Übergangsmetallionen) abhängig.
Erkläre das Michaelis-Menten-Modell:
Was beschreibt es
und wie lautet die Formel zur Berechnung?
Das Michaelis-Menten-Modell beschreibt die Kinetik enzymatischer Reaktionen.
Dabei wird angenommen, dass bei der Reaktion Enzym (E) und Substrat (S) zunächst einen Komplex (ES) bilden,
der dann im zweiten Schritt in Enzym und Produkt (P) zerfällt.
Die Geschwindigkeit einer solchen Reaktion berechnet sich mit der Formel
v = vmax × c(S) / (KM + c(S))
- mit v = Reaktionsgeschwindigkeit,
- vmax = maximale Geschwindigkeit der Reaktion,
- c(S) = Konzentration des Substrats im Gemisch,
- KM = Michaelis-Menten-Konstante.
Was ist die Michaelis-Menten-Konstante und was sagt sie aus?
Wie kann sie berechnet werden?
Qualitativ entspricht sie der Substratkonzentration,
bei der die Hälfte der aktiven Zentren der an der Reaktion beteiligten Enzyme von Substrat besetzt sind.
KM = (k+2 + k−1) / k+1
Was bedeutet es, wenn vmax eines Enzyms 15 μM/s beträgt?
vmax ist definitionsgemäß die Enzymkonzentration, die benötigt wird, um 1 Mol Substrat in 1 s umzusetzen.
Wenn sie 15 μM/s beträgt, dann werden also 15 μM des Enzyms benötigt, um 1 Mol Substrat in 1 s umzusetzen.
Was ist ein Lineweaver-Burk-Plot und was kann man hier ablesen?
Als Lineweaver-Burk-Plot bezeichnet man die Auftragung des Kehrwertes der initialen Reaktionsgeschwindigkeit (1/v0) gegen die Substratkonzentration ([S]).
Dieser Zusammenhang ist immer linear, sodass man über die Achsenschnittpunkte direkt zwei wichtige Werte ablesen kann:
Der Schnittpunkt der Geraden mit der y-Achse entspricht dem Kehrwert von vmax,
der Schnittpunkt mit der x-Achse entspricht dem negativen Kehrwert von KM.
Der Lineweaver-Burk-Plot wird daher i.d.R. zur praktischen Bestimmung der Michaelis-Menten-Konstante KM
und der maximalen Geschwindigkeit vmax verwendet.
Was ist der Unterschied zwischen kompetitiver
und nicht-kompetitiver Hemmung
und welche Konsequenzen ergeben sich jeweils für das gehemmte Enzym (argumentiere mit KM und vmax)?
Ein kompetitiver Inhibitor konkurriert mit dem Substrat um die gleiche Bindungsstelle am Enzym,
ein nicht-kompetitiver Inhibitor bindet an einer anderen Stelle an das Enzym als das Substrat.
Bei der kompetitiven Hemmung bleibt daher die maximale Geschwindigkeit des Enzyms gleich (vmax→),
es wird jedoch eine höhere Substratkonzentration benötigt, um eine (vollständige) Besetzung der aktiven Zentren des Enzyms zu erreichen (KM↑).
Bei der nicht-kompetitiven Hemmung verhält es sich genau umgekehrt:
Die maximale Geschwindigkeit des Enzyms sinkt (vmax↓), aber die Substratkonzentration, die zur (vollständigen) Besetzung des aktiven Zentrums benötigt wird, bleibt gleich (KM→).
