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BCM 1531 > Enzyme et coenzyme > Flashcards

Enzyme et coenzyme Flashcards

1
Q

Comment augmenter la vitesse de réaction chimique? Et expliquez leurs inconvénients.

A
  1. Augmenter la température: impossible pour certains organismes
  2. Augmenter la concentration des réactifs: certaines réactions sont si lentes spontanément qu’il faudrait des concentrations impossible à atteindre en réalité
  3. Utiliser un catalyseur
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Q

Qu’est-ce qu’une enzyme?

A

Un catalyseur biologique

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3
Q

Qu’est-ce que l’énergie d’activation?

A

provient du fait que les molécules doivent s’orienter correctement pour former l’intermédiaire (∆S négatif) et que pour favoriser les contacts entre molécules, il faut favoriser leur mouvement (donner de la chaleur, donc ∆H positif)
Cependant, puisque les produits ont une énergie libre plus basse que les substrats, la réaction est globalement favorable thermodynamiquement

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4
Q

Que signifie ∆G = ∆H - T∆S

A

G est l’énergie libre, H l’enthalpie (chaleur de réaction), et S l’entropie (mesure du désordre)

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5
Q

Qu’est-ce qu’une réaction spontannée et réversible? Donnez un exemple

A

Spontanée: 1 seule étape Ex: eau+fer=> rouille

Irréversible: Ex. combustion du bois

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6
Q

Que font les catalyseurs pour accélérer la vitesse de réaction?

A

Abaissent l’énergie d’activation nécéssaire pour former l’intermédiaire réactionnels en formant un complexe avec les substrats de la réaction par liaison non covalente avec le site actif et en augmentant la probabilité de formation de l’état de transition.

*Stimule la réaction en condition douce (PH, température, temps, etc…)

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7
Q

Est-ce que les catalyseurs change la différence d’énergie nette entre les produits et les substrats?

A

Non, le catalyseur ne change pas la différence d’énergie nette entre les produits et les substrats.

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8
Q

De quel nature peuvent être les catalyseurs?

A

Protéiques ou ribonucléiques (ARN;ribozyme)

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9
Q

Les enzymes sont-ils spécifiques à une réaction ou certains substrats? Expliquez

A

Oui, car la structure 3D de l’enzyme permet une grande spécificité (réaction, substrat, chiralité)

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10
Q

Les enzymes peuvent accélérer les vitesses de réactions à combien de fois plus vite?

A

10^8 à 10^17

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11
Q

Quand est-ce que l’on peut dire qu’un système est à l’équilibre?

A

Lorsque V1 = V-1

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12
Q

Quelle est la différence entre la vitesse et la vitesse initial?

A

La vitesse décrit la diminution des réactifs ou l’apparition des produits dans le temps.
Les vitesses initiales de la réaction (avant l’accumulation significative de produit qui se retransforme en substrat) dépendent uniquement de la [réactifs].

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13
Q

Si la [substrat] est saturante, quel est l’ordre de la réaction?

A

Pseudo-ordre 1

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14
Q

De quel façon le substrat se li-t-il à l’enzyme?

A

non-covalente et au site actif

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15
Q

Quel est le mécanisme de l’activité enzymatique?

A
  1. Formation du complexe ES: rapproche les réactifs et les positionne favorablement
  2. Favorise la formation d’intermédiaires métastables: diminue E d’activation
  3. Stabilise les états transitionnels intermédiaires;
  4. Intermédiaire avec petite barrière énergétique pour donner P ou S (“étirement” des liens = fragilisation)
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16
Q

De quoi dépend la vitesse d’apparition du produit, pour une quantité d’enzyme donnée?

A

dépend de la quantité de produit accumulé, ainsi que de la concentration en substrat

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17
Q

Qu’est-ce que l’état stationnaire?

A

la vitesse est linéaire au début de la réaction car la quantité de produit accumulée est faible et la quantité de substrat n’est pas limitante (saturante)

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18
Q

Si la quantité de substrat est saturante, la vitesse dépend de quoi? Quel est l’étape limitante?

A

concentration d’enzyme (V proportionelle à E)

ES=>E+P

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19
Q

Qu’est-ce que la constante catalytique?

A

ou le turn over number est une mesure du nombre d’événements catalytiques par seconde par site actif (ou molécule d’enzyme).
kcat = 10^2 à 10^3 s-1 pour la plupart des enzymes

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20
Q

La courbe de Michalis-Menten est une….?

A

Hyperbole retangulaire

21
Q

Quel est l’équation de Michalis-Menten

A

Vo=Vmax[S]/Km+[S]

22
Q

Qu’est-ce que signifie un Km élevé et faible?

A

KM élevé signifie que l’enzyme est efficace pour des [S] élevé= mauvaise affinité:(
KM faible signifie que l’enzyme est efficace pour de faibles [S]=bonne affinité:)

23
Q

Qu’est-ce qu’ un enzyme avec un Km faible signifie sur la cinématique de la réaction?

A

La formation du complexe ES est favorisée

Le Vmax est atteint à faible concentration du substrat

24
Q

Qu’est-ce que le Km?

A

une mesure de l’affinité de l’enzyme pour son substrat

25
Q

Pourquoi donne-t-on une forte dose d’éthanol à un patient qui a ingèré du méthanol?

A

KM de l’ADH pour le méthanol = 20 mM
KM de l’ADH pour l’éthanol = 1 mM

En présence d’un mélange moitié-moitié éthanol et méthanol, il y aura 20 x plus de molécules d’éthanol que de molécules deméthanol liées à l’enzyme.
En donnant une forte dose d’éthanol, on peut retarder la transformation du méthanol en produits toxiques (traitement définitif = hémodialyse)

26
Q

Les variations de PH influencent quoi et pourquoi?

A

La liaison du substrat à l’enzyme
L’ionisation du substrat
L’activité catalytique de l’enzyme

car le pH ionise des a.a. au site catalytique de l’enzyme ou change la structure secondaire/tertiaire/quaternaire
même que les variations extrêmes de pH dénaturent l’enzyme

27
Q

Quel paramètre cinétique change selon le PH?

A

Km et Vmax

28
Q

Quels sont les avantages et désavantages de la température dans une réaction enzymatique?

A

T augmente la vitesse de réaction (énergie cinétique plus grande)
T augmente la dénaturation de l’enzyme

*2 courbes théoriques en fonction de la température
T optimale = intersection des courbes

29
Q

Quel est la température optimal pour les enzymes humaines?

A

37

30
Q

Qu’est-ce que le site actif?

A

cavité ou crevasse permettant la liaison du (des) substrat(s) de la réaction où les chaînes latérales de quelques résidus (a.a.) vont participer à la réaction chimique.

31
Q

Qu’est-ce qu’un ligand?

A

petite molécule se liant à une protéine par des interactions non covalentes

32
Q

Qu’est-ce que le site allostérique/modulateur?

A

site de l’enzyme autre que le site actif où peuvent se fixer réversiblement des molécules capables de moduler la vitesse de réaction

33
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur?

A

toute substance capable d’empêcher ou diminuer la réaction enzymatique (au site actif ou ailleurs, réversiblement ou pas)

34
Q

Nommez les familles d’enzymes et leurs fonctions.

A
  1. Oxydoréductases: ajoutent ou enlèvent un électron ou un hydrogène
  2. Transférases: transfert d’un groupe chimique entre 2 substrats (ex. NH2, méthyle, glucose,)
  3. Isomérases: réactions de changement structural: chimique ou optique
  4. Ligases (synthétases): réaction d’addition de 2 substrats (requiert énergie)
35
Q

Donnez des exemples d’oxydoréductase.

A

déshydrogénases, oxydases, réductases, oxygénases, peroxydase

36
Q

Quels sont les acides aminées importants au site actif et leurs mécanismes.

A 
Aspartate: échange de proton*
Glutamate: échange de proton*
Histidine: échange de proton
Cysteine: lie les groupements acyl de façon covalente
Tyrosine: PontH avec le ligand
Lysine: Transfert d'électrons
Arginine: Transfert d'électrons
Serine: lie les groupements acyl de façon covalente

*mécanisme le plus fréquent (catalyse acide-base)

37
Q

Nommez 3 protéases qui brisent le lien peptidique (hydrolyse) et leur spécificité de substrat.

A

chymotrypsine: si R = PHE, TYR ou TRP (aromatiques)
trypsine: si R = LYS, ARG mais pas HIS (dibasiques)
élastase: si R = GLY ou ALA (petits et non polaires)

38
Q

Quel sont les niveau de spécificité des enzymes?

A

Toujours spécificité de classe de réaction
Selon le cas, spécificité de sous-classe de réaction
Selon le cas, spécificité de famille de substrats ou de substrats spécifiques, stéréospécificité.
Plus rarement, spécificité absolue pour une seule réaction et un seul substrat

39
Q

Pourquoi les enzymes fonctionnent-elle souvent à proximité?

A

Pour limiter la diffusion du produit

40
Q

De quel manière (3) les enzymes peuvent-elle agir à proximité?

A
  1. À proximité
  2. ) En complexe formé par plusieurs sous-unités OU les enzymes sont liées à une protéine matrice commune
  3. Par fusion de plusieurs gènes en un seul, qui produit une protéine complexe avec plusieurs domaines.
41
Q

Quels types de réaction enzymatique ne peuvent pas être décrite par les équations de Michaelis-Menten?

A
  1. Les réactions à plusieurs substrats
  2. Les réactions à plusieurs étapes (Liaison covalente entre l’enzyme et plusieurs intermédiaires de réaction)
  3. Les réactions coopératives ou modulées de façon allostérique
42
Q

Qu’est-ce qu’une réaction séquentielles de type ordonnée?

A

Les substrats doivent se combiner à l’enzyme dans un ordre défini avant que la réaction ne puisse se produire

43
Q

Qu’est-ce qu’une réaction séquentielles de type aléatoire?

A

Les substrats doivent tous se combiner à l’enzyme avant que la réaction ne puisse se produire, mais l’ordre n’est pas défini

44
Q

Parmi les énoncés suivants, lequel ne correspond pas à une stratégie utilisée par les enzymes pour catalyser leurs réactions?

Condenser et orienter les substrats
Stabiliser l’état de transition
Tordre les liens du substrat pour le déstabiliser
Permettre l’apparition de nouveaux intermédiaires réactionnels
Changer l’énergie libre du produit de la réaction

A

Changer l’énergie libre du produit de la réaction

45
Q

Vous testez en laboratoire un nouveau substrat pour une enzyme. Dans lequel de ces cas ce substrat est-il mauvais pour l’enzyme?

Une concentration beaucoup plus grande que pour les autres substrats est nécessaire pour saturer cet enzyme.
La vitesse maximale de la réaction est moins élevée que pour d’autres substrats.
Le Km observé est plus faible que pour d’autres substrats.
L’enzyme est saturée à des faibles concentrations de substrat.
Vmax est atteint à des concentrations de substrat faible.

A

Une concentration beaucoup plus grande que pour les autres substrats est nécessaire pour saturer cet enzyme.

46
Q

Parmi les énoncés suivants, lequel ne correspond pas à une propriété générale des enzymes ?

Les enzymes démontrent une spécificité pour leurs substrats.
Seulement les interactions hydrophobes sont impliquées dans la fixation d’un substrat par une enzyme.
Les enzymes peuvent être des protéines ou des ARNs.
Les enzymes sont doués d’un grand pouvoir catalytique.

A

Seulement les interactions hydrophobes sont impliquées dans la fixation d’un substrat par une enzyme.
C’est généralement l’inverse. Les acides aminés dont la chaîne latérale est ionisable sont ceux que l’on retrouve le plus souvent au site catalytique et permettent un mécanisme de catalyse acide-base par exemple.

47
Q

Parmi les mécanismes suivants permettant de modifier la vitesse d’une réaction enzymatique, lequel repose sur une modification covalente de l’enzyme ?

Inhibition compétitive réversible
Activation allostérique
Phosphorylation de l'enzyme.
Aucune de ces réponses
Inhibition allostérique
A

La phosphorylation est une modification covalente de l’enzyme. Par définition, les modulations allostériques (inhibition ou activation) quant à elles, impliquent des interactions non-covalentes entre le modulateur et l’enzyme.

48
Q

Qu’entend-on par « effecteur allostérique d’une réaction enzymatique »?

Une substance qui affecte l’activité enzymatique en se liant à un site autre que le site de liaison du substrat.
Un inhibiteur compétitif
Un agent dénaturant de l’enzyme
Un inhibiteur non-compétitif
Une substance qui se lie au substrat et l’empêche ainsi de participer à la réaction enzymatique

A

Une substance qui affecte l’activité enzymatique en se liant à un site autre que le site de liaison du substrat.

BCM 1531 (26 decks)

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