Cours 6 : Enzymes Flashcards
Temps de demi-vie d’une liaison peptidique in-vitro
20 ans
3 moyens d’augmenter la vitesse d’une réaction chimique
- Augmenter la température
- Augmenter la concentration des réactifs
- Utiliser un catalyseur
Qui sont des catalyseurs biologiques
Les enzymes
Mode d’action d’un catalyseur
Réduit la barrière énergétique de la réaction chimique (énergie d’activation)
Est ce que le catalyseur change la différence d’énergie nette entre les substrats et les produits
NON
Les enzymes sont des catalyseurs biologiques de quelle nature
Protéique ou Ribonucléique
Que permet la structure 3D de l’enzyme
une grande spécificité (réaction, substrat, chiralité)
2 applications des enzymes dans l’industrie
Savon à lessive
Pâte et papier
À quel moment la réaction est-elle à l’équilibre
Lorsque la production de produits et de réactifs sont égales
De quoi dépend la vitesse initiale de la réaction
Des réactifs uniquement
Que décrit la constante de réaction (K)
les proportions des produits et des réactifs à l’équilibre
Comment trouver l’ordre d’une réaction chimique
En additionnant les exposants de l’équation de vitesse
2 réactions irréversibles
Cuire un aliment
Brûler un matériel
Par quel type de liaison se fixe les substrat sur le site actif de l’enzyme
Liaison non-covalente
Conséquence de la formation du complexe ES (favorables à la réaction : 3)
Rapprochement des réactifs et les positionnent favorablement
Formation d’intermédiaires métastables
Stabilise les états transitionnels intermédiaires
Définition état stationnaire
Vitesse linéaire car la quantité de produit accumulés est faible et la quantité de substrat n’est pas limitante
Quelles sont les conditions expérimentales pour mesurer une concentration d’enzyme au laboratoire
Réaction saturée en substrat
Que signifie l’hypothèse de l’état stationnaire
À l’équilibre, la quantité du complexe ES est constante donc l’étape l’imitante est ES–>E+P (V=K2*[ES])
Qu’est ce que la constante catalytique
Mesure du nombre d’évènements catalytiques par secondes par site actif
Équation Michaelis-Menten
V0=Vmax[S]/(Km+[S])
À quoi est égal le Km sur le graphique de Michaelis-menten
Vmax/2
Que signifie un Km faible
Que l’enzyme est efficace pour une faible concentration de substrat
Comment calculer le Km
Km=K-1/K1
Si Km diminue, quelle réaction est favorisée
ES –> E+S ou E+S –> ES
E+S –> ES
Dans le graphique de Lineweaver-Burke, que vaut l’ordonné à l’origine et l’abscisse à l’origine
y=1/Vmax
x=-1/Km
Qu’est ce que les variations de pH influencent (3)
- Liaison du substrat à l’enzyme
- L’ionisation du substrat
- L’activité catalytique de l’enzyme
Qu’arrive-t-il dans des variations extrêmes de pH
Dénaturation de l’enzyme
Si quand T augmente, la vitesse de réaction et la dénaturation de l’enzyme augmente, quelle est la température idéale pour la réaction
Intersection des 2 courbes
Définition inhibiteur
Toute substance capable d’empêcher ou diminuer la réaction enzymatique
Quelle sorte de catalyse est la plus féquente
Catalyse acide-base
4 types de niveau de spécificité des enzymes
- Classe de réaction
- Sous-classe de réaction
- Famille de substrat
- Spécificité absolue
2 adaptations des enzymes pour fonctionner à proximité
- Complexe à plusieurs sous unités OU enzymes liés à une protéine matrice commune
- Fusion de plusieurs gènes pour arriver à une protéine à plusieurs domaines
3 modes pour réguler l’activité enzymatique
- Augmenter ou diminuer la synthèse des protéines
- Augmenter ou diminuer la dégradation des protéines
- Changement de conformation
4 façons de changer la conformation d’une protéine
- Modification covalente (ON/OFF)
- Clivage
- Effecteurs allostériques
- Inhibiteurs
À quelle étape d’une voie métabolique se trouve généralement la rétro-inhibition
À la 1ère
Action inhibiteur compétitif
E+I ou lieu de E+S
Comment les inhibiteurs compétitifs affectent le Km et le Vmax
Vmax ne change pas
Km augmente
Action inhibiteur incompétitif
ESI au lieu de complexe ES
Comment les inhibiteurs incompétitifs affectent le Km et le Vmax
Km et Vmax diminuent
Action inhibiteur non-compétitif
E+I et/ou ESI au lieu de E+S et ES
Comment les inhibiteurs non-compétitifs pures affectent le Km et le Vmax
Vmax diminue
Km ne change pas
Comment les inhibiteurs non-compétitifs mixte affectent le Km et le Vmax
Vmax diminue
Km augmente OU diminue
Action inhibiteurs irréversibles/suicides
Modifient l’enzyme de façon covalente –> inactivation de l’enzyme
