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BCM Laue > Cours 2 : protéines > Flashcards

Cours 2 : protéines Flashcards

1
Q

7 modifications covalentes des protéines

A

Acétylation
Phosphorylation
Hydroxylation
Méthylation
Carboxylation
Lipides
Sucres

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Q

Quels AA peuvent subir une Acétylation

A

Lysine
Arginine

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3
Q

Quels AA peuvent subir une phosphorylation

A

Sérine
Thréonine
Tyrosine

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4
Q

Quels AA peuvent subir une Méthylation

A

Lysine
Arginine

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5
Q

Quel AA peut se faire ajouter un sucre

A

Asparagine

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6
Q

Quel AA peut se faire ajouter un lipide

A

Cystéine

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7
Q

3 types de fibres

A

Microfilaments
Filaments intermédiaires
Microtubules

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8
Q

De quoi sont faits les microfilaments

A

Actine

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9
Q

Passage de l’actine G en actine F

A

Hydrolyse de l’ATP

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10
Q

De quel côté le rallongement des microfilaments est le plus rapide

A

+

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11
Q

De quoi dépend la polymérisation des microfilaments

A

De l’hydrolyse de l’ATP en ADP

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12
Q

De quoi sont fait les microtubules

A

de tubuline

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13
Q

Caractéristique des microtubules

A

forme de tube : moins flexible

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14
Q

À partir de quoi sont fomés les polymères de tubuline

A

de dimère de tubuline (alpha et bêta)

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15
Q

Que se passe-t-il lorsqu’un dimère de tubuline s’incorpore dans le microtubule

A

hydrolyse de la molécule de GTP exposé

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16
Q

Comment se forme les tubes de tubuline

A

alignement de plusieurs protofilaments

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17
Q

Rôle microtubules

A

Transport des chromosomes lors de la division mitotique

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18
Q

Effet du taxol sur les microtubules

A

Bloque la dépolymérisation des microtubules

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19
Q

Effet de la Colchicine sur microtubules

A

Induit la dépolymérisation en déstabilisant les interactions entre protofilaments

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20
Q

Avec quoi sont connectés les filaments intermédiaires

A

Les microtubules
Les microfilaments

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21
Q

Composant principal de la peau

A

Kératine

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22
Q

Nombre de types de filaments intermédiaires

A

65

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23
Q

Structure filaments intermédiaires

A

Dimère d’hélices alpha (7 résidus)
Double hélice (empile les dimères)

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24
Q

Quels AA sont non-polaires dans les filaments intermédiaires

A

le 1 et le 4

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25
Q

Caractéristique protéine moteur

A

Elles peuvent changer leur conformation par hydrolyse d’ATP/GTP, ce qui engendre un mouvement

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26
Q

Direction du mouvement des protéines moteurs

A

Linéaire et suit les structures cytoplasmiques

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27
Q

Utilité DNA polymérase

A

Se déplace sur l’ADN
Transcription et réplication du noyau

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28
Q

Utilité Myosine

A

Se déplace sur microfilaments
Contraction musculaire

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29
Q

Utilité Kinésine

A

Se déplace sur microtubules
Transport chromosomes durant mitose

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30
Q

Utilité Dynéine

A

Se déplace sur microtubules
Transport vésicules, mouvements cils/flagelles (eucaryotes)

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31
Q

Structure tertiaire myosine

A

Queue-cou-tête

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32
Q

Fonctionnement myosine

A
  1. Liaison ATP –> décroche la tête de l’Actine
  2. HYdrolyse de l’ATP –> lève la tête de la myosine (changement conformation)
  3. Liaison myosine-Actine (plus loin qu’au départ)
  4. Liaison cause la libération de P + ADP
  5. Changement de conformation –> mouvement
33
Q

Comment se lie un ligand à sa protéine cible

A

Forces non-covalentes de manière spécifique

34
Q

Conséquence liaison ligand-protéine

A

changement de conformation de la protéine –> modification de la fonction de la protéine

35
Q

Comment appelle-t-on la force de la liaison protéine-ligand

A

Affinité moléculaire

36
Q

2 protéines contenant un groupe prosthétique Hème

A

Myoglobine
Hémoglobine

37
Q

Définition groupe prosthétique

A

Élément d’une protéine essentiel à sa fonction, pas constitué d’AA et dont la synthèse est indépendante de celle de la protéine

38
Q

Caractéristiques myoglobine

A

Fixatrice d’O2 dans les muscles
8 hélices alpha reliées par des boucles
1 groupe hème

39
Q

Composition groupe hème

A

Protoporphyrine IX + atome de Fer

40
Q

De quoi est composé la protoporphyrine

A

2 groupements vinyles (hydrophobes)
2 groupements propionates (ioniques et polaires)

41
Q

Par quoi est tenu l’Atome de fer

A

4 N de la protoporphyrine
Noyau imidazole de l’histidine-93

42
Q

Quelle autre molécule peuvent fixer la myoglobine et l’hémoglobine

A

Le CO

43
Q

Normalement, combien quel % des sites de fixation sont occupés par CO

A

1%

44
Q

Caractéristiques Hémoglobine

A

Transport d’O2 dans le sang
4 sous unités formées de 8 hélices alpha (2 alpha, 2 bêta)
4 groupes hèmes

45
Q

Types de Hb +utilité

A

HbE : 1ere semaine-3 mois
HbF : 3 mois-6 mois p-Natal

46
Q

Que permet la différence d’affinité entre l’hémoglobine et la myoglobine

A

Permet l’échange d’O2 dans les tissus

47
Q

Définition effet allostérique

A

Quand un ligand induit un changement de conformation de la protéine qui change son affinité pour un ligand à un autre site

48
Q

Quel atome est un effecteur allostérique pour l’Hb

A

l’O2

49
Q

Que produit le BPG en se liant dans la cavité centrale de désoxyHb

A

diminue l’affinité de Hb pour O2, ce qui permet le relargage de l’O2 à faible pO2

50
Q

Effet augmentation de pH sur Hb

A

Favorise oxyHb

51
Q

Effet diminution pH sur Hb

A

Favorise désoxyHb

52
Q

Nom de l’effet du pH sur la conformation de l’Hb

A

effet de Bohr

53
Q

En quoi est oxydé le groupement Hème

A

en bilirubine par les voies biliaires

54
Q

Qu’est ce qui cause la jaunisse

A

trop de bilirubine
voies biliaires fonctionnent mal

55
Q

Où est situé le lien peptidique

A

entre le C-O d’un AA et le N-H d’un autre AA

56
Q

Qu’est ce que la structure primaire des protéines

A

Chaine linéaire de AA

57
Q

Quelle conformation est favorisée dans le lien peptidique

A

Trans (moins encombrement stérique)

58
Q

2 angles dièdres entre 2 C alpha

A

Phi : entre N-C alpha
Psy : entre C alpha-C

59
Q

Utilité graphique de Ramachandran

A

Indique les paires d’angles dièdres qui ne causent pas d’encombrement stérique

60
Q

Qu’est ce que la structure secondaire de la protéine

A

Repliement local des AA (formation motif)

61
Q

2 types de motifs (structure 2nd) et par quoi sont-ils maintenus

A

Hélices alpha
Feuillets plissés bêta
Par interactions non-covalentes

62
Q

Structure Hélice alpha

A

Liaison H entre l’amine (1) et le carboxyle (n-4)
36 AA = 10 tours
Hélice right handed

63
Q

Quels AA sont favorables pour l’hélice alpha et lesquels ne le sont pas

A

Favorables : Alanine, Glutamine, Leucine, Methionine
Défavorables : Proline, Glycine

64
Q

Structure feuillet plissé bêta

A

Chaine polypetidiques parallèles ou antiparallèles (plus stable)
Liaison gr. N-H et C-O des AA alignés
12-15 segements

65
Q

Par quoi sont reliés les hélices alpha et les feuillets plissés bêta

A

Solénoïdes
Boucles

66
Q

Qu’est ce que la structure tertiaire des protéines

A

Repliement en 3 dimensions
Conformation native (biologiquement active)

67
Q

De quelles forces dépend le repliement 3rd de la protéine

A

Liaisons H
Liaisons électrostatiques
Effet hydrophobe
Liaisons covalentes (ponts disulfures)

68
Q

Structure du tonneau alpha bêta

A

Assemblage de 8 feuillets bêta et 8 hélices alpha

69
Q

Où retouve-t-on le motif à doigt de zinc

A

Dans les protéines de liaison à l’ADN ou ARN

70
Q

Quel AA peut former des ponts disulfures

A

la cystéine par oxydation des groupes SH (disulfide isomérase)

71
Q

Quelles conditions peuvent entrainer la dénaturation d’une protéine

A

pH, Température, concentration saline non-adéquate

72
Q

Qui assure le repliement des protéines

A

Des chaperonnes ATP-dépendantes

73
Q

Rôle protéasome

A

Dégradation des protéines mal repliées

74
Q

Qu’est ce que la structure quaternaire des protéines

A

Assemblage de structure 3rd pour former structure finale

75
Q

Rôle créatine Kinase

A

génération de molécules énergétiques dans les muscles et les tissus

76
Q

Types de créatine kinase et utilité

A

MM : muscles squelettiques
MB : muscles cardiaques
BB : Structures cérébrales
Détection de la provenance d’une lésion

77
Q

Cause Alzheimer, Parkinson, Creutzfeldt-Jakob, vache folle

A

Dépot d’agrégats de protéines mal repliées (feuillets bêta s’empilent et sont indestructibles)

78
Q

Cause Anémie falciforme + conséquences

A

Substitution GLUT pour VAL en position 6
Changement structural de l’Hb

BCM Laue (10 decks)

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