Enzimas Flashcards
¿Qué son las enzimas?
Catalizadores biológicos que participan en rutas metabólicos.
¿Por qué las enzimas tienen aplicación clínica?
Porque permiten evaluar el funcionamiento de órganos y tejidos (ej.: pruebas hepáticas, alteración de enzimas en una IAM)
¿Cómo las enzimas catalizan reacciones?
Se unen a un sustrato y forman un estado intermedio de menor ∆G que con el sustrato solo
Esto hace que no varíe el ∆G global de la reacción ni la K, solo llegan más rápido al equilibrio
Sitio activo
Hendidura en la superficie de la enzima donde los sustratos se sitúan en la orientación y distancias apropiadas para colisionar y reaccionar
¿Cómo funciona un sitio activo?
Posee aminoácidos específicos que permiten la unión del sustrato y su posterior conversión a producto. Estos aminoácidos pueden estar o no cerca en la cadena polipeptídica
¿Qué elementos colaboran a la función enzimática y cómo se llaman?
Metales: cofactores
Moléculas orgánicas no proteicas: coenzimas
Moléculas orgánicas enlazadas a la enzima: grupo prostético
Curvas de progreso
Corresponden a gráficos donde se mide la concentración de reactante, producto o la velocidad de la reacción en el eje y, y el tiempo en el eje x
¿Qué son las curvas de saturación y por qué se emplean?
Corresponden a gráficos donde se mide la velocidad inicial en el eje y, y la concentración de sustrato en el eje x
Se emplean por la ley de acción de masas: la velocidad es proporcional a la concentración de sustrato
Se ocupa la velocidad inicial porque en esas condiciones hay un 100% de sustrato y un 0% de producto
¿Qué es Km y que significa?
Corresponde a la constante de disociación de la enzima del sustrato
Un mayor valor de Km significa menor afinidad por el sustrato
En las curvas de saturación, se puede encontrar en el eje x al trazar una línea recta a nivel de la mitad de la velocidad máxima
Cinética enzimática de Michaelis-Menten
Vo= (Vmax * [S]) / (Km + [S])
La reacción ocurre en tres pasos:
- Enzima + sustrato
- Complejo enzima-producto
- Enzima + producto
La transición de complejo enzima-sustrato a enzima + producto es la etapa lenta, y en condiciones iniciales la reacción siempre ocurrirá en ese sentido
Los demás pasos se obvian
¿Cómo se conoce el valor de la k de la siguiente reacción:
Complejo enzima-sustrato -> Enzima + producto
Es el número de recambio de la reacción
¿Qué variables ambientales afectan a la catálisis enzimática?
pH y Temperatura
¿Cómo actúa la temperatura para modificar la catálisis?
Tiene dos efectos contrarios:
- Aumenta la energía cinética, haciendo favorable la reacción
- Denatura la proteína
Por ende, se llega a un máximo de velocidad y después de eso la enzima reduce su actividad dado que se denatura
Inhibición competitiva
Se introduce en la reacción una molécula que es capaz de unirse al sustrato, desplaza el equilibrio químico pero no alteran el valor de Vmax
Inhibición no competitiva
El inhibidor se une a otro sitio activo de la enzima, generando un cambio en el valor de Vmax
Regulación de las enzimas mediante su propia concentración
La catálisis se puede regular mediante cuánta enzima se transcribe, traduce y degrada
Regulación alostérica
La enzima posee un sitio específico para la unión de una molécula (no sustrato) que puede aumentar o disminuir la catálisis
Estas moléculas generalmente son productos de reacciones relacionadas (efecto heterotrópico)
En algunas enzimas, el sustrato también es un regulador alostérico (ej ATP)
Regulación concertada
La enzima está compuesta de varias subunidades, cada una con sitios activos y alostéricos
En ausencia de sustrato, la enzima tiende a estar en estado T, de menor catálisis
Cuando ingresa sustrato a cualquiera de las subunidades, se favorece el estado R, de mayor catálisis en la enzima completa (efecto homotrópico)
Regulación por modificaciones químicas
Otra enzima cataliza la formación de enlaces covalentes de algún grupo funcional a la enzima regulada; o bien corta irreversiblemente una secuencia peptídica de esta. Ambas acciones pueden aumentar o disminuir la catálisis
Por ejemplo, fosforilación, metilación, proteólisis
