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BCM Laue > Cours 12 : Synthèse protéique > Flashcards

Cours 12 : Synthèse protéique Flashcards

1
Q

Vrai ou faux : le code génétique classique est utilisé par tous les organismes (à part quelques exceptions)

A

Vrai

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Q

Qu’est ce qu’un codon

A

3 lettres associées à des triades nucléotiques d’ARNm (ou ADN d’un gène)

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3
Q

Dans quel sens sont traduits les codons

A

Un à la suite de l’autre dans le sens 5’–>3’

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4
Q

Combien de codons existe-t-il

A

64 codons (61 qui codent des AA et 3 qui donnent un signal STOP)

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Q

Vrai ou faux : le code génétique est dépourvu d’ambiguïté

A

Vrai, tout codon ne prescrit qu’une seule espèce d’AA

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6
Q

Vrai ou faux : le code génétique est dégénéré

A

Vrai, Plusieurs codons pour un AA (codons synonymes)

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7
Q

Quel est l’avantage des codons synonymes

A

Atténuer l’effet des mutation

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8
Q

Quels sont les codons de terminaison

A

UAA
UGA
UAG

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9
Q

Qu’est ce que le cadre de lecture

A

Le point de départ potentiel d’une suite de codon

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10
Q

Combien y a-t-il de cadre de lecture possible

A

3

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11
Q

Qu’est ce qu’une mutation génétique silencieuse

A

Ne change pas l’AA dans la protéine

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12
Q

Qu’est ce qu’une mutation faux sens

A

Change l’AA dans la protéine (effet important)

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13
Q

Qu’est ce qu’une mutation non-sens

A

Un AA devient un STOP (accumulation de fragments de protéines)

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14
Q

Qu’est-ce qu’une mutation de continuation

A

STOP devient un AA (protéine a une extension = mauvais pour la cellule)

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15
Q

Qu’est ce que peut entraîner un décalage de lecture

A

Une mutation, une addition ou la perte d’un ou 2 nucléotides

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16
Q

Quel est le rôle des ARNt

A

Interprètes à la lecture du code génétique (médiatrice entre la séquence nucléotidique de l’ARNm et la séquence d’AA)

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17
Q

Combien doit-il y a voir, au minimum, d’ARNt

A

20 différents (1 pour chaque AA)

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18
Q

Forme 2D des ARNt

A

feuille de trèfle avec tige

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19
Q

Que forme les bases de l’extrémité 3’ et 5’ de l’ARNt

A

La tige acceptrice

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20
Q

Qu’est ce qu’un anti-codon

A

séquence de 3 bases qui se fixe de façon complémentaire au codon de l’ARNm

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21
Q

Que comporte le lobe t-psy-c de l’ARNt

A

Thymidine
Pseudo-uridine
cytidine

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22
Q

Que comporte le lobe D de l’ARNt

A

résidus dihydro-uridine

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23
Q

Comment se fait l’appariement codons-anticodons

A

De type Watson-Crick (A-U et G-C)
Brins anti-parallèles dans les zones bicaténaires

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24
Q

Qu’est-ce que l’appariement de Wobble (codons-anticodons)

A

Appariement à choix multiple où la position 5’ de l’anticodon possède une flexibilité de conformation

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25
Q

Comment est appelée la position 5’ de l’anticodon

A

Position de flottement

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26
Q

Comment se nomme la molécule désaminée d’adénine en position 5’ de l’anticodon

A

Une inosine

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27
Q

Avec quelle molécule l’inosine peut partager des liaisons hydrogènes

A

Adénine
Cytosine
Uridine

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28
Q

Qu’est-ce qu’un ARNt isoaccepteur

A

Diverses molécules d’ARNt qui portent tous le même AA

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29
Q

Quel est le produit de la réaction de liaison par covalence d’un AA à l’extrémité 3’ d’un ARNt

A

Une réaction d’aminoacylation nommé aminoacyl-ARNt (ARNt activées ou chargées)

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30
Q

Vrai ou faux : la liaison formée dans l’aminoacyl-ARNt est riche en énergie

A

Vrai, on dit alors que l’AA est activé

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31
Q

Quelle sont les enzymes qui catalysent la réaction d’aminoacylation entre l’ARNt et l’AA

A

aminoacyl-ARNt synthétases

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32
Q

Combien de sorte d’aminoacyl-ARNt synthétase

A

Au moins 20 (1 synthétase peut reconnaître plusieurs ARNt isoaccepteurs)

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33
Q

Réaction globale de synthèse d’aminoacyl-ARNt

A

AA + ARNt + ATP –> Aminoacyl-ARNt + AMP + PPi

34
Q

2 étapes de la synthèse d’aminoacyl-ARNt

A
  1. Formation d’un intermédiaire réactionnel (aminoacyl-adénylate)
  2. Transfert du groupe aminoacyle de l’intermédiaire à l’ARNt
35
Q

Vrai ou faux : Les ribosomes sont des ribonucléoprotéines

A

Vrai, ils sont fait 2/3 d’ARN et 1/3 de protéines

36
Q

Ribosomes des procaryotes vs eucaryotes

A

Procaryote : 50S + 30S = 70S
Eucaryotes : 60S + 40S (unité Svedberg) = 80S

37
Q

Que fait le site de fixation P (peptidyle) du ribosome

A

Contient une molécule d’aminoacyl-ARNt qui porte la chaîne polypeptidique naissante

38
Q

Que fait le site de fixation A (aminoacyl) du ribosome

A

Contient l’autre molécule d’aminoacyl-ARNt

39
Q

Quelle est la matrice de la synthèse protéique

A

ARNm

40
Q

3 étapes de la synthèse protéique

A
  1. Initiation (assemblage du complexe de traduction autour du 1er codon de l’ARNm)
  2. Allongement/élongation
  3. Terminaison
41
Q

Qu’est ce qui est obligatoire pour le démarrage de la synthèse protéique

A

L’assemblage d’un complexe d’initiation au départ du cadre de lecture

42
Q

Que comprend le complexe d’initiation du ribosome

A

les 2 éléments du ribosome
ARNm servant de matrice à la traduction
ARNt initiateur particulier
Protéines auxiliaires (facteurs initiations)

43
Q

Quel est le rôle de la formation d’initiation

A

Imposer le bon codon d’initiation et le bon cadre de lecture soit choisis (avant que la traduction ne démarre)

44
Q

2 types de molécules de méthionyl-ARNtMét qui reconnaissent le codon AUG

A
  1. ARNt initiateur : reconnait seulement le codon AUG
  2. ARNt initiateur qui reconnait les codons AUG (méthionine) à l’intérieur de la séquence codante
45
Q

Vrai ou faux : chez les eucaryotes, l’ARNt initiateur est formylé

A

Faux, seulement les ARNt initiateurs des bactéries (ARNtfMet)

46
Q

Comment se nomme l’ARNtinitiateur non-formylé chez les eucaryotes

A

Met-ARNtiMet

47
Q

Quel est le premier AA incorporé en tête des protéines chez les bactéries vs eucaryotes

A

Bactérie : formylméthionine
Eucaryotes : méthionine

48
Q

3 étapes de l’initiation de la traduction chez les procayotes

A
  1. Dissociation des s-unités ribosomales (avec facteurs 1 et 3)
  2. Assemblage du complexe d’initiation 30S (fMetARNtfMet + IF-2 + GTP)
  3. La s-unité 50S s’associe (ribosome prêt à se fixer à un 2e ARNt)
49
Q

Quels sont les rôles de IF-1, IF2, et IF3 (facteurs d’initiation traduction protéique; procaryotes)

A

IF-1 : Dissociation de la grande et de la petite s-unité
IF-2 : Protéine de liaison au GTP, lie le f-MetARNtMet initiateur et aide sa fixation à la petite s-unité
IF-3 : fixe l’ARNm sur le ribosome et empêche l’association des 2 s-unités du ribosome

50
Q

De quoi dépend le choix du codon d’initiation chez les procaryotes (2)

A
  1. Interaction codon-anticodon
  2. Interaction petite s-unité ribosomale-matrice ARNm
51
Q

À quel endroit sur l’ARNm s’attache la sous-unité 30S du ribosome

A

À une région riche en purines, placée en amont du codon initiateur de l’ARNm

52
Q

Comment est appelée la région riche en purine en amont du codon initiateur à laquelle se lie la sous-unité 30S

A

Séquence Shine-Dalgarno

53
Q

Vrai ou faux : la séquence Shine-Dalgarno est complémentaire d’un segment riche en purines du bout 3’ de la molécule d’ARNr 16S

A

Faux, elle est complémentaire à une séquence riche en pyrimidines

54
Q

Vrai ou faux : l’ARNm des eucaryotes contient des séquences de Shine-Delgarno

A

Faux, l’ARNm en est dépourvu

55
Q

Qu’est ce que le balayage (initiation de la traduction ; eucaryotes)

A

La s-unité 40S se fixe à l’extrémité 5’ et parcourt l’ARNm de 5’ en 3’ jusqu’à ce qu’elle rencontre le codon initiateur

56
Q

Qu’est ce que la séquence Kozak

A

La séquence consensus qui désigne le bon codon d’initiation (ACCAUGG)

57
Q

4 étapes le l’initiation de la traduction protéique chez les eucaryotes

A
  1. Dissociation des 2 s-unités du ribosome
  2. Assemblage du complexe ternaire avec 40 S (MetARNtMet + IF2 + GTP)
  3. Recrutement de 40 S (attachement à la coiffe) + balayage
  4. Association 60S-40S
58
Q

Combien de facteurs d’initiation sont désignés par le sigle eIF

A

12

59
Q

Rôle eIF2 (initiation traduction; eucaryotes)

A

Liaison au GTP, lie MetARNtMet initiateur et aide sa fixation à 40S

60
Q

3 sous unités de eIF4F + rôles

A

eIF4E : reconnait la coiffe
eIF4G : pont entre protéine et 40S
eIF4A : Balayage (reconnait codon d’initiation)

61
Q

microcycle de 3 étapes pour allonger la chaîne d’AA lors de la traduction

A
  1. Mise ne place correcte de l’aminoacyl-ARNt au site A
  2. Formation de la liaison peptidique (entre AA du site A et P)
  3. Translocation (avancerment du ribosome d’un codon sur l’ARNm)
62
Q

Chez les bactéries, quel facteur catalyse l’étape de la mise en place (1) du microcycle d’allongement (traduction protéique)

A

Facteur d’élongation EF-Tu (a un site de fixation pour le GTP)

63
Q

Rôle du complexe EF-Tu-GTP (traduction protéique)

A

Reconnaît des propriétés communes à la structure tertiaire des molécules d’ARNt et se fixe fermement à toutes les molécules d’aminoacyl-ARNt (sauf fMet)

64
Q

Qu’arrive-t-il quand les bases de l’anticodon de l’aminoacyl-ARNt d’un complexe ternaire sont correctement appariées au codon du site A

A

Hydrolyse du GTP en GDP +Pi et changement de conformation de EF-Tu-GDP

65
Q

Quelle conséquence a l’hydrolyse du GTP en GDP lors de l’association codon-anticodon au site A

A

EF-Tu-GDP abandonne l’aminoacyl-ARNt et quitte le complexe d’élongation

66
Q

Que fait EF-Ts et quel est son équivalent chez les eucaryotes (et EF-Tu)

A

EF-ts = EF1B : aide EF-Tu à échanger GDP pour GTP
EF-Tu = EF1A

67
Q

Vrai ou faux : il est possible de former une liaison peptidique avant l’hydrolyse du GTP par EF-Tu

A

Faux (mécanisme de limitation d’erreurs)

68
Q

Enzyme responsable de la formation du lien peptidique dans la traduction protéique

A

Peptidyl transférase (dans la grande s-unité du ribosome)

69
Q

Dans quel sens se fait la synthèse protéique et dans quel sens se déplace le ribosome

A

Synthèse : Du N-terminal au C-terminal
Ribosome : 5’ vers 3’

70
Q

Qui catalyse la translocation une fois la liaison peptidique formée (traduction protéique)

A

EF-G

71
Q

Quelle est la conséquence du glissement du ribosome d’un codon

A

Il fait passer le peptidyl-ARNt du site A au site P

72
Q

Vrai ou faux : La translocation lors de la traduction protéique requiert l’hydrolyse d’un GTP

A

Vrai

73
Q

Que se passe-t-il au site E du ribosome

A

L’ARNt déchargé y arrive en provenance du site P pour ensuite être libéré

74
Q

Quel est l’énergie requise pour la formation d’une liaison peptidique

A

4 ATP
- 2 ATP (aminoacyl-ARNt)
- 2 GTP (Facteur Tu + translocation)

75
Q

Que permet l’hydrolyse du GTP pendant l’élongation (traduction protéique)

A

Assure l’irréversibilité des réactions d’élongation

76
Q

3 facteurs de terminaison chez E. Coli + rôle (traduction protéique)

A

RF1 : Reconnait UAA et UAG
RF2 : Reconnait UAA et AGA
RF3 : lié à GTP et rend + efficace l’action de RF1 et RF2

77
Q

Quand est-ce que se produit la terminaison

A

Lorsque qu’après une translocation, le site A du ribosome rencontre un codon d’arrêt (UGA, UAG, UAA)

78
Q

Vrai ou faux : les codons de terminaison sont reconnus par un ARNt

A

Faux, ils sont reconnus par des facteurs de relargage

79
Q

Qu’arrive-t-il lorsque RF3/GTP + RF1 ou RF2 se fixe à l’ARNm au site A

A

Modification de l’activité de la peptidyl-transférase : hydrolyse la liaison ester du peptidyl-ARNt

80
Q

2 facteurs de relargage chez les eucaryotes + rôle

A

eRF1 : reconnait les 3 codons de terminaison
eRF3 : équivaut à RF3 (procaryotes)

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