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SF1- Biochimie > enzymes > Flashcards

enzymes Flashcards

1
Q

qu’est-ce qu’une protéine?

A

polymère d’AA reliés par des liaisons peptidiques qui a une structure primaire, secondaire et tertiaire (parfois quaternaire)

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2
Q

structure primaire de la protéine

A

ordre dans lequel les AA sont liés

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3
Q

structure secondaire de la protéine

A

organisation dans l’espace des AA proche des autres qui peut créer des hélices alpha et feuillets plissés bêta ou arrangement sans régularité

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4
Q

structure tertiaire de la protéine

A

repliement complet de la protéine qui lui donne sa forme unique (les AA éloignés peuvent alors être adjacents)

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5
Q

structure quaternaire de la protéine

A

association de protéines de structure tertiaires identiques ou différentes

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6
Q

expliquer l’importance de la structure tridimensionnelle de la protéine et comment elle peut être alterérée

A

protéine est fonctionnelle si son arrangement dans l’espace est adéquat donc un changement d’AA ou pH peut modifier sa forme 3D et la rendre non-fonctionnelle

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7
Q

qu’est-ce qu’une enzyme?

A

protéine avec un pouvoir catalytique fabriquée par les êtres vivants qui agit sur les réactions chimiques

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8
Q

comment agit le biocatalyseur?

A

il accélère la vitesse de réaction en baissant l’énergie d’activation pour transformer un substrat en produit (car on est thermorégulé et peut pas augmenter trop la T corporelle pour faire les rx)

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9
Q

protéine monomérique

A

protéines qui n’ont pas de structure quaternaire (seulement une chaine polypeptidique)

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10
Q

comment se lie le catalyseur avec le substrat?

A

les AA dans le site de catalytique se lient DE FAÇON spécifique avec les molécules de substrat et cela crée une orientation productive des substrats (limite les rencontres infructueuses)

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11
Q

est-ce que les enzymes sont spécifiques?

A

oui, elles catalysent 1 seul type de rx

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12
Q

les liaisons enzymes-substats imposent quoi aux substrats pour leur transformation en produits?

A

tensions, pressions et échanges électroniques par encavage permettent avec chimie d’étirer les liens et faire dissociation sans augmenter la T (énergiquement moins exigent)

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13
Q

nombres de molécules qui atteignent l’état de transition avec vs sans enzymes

A

beaucoup plus de substrats qui atteignent avec l’enzyme (plus de produits)

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14
Q

enzyme simple

A

seulement des AA, elle agit elle-même avec les bons AA dans le site catalytique

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15
Q

holoenzyme

A

a besoin d’un cofacteur pour la catalyse sinon elle est inactive

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16
Q

apoenzyme

A

partie protéique de l’holoenzyme inactive sans cofacteur (apoenzyme + cofacteur = holoenzyme)

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17
Q

cofacteur

A

ion métallique ( calcium/magnésium souvent, cuivre, petits métaux) ou coenzyme (vitamines ou modifications de vitamines)

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18
Q

exemples de dérivés de la riboflavine

A

FAD, FMN

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19
Q

exemples de dérivés de la niacine

A

NAD+, NADP+

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20
Q

dans une courbe de rx enzymatique en fonction du temps, qu’est-ce que la vitesse initiale?

A

lorsque la quantité de produit formé augmente de façon constante, la vitesse est constante quand il n’y a pas encore assez de produit pour qu’ils retournent en substrat (période A)

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21
Q

dans une courbe de rx enzymatique en fonction du temps, qu’est-ce qui arrive après la vitesse initiale?

A

la concentration de substrat diminue et la qté de produit augmente, donc la vitesse de rx diminue (manque de substrat) et la formation de produite se fait moins rapidement

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22
Q

dans une rx enzymatique, quelle est l’étape finale?

A

tout le subtrat est transformé en produit, donc la vitesse est nulle

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23
Q

est-ce que la vitesse initiale de rx enzymatique est nécessairement la vitesse maximale de réaction?

A

non, car s’il n’y a pas assez de substrat, seulement une fraction des molécules d’enzymes ont accès au molecule de substrat.

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24
Q

comment un enzyme baisse l’É d’activation d”une rx?

A

l’enzyme possède une affinité particulière pour les molécules du ou des substrats et forme un complexe avec le substrat qui le force a réagir

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25
Q

comment faire si on veut connaitre la concentration en enzymes?

A

on met l’enzyme avec une qté de substrat et on regarde la qté de produit formé
- montre quelle proportion d’enzymes ont accès au substrat pour réagir

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26
Q

qu’est-ce qui arrive si on a pas assez de substrat pour vérifier la qté d’enzymes?

A

on sous-estime la qté d’enzymes dans l’échantillon, car pas tous les enzymes réagissent
- possible de diluer le substrat et multiplier par le facteur de dilution pour obtenir la vraie quantité d’enzymes

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27
Q

a quoi la vitesse initiale de réaction est-elle proportionnelle quand la proportion de substrat est FAIBLE comparée à celle d’enzyme?

A

elle est proportionnelle à la qté de substrat ET PAS à celle de l’enzyme, car trop d’enzymes sont Ø avec un substrat

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28
Q

qu’arrive-t-il a la vitesse initiale de réaction quand la proportion de substrat est FORTE (elle a augmenté) comparée à celle d’enzyme?

A

la vitesse initiale est maximale : toutes les enzymes sont SATURÉES de susbtrat

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29
Q

que signifie vitesse maximale de rx?

A

vitesse initiale de rx quand TOUTES les molécules d’enzymes sont saturées par un substrat

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30
Q

que permet l’observation de la vitesse maximale de réaction d’une enzyme?

A

elle permet d’avoir reflet de la qté réelle des enzymes dans échantillons
- en se fiant à cela, permet de voir quand il y a moins d’enzyme dans un autre échantillon

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31
Q

si on augmente la concentration d’enzymes de plus en plus et que le substrat est toujours saturant, comment variera la vitesse initiale et maximale de rx?

A

elle sera encore plus grande et augmentera jusqu’à saturation des enzymes

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32
Q

tant que la quantité de substrat est saturante et qu’on augmente le nombre d’enzymes, quel est l’impact sur la vitesse maximale de réaction?

A

plus il y aura d’enzyme, plus la Vmax sera élevée (et directement proportionnelle à la quantité d’enzyme)

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33
Q

comment évaluer la quantité d’enzymes chez un patient et pourquoi?

A

par l’activité enzymatique et non par la concentration d’enzymes (nb de molécules) ou leur masse, ce qui serait beaucoup plus couteux

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34
Q

paramètres pour activité optimale de l’enzyme?

A

pH et température optimales

35
Q

en dessous et au dessus des conditions optimales (pH, T) pour l’enzyme, comment varie son activité?

A

elle diminue de plus en plus (courbe activité enzymatique en U inversé)

36
Q

T optimale et pH optimal chez l’humain?

A

37 deg, 7 (mais exceptions)

37
Q

quelle est la conséquence d’un pH trop bas ou trop haut sur l’enzyme?

A

acidose ou alcalose: les charges de l’enzyme dans sa structure 1 aire se modifient et entraine un changement de toutes les structures subséquentes = DÉNATURATION

38
Q

quelle est la conséquence d’une T trop basse ou trop haute sur l’enzyme?

A

l’enzyme est trop rigide pour réagir à basse T et le substrat ne peut pas se fixer (K trop basse) et se dénature à trop haute T

39
Q

2 façons générales pour modifier l’activité enzymatique

A
  • contrôle de sa quantité

- contrôle de son efficacité

40
Q

pourquoi le corps ajuste l’activité des enzymes?

A

pour adapter les besoins métaboliques à leur environnement à COURT ou LONG terme (ex : jeun vs excès de nourriture, drogues, alcool)

41
Q

mécanisme qui augmente la quantité de synthèse d’enzymes

A

induction

42
Q

mécanisme qui diminue la quantité de synthèse d’enzymes

A

répression

43
Q

les enzymes sont elles tous soumises à l’induction ou répression?

A

pas les enzymes constitutives

44
Q

qu’est-ce qu’une enzyme constitutive

A

une enzyme dont la synthèse est constante et dont l’activité ne dépend que de la présence de susbtrat

45
Q

mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes

A

allostérie et modification covalente

46
Q

qu’est-ce qu’une enzyme allostérique?

A

enzymes dont l’activité est régulée par une molécule régulatrice effectrice qui agit avec l’enzyme

47
Q

comment interagissent les effecteurs avec l’enzyme?

A

réversible non covalente

48
Q

est-ce que les structures des effecteurs sont apparentées à celles des susbtrats?

A

non, les enzymes allostériques ont des sites alternatifs (sites allostériques) spécifiques pour les effecteurs en plus des sites catalytiques

49
Q

effet effecteur allostérique négatif sur l’enzyme

A

quand vont sur site allostérique, enzyme devient inactive et non efficace car site catalytique a changer de forme, moins réactif et Ø compatible avec substrat

50
Q

effet effecteur allostérique positif sur l’enzyme

A

quand mol va sur site, modif de la structure 3aire/4aire et permet de rendre réactif le site catalytique à son substrat

51
Q

qu’est ce que la modification covalente?

A

Mécanisme de tout ou rien: modification la chaine latérale de AA de l’enzyme qui remanient les liaisons entre ces AA et change sa structure 3aire et 4 aire en l’empêchant de fonctionner = INACTIVE

52
Q

exemple de modification covalente?

A

glycogène synthase ou glycogène phosphorylase modifiées par ajout d’un phosphate sur un ou plusieurs AA par une AA

53
Q

est-ce que la modification covalente est réversible?

A

OUI, en faisant la rx inverse, car certaines enzymes ajoutent (ex : kinase rajoute phopshate) et certaines enlèvent (ex : phosphatase)

54
Q

est-ce que toutes les enzymes sont controlées par allostérie ou modification covalente?

A

non, pas la majorité

55
Q

qu’elles sont les enzymes controlées par allostérie ou modification covalente?

A

enzymes clés des réactions des voies métaboliques (début de la voie) = réactions irréversibles qui sont limitantes, donc responsables de l’activité de toute la série de réactions d’une voie métabolique

56
Q

quel mécanisme de contrôle permet une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule?

A

court terme = allostérie (+++) et modification covalente

57
Q

quel mécanisme de contrôle permet une adaptation à long terme aux besoins de l’organisme ou de la cellule?

A

long terme = induction et répression

58
Q

types d’inhibition par agents externes?

A

inhibiteur compétitf et inhibiteur non-compétitif

59
Q

qu’est-ce que’un inhibiteur compétitif?

A

a une structure analogue au substrat et fait compétition avec le substrat pour se lier au site actif

60
Q

conséquence inhibiteur compétitif sur l’enzyme?

A

enzyme pas modifiée, mais a moins d’affinité pour le substrat (prennent place du substrat et empêche d’agir)

61
Q

solution contre inhibiteur compétitif?

A

augmenter la concentration de substrat pour déloger l’inhibiteur compétitif

62
Q

effet inhibiteur compétitif sur Vmax?

A

inchangée, mais faut plus de substrat, car l’augmentation de substrat déloge les inhibiteurs compétitifs et saturent l’enzyme normalement

63
Q

les médicaments sont souvent quoi?

A

des inhibiteurs compétitifs de rx enzymatiques de métabolismes précis

64
Q

est-ce que l’effet de l’inhibiteur compétitif est réversible?

A

oui

65
Q

quels agents sont non-compétitifs irréversibles?

A

insecticides, pesticides, agents polluants (CO, métaux lourds)

66
Q

conséquence inhibiteur non compétitif irréversible sur l’enzyme?

A

se fixe de façon irréversible sur l’enzyme pour modifier

sa structure ou empêcher le substrat de s’y fixer

67
Q

solution contre inhibiteur non compétitif?

A

il n’y en a pas (non-compétitivité), l’augmentation de substrat ne romp pas la liaison entre l’inhibiteur et l’enzyme

68
Q

effet inhibiteur non compétitif irréversible sur la Vmax?

A

ils la diminue : la proportion d’enzyme qui peut réagir pour une même qté de substrat est diminuée, mais le reste des enzymes garde leur affinité au substrat

69
Q

Un inhibiteur non compétitif
irréversible peut-il agir à un autre
site qu’au site actif

A

oui, en modifiant la structure tertiaire

de l’enzyme ce qui affecte le site actif

70
Q

relation des inhibiteurs non compétitif qui agissent directement sur le site actif et des enzymes (+ex méd)

A

ont une grande spécificité : sarin, aspirine, péniciline

71
Q

Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement?

A

dans le duodénum, contient des enzymes digestives du pancréas exocrine et du bicarbonate de sodium et potassium pour neutraliser acide estomac

72
Q

quelles sont les enzymes qui hydrolysent les protéines dans l’instestin?

A

trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A, carboxypeptidase B

73
Q

qu’elles sont les autres enzymes (à part protéines) du suc pancréatique et qu’hydrolysent-elles?

A

triptase: triglycérol en AG et en 2-acylglycérol

amilase : liaison alpha 1-4 de l’amidon et glycogène

74
Q

sous quelle forme sont sécrétées les enzymes peptidiques et leur précurseur?

A

proenzyme pour pas que pancréas se digère

  • chymotrypsinogène = chymotrypsine
  • trypsinogène = trypsine
  • proélastase = élastase
  • procarboxypeptidase A = carboxypeptidase A
  • procarboxypeptidase B = carboxypeptidase B
75
Q

activation des enzymes pancréatiques dans l’intestin

A

1- trypsinogène est transformé (perte d’un hexapeptide) en trypsine par l’entéropeptidase (enzyme sécrétée par le duodénum)
2- trypsine catalyse sa propre activation (autoactivation.
3- trypsine catalyse la transformation des autres proenzymes

76
Q

pH des enzymes protéolytique

A

-Trypsine, chymotrypsine et carboxypeptidase
pH optimal: 7,5 à 8,5

-Élastase
pH optimal: 10

-Pepsine: enzyme protéolytique de l’estomac
pH optimal: 1 à 2

77
Q

2 enzymes pour digestion des glucides à part amylase

A

saccharase et lactase

78
Q

Où saccharase et lactase sont-elles synthétisées et

où agissent-elles?

A

dans les entérocytes, agissent sur la

face externe de la membrane cytoplasmique recouvrant les microvillosités

79
Q

3 activités de la saccharase

A

maltasique, isomlatasique, saccharasique

80
Q

substats/produit activité maltasique saccharase

A

S : eau, maltose et maltotriose avec liaisons a1-4 venant avant des dextrines hydrolysés par activité isomaltasique saccharase
P: gluctose

81
Q

substats/produit activité isomaltasique saccharase

A

S : eau, liaison a1-6 des dextrines de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase
P: maltose et maltotriose avec liaisons a1-4

82
Q

substats/produit activité sachharasique saccharase

A

S : saccharose et eau

P: gluctose et fructose

83
Q

substats/produit lactase

A

S : eau, lactose

P: glucose et galactose

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