acides aminés Flashcards
structure des AA
carbone centrale (α) sur lequel sont fixés un groupement aminé (-NH2), un groupement carboxyle (-COOH) et une chaine latérale R hydrophile ou hydrophobe
sortes de chaines latérales
- hydrophobes
2. hydrophiles
A) Neutre
B) Polaire
- Acide
- Basique
d’où viennent les AA du sang?
- digestion prots alimentaires
- dégradation prots tissulaires et sanguines
- synthèse endogène de AA non-essentiels
dans quelles circonstances les protéines tissulaires et sanguines sont-elles dégradées?
- lors de très long jeun lorsque les réserves de glycogène et de gras sont épuisées
- lors d’un stress : chx, rester allonger longtemps (allitement), etc.
*le rôle des protéines n’est à la base pas un rôle de réserve
formation de l’alanine rx (processus et composantes)
S : pyruvate et glutamate (AA libre)
coenzyme : pyridoxal-P
Enzyme : ALT = alanine aminotransférase
P : alanine et α-cétoglutamate
1- transamination du NH2 du glutamate sur le pyruvate pour former de l’alanine
2- glutamate désaminé devient le α-cétoglutamate
formation de l’aspartate rx (processus et composantes)
S : oxaloacétate et glutamate (AA libre)
coenzyme : pyridoxal-P
Enzyme : AST = aspartate aminotransférase
P : aspartate et α-cétoglutamate
1- transamination du NH2 du glutamate sur l’oxaloacétate pour former de l’alanine
2- glutamate désaminé devient le α-cétoglutamate
enzyme de la synthèse de tyrosine
phénalanine hydroxylase (complexe enzymatique)
rx de la tyrosine caractéristiques et intermédiaire
- irréversible
- phénalanine en tyrosine avec phénalanine hydroxylase
- intermédiaire: dihydrobioptérine
est-ce que la tyrosine est un AA essentiel?
non, car il peut être synthétisé à partir de la phénalanine avec la phénalanine hydroxylase
est-ce que la phénalanine est un AA essentiel?
oui, il ne peut pas synthétisé par le corps
AA essentiel vs non-essentiel
essentiel : le corps peut pas le synthétiser, il faut l’obtenir par alimentation
non-essentiel : corps peut le synthétiser
phénylcétonurie = déficience de quoi?
de l’enzyme phénalanine hydroxylase
où est principalement retrouvée la phénalanine hydroxylase?
dans le foie
quel effet provoque la déficience en phénalanine hydroxylase?
- phénylalanine peut pas être transformée en tyrosine, donc accumulation de phénylalanine
1- formation de voies métaboliques aternatives pour évacuer la phénylalanine = création de toxines
2- tyrosine devient un AA essentiel, car Ø synthétisé par l’organisme à partir de phénylalanine
pourquoi ça s’appelle phénylcétonurie?
accumulation de cétone dans l’urine qui porte le groupement phényl = phénylpyruvate (résultat de la transamination de la phénalanine sur l’alpha-cétoglutamate qui forme phénylpyruvate et glutamate)
pourquoi faire le dépistage de la phénylcétonurie?
- il existe un traitement
- si pas diagnostiqué, peut faire dommeages irréversibles au cerveau
quand le dépistage de la phénylcétonurie peut-il se faire?
après au moins 2 jours d’alimentation du bébé naissant pour voir l’accumulation de phénylalanine, car si fait trop tot, pas le temps d’accumulation et résultats seront négatifs même si présence de maladie
pourquoi dépistage et traitement de phénylcétonurie doivent commencer tôt?
car dommages cerveau commencent 2-3 semaines après naissance et peut entrainer des déficiences intellectuelles perçus slmt après 1 an
- crée retard mental, enfant doivent aller dans institutions
comment se fait le dépistage de la phénylcétonurie?
échantillon de sang dans le talon d’un bébé de 2 jours et mis sur un papier buvard, puis envoyé dans 3 lab du programme de dépistage néonatal du Réseau de médecine génétique du QC pour dosage de phénylalanine et tyrosine
pourquoi teint pale, yeux bleus, cheveux blond si phénylcétonurie?
tyrosine est le précurseur de la dopamine qui peut se transformer en mélanine, le pigment de la peau, yeux, cheveux
- si déficience en phénylalanine hydroxylase = déficience tyrosine = déficience en mélanine = pâleur
maladie du Saguenay lac-st-jean = ?
tyrosinémie = déficience des enzymes responsables de dégradation de la tyrosine en fumarate et acétoacétate
effet de la tyrosinémie?
augm. concentration de tyrosine et desfois de phénylalanine
comment différencier la phénylcétonurie de la tyrosinémie?
- aumg phénylalanine (phénylpyruvate) = phénylcétonurie
- augm tyrosine = tyrosinémie
produits spécialisés formés à partir de la tyrosine =?
- catécholamines : dopamine (à partir dopa), NOR, AD
- mélanine (à partir dop.)
- thyroxine et triiodothyronine
lieu de production et rôle des catécholamines synthétisées à partir tyrosine
lieu de production : SN et médullosurrénales
rôle :
- DOP: NT dans SNC (plaisir)
- NOR : NT dans SNA, hormone de stress et défense sécrétée par la médullosurrénale
- AD : hormone de stress et défense sécrétée par la médullosurrénale
lieu de productionet rôle de la mélanine synthétisées à partir tyrosine
lieu de production : yeux, peau, cheveux
rôle : protection du derme en absorbant UV
lieu de production et rôle des t3-t4 synthétisées à partir tyrosine
lieu de production : glande thyroide
rôle : hormones synthétisées par thyroide
définition AA glucoformateur, AA cétogène, AA mixte
glucoformateur : précurseur de la NÉOGLUCOGÉNÈSE = squelette de carbone désaminé se retrouve en pyruvate ou dans cycle de Krebs POUR ÊTRE TRANSFORMÉ EN GLUCOSE
cétogène : précurseur de la CÉTOGÉNÈSE = squelette de carbone désaminé se retrouve en acétyl-coa ou en acétoacétate POUR ÊTRE TRANSFORMÉ EN CORPS CÉTONIQUE
mixte : précurseur de la NÉOGLUCOGÉNÈSE et de la CÉTOGÉNÈSE = squelette de carbone désaminé se retrouve en partie en pyruvate ou dans cycle de Krebs POUR ÊTRE TRANSFORMÉ EN GLUCOSE et en partie en acétyl-coa ou en acétoacétate POUR ÊTRE TRANSFORMÉ EN CORPS CÉTONIQUE
phénylalanine et tyrosine sont quelle sorte de AA?
mixte : aboutissent en fumarate (glucose par néoglucogénèse) OU en acétoacétate (cétogenèse)
dans quelles conditions la phénylalanine et la tyrosine sont simultanément cétogènes et glucoformateurs?
QUAND I/G EST BAS =
- jeun = hypoglycémie
- diabétique Ø traité
si le rapport I/G est haut, comment sont utilisés la phénylalanine et la tyrosine?
pas besoin de faire de glucose, donc dégradés en AG ou dans Krebs pour ATP
perte de quoi quand les AA subissent des rx pour être utilisés comme précurseurs de glucose et corps cétoniques? pourquoi?
gr amine NH2 : perdent toujours ce groupement, car qui ne fait pas partie de la structure du glucose ou corps cétonique
où et comment sont dégradées les protéines alimentaires?
tube digestif, par des protéases et peptidases de l’intestin et pancréas (voir ch.1) qui hydrolysent les prots et peptides puis en AA qui son absorbés par paroi intestinale
les AA parviennent comment au foie
système porte
est-ce que l’organisme fait des réserves d’AA?
non, les protéines ne sont pas des réserves d’AA ELLES ONT D’AUTRES FONCTIONS
qu’est-ce que le corps fait avec les AA en surplus?
il les dégrade
où le corps dégrade-t-il les AA qui sont en SURPLUS des besoins?
foie et muscles
que sont l’analine et la glutamine?
des AA
quelles sont les étapes d’une dégradation d’AA et quand est-elle faite?
dégradation des AA quand I/G augmente
1- transamination et formation de glutamate
2- désamination oxydative du glutamate et formation d’AMMONIAC et d’alpha-cétoglutarate qui sera utilisé pour d’autre transaminations
enzyme de désamination oxydative du glutamate
glutamate déshydrogénase
role de l’α-cétoglutarate et du glutamate dans les rx de dégradation des AA
- α-cétoglutarate : l’accepteur du groupement amine (NH2) provenant d’un autre acide aminé qui devient glutamate
- glutamate: il est désaminé par désamination oxydative pour reformer du α-cétoglutarate qui pourra aller désaminer d’autres AA
différence gr amine et gr amide
amine : NH2 sur le carbone central commun à tous les AA
amide : NH2 porté dans la chaine latérale de quelques AA
amiNe : Normal
amiDe : Desfois
qu’est-ce que la désamiDation
formation d’un ion ammoniac à partir d’un amiDe, donc du NH2 de la chaine latérale
la désamiDation de la glutamine mène à quoi?
à la formation d’un glutamate et la libération d’un ammoniac
À partir de quelles substances peut-on faire de l’ammoniaque dans le fois?
- glutamine
- glutamate
- AA : protéines alimentaires, sanguines, tissulaires
- produits spécialisés azotés
principale forme d’excrétion de l’ammoniac et organe responsable de sa formation
= par l’URÉE
EXCLUSIVEMENT par le foie
principaux substrats du cycle de l’urée
- aspartate, 3 ATP, Co2, NH3 (ion ammonium)
d’où sont fournir les 2 atomes d’azote de l’urée?
1- par l’ion ammonium provenant du glutamate (qui vient des AA), du NH3 intestinale, des produits spécialisés azotés et de la glutamine
2- de l’aspartate
comment est formé l’aspartate qui servira dans le cycle de l’urée?
formé à partir du glutamate et de l’oxaloacétate
- le glutamate vient des rx de transamination et de désamidation
- l’oxaloacétate formé à partir de Krebs qui utilise le fumarate formé dans le cycle de l’urée
par quels organes l’urée est évacuée?
75% reins, 25% intestin
qu’advient-il de l’urée dans les reins?
éliminée dans les urines
qu’advient-il de l’urée dans l’intestin?
les bactéries hydrolysent l’urée, et le NH4+ formé est relâché dans l’intestin puis revient vers le foie par la veine porte pour recommencer le cycle
pourquoi l’urée est essentielle à l’organisme?
l’ammoniac est ++ toxique, surtout pour le cerveau
autre moyen que l’urée pour se débarasser de l’ammoniac
les urines sous forme ion ammonium
pourquoi l’ammoniac échappée dans le sang et non réabsorbée par le foie parvient au cerveau?
l’ammoniac traverse la barrière hémato-encéphalique autour du cerveau
comment le cerveau élimine-t-il l’ammoniac?
1- a-cétoglutamate et NH3 forment glutamate avec la glutamate déshydrogénase
2- glutamate et nh3 sont transformés en glutamine avec la glutamate synthase
2 rx pour éliminer l’ammoniac dans le cerveau
(1) α-cétoglutarate + NH3 + NAD(P)H → glutamate + NAD(P)+ + H2O
(2) glutamate + ATP + NH3 → glutamine + ADP + Pi + H2O
qu’est-ce qui arrive avec la glutamine excrétée par le cerveau?
va à : intestin, foie, rein
comment le cerveau regénère-t-il l’a-cétoglutamate?
1- il fait de la glycolyse pour former du pyruvate
2- avec pyruvate : formation d’acétyl-coa avec la pyruvate déhydrogénase
3- accumulation acétyl-coa favorise la formation d’oxaloacétate avec la pyruvate carboxylase
4- oxaloacétate et acétyl-coa prennent krebs pour former a-cétoglutarate
quels autres tissus que le cerveau peuvent synthétiser de la glutamine et la libérer dans la circulation et pourquoi?
foie et muscles avec les mêmes rx que cerveau
foie : si trop de NH4 fait déborder le cycle de l’urée, relâchement d’ammoniaque par la glutamine
est-ce que les tissus exportent plus l’ammoniaque sous forme de glutamine ou d’ammoniaque libre?
glutamine; l’ammonium libre s’est “échappé” des tissus
Comment la glutamine est-elle dégradée dans la paroi intestinale?
- désamidation de la glutamine en glutamate par la glutaminase
- formation de NH4+ qui passe par la veine porte jusuqu’au foie
- formation d’alanine à partir de glutamate et ALT qui retourne au foie
Comment la glutamine est-elle dégradée dans le rein?
réserve pour évacuer des acides si besoin ou si elles sont suffisante il utilise le même principe que la paroi intestinale
Comment la glutamine est-elle dégradée dans la rein en acidose et pourquoi?
acidose à cause de jeun prolongé ou diabétique non-traité = bcp H+ créé par les corps cétoniques
donc le rein veut mettre le plus de H+ dans le NH4+
1. désamidation de la glutamine en glutamate par la glutaminase (utilisation NH4+)
2. désamination oxydative du glutamate en a-cétoglutarate (utilisation NH4+)
les réserves de glutamine du rein servent à quoi et cette glutamine vient de ou?
role réserve : permet éliminer les acides si besoin
origine glutamine : libéré dans sang par cerveau, foie, muscle ou en synthétisant la glutamine avec la glutamine synthase
est-ce que le glutamate peut sortir des cellules?
non, il doit être convertit en glutamine
après un repas, quelle hormone affecte le métabolisme des AA dans les muscles?
l’insuline : elle favorise l’entrée des AA et la synthèse protéique et inhibe la protéolyse
variation nécessaires d’hormones pour la protéolyse durant un jeun?
baisse insuline
augmentation des glucocorticoides
alanine et glutamine relachés dans le muscles sont quoi?
les précurseurs de la néoglucogenèse libéré en plus grande qté par les muscles
Dites comment la majorité des acides aminés provenant de la protéolyse musculaire sont transformés en alanine et en glutamine (général)
La première étape du catabolisme des acides aminés est la transamination ou la
désamination oxydative
Il y a donc augmentation de groupements aminés dans le muscle qu’il ne peut métaboliser en urée (exclusivité au foie);
il doit donc exporter l’azote sous d’autres formes, qui sont principalement l’alanine et la glutamine
comment est généré l’alanine dans le muscle en protéolyse?
Les nombreuses transaminations génèrent du glutamate qui est en majeure partie conservé dans le muscle.
Il y aussi du pyruvate provenant entre autres de la dégradation d’acides aminés ou de leurs métabolites.
Une réaction de transamination a lieu via l’alanine aminotransférase (ALT) avec le pyruvate et le glutamate pour former de l’alanine et de l’α-cétoglutarate.
Ce dernier est ainsi régénéré pour participer à d’autres transaminations.
alanine des muscles dans la circulation =? et où va-t-il
transporteur de l’azote musculaire qui va vers le foie
qu’est-ce qui arrive à l’alanine au foie?
Au foie, le groupement aminé de l’alanine est enlevé et transformé en urée et il y a formation de pyruvate
qu’arrive-t-il au pyruvate provenant de l’analine transaminé dans le foie dans un contexte de ratio insuline/glucagon diminué?
converti en glucose via la néoglucogenèse qui est ensuite libéré dans la circulation.
comment est généré la glutamine dans le muscle en protéolyse?
Les désaminations oxydatives de certains acides aminés génèrent de l’ammoniaque.
La majorité de cette ammoniaque est recombinée à l’ α-cétoglutarate (par la glutamate déshydrogénase) ou au glutamate (par la glutamine synthase) pour former de la glutamine
glutamine des muscles dans la circulation =? et où va-t-il
devient une autre forme d’exportation de l’azote musculaire (avec alanine) et une fois relâchée dans la circulation, la glutamine se dirige vers l’intestin et le rein.
à quoi sert la glutamine qui se dirige vers l’intestin?
Dans paroi intestinale, glutamine est transformée en glutamate puis en alanine qui se dirige vers le foie via la veine porte
servira, dans un contexte de ratio insuline/glucagon diminué, de précurseur de la néoglucogenèse
à quoi sert la glutamine qui se dirige vers les reins?
1- glutamine est aussi transformée en glutamate puis en alanine qui se dirige vers le foie pour précuseur néogluc
2- sert de source d’ammoniac qui sera couplé à des ions H+, surtout chez patient en acidose métabolique
moyens de transport de l’azote à partir du muscle
- glutamine et alanine
- un peu azote qui s’échappe sous forme de NH3
- AA non métabolisables (ex.phényalanine)
Qu’est-ce qu’une cirrhose hépatique?
conséquence de maladies chroniques hépatiques qui entraine un remplacement des tissus du foie normal par de la fibrose et des nodules regénératifs + par distorsion de l’architecture hépatique = gros ventre gonflé
impacts de la cirrhose hépatique
perte de fonction du foie généralement irréversibles
Pourquoi cirrhose entraine une hypoalbuminémie (albumine plus basse dans sang)?
synthèse albumine plasmatique se fait dans le foie, mais il est altéré donc a perdu de ses fonctions = synthèse diminuée
pourquoi cirrhose entraine une hyperammoniérie (ammoniac plus haute dans sang)?
2 raisons
1- lors de cirrhose, la veine porte se rattache direct à la circulation systémique par des petits VS qui ont grossit. Donc NH3 de l’intestion (présent en grande qté) n’est plus éliminée par le foie sous forme d’urée et va dans circulation systémique
2- concentration de l’ammoniaque dans le sang de la circulation systémique est augmentée car les fonctions hépatiques, dont la fonction d’élimination de l’ammoniaque, sont diminuées.
mesure urée d’un patient en cirrhose = comment?
basse, car pas de prod d’urée par le foie
qu’est-ce que l’encéphalopathie hépatique
L’encéphalopathie hépatique est une détérioration de la fonction cérébrale qui se produit chez les personnes atteintes de maladie hépatique sévère due à l’accumulation dans le sang de substances toxiques normalement éliminées par le foie et qui atteignent le cerveau
traitements pour encéphalopathie hépatique
1- diète pauvre en protéines
2- lactulose
3- antibiotique
diète pauvre en protéines comme traitement pour encéphalopathie hépatique explication
1- protéines sont hydrolysées en AA dans tube digestif et une partie sont dégradés par bactéries intestinales = libèration ammoniaque
2- surplus de AA pas absorbés pour synthèse prots sont dégradés et par le foie et les muscles avec production d’ammoniaque.
DONC : réduction de l’apport protéique= réduction de la
production d’ammoniaque par ces deux mécanismes
lactulose comme traitement pour encéphalopathie hépatique explication
1- Le lactulose métabolisés en lactate (acide lactique) diminue le pH du côlon. Les acides favorisent la réaction suivante vers la droite : NH3 + H+ –> NH4+
donc NH4+ augmenté, mais ne franchit pas les mb et reste dans lumière intestin
2- lactate stimule le péristaltisme intestinal en irritant la muqueuse
3- lactulose non métabolisé par les bactéries + produits de dégradation du lactulose augmentent la pression osmotique dans le côlon ce qui attire l’eau de
l’organisme
TOUT ça = production de diarrhée qui aide a évacuer azote en NH4+ et bactéries
antibiotique comme traitement pour encéphalopathie hépatique explication
objectif principal = diminuer la flore bactérienne intestinale.
donc, réduction de la prod d’ammoniaque par flore bactérienne intestinale à partir de l’urée et des AA alimentaires non absorbés
à quoi faire attention si traitement de la cirrhose par diète pauvre en prots?
faut qd meme avoir assez de AA essentiels non synthétisables par le corps
qu’est-ce que le lactulose
disaccharide constitué de galactose et de fructose, non
hydrolysable par les enzymes digestives et métabolisable par les bactéries du colon en acides de faible poids moléculaire comme le lactate.
