enzymes Flashcards
qu’est-ce qu’une protéine?
polymère d’AA reliés par des liaisons peptidiques qui a une structure primaire, secondaire et tertiaire (parfois quaternaire)
structure primaire de la protéine
ordre dans lequel les AA sont liés
structure secondaire de la protéine
organisation dans l’espace des AA proche des autres qui peut créer des hélices alpha et feuillets plissés bêta ou arrangement sans régularité
structure tertiaire de la protéine
repliement complet de la protéine qui lui donne sa forme unique (les AA éloignés peuvent alors être adjacents)
structure quaternaire de la protéine
association de protéines de structure tertiaires identiques ou différentes
expliquer l’importance de la structure tridimensionnelle de la protéine et comment elle peut être alterérée
protéine est fonctionnelle si son arrangement dans l’espace est adéquat donc un changement d’AA ou pH peut modifier sa forme 3D et la rendre non-fonctionnelle
qu’est-ce qu’une enzyme?
protéine avec un pouvoir catalytique fabriquée par les êtres vivants qui agit sur les réactions chimiques
comment agit le biocatalyseur?
il accélère la vitesse de réaction en baissant l’énergie d’activation pour transformer un substrat en produit (car on est thermorégulé et peut pas augmenter trop la T corporelle pour faire les rx)
protéine monomérique
protéines qui n’ont pas de structure quaternaire (seulement une chaine polypeptidique)
comment se lie le catalyseur avec le substrat?
les AA dans le site de catalytique se lient DE FAÇON spécifique avec les molécules de substrat et cela crée une orientation productive des substrats (limite les rencontres infructueuses)
est-ce que les enzymes sont spécifiques?
oui, elles catalysent 1 seul type de rx
les liaisons enzymes-substats imposent quoi aux substrats pour leur transformation en produits?
tensions, pressions et échanges électroniques par encavage permettent avec chimie d’étirer les liens et faire dissociation sans augmenter la T (énergiquement moins exigent)
nombres de molécules qui atteignent l’état de transition avec vs sans enzymes
beaucoup plus de substrats qui atteignent avec l’enzyme (plus de produits)
enzyme simple
seulement des AA, elle agit elle-même avec les bons AA dans le site catalytique
holoenzyme
a besoin d’un cofacteur pour la catalyse sinon elle est inactive
apoenzyme
partie protéique de l’holoenzyme inactive sans cofacteur (apoenzyme + cofacteur = holoenzyme)
cofacteur
ion métallique ( calcium/magnésium souvent, cuivre, petits métaux) ou coenzyme (vitamines ou modifications de vitamines)
exemples de dérivés de la riboflavine
FAD, FMN
exemples de dérivés de la niacine
NAD+, NADP+
dans une courbe de rx enzymatique en fonction du temps, qu’est-ce que la vitesse initiale?
lorsque la quantité de produit formé augmente de façon constante, la vitesse est constante quand il n’y a pas encore assez de produit pour qu’ils retournent en substrat (période A)
dans une courbe de rx enzymatique en fonction du temps, qu’est-ce qui arrive après la vitesse initiale?
la concentration de substrat diminue et la qté de produit augmente, donc la vitesse de rx diminue (manque de substrat) et la formation de produite se fait moins rapidement
dans une rx enzymatique, quelle est l’étape finale?
tout le subtrat est transformé en produit, donc la vitesse est nulle
est-ce que la vitesse initiale de rx enzymatique est nécessairement la vitesse maximale de réaction?
non, car s’il n’y a pas assez de substrat, seulement une fraction des molécules d’enzymes ont accès au molecule de substrat.
comment un enzyme baisse l’É d’activation d”une rx?
l’enzyme possède une affinité particulière pour les molécules du ou des substrats et forme un complexe avec le substrat qui le force a réagir
comment faire si on veut connaitre la concentration en enzymes?
on met l’enzyme avec une qté de substrat et on regarde la qté de produit formé
- montre quelle proportion d’enzymes ont accès au substrat pour réagir
qu’est-ce qui arrive si on a pas assez de substrat pour vérifier la qté d’enzymes?
on sous-estime la qté d’enzymes dans l’échantillon, car pas tous les enzymes réagissent
- possible de diluer le substrat et multiplier par le facteur de dilution pour obtenir la vraie quantité d’enzymes
a quoi la vitesse initiale de réaction est-elle proportionnelle quand la proportion de substrat est FAIBLE comparée à celle d’enzyme?
elle est proportionnelle à la qté de substrat ET PAS à celle de l’enzyme, car trop d’enzymes sont Ø avec un substrat
qu’arrive-t-il a la vitesse initiale de réaction quand la proportion de substrat est FORTE (elle a augmenté) comparée à celle d’enzyme?
la vitesse initiale est maximale : toutes les enzymes sont SATURÉES de susbtrat
que signifie vitesse maximale de rx?
vitesse initiale de rx quand TOUTES les molécules d’enzymes sont saturées par un substrat
que permet l’observation de la vitesse maximale de réaction d’une enzyme?
elle permet d’avoir reflet de la qté réelle des enzymes dans échantillons
- en se fiant à cela, permet de voir quand il y a moins d’enzyme dans un autre échantillon
si on augmente la concentration d’enzymes de plus en plus et que le substrat est toujours saturant, comment variera la vitesse initiale et maximale de rx?
elle sera encore plus grande et augmentera jusqu’à saturation des enzymes
tant que la quantité de substrat est saturante et qu’on augmente le nombre d’enzymes, quel est l’impact sur la vitesse maximale de réaction?
plus il y aura d’enzyme, plus la Vmax sera élevée (et directement proportionnelle à la quantité d’enzyme)
comment évaluer la quantité d’enzymes chez un patient et pourquoi?
par l’activité enzymatique et non par la concentration d’enzymes (nb de molécules) ou leur masse, ce qui serait beaucoup plus couteux
paramètres pour activité optimale de l’enzyme?
pH et température optimales
en dessous et au dessus des conditions optimales (pH, T) pour l’enzyme, comment varie son activité?
elle diminue de plus en plus (courbe activité enzymatique en U inversé)
T optimale et pH optimal chez l’humain?
37 deg, 7 (mais exceptions)
quelle est la conséquence d’un pH trop bas ou trop haut sur l’enzyme?
acidose ou alcalose: les charges de l’enzyme dans sa structure 1 aire se modifient et entraine un changement de toutes les structures subséquentes = DÉNATURATION
quelle est la conséquence d’une T trop basse ou trop haute sur l’enzyme?
l’enzyme est trop rigide pour réagir à basse T et le substrat ne peut pas se fixer (K trop basse) et se dénature à trop haute T
2 façons générales pour modifier l’activité enzymatique
- contrôle de sa quantité
- contrôle de son efficacité
pourquoi le corps ajuste l’activité des enzymes?
pour adapter les besoins métaboliques à leur environnement à COURT ou LONG terme (ex : jeun vs excès de nourriture, drogues, alcool)
mécanisme qui augmente la quantité de synthèse d’enzymes
induction
mécanisme qui diminue la quantité de synthèse d’enzymes
répression
les enzymes sont elles tous soumises à l’induction ou répression?
pas les enzymes constitutives
qu’est-ce qu’une enzyme constitutive
une enzyme dont la synthèse est constante et dont l’activité ne dépend que de la présence de susbtrat
mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes
allostérie et modification covalente
qu’est-ce qu’une enzyme allostérique?
enzymes dont l’activité est régulée par une molécule régulatrice effectrice qui agit avec l’enzyme
comment interagissent les effecteurs avec l’enzyme?
réversible non covalente
est-ce que les structures des effecteurs sont apparentées à celles des susbtrats?
non, les enzymes allostériques ont des sites alternatifs (sites allostériques) spécifiques pour les effecteurs en plus des sites catalytiques
effet effecteur allostérique négatif sur l’enzyme
quand vont sur site allostérique, enzyme devient inactive et non efficace car site catalytique a changer de forme, moins réactif et Ø compatible avec substrat
effet effecteur allostérique positif sur l’enzyme
quand mol va sur site, modif de la structure 3aire/4aire et permet de rendre réactif le site catalytique à son substrat
qu’est ce que la modification covalente?
Mécanisme de tout ou rien: modification la chaine latérale de AA de l’enzyme qui remanient les liaisons entre ces AA et change sa structure 3aire et 4 aire en l’empêchant de fonctionner = INACTIVE
exemple de modification covalente?
glycogène synthase ou glycogène phosphorylase modifiées par ajout d’un phosphate sur un ou plusieurs AA par une AA
est-ce que la modification covalente est réversible?
OUI, en faisant la rx inverse, car certaines enzymes ajoutent (ex : kinase rajoute phopshate) et certaines enlèvent (ex : phosphatase)
est-ce que toutes les enzymes sont controlées par allostérie ou modification covalente?
non, pas la majorité
qu’elles sont les enzymes controlées par allostérie ou modification covalente?
enzymes clés des réactions des voies métaboliques (début de la voie) = réactions irréversibles qui sont limitantes, donc responsables de l’activité de toute la série de réactions d’une voie métabolique
quel mécanisme de contrôle permet une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule?
court terme = allostérie (+++) et modification covalente
quel mécanisme de contrôle permet une adaptation à long terme aux besoins de l’organisme ou de la cellule?
long terme = induction et répression
types d’inhibition par agents externes?
inhibiteur compétitf et inhibiteur non-compétitif
qu’est-ce que’un inhibiteur compétitif?
a une structure analogue au substrat et fait compétition avec le substrat pour se lier au site actif
conséquence inhibiteur compétitif sur l’enzyme?
enzyme pas modifiée, mais a moins d’affinité pour le substrat (prennent place du substrat et empêche d’agir)
solution contre inhibiteur compétitif?
augmenter la concentration de substrat pour déloger l’inhibiteur compétitif
effet inhibiteur compétitif sur Vmax?
inchangée, mais faut plus de substrat, car l’augmentation de substrat déloge les inhibiteurs compétitifs et saturent l’enzyme normalement
les médicaments sont souvent quoi?
des inhibiteurs compétitifs de rx enzymatiques de métabolismes précis
est-ce que l’effet de l’inhibiteur compétitif est réversible?
oui
quels agents sont non-compétitifs irréversibles?
insecticides, pesticides, agents polluants (CO, métaux lourds)
conséquence inhibiteur non compétitif irréversible sur l’enzyme?
se fixe de façon irréversible sur l’enzyme pour modifier
sa structure ou empêcher le substrat de s’y fixer
solution contre inhibiteur non compétitif?
il n’y en a pas (non-compétitivité), l’augmentation de substrat ne romp pas la liaison entre l’inhibiteur et l’enzyme
effet inhibiteur non compétitif irréversible sur la Vmax?
ils la diminue : la proportion d’enzyme qui peut réagir pour une même qté de substrat est diminuée, mais le reste des enzymes garde leur affinité au substrat
Un inhibiteur non compétitif
irréversible peut-il agir à un autre
site qu’au site actif
oui, en modifiant la structure tertiaire
de l’enzyme ce qui affecte le site actif
relation des inhibiteurs non compétitif qui agissent directement sur le site actif et des enzymes (+ex méd)
ont une grande spécificité : sarin, aspirine, péniciline
Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement?
dans le duodénum, contient des enzymes digestives du pancréas exocrine et du bicarbonate de sodium et potassium pour neutraliser acide estomac
quelles sont les enzymes qui hydrolysent les protéines dans l’instestin?
trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A, carboxypeptidase B
qu’elles sont les autres enzymes (à part protéines) du suc pancréatique et qu’hydrolysent-elles?
triptase: triglycérol en AG et en 2-acylglycérol
amilase : liaison alpha 1-4 de l’amidon et glycogène
sous quelle forme sont sécrétées les enzymes peptidiques et leur précurseur?
proenzyme pour pas que pancréas se digère
- chymotrypsinogène = chymotrypsine
- trypsinogène = trypsine
- proélastase = élastase
- procarboxypeptidase A = carboxypeptidase A
- procarboxypeptidase B = carboxypeptidase B
activation des enzymes pancréatiques dans l’intestin
1- trypsinogène est transformé (perte d’un hexapeptide) en trypsine par l’entéropeptidase (enzyme sécrétée par le duodénum)
2- trypsine catalyse sa propre activation (autoactivation.
3- trypsine catalyse la transformation des autres proenzymes
pH des enzymes protéolytique
-Trypsine, chymotrypsine et carboxypeptidase
pH optimal: 7,5 à 8,5
-Élastase
pH optimal: 10
-Pepsine: enzyme protéolytique de l’estomac
pH optimal: 1 à 2
2 enzymes pour digestion des glucides à part amylase
saccharase et lactase
Où saccharase et lactase sont-elles synthétisées et
où agissent-elles?
dans les entérocytes, agissent sur la
face externe de la membrane cytoplasmique recouvrant les microvillosités
3 activités de la saccharase
maltasique, isomlatasique, saccharasique
substats/produit activité maltasique saccharase
S : eau, maltose et maltotriose avec liaisons a1-4 venant avant des dextrines hydrolysés par activité isomaltasique saccharase
P: gluctose
substats/produit activité isomaltasique saccharase
S : eau, liaison a1-6 des dextrines de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase
P: maltose et maltotriose avec liaisons a1-4
substats/produit activité sachharasique saccharase
S : saccharose et eau
P: gluctose et fructose
substats/produit lactase
S : eau, lactose
P: glucose et galactose
