acides aminés Flashcards
structure des AA
carbone centrale (α) sur lequel sont fixés un groupement aminé (-NH2), un groupement carboxyle (-COOH) et une chaine latérale R hydrophile ou hydrophobe
sortes de chaines latérales
- hydrophobes
2. hydrophiles A) Neutre B) Polaire - Acide - Basique
d’où viennent les AA du sang?
- digestion prots alimentaires
- dégradation prots tissulaires et sanguines
- synthèse endogène de AA non-essentiels
dans quelles circonstances les protéines tissulaires et sanguines sont-elles dégradées?
- lors de très long jeun lorsque les réserves de glycogène et de gras sont épuisées
- lors d’un stress : chx, rester allonger longtemps (allitement), etc.
*le rôle des protéines n’est à la base pas un rôle de réserve
formation de l’alanine rx (processus et composantes)
S : pyruvate et glutamate (AA libre)
coenzyme : pyridoxal-P
Enzyme : ALT = alanine aminotransférase
P : alanine et α-cétoglutamate
1- transamination du NH2 du glutamate sur le pyruvate pour former de l’alanine
2- glutamate désaminé devient le α-cétoglutamate
formation de l’aspartate rx (processus et composantes)
S : oxaloacétate et glutamate (AA libre)
coenzyme : pyridoxal-P
Enzyme : AST = aspartate aminotransférase
P : aspartate et α-cétoglutamate
1- transamination du NH2 du glutamate sur l’oxaloacétate pour former de l’alanine
2- glutamate désaminé devient le α-cétoglutamate
enzyme de la synthèse de tyrosine
phénalanine hydroxylase (complexe enzymatique)
rx de la tyrosine caractéristiques et intermédiaire
- irréversible
- phénalanine en tyrosine avec phénalanine hydroxylase
- intermédiaire: dihydrobioptérine
est-ce que la tyrosine est un AA essentiel?
non, car il peut être synthétisé à partir de la phénalanine avec la phénalanine hydroxylase
est-ce que la phénalanine est un AA essentiel?
oui, il ne peut pas synthétisé par le corps
AA essentiel vs non-essentiel
essentiel : le corps peut pas le synthétiser, il faut l’obtenir par alimentation
non-essentiel : corps peut le synthétiser
phénylcétonurie = déficience de quoi?
de l’enzyme phénalanine hydroxylase
où est principalement retrouvée la phénalanine hydroxylase?
dans le foie
quel effet provoque la déficience en phénalanine hydroxylase?
- phénylalanine peut pas être transformée en tyrosine, donc accumulation de phénylalanine
1- formation de voies métaboliques aternatives pour évacuer la phénylalanine = création de toxines
2- tyrosine devient un AA essentiel, car Ø synthétisé par l’organisme à partir de phénylalanine
pourquoi ça s’appelle phénylcétonurie?
accumulation de cétone dans l’urine qui porte le groupement phényl = phénylpyruvate (résultat de la transamination de la phénalanine sur l’alpha-cétoglutamate qui forme phénylpyruvate et glutamate)
pourquoi faire le dépistage de la phénylcétonurie?
- il existe un traitement
- si pas diagnostiqué, peut faire dommeages irréversibles au cerveau
quand le dépistage de la phénylcétonurie peut-il se faire?
après au moins 2 jours d’alimentation du bébé naissant pour voir l’accumulation de phénylalanine, car si fait trop tot, pas le temps d’accumulation et résultats seront négatifs même si présence de maladie
pourquoi dépistage et traitement de phénylcétonurie doivent commencer tôt?
car dommages cerveau commencent 2-3 semaines après naissance et peut entrainer des déficiences intellectuelles perçus slmt après 1 an
- crée retard mental, enfant doivent aller dans institutions
comment se fait le dépistage de la phénylcétonurie?
échantillon de sang dans le talon d’un bébé de 2 jours et mis sur un papier buvard, puis envoyé dans 3 lab du programme de dépistage néonatal du Réseau de médecine génétique du QC pour dosage de phénylalanine et tyrosine
pourquoi teint pale, yeux bleus, cheveux blond si phénylcétonurie?
tyrosine est le précurseur de la dopamine qui peut se transformer en mélanine, le pigment de la peau, yeux, cheveux
- si déficience en phénylalanine hydroxylase = déficience tyrosine = déficience en mélanine = pâleur
maladie du Saguenay lac-st-jean = ?
tyrosinémie = déficience des enzymes responsables de dégradation de la tyrosine en fumarate et acétoacétate
effet de la tyrosinémie?
augm. concentration de tyrosine et desfois de phénylalanine
comment différencier la phénylcétonurie de la tyrosinémie?
- aumg phénylalanine (phénylpyruvate) = phénylcétonurie
- augm tyrosine = tyrosinémie
produits spécialisés formés à partir de la tyrosine =?
- catécholamines : dopamine (à partir dopa), NOR, AD
- mélanine (à partir dop.)
- thyroxine et triiodothyronine
lieu de production et rôle des catécholamines synthétisées à partir tyrosine
lieu de production : SN et médullosurrénales
rôle :
- DOP: NT dans SNC (plaisir)
- NOR : NT dans SNA, hormone de stress et défense sécrétée par la médullosurrénale
- AD : hormone de stress et défense sécrétée par la médullosurrénale
lieu de productionet rôle de la mélanine synthétisées à partir tyrosine
lieu de production : yeux, peau, cheveux
rôle : protection du derme en absorbant UV
lieu de production et rôle des t3-t4 synthétisées à partir tyrosine
lieu de production : glande thyroide
rôle : hormones synthétisées par thyroide
définition AA glucoformateur, AA cétogène, AA mixte
glucoformateur : précurseur de la NÉOGLUCOGÉNÈSE = squelette de carbone désaminé se retrouve en pyruvate ou dans cycle de Krebs POUR ÊTRE TRANSFORMÉ EN GLUCOSE
cétogène : précurseur de la CÉTOGÉNÈSE = squelette de carbone désaminé se retrouve en acétyl-coa ou en acétoacétate POUR ÊTRE TRANSFORMÉ EN CORPS CÉTONIQUE
mixte : précurseur de la NÉOGLUCOGÉNÈSE et de la CÉTOGÉNÈSE = squelette de carbone désaminé se retrouve en partie en pyruvate ou dans cycle de Krebs POUR ÊTRE TRANSFORMÉ EN GLUCOSE et en partie en acétyl-coa ou en acétoacétate POUR ÊTRE TRANSFORMÉ EN CORPS CÉTONIQUE
phénylalanine et tyrosine sont quelle sorte de AA?
mixte : aboutissent en fumarate (glucose par néoglucogénèse) OU en acétoacétate (cétogenèse)
dans quelles conditions la phénylalanine et la tyrosine sont simultanément cétogènes et glucoformateurs?
QUAND I/G EST BAS =
- jeun = hypoglycémie
- diabétique Ø traité
si le rapport I/G est haut, comment sont utilisés la phénylalanine et la tyrosine?
pas besoin de faire de glucose, donc dégradés en AG ou dans Krebs pour ATP
perte de quoi quand les AA subissent des rx pour être utilisés comme précurseurs de glucose et corps cétoniques? pourquoi?
gr amine NH2 : perdent toujours ce groupement, car qui ne fait pas partie de la structure du glucose ou corps cétonique
où et comment sont dégradées les protéines alimentaires?
tube digestif, par des protéases et peptidases de l’intestin et pancréas (voir ch.1) qui hydrolysent les prots et peptides puis en AA qui son absorbés par paroi intestinale
les AA parviennent comment au foie
système porte
est-ce que l’organisme fait des réserves d’AA?
non, les protéines ne sont pas des réserves d’AA ELLES ONT D’AUTRES FONCTIONS
qu’est-ce que le corps fait avec les AA en surplus?
il les dégrade