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BCM Laue > Cours 9 : métabolisme des composés azotés > Flashcards

Cours 9 : métabolisme des composés azotés Flashcards

1
Q

Où est-ce que les animaux trouvent l’azote dont ils ont besoin

A

Par leur alimentation, en ingérant des protéines animales ou végétales

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Q

Quel type de réaction permet de redistribuer les groupements NH2 pour sythétiser les AA

A

Les réactions de transamination

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3
Q

À partir de quoi sont synthétisés les AA (par transamination)

A

À partir d’acides alpha-cétoniques

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4
Q

Quelle co-enzyme est utilisée par les transaminases

A

le pyridoxal-phosphate

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5
Q

3 réactions de transamination pour synthétiser les AA

A
  1. Pyruvate + Glutamate* -GPT-> Alanine* + alphacétoglutarate
  2. Oxaloacétate + glutamate* -GOT-> Aspartate* + alphacétoglutarate
  3. Alpha-cétoacide + Glutamate* –> AA* + alphacétoglurarate
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6
Q

Quels sont les 3 AA synthétisés par des déshydrogénase (et non transaminases)

A

Proline
Lysine
Thréonine

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7
Q

Les AA sont synthétisé à partir d’intermédiaire de quelles réactions

A

Glycolyse
Cycle de Krebs
Voie des pentoses

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8
Q

Acides aminés essentiels

A

Methionine
Leucine
Valine
Isoleucine
Phenylalanine
Thréonine
Histidine
Tryptophan

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9
Q

Réaction biosynthèse Asparagine

A

Aspartate + Glutamine + ATP -Asparagine synthétase-> Asparagine + Glutamate + AMP + PPi

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10
Q

Biosynthèse de la sérine (3 étapes)

A
  1. 3-Phosphoglycérate + NAD+ -> NADH + 3-phospho-hydroxypyruvate
  2. 3-phospho-hydroxypyruvate + Glutamate -> alpha-cétoglutarate + 3-phosphosérine
  3. 3-phosphosérine -Phosphatase-> Sérine + Pi
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11
Q

La sérine est utilisée pour synthétiser quels AA

A

Glycine et la cystéine

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12
Q

Réaction synthèse glycine

A

Sérine + Tétrahydrofolate -Sérine hydroxyméthyltransférase-> H2O + 5,10-Méthylène-tétrafolate + Glycine

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13
Q

Quel est le rôle du tétrahydrofolate

A

Transporteur des unités à un atome de carbone

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14
Q

Biosynthèse de la proline (4)

A
  1. L-Glutamate + ATP -Glutamyl kinase-> Glutamate-5-P + ADP
  2. Glutamate-5-P + NADPH -Glutamate semialdéhyde déshy.-> NADP + glutamate semialdéhyde
  3. Glutamate semialdéhyde -> H2O + Pyrroline-5-carboxylate
  4. Pyrroline-5-carboxylate + NADPH -Pyrroline-5-carboxylate réductase-> NADP + L-Proline
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15
Q

Synthèse tyrosine

A

Phénylalanine -Phénylalanine hydroxylase-> Tyrosine

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16
Q

Conséquence déficience en phénylalanine hydroxylase (PAH)

A

Maladie génétique : Phénylcétonurie
(manque de tyrosine = retards mentaux)

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17
Q

Vrai ou faux : chez les humains il y a un besoin réel alimentaire pour synthétiser les purines et pyrimidines

A

Faux, pas de besoin réel alimentaire car nous récupérons les nucléotides

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18
Q

D’où provient le Phosphoribosyl-1P

A

Du cycle des pentoses (ribose activé)

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19
Q

Vrai ou faux : le phosphoribosyl-1P est nécessaire pour la synthèse de novo et la récupération des AN

A

Vrai

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20
Q

Quels sont les inhibiteurs allostériques du phosphoribosyl-1P (PRPP)

A

Purines
Pyrimidines

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21
Q

Quels éléments sont nécessaires pour la synthèse de Novo D’AN

A

Phosphoribosyl-1P
ATP
AA
Unités monocarbonés

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22
Q

Quels éléments sont nécessaire pour la récupération des AN

A

Phosphoribosyl-1P
Bases azotés

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23
Q

Comment se fait la synthèse de l’IMP

A

Assemblage de la base purique sur une molécule de PRPP en utilisant :
Glutamine
Glycine
Aspartate
Bicarbonate
Gr. Formyles

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24
Q

De quoi sont dérivés l’AMP et le GMP

A

De l’IMP

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25
Q

Vrai ou faux : On synthétise d’abord la baze azotée, puis elle est liée au PRPP (synthèse pyrimidines)

A

Vrai

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26
Q

Quels éléments sont nécessaires pour produire de l’UMP

A

Glutamine
Aspartate
Bicarbonate

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27
Q

Que catalyse la CTP synthétase

A

L’amination de L’UTP en CTP

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28
Q

Combien d’ATP sont nécessaires pour synthétiser de Novo les purines et les pyrimidines

A

Purines : 6 ATP
Pyrimidines : 2 ATP

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29
Q

Où se fait la synthèse des purines et des pyrimidines

A

Purines : cytosol
Pyrimidines : cytosol, mais 1 étape dans mitochondrie

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30
Q

Récupération des purines (2 étapes)

A
  1. Adénine phosphoribosyltransférase convertit l’adénine en AMP
  2. HGPRT convertit l’hypoxanthine en IMP et la guanine en GMP
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31
Q

Conséquences de la déficience de HGPRT

A

Syndrome neurologique de Lesch-Nyhan
(retard de développement avec hypotonie généralisée)

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32
Q

Quelle enzyme convertit les riboN en désoxyriboN

A

La ribonucléotide réductase (NADPH comme réducteur)

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33
Q

Quels sont les régulateurs allostériques de la ribonucléotide réductase

A

Domaine d’activité: dATP (-) et ATP (+)
Domaine de spécificité : dATP, dGTP et dTTP

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34
Q

2 sous unités de la ribonucléotide réductase

A

R1 : Site actif + 2 sites allostériques
R2 : cofacteur métallique + radical Tyr requis pour activité catabolique

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35
Q

Quels sont les subtrats de la Ribonucléotide réductase

A

ADP
GDP
CDP
UDP

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36
Q

Réaction de méthylation pour produire la thymidine

A

dUMP + tétrahydrofolate -Thymidylate synthase-> Dihydrofolate + dTMP

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37
Q

Que produit la dégradation des purines et des pyrimidines

A

Purines : Acide urique
Pyrimidines : bêta alanine

38
Q

Qu’est ce que la goutte et quel est le traitement possible

A

Dépôt d’Acide urique dans les articulation
Allopurinol (inhiniteur de la xanthine oxydase)

39
Q

Catabolisme des AA (2 voies)

A

Élimination de l’azote
Métabolisme des cétoacides

40
Q

Vrai ou faux : certaines bactéries sont capables de cataboliser l’ammoniac en N2/nitrites/nitrates avec production d’énergie

A

Vrai, bactéries dénitrifiantes peuvent le faire

41
Q

Élimination d’ammoniac (3 formes)

A
  1. Hydroxyde d’ammonium/ammoniac chez les animaux aquatiques
  2. Urée chez les mammifères et poissons cartilagineux
  3. Acide urique chez les reptiles, oiseaux et insectes
42
Q

Qu’est ce qu’un organisme ammoniotélique

A

Élimine son ammoniac sous forme d’hydroxyde d’ammonium

43
Q

Qu’est ce qu’un organisme uréotélique

A

Élimine son ammoniac sous forme d’urée

44
Q

Qu’est ce qu’un organisme uricotélique

A

Élimine son ammoniac sous forme d’acide urique

45
Q

Qu’arrive-t-il s’il y a un excès d’AA chez les organismes uréotéliques

A

Élimination des NH2 en urée
Récupération de la chaîne carbonée pour l’énergie

46
Q

Par où est éléminer l’ammoniac produit dans le rein et celui produit dans le foie

A

Rein : urine (20%)
Foie : Cycle de l’urée (80%)

47
Q

Qu’arrive-t-il à l’ammoniac produit dans les autres tissus

A

Transporter au foie sous forme de glutamine (n-musculaire) ou sous forme d’alanine via cycle alanine/glycose (musculaire)

48
Q

Dans quel cas l’urée pourrait-elle être réutilisée

A

Ours en hibernation

49
Q

Transfert le l’ammoniac au foie sous forme de glutamine (2 réactions)

A
  1. Glutamate + NH4* + ATP -Glutamine synthétase-> Glutamine* + H2O + ADP + Pi
  2. Glutamine* + H2O -Glutaminase-> Glutamate + NH4*
50
Q

Transfert de l’ammoniac au foie avec l’alanine

A
  1. NH4 concentré sur le glutamate par glutamate déshydrogénase
  2. Transamination : transfert du NH4 du glutamate à l’alanine
  3. Retransfert du NH4 de l’alanine au glutamate (dans le foie)
  4. Relâchement du NH4 (dans le foie)
51
Q

Réaction de préparation au cycle de l’urée

A

NH3 + HCO3- -CPS-1-> Carbamoyl phosphate

52
Q

Combien d’ATP sont consommés dans la réaction de préparation au cycle de l’urée

A

2 ATP

53
Q

cycle de l’urée (4 étapes)

A
  1. Ornithine + Carbamoyl-P -Ornithine transcarbamylase -> Pi + Citrulline
  2. Citrulline + Aspartate + ATP -Argininosuccinate déshydrogénase-> AMP + PPi + Argininosuccinate
  3. Argininosuccinate -Argininosuccinate lyase-> Fumarate + Arginine
  4. Arginine + H2O -Arginase-> URÉE + Ornithine
54
Q

Combien de N sont éliminés par tour du cycle de l’urée

A

2 (1 : CPS-1, 2 : Transamination aspartate)

55
Q

Combien d’ATP sont consommés par tour de cycle

A

4 (2/atome d’azote)

56
Q

Quel est l’activateur allostérique de la CPS-1

A

Le N-acétyl glutamate (à partir du glutamate par NAG synthase)

57
Q

Neurotoxicité de l’ammoniac

A

Augmente le pH sanguin et stimule le récepteur NMDA du cerveau (ammoniac traverse la barrière hémato-encéphalique)

58
Q

Conséquence d’ammoniac dans le cerveau (2)

A
  1. Perte d’alpha-cétoglutarate -> chute d’oxaloacétate -> stop cycle de krebs
  2. Formation de glutamine (vide réservoirs de glutamate qui est nécessaire à la formation de tissus nerveux)
59
Q

Quelle conséquence a l’augmentation du niveau de glutamine dans le cerveau à cause de l’Ammoniac

A

Affecte les cellules gliales (oedème cérébral)

60
Q

Qu’est ce qu’un AA glucogénique

A

Son catabolisme produit du pyruvate ou des intermédiaires du cycle de krebs (possibilité de produire du glucose)

61
Q

Qu’est ce qu’un AA cétogénique et lesquels le sont

A

Son catabolisme produit des corps cétoniques
Leucine et Lysine

62
Q

Qu’est ce qu’un AA amphibolique et lesquels le sont

A

Glucogéniques et cétogéniques
Isoleucine, Phenylalanine, Tryptophan, Threonine, Tyrosine

63
Q

Vrai ou faux : L’azote est chimiquement inerte

A

Vrai, à cause de sa triple liaison

64
Q

En quoi faut-il transformer l’azote pour pouvoir l’assimiler

A

En ammoniac

65
Q

Quelle enzyme possèdent les bactéries pour fixer l’azote

A

Nitrogénase

66
Q

Pourquoi Il faut de l’énergie pour fixer l’azote alors que cette réaction a un G négatif

A

L’énergie est utilisé pour le transport des électrons vers l’azote entre les 2 sous-unités de l’enzyme

67
Q

D’où viennent les électrons utilisés pour fixer l’azote

A

De la ferrédoxine

68
Q

Qu’est-ce que la nitrogénase utilise comme transporteur d’électrons

A

Des centres Fer-Souffre et Fer-Molybdène

69
Q

2 sortes de bactéries qui fixent l’azote

A
  1. Bactéries anaérobiques du sol
  2. Bactéries en symbiose avec les plantes (rhizobium)
70
Q

Relation de symbiose Bactéries fixatrices d’azote et plantes

A

Bactérie fixe l’azote sur les sucres de la plantes
La plante protège les bactéries de l’O2 (leghémoglobine)

71
Q

Combien de % de l’énergie humaine est utiliser par la fixation d’Azote industrielle

A

2%

72
Q

Qu’est ce qu’une zone morte

A

Excès d’engrais fait pousser des algues qui consomment tout l’O2 (aucun autre organisme ne peut vivre)

73
Q

5 étapes du cycle de l’azote

A
  1. Fixation (par les bactéries) rend l’azote disponible pour les êtres vivants
  2. Nitrification (par les bactéries) : ammoniac –> Nitrites/Nitrates
  3. Dénitrification : Nitrites/Nitrates –> ammoniac
  4. Assimilation des nitrates du sol par les plantes
  5. Ammonification : production d’ammoniac par bactéries et champignons (décomposition)
74
Q

Réactions lors de l’assimilation (cycle de l’azote)

A

L’enzyme nitrate réductase converti le nitrate en nitrite et la nitrite réductase converti les nitrites en NH3.

75
Q

Quel agent réducteur et cofacteur utilisent les enzymes nitrate réductase et nitrite réductase lors de l’assimilation

A

Agent réducteur : NADPH
Cofacteur : moyibdénum

76
Q

L’ammoniac peut être organifié via quels composés

A

Glutamate
Glutamine
(Asparagine et Carbamoyl-P)

77
Q

5 réactions pour organifier l’ammoniac

A
  1. Glutamine synthétase
  2. Glutamate synthase (Pro. + Plante)
  3. Glutamate déshydrogénase
  4. Asparagine synthétase
  5. Carbamoyl-P synthétase
78
Q

Quel est l’inhibiteur de la glutamine synthétase

A

Glufosinate

79
Q

Réaction de la glutamate synthase

A

Glutamine + alpha-cétoglutarate + NADPH + H+ –> 2 glutamate + NADP+

80
Q

À quoi servent les 2 glutamates produits par la glutamate synthase

A

1er : Glutamine synthétase
2e : Formation de molécules azotées

81
Q

3 mécanismes de régulation de la glutamine synthétase (bactéries)

A
  1. Rétro-inhibition par les produits de fin de réactions
  2. Modification covalente par adénylation (addition AMP)
  3. Contrôle génétique (expression)
82
Q

Vrai ou faux : . L’inhibition est cumulative selon le nombre
d’inhibiteurs, mais la présence des neuf régulateurs allostériques est requise pour une inhibition complète. (régulation glutamine synthétase)

A

Vrai

83
Q

La modification co-valente par adénylation de la glutamine synthétase se fait par quelle enzyme

A

Une adényl transférase

84
Q

Quelle quantité de protéine une personne doit-elle manger

A

La quantité qui permet de maintenir la balance entre l’azote ingéré et l’azote excrété
(0.8g/Kg)

85
Q

Comment estimer la quantité d’azote ingéré et excrété

A

Ingéré : contenu en protéine de la diète
Excrété : quantité d’urée dans l’urine

86
Q

Qu’est-ce qu’une balance azoté négative et positive

A

Négative : Excrétion > Apport (jeûne)
Positive : Excrétion < Apport (croissance)

87
Q

Vrai ou faux : Il y a un stockage de produits azotés

A

Faux, il faut un apport essentiel pour compenser les pertes

88
Q

Que peut causer le manque de diversification alimentaire

A

Des maladies de peaux qui entraînent des problèmes neurologiques (pellagre)

89
Q

Qu’est ce que le kwashiorkor

A

Maladie causer par la carence en protéine (sevrage de lait maternel)

90
Q

Qu’est ce que le Marasme

A

Maladie causer par une carence en calories

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