ENZIMAS

Question 1

que son enzimas?

Answer 1

Las enzimas son sustancias que tiene la capacidad de catalizar una reacción, la tornando compatible con la vida. Ellas no se consumen en la reacción.

Question 2

cuales son las caracteristicas de las enzimas?

Answer 2

• Poseen alta afinidad por el sustrato
• Modifican al sustrato sin consumirse en la reacción.
• No modifica el equilibrio de la reacción.
• Aceleran la reacción al disminuir la Ea.

Question 3

como se clasifican las enzimas de acuerdo a su composicion?

Answer 3

pueden ser:
* apoenzimas
son totalmente proteicas

*holoenzimas
prot + cofactor

los cofactores pueden ser:
* iones organicos, se unen temporariamente - Ferro, cobre;
* coenzimas, moleculas organicas que interaccionan debilmente durante catalisis - NAD, CoA, ATP;
* grupo prosteticos, que son iones metalicos o coenzimas que se unen de manera covalente- FAD, retinol

Question 4

que son cofactores

Answer 4

los cofactores pueden ser:
* iones organicos, se unen temporariamente - Ferro, cobre;
* coenzimas, moleculas organicas que interaccionan debilmente durante catalisis - NAD, CoA, ATP;
* grupo prosteticos, que son iones metalicos o coenzimas que se unen de manera covalente- FAD, retinol

Question 5

como clasifica las enzimas en relaccion a su funcion (6 grupos)

Answer 5

• oxidorreductasas: catalizan transferencia de eletrons o iones H+, o sea, reacciones de oxirreducciones
• transferasas: catalizan reacciones de transf de grupos funcionales
• hidrolasas: catalizan reacciones de hidrolises, rompen moleculas por ad o remocion de una molecula de agua.
• liasas o sintasas: unir moleculas o romper moleculas, no gasta ATP
• isomerasas: catalizan reacciones que transfieren grupos dentro de moleculas, generando formas isomericas. ej. glucolisis, isomerisacion de la glu-6P en fruc-6P
• ligasas o sintetasas: unir moleculas o romper moleculas, pero con gasto de ATP.

Question 6

que es una enzima oxirreductasa?

Answer 6

• oxidorreductasas: catalizan transferencia de eletrons o iones H+, o sea, reacciones de oxirreducciones

Question 7

que es una enzima transferasa

Answer 7

• transferasas: catalizan reacciones de transf de grupos funcionales

Question 8

que es una enzima hidrolasa

Answer 8

• hidrolasas: catalizan reacciones de hidrolises, rompen moleculas por ad o remocion de una molecula de agua.

Question 9

que es una enzima liasa

Answer 9

• liasas o sintasas: unir moleculas o romper moleculas, no gasta ATP

Question 10

que es una enzima isomerasa?

Answer 10

• isomerasas: catalizan reacciones que transfieren grupos dentro de moleculas, generando formas isomericas. ej. glucolisis, isomerisacion de la glu-6P en fruc-6P

Question 11

que es una enzima ligasa

Answer 11

• ligasas o sintetasas: unir moleculas o romper moleculas, pero con gasto de ATP.

Question 12

la enzima se consume en la reaccion?

Answer 12

no, lo que se consume es el sustrato que esta transformando en producto

Question 13

de donde proviene la energia necesaria para la disminuicion de la energia de activacion?

Answer 13

de la union con el sustrato, por medio de los enlaces debiles se procuce energia que faciliata que el sustrato llegue en el estado de activacion para que se convierta en producto

Question 14

cuales son los tipos de modelos que tiene de la union de la enzima al sustrato?

Answer 14

modelo antiguo: llave y cerradura, donde estabelecia que havia un encaje perfecto entre la enzima y el sustrato

modelo moderno: ajuste inducido, la enzima produce cambios conformacionales para interaccionar con el sustrato

Question 15

como las enzimas disminuyen la Ea?

Answer 15

por la interaccion del sustrato con el sitio activo

Question 16

que son y cuales son las caracteristicas de las enzimas alostericas?

Answer 16

Las enzimas alostéricas son irreversibles y actúan por cooperatividad y esto explica el hecho de que en un primer momento al aumentar la [] del sustrato casi no cambia la velocidad y después se aumenta bruscamente. La enzima alostérica presenta 2 sitios: sitio activo (une al sustrato) y el sitio alostérico (une al modulador).
Modulador puede ser positivo o negativo

(acá se puede explicar de el efecto de la cooperatividad de la hemoglobina)

Características:
- sitio alosterico
- estructura cuaternaria
- funcionan bajo efecto cooperativo, que puede ser + o -
- su grafico tiene una curva sigmoidea
- posee moduladores, + o -, esas van generar un cambio coformacional en la enzima, donde pasa a ser + activa o - activa.

Question 17

TEXTO INFORMATIVO - la velocidad de la reaccion modifica en funcion de la concentracion del sustrato

Answer 17

la velocidad de la reaccion modifica en funcion de la concentracion del sustrato

Question 18

como se grafica una enzima michaelina?

Answer 18

con una hiperbole

Question 19

1/2 Vmax=

Answer 19

50% de los sitios activos disponibles ocupados

Question 20

que es Km y Vmax y como las modifican

Answer 20

Vmax es la velocidad por lo cual todos los sitios activos están ocupados y lo Km es la [] de sustrato al que la enzima alcanzó la mitad de la Vmax (en eje X ya que en eso se marca la [sustrato] y en Y se marca la velocidad)

Question 21

si aumento el km voy ______________ mi afinidad

Answer 21

disminuyo

Question 22

si disminuyo el km voy ______________ mi afinidad

Answer 22

aumentar

Question 23

como se da la velocidad de reaccion enzimatica?

Answer 23

ΔP/T o ΔS/T

Question 24

¿Qué es la velocidad de una reacción y Vo?

Answer 24

Es la velocidad que el sustrato convierte en producto, va depender de la Ea (barrera energética que se debe superar para que los reactivos se conviertan en productos). Cuanto mayor sea Ea, más lenta es la reacción. “cuanto sustrato va desapareciendo x determinado tiempo o cuanto producto va apareciendo por determinado tiempo”.
Vo es la velocidad inicial de la reacción, o sea, a tiempo cero, cuando la [] del producto es cero.

Question 25

que es la doble reciproca?

Answer 25

es una transformacion algebrica, que transfirma una hiperbole en una linea y asi permite que se pueda calcular los valores exactos de Km y Vmax

eje x: 1/[S]
eje y: 1/V

la linea cruzada antes de cero representa Km/Vmax y despues de cero es -1/Km

Question 26

cual es la cinetica de un inhibidor competitivo?

Answer 26

Vmax =
Km >

Question 27

cual es la cinetica de un inhibidor acompetitivo

Answer 27

Vmax <
Km <

Question 28

cual es la cinetica de un inhibidor mixto

Answer 28

Vmax <
Km >

Question 29

cual es la cinetica de un inhibidor no competitivo

Answer 29

Vmax <
Km =

Question 30

que es la modificacion covalente

Answer 30

son reversibles
la enzima se activa o inactiva
la mas comun es la fosforilacion

Question 31

que es una activacion por proteolisis

Answer 31

se da en las enzimas que se sintetizan en la forma inactiva y necesita que se escinda una porcion para activarse. És irreversible.

Ej. tripsinogeno -> tripsina

Question 32

cuales son las formas de regulacion enzimatica?

Answer 32

Las enzimas pueden ser reguladas por otras moléculas que van aumentar o disminuir su función. Pueden ser del tipo:

alostérica
los moduladores van unirse al sitio alostérico, ellos pueden ser + o - y tambien pueder ser homotrópico (molécula que funciona como sustrato también funciona como modulador) o heterotópico (los moduladores y sustratos son distintos)

covalente
Es la unión de un grupo funcional o compuesto que tiene la capacidad de activar o inactivar a la enzima. Ej: quinasas y fosforilasas. Es reversible.

proteolítica
produce un corte por hidrólisis en la enzima inactiva (proenzima) y así la activa. Es irreversible

unión a proteínas regulatorias
pueden ser proteínas inhibidoras o ciclinas (enzimas del ciclo celular que unen a CDK - quinasas dependientes de ciclinas)

compartimentalización
sacan la enzima del sitio de acción. Ej. hexoquinasa IV o glucoquinasa que es la enzima responsable por fosforilar a la glucosa en el hepatocito.

Question 33

¿Qué es el sitio activo? ¿Cómo está formado? es complementario a qué?

Answer 33

Es la parte de la enzima por la cual se va unir el sustrato. Presenta residuos de aminoácido con carga opuesta al del sustrato. (Ej. si el sustrato tiene aa básicos el SA va tener aa negativos).

Question 34

¿Cómo actúa una enzima?

Answer 34

Cataliza una reacción haciendo con que ella sea compatible con la vida y para eso disminuye la Ea, pero no modifica el delta G, o sea, no modifica el equilibrio de la reacción.

Question 35

¿Cuáles son los factores que alteran la actividad enzimática?

Answer 35

La [enzimatica], [sustrato], pH, temperatura, cofactores e inhibidores.

Question 36

dibujar gráfico de una reacción con y sin enzima

Answer 36

.

Question 37

que es la Cinetica enzimatica

Answer 37

Es el estudio graficado del funcionamiento de una enzima en la reacción. Eje X es la [] de sustrato y el Y es la velocidad de la reacción.

Question 38

¿Qué son las isoenzimas?

Answer 38

Son enzimas que catalizan la misma reacción pero difieren en su estructura primaria, o sea, su secuencia de aminoácidos. En general presentan distintos patrones cinéticos, tienen distintas regulaciones y se encuentran en distintos órganos.

TGP: Es la alanina aminotransferasa. Ubica al citoplasma. Cataliza la reacción de transaminación de: Alanina + alfa-cetoglutarato <–> piruvato + glutamato

TGO: Es la aspartato aminotransferasa. Ubica al citoplasma y mitocondria, es el más grave e indica un daño hepático grave! Cataliza la reacción de transaminación de: Aspartato + alfa-cetoglutarato <–> oxalacetato + glutamato

Question 39

inhibidores que son, clasificación, características de ellas

Answer 39

Son moléculas que se unen a la enzima y disminuyen su actividad, pueden ser:

reversible: unen por interacciones débiles.
1. competitivo: aumenta km y = Vmax. Une solo a la enzima libre.

2. no competitivo: = Km y disminuye Vmax. Une al complejo E-S y también a la enzima libre.
3. acompetitivo: disminuye km y disminuye Vmax. Une al complejo E-S.
4. mixto: aumenta Km y disminuye Vmax. Une al complejo E-S y también a la enzima libre.

irreversible: unen mediante enlaces covalentes. Inactivan la enzima definitivamente.