Cours 2 : protéines Flashcards
7 modifications covalentes des protéines
Acétylation
Phosphorylation
Hydroxylation
Méthylation
Carboxylation
Lipides
Sucres
Quels AA peuvent subir une Acétylation
Lysine
Arginine
Quels AA peuvent subir une phosphorylation
Sérine
Thréonine
Tyrosine
Quels AA peuvent subir une Méthylation
Lysine
Arginine
Quel AA peut se faire ajouter un sucre
Asparagine
Quel AA peut se faire ajouter un lipide
Cystéine
3 types de fibres
Microfilaments
Filaments intermédiaires
Microtubules
De quoi sont faits les microfilaments
Actine
Passage de l’actine G en actine F
Hydrolyse de l’ATP
De quel côté le rallongement des microfilaments est le plus rapide
+
De quoi dépend la polymérisation des microfilaments
De l’hydrolyse de l’ATP en ADP
De quoi sont fait les microtubules
de tubuline
Caractéristique des microtubules
forme de tube : moins flexible
À partir de quoi sont fomés les polymères de tubuline
de dimère de tubuline (alpha et bêta)
Que se passe-t-il lorsqu’un dimère de tubuline s’incorpore dans le microtubule
hydrolyse de la molécule de GTP exposé
Comment se forme les tubes de tubuline
alignement de plusieurs protofilaments
Rôle microtubules
Transport des chromosomes lors de la division mitotique
Effet du taxol sur les microtubules
Bloque la dépolymérisation des microtubules
Effet de la Colchicine sur microtubules
Induit la dépolymérisation en déstabilisant les interactions entre protofilaments
Avec quoi sont connectés les filaments intermédiaires
Les microtubules
Les microfilaments
Composant principal de la peau
Kératine
Nombre de types de filaments intermédiaires
65
Structure filaments intermédiaires
Dimère d’hélices alpha (7 résidus)
Double hélice (empile les dimères)
Quels AA sont non-polaires dans les filaments intermédiaires
le 1 et le 4
Caractéristique protéine moteur
Elles peuvent changer leur conformation par hydrolyse d’ATP/GTP, ce qui engendre un mouvement
Direction du mouvement des protéines moteurs
Linéaire et suit les structures cytoplasmiques
Utilité DNA polymérase
Se déplace sur l’ADN
Transcription et réplication du noyau
Utilité Myosine
Se déplace sur microfilaments
Contraction musculaire
Utilité Kinésine
Se déplace sur microtubules
Transport chromosomes durant mitose
Utilité Dynéine
Se déplace sur microtubules
Transport vésicules, mouvements cils/flagelles (eucaryotes)
Structure tertiaire myosine
Queue-cou-tête
Fonctionnement myosine
- Liaison ATP –> décroche la tête de l’Actine
- HYdrolyse de l’ATP –> lève la tête de la myosine (changement conformation)
- Liaison myosine-Actine (plus loin qu’au départ)
- Liaison cause la libération de P + ADP
- Changement de conformation –> mouvement
Comment se lie un ligand à sa protéine cible
Forces non-covalentes de manière spécifique
Conséquence liaison ligand-protéine
changement de conformation de la protéine –> modification de la fonction de la protéine
Comment appelle-t-on la force de la liaison protéine-ligand
Affinité moléculaire
2 protéines contenant un groupe prosthétique Hème
Myoglobine
Hémoglobine
Définition groupe prosthétique
Élément d’une protéine essentiel à sa fonction, pas constitué d’AA et dont la synthèse est indépendante de celle de la protéine
Caractéristiques myoglobine
Fixatrice d’O2 dans les muscles
8 hélices alpha reliées par des boucles
1 groupe hème
Composition groupe hème
Protoporphyrine IX + atome de Fer
De quoi est composé la protoporphyrine
2 groupements vinyles (hydrophobes)
2 groupements propionates (ioniques et polaires)
Par quoi est tenu l’Atome de fer
4 N de la protoporphyrine
Noyau imidazole de l’histidine-93
Quelle autre molécule peuvent fixer la myoglobine et l’hémoglobine
Le CO
Normalement, combien quel % des sites de fixation sont occupés par CO
1%
Caractéristiques Hémoglobine
Transport d’O2 dans le sang
4 sous unités formées de 8 hélices alpha (2 alpha, 2 bêta)
4 groupes hèmes
Types de Hb +utilité
HbE : 1ere semaine-3 mois
HbF : 3 mois-6 mois p-Natal
Que permet la différence d’affinité entre l’hémoglobine et la myoglobine
Permet l’échange d’O2 dans les tissus
Définition effet allostérique
Quand un ligand induit un changement de conformation de la protéine qui change son affinité pour un ligand à un autre site
Quel atome est un effecteur allostérique pour l’Hb
l’O2
Que produit le BPG en se liant dans la cavité centrale de désoxyHb
diminue l’affinité de Hb pour O2, ce qui permet le relargage de l’O2 à faible pO2
Effet augmentation de pH sur Hb
Favorise oxyHb
Effet diminution pH sur Hb
Favorise désoxyHb
Nom de l’effet du pH sur la conformation de l’Hb
effet de Bohr
En quoi est oxydé le groupement Hème
en bilirubine par les voies biliaires
Qu’est ce qui cause la jaunisse
trop de bilirubine
voies biliaires fonctionnent mal
Où est situé le lien peptidique
entre le C-O d’un AA et le N-H d’un autre AA
Qu’est ce que la structure primaire des protéines
Chaine linéaire de AA
Quelle conformation est favorisée dans le lien peptidique
Trans (moins encombrement stérique)
2 angles dièdres entre 2 C alpha
Phi : entre N-C alpha
Psy : entre C alpha-C
Utilité graphique de Ramachandran
Indique les paires d’angles dièdres qui ne causent pas d’encombrement stérique
Qu’est ce que la structure secondaire de la protéine
Repliement local des AA (formation motif)
2 types de motifs (structure 2nd) et par quoi sont-ils maintenus
Hélices alpha
Feuillets plissés bêta
Par interactions non-covalentes
Structure Hélice alpha
Liaison H entre l’amine (1) et le carboxyle (n-4)
36 AA = 10 tours
Hélice right handed
Quels AA sont favorables pour l’hélice alpha et lesquels ne le sont pas
Favorables : Alanine, Glutamine, Leucine, Methionine
Défavorables : Proline, Glycine
Structure feuillet plissé bêta
Chaine polypetidiques parallèles ou antiparallèles (plus stable)
Liaison gr. N-H et C-O des AA alignés
12-15 segements
Par quoi sont reliés les hélices alpha et les feuillets plissés bêta
Solénoïdes
Boucles
Qu’est ce que la structure tertiaire des protéines
Repliement en 3 dimensions
Conformation native (biologiquement active)
De quelles forces dépend le repliement 3rd de la protéine
Liaisons H
Liaisons électrostatiques
Effet hydrophobe
Liaisons covalentes (ponts disulfures)
Structure du tonneau alpha bêta
Assemblage de 8 feuillets bêta et 8 hélices alpha
Où retouve-t-on le motif à doigt de zinc
Dans les protéines de liaison à l’ADN ou ARN
Quel AA peut former des ponts disulfures
la cystéine par oxydation des groupes SH (disulfide isomérase)
Quelles conditions peuvent entrainer la dénaturation d’une protéine
pH, Température, concentration saline non-adéquate
Qui assure le repliement des protéines
Des chaperonnes ATP-dépendantes
Rôle protéasome
Dégradation des protéines mal repliées
Qu’est ce que la structure quaternaire des protéines
Assemblage de structure 3rd pour former structure finale
Rôle créatine Kinase
génération de molécules énergétiques dans les muscles et les tissus
Types de créatine kinase et utilité
MM : muscles squelettiques
MB : muscles cardiaques
BB : Structures cérébrales
Détection de la provenance d’une lésion
Cause Alzheimer, Parkinson, Creutzfeldt-Jakob, vache folle
Dépot d’agrégats de protéines mal repliées (feuillets bêta s’empilent et sont indestructibles)
Cause Anémie falciforme + conséquences
Substitution GLUT pour VAL en position 6
Changement structural de l’Hb
