Cours 4 MÉCANISMES D'ACTION PARTIE V Flashcards
complet
En général, les inhibiteurs sont des molécules qui ___ au substrat ___ de l’enzyme
ressemblent
endogène
En se liant à l’enzyme, les inhibiteurs diminuent sont potentiel ___
catalytique
Les réactions enzymatiques sont caractérisées par 2 paramètres. Lesquels ?
- Vmax
- Km
La Km est la ___ de substrat à laquelle l’enzyme fonctionne à la ___ de sa vitesse maximale
concentration
moitié
De par sa liaison à un enzyme, un inhibiteur peut soit … (2)
- Empêcher la fixation du substrat sur le site actif
* Provoquer un changement de conformation qui inactive l’enzyme
VF ? L’inhibiteur demeure inchangé suite à la réaction
VRAI
La Ki est la constante ___
d’inhibition
La Ki s’exprime en unité de ___
concentration
La Ki correspond aussi `la constante de ___ du complexe enzyme-inhibiteur
dissociation
VF ? La Ki définit l’affinité du substrat pour l’enzyme
FAUX
Affinité de 𝐥’𝐢𝐧𝐡𝐢𝐛𝐢𝐭𝐞𝐮𝐫
Comment se détermine la Ki ?
en refaisant une nouvelle courbe de M&M avec chaque concentration d’inhibiteur.
VF ? La Ki …
- est faible si l’inhibiteur est puissant :
- est une mesure plus subjective que l’IC50 :
- est une mesure plus exacte que l’IC50 :
La Ki …
- est faible si l’inhibiteur est puissant : VRAI
- est une mesure plus subjective que l’IC50 : FAUX
- est une mesure plus exacte que l’IC50 : VRAI
VF ? L’IC50 …
- est est une mesure plus complexe à déterminer expérimentalement :
- représente une concentration :
- est élevé si l’inhibiteur est puissant :
L’IC50 …
- est une mesure plus complexe à déterminer expérimentalement : FAUX, ceci est vrai pour la Ki
- représente une concentration : VRAI
- est élevé si l’inhibiteur est puissant : FAUX, faible si puissant
Quelle est l’équation pour déterminer la Ki ?
Ki = ( [E] x [I] ) / [EI]
Donner les différents paramètres de l’équation du Ki.
Ki = ( [E] x [I] ) / [EI]
[E] : concentration en enzyme libre
[I] : concentration en inhibiteur libre
[EI] : concentration du complexe enzyme-inhibiteurs
Le IC50 représente une concentration d’inhibiteurs qui diminue la ____ de réaction de ____.
vitesse
moitié
L’IC50 se détermine en variant la quantité d’inhibiteurs avec un excès de ___
substrats
QSJ ? Je suis la meilleure mesure de l’affinité d’un inhibiteur pour un enzyme.
Ki
VF ? L’IC50 est souvent approximative
VRAI
Plus le Ki ou l’IC50 donne des valeurs ___ plus il s’agit d’un inhibiteur puissant.
a) élevées
b) faibles
b) faibles
VF ? L’inhibiteur compétitif …
- forme des liens covalents :
- se lie à un site différent que le substrat :
- ne change pas la Km :
L’inhibiteur compétitif …
- forme des liens covalents : FAUX, liens réversibles
- se lie à un site différent que le substrat : FAUX, même site
- ne change pas la Km : FAUX, ceci est vrai pour l’inhibiteur non compétitif
L’inhibiteur compétitif et le substrat entrent en compétition pour occuper le ___ ___ de l’enzyme.
site actif
Quel est l’effet net de l’inhibiteur compétitif ?
a) Diminuer la concentration d’enzyme libre.
b) Diminuer la vitesse maximale.
c) Augmenter la vitesse maximale.
a) Diminuer la concentration d’enzyme libre
Quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur le Km ?
Augmente
Avec un inhibiteur compétitif, il faut une plus grande concentration de ___ afin de déplacer ___ et ainsi obtenir la vitesse maximale.
substrats
inhibiteur
Nommer les 3 types d’inhibition non-compétitive
- allostérique
- irréversible
- pseudo-irréversible
Associer la description au type d’inhibition non-compétitive.
« Pas de lien covalent, mais se détache 𝐥𝐞𝐧𝐭𝐞𝐦𝐞𝐧𝐭 de l’enzyme. »
a) allostérique
b) irréversible
c) pseudo-irréversible
c) pseudo-irréversible
Associer la description au type d’inhibition non-compétitive.
« Durée d’action plus longue, mais peut être associé à un risque de toxicité plus élevé. »
a) allostérique
b) irréversible
c) pseudo-irréversible
b) irréversible
VF ? L’inhibition non-compétitive allostérique …
- modifie la conformation de l’enzyme :
- diminue le Km :
- diminue la Vmax :
L’inhibition non-compétitive allostérique …
- modifie la conformation de l’enzyme : VRAI
- diminue le Km : FAUX, la Km est inchangée
- diminue la Vmax : VRIAI
Quel est l’impact de l’inhibition non-compétitive sur …
- Vmax :
- Km :
Quel est l’impact de l’inhibition non-compétitive sur …
- Vmax : ⬇
- Km : =
L’inhibiteur pseudo-irréversible se détache ___ de l’enzyme
lentement
L’irréversibilité d’une interaction enzyme-inhibiteur ___ la durée d’action du médicament inhibiteur
augmente
VF ? Un inhibiteur réversible est généralement plus puissant (dose-effet).
FAUX
Un inhibiteur irréversible est généralement plus puissant
(dose-effet) qu’un inhibiteur réversible
Quel type d’inhibiteur rend plus difficile de stopper un traitement ?
a) réversible
b) irréversible
inhibiteur irréversible
Qu’est-ce qu’un inhibiteur incompétitif ?
C’est un inhibiteur qui ne peut pas se lier à l’enzyme seul.
Il peut uniquement se lier au complexe E-S.
