Cours 6 : Enzymes

Question 1

Temps de demi-vie d’une liaison peptidique in-vitro

Answer 1

20 ans

Question 2

3 moyens d’augmenter la vitesse d’une réaction chimique

Answer 2

1. Augmenter la température
2. Augmenter la concentration des réactifs
3. Utiliser un catalyseur

Question 3

Qui sont des catalyseurs biologiques

Answer 3

Les enzymes

Question 4

Mode d’action d’un catalyseur

Answer 4

Réduit la barrière énergétique de la réaction chimique (énergie d’activation)

Question 5

Est ce que le catalyseur change la différence d’énergie nette entre les substrats et les produits

Answer 5

NON

Question 6

Les enzymes sont des catalyseurs biologiques de quelle nature

Answer 6

Protéique ou Ribonucléique

Question 7

Que permet la structure 3D de l’enzyme

Answer 7

une grande spécificité (réaction, substrat, chiralité)

Question 8

2 applications des enzymes dans l’industrie

Answer 8

Savon à lessive
Pâte et papier

Question 9

À quel moment la réaction est-elle à l’équilibre

Answer 9

Lorsque la production de produits et de réactifs sont égales

Question 10

De quoi dépend la vitesse initiale de la réaction

Answer 10

Des réactifs uniquement

Question 11

Que décrit la constante de réaction (K)

Answer 11

les proportions des produits et des réactifs à l’équilibre

Question 12

Comment trouver l’ordre d’une réaction chimique

Answer 12

En additionnant les exposants de l’équation de vitesse

Question 13

2 réactions irréversibles

Answer 13

Cuire un aliment
Brûler un matériel

Question 14

Par quel type de liaison se fixe les substrat sur le site actif de l’enzyme

Answer 14

Liaison non-covalente

Question 15

Conséquence de la formation du complexe ES (favorables à la réaction : 3)

Answer 15

Rapprochement des réactifs et les positionnent favorablement
Formation d’intermédiaires métastables
Stabilise les états transitionnels intermédiaires

Question 16

Définition état stationnaire

Answer 16

Vitesse linéaire car la quantité de produit accumulés est faible et la quantité de substrat n’est pas limitante

Question 17

Quelles sont les conditions expérimentales pour mesurer une concentration d’enzyme au laboratoire

Answer 17

Réaction saturée en substrat

Question 18

Que signifie l’hypothèse de l’état stationnaire

Answer 18

À l’équilibre, la quantité du complexe ES est constante donc l’étape l’imitante est ES–>E+P (V=K2*[ES])

Question 19

Qu’est ce que la constante catalytique

Answer 19

Mesure du nombre d’évènements catalytiques par secondes par site actif

Question 20

Équation Michaelis-Menten

Answer 20

V0=Vmax[S]/(Km+[S])

Question 21

À quoi est égal le Km sur le graphique de Michaelis-menten

Answer 21

Vmax/2

Question 22

Que signifie un Km faible

Answer 22

Que l’enzyme est efficace pour une faible concentration de substrat

Question 24

Comment calculer le Km

Answer 24

Km=K-1/K1

Question 25

Si Km diminue, quelle réaction est favorisée
ES –> E+S ou E+S –> ES

Answer 25

E+S –> ES

Question 26

Dans le graphique de Lineweaver-Burke, que vaut l’ordonné à l’origine et l’abscisse à l’origine

Answer 26

y=1/Vmax
x=-1/Km

Question 27

Qu’est ce que les variations de pH influencent (3)

Answer 27

1. Liaison du substrat à l’enzyme
2. L’ionisation du substrat
3. L’activité catalytique de l’enzyme

Question 28

Qu’arrive-t-il dans des variations extrêmes de pH

Answer 28

Dénaturation de l’enzyme

Question 29

Si quand T augmente, la vitesse de réaction et la dénaturation de l’enzyme augmente, quelle est la température idéale pour la réaction

Answer 29

Intersection des 2 courbes

Question 30

Définition inhibiteur

Answer 30

Toute substance capable d’empêcher ou diminuer la réaction enzymatique

Question 31

Quelle sorte de catalyse est la plus féquente

Answer 31

Catalyse acide-base

Question 32

4 types de niveau de spécificité des enzymes

Answer 32

1. Classe de réaction
2. Sous-classe de réaction
3. Famille de substrat
4. Spécificité absolue

Question 33

2 adaptations des enzymes pour fonctionner à proximité

Answer 33

1. Complexe à plusieurs sous unités OU enzymes liés à une protéine matrice commune
2. Fusion de plusieurs gènes pour arriver à une protéine à plusieurs domaines

Question 34

3 modes pour réguler l’activité enzymatique

Answer 34

1. Augmenter ou diminuer la synthèse des protéines
2. Augmenter ou diminuer la dégradation des protéines
3. Changement de conformation

Question 35

4 façons de changer la conformation d’une protéine

Answer 35

1. Modification covalente (ON/OFF)
2. Clivage
3. Effecteurs allostériques
4. Inhibiteurs

Question 36

À quelle étape d’une voie métabolique se trouve généralement la rétro-inhibition

Answer 36

À la 1ère

Question 37

Action inhibiteur compétitif

Answer 37

E+I ou lieu de E+S

Question 38

Comment les inhibiteurs compétitifs affectent le Km et le Vmax

Answer 38

Vmax ne change pas
Km augmente

Question 39

Action inhibiteur incompétitif

Answer 39

ESI au lieu de complexe ES

Question 40

Comment les inhibiteurs incompétitifs affectent le Km et le Vmax

Answer 40

Km et Vmax diminuent

Question 41

Action inhibiteur non-compétitif

Answer 41

E+I et/ou ESI au lieu de E+S et ES

Question 42

Comment les inhibiteurs non-compétitifs pures affectent le Km et le Vmax

Answer 42

Vmax diminue
Km ne change pas

Question 43

Comment les inhibiteurs non-compétitifs mixte affectent le Km et le Vmax

Answer 43

Vmax diminue
Km augmente OU diminue

Question 44

Action inhibiteurs irréversibles/suicides

Answer 44

Modifient l’enzyme de façon covalente –> inactivation de l’enzyme