Chapitre 6 - Théorie

Question 1

Qu’est-ce qu’un ion essentiel?

Answer 1

Lorsque le cofacteur est une molécule inorganique, on parlera d’ions essentiels.

Question 2

Quel est le rôle d’un enzyme dans une réaction chimique? Qu’est-ce qu’il fait et qu’est-ce qu’il ne fait pas?

Answer 2

Les enzymes augmentent la vitesse de la réaction, et par conséquent influent sur la cinétique. L’équilibre d’une réaction n’est pas altéré par la présence d’une enzyme la catalysant. Puisqu’elles n’ont aucune influence sur la thermodynamique de la réaction, les enzymes ne peuvent rendre possible une réaction non spontanée.

Question 3

Qu’est-ce qu’une enzyme conjuguée ?

Answer 3

C’est une enzyme qui a besoin d’une composante non protéique pour son activité.

Question 4

Quelle est la conséquence du fait que les animaux ont perdu leurs capacités à synthétiser plusieurs coenzymes ?

Answer 4

Ces coenzymes ou leurs précurseurs doivent être obtenus par l’alimentation. La plupart des vitamines doivent être transformées par des enzymes afin de correspondre aux coenzymes.

Question 5

Qu’est-ce que font concrètement les enzymes sur la vitesse d’une réaction ?

Answer 5

Elles augmentent la vitesse de la réaction et par conséquent influent sur la cinétique.

Question 6

Est-ce que l’équilibre d’une réaction est altérée par la présence d’une enzyme la catalysant ?

Answer 6

Non.

Question 7

Les enzymes peuvent-elles rendre une réaction non spontanée possible? Pourquoi?

Answer 7

Non, car elles n’ont aucune influence sur la thermodynamique.

Question 8

Quelles sont les 3 propriétés qui distinguent les enzymes des catalyseurs synthétiques ?

Answer 8

1- Les réaction catalysées par des enzymes sont 10^3 à 10^20 fois plus rapides que les mêmes réactions non catalysées. En effet, les enzymes sont plus efficaces que les catalyseurs synthétiques et ceci dans des conditions compatibles avec la vie.

2- Les enzymes sont hautement spécifiques. Elles ont une double spécificité. Elles n’agissent que sur une substance ou un groupe de substances spécifiques et les transforme en un ou des produits spécifiques.

3- Plusieurs enzymes sont régulées. Elles ont la capacité de réagir aux besoins métaboliques momentanés de la cellule en ajustant leur activité catalytique.

Question 9

Comment une réaction chimique non catalysée peut-elle se produire ?

Answer 9

Il faut que les deux molécules de réactifs entrent en collision tout en possédant la quantité nécessaire d’énergie, soit l’énergie libre d’activation.

Question 10

Pourquoi ce ne sont pas toutes les collisions qui produisent une réaction chimique ?

Answer 10

Seulement une fraction des molécules de substrat dispose de l’énergie nécessaire pour atteinte l’état de réactivité, soit l’état de transition.

Question 11

Quelle est la relation entre la vitesse d’une réaction chimique non catalysée et à l’énergie libre d’activation ?

Answer 11

Les deux variables sont inversement proportionnelles. La vitesse de la réaction dépend de l’énergie libre des molécules impliquées, de l’orientation de ces mêmes molécules et du nombre de collisions entre ces molécules.

Question 12

Pourquoi les chimistes utilisent-ils des températures élevées lors des réactions chimiques ?

Answer 12

Pour augmenter la vitesse des réactions chimiques.

Question 13

Aux températures physiologiques, à quoi ressemble la vitesse des réactions biochimiques?

Answer 13

Elle est négligeable si elles ne sont pas catalysées par des enzymes.

Question 14

Comment une enzyme augmente-t-elle la vitesse d’une réaction chimique ?

Answer 14

Elle diminue la barrière d’activation en augmentant localement la concentration de réactifs et en positionnant les substrats de manière favorable. Elle se combine de manière transitoire au substrat de façon à lui permettre d’atteindre plus facilement l’état de transition et de le stabiliser.

Question 15

Les enzymes peuvent-elles se lier à plus d’un substrat à la fois ?

Answer 15

Oui.

Question 16

Après avoir catalysée une réaction, l’enzyme peut-elle en catalyser une autre ?

Answer 16

Oui, lorsque le substrat est converti en produits, ceux-ci se lient moins fortement à l’enzyme et sont libérés. L’enzyme peut alors catalyser une autre réaction.

Question 17

Quelles sont les 6 classes d’enzymes ?

Answer 17

Les oxydoréductases, les transférases, les hydrolases, les lyases, les isomérases et les ligases.

Question 18

Quelles sont les caractéristiques des oxydoréductases?

Answer 18

Ce sont des enzymes qui catalysent les réactions doxydoréduction qui est un processus de transfert d’électron entre un donneur (agent réducteur) et un receveur (agent oxydant). L’agent réducteur devient oxydé et l’agent oxydant devient réduit. Le transfert est généralement accompagné de la perte ou du gain d’un atome d’hydrogène ou d’oxygène.

Question 19

Quelles sont les caractéristiques des transférases?

Answer 19

Ce sont des enzymes catalysant les réactions de transfert d’un atome ou d’un groupe d’atomes. La présence d’une coenzyme est généralement requise.

Question 20

Quelles sont les caractéristiques des hydrolases?

Answer 20

Ce sont des enzymes catalysant les réactions d’hydrolyse (bris d’un lien covalent par l’addition d’une molécule d’eau).

Question 21

Quelles sont les caractéristiques des lyases?

Answer 21

Ce sont des enzymes catalysant la formation d’une double liaison associé à l’élimination d’un atome ou d’un groupement OU le bris d’une double liaison par l’addition d’un atome ou d’une groupement.

Question 22

Quelles sont les caractéristiques des isomérases?

Answer 22

Ce sont des enzymes catalysant les réarrangements intramoléculaires (isomérisation).

Question 23

Quelles sont les caractéristiques des ligases?

Answer 23

Ce sont des enzymes catalysant la formation de liens covalents entre 2 molécules en utilisant de l’énergie produite par l’hydrolyse de l’ATP.

Question 24

Décrire les différentes réactions d’oxydoréduction.

Answer 24

1- Perte d’un électron (oxydation), gain d’un électron (réduction)
2- Perte d’un hydrogène (oxydation), gain d’un hydrogène (réduction)
3- Gain d’un oxygène (oxydation), perte d’un oxygène (réduction)

Question 25

Comment comparer la taille d’une enzyme et celle de son substrat?

Answer 25

La taille d’une enzyme est généralement beaucoup plus grande que celle de son substrat.

Question 26

De quoi dépend la reconnaissance moléculaire entre le site actif et le substrat ?

Answer 26

Elle dépend de la complémentarité de la structure ainsi que du caractère électrique du site actif versus celui du substrat.

Question 27

Est ce qu’une enzyme ne peut reconnaître qu’un seul substrat ?

Answer 27

Non, toutes les enzymes n’ont pas cependant le même degré de spécificité. Certaines peuvent reconnaître un substrat comme d’autres peuvent reconnaître un groupe plus large de molécules apparentées.

Question 28

Qui est la clé et la serrure entre un enzyme et son substrat ?

Answer 28

La clé est le substrat, la serrure est l’enzyme et le site actif est le trou de la serrure.

Question 29

Qu’est-ce que le modèle de l’ajustement induit d’une enzyme ?

Answer 29

C’est un processus de reconnaissance dynamique où l’enzyme et le substrat adaptent mutuellement leurs formes respectives pour mieux s’ajuster un à l’autre.

Question 30

La nature des résidus d’acides aminés présents à l’intérieur du site actif participent à quoi?

Answer 30

Ils participent directement au processus catalytique et la nature de ces résidus détermine le type de réaction qui est catalysée.

Question 31

Y a-t-il des sous produits lors de la réaction enzymatique? Et comment cela est-il en chimie organique ?

Answer 31

Non, le produit forme est presque 100% pur.

En chimie organique, un rendement de 30 à 50% est un succès.

Question 32

Pourquoi un produit se dissocie-t-il d’une enzyme?

Answer 32

Le produit ne prend pas la même forme que le substrat, il y a donc perte de complémentarité entre l’enzyme et le produit, l’enzyme retourne donc dans sa conformation initiale prête à catalyser un nouveau cycle de réaction.

Question 33

Qu’est-ce qu’une inhibition réversible ?

Answer 33

C’est lorsque les inhibiteurs se lient à l’enzyme par le biais d’interactions non covalentes.

Question 34

Quels sont les trois types d’inhibition réversible?

Answer 34

Compétitive, non compétitif et incompétitive.

Question 35

Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif classique et quels sont ses effets?

Answer 35

Il a le même site de liaison que le substrat (analogue structural du substrat). Il se lie au site actif et bloqué l’accès au substrat. Km augmente et Vmax reste pareille.

Question 36

Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif non-classique? Quels sont ses effets?

Answer 36

Il se lie à un autre site que le site actif. Par contre, sa liaison entraîne la déformation du site actif ce qui empêche le substrat de s’y lier. Km augmente et Vmax reste pareille.

Question 37

Qu’est-ce qu’un inhibiteur non compétitif? Quels sont ses effets?

Answer 37

Il se lie ailleurs que sur le site actif (pas analogue structural du substrat). Il peut se lier à l’enzyme ou au complexe ES. ESI est inactif, donc la concentration de l’enzyme active diminue. Vmax diminue et Km reste pareille.

Question 38

Qu’est-ce qu’un inhibiteur incompétitif? Quels sont ses effets?

Answer 38

Se lie au complexe ES. Km et Vmax diminuent proportionnellement.

Question 39

Existe-t-il est inhibiteurs qui se lient de façon covalente et irréversible sur l’enzyme ? Quels sont leurs effets?

Answer 39

Oui, les effets sur Km et Vmax sont semblables à ceux observés lors de l’ajout d’un inhibiteur réversible, sauf qu’ils sont permanents.

Question 40

Quelle est l’utilité des inhibiteurs enzymatiques?

Answer 40

Ils nous permettent de mieux comprendre le mode d’action des enzymes. Ils peuvent aussi nous éclairer sur la nature chimique et conformationnelle du site actif.

Question 41

En quoi les inhibiteurs enzymatiques sont-ils utiles en pharmaceutique?

Answer 41

Une molécule antivirale ou un antibiotique peut cibler un processus métabolique qui est spécifique de l’agent pathogène et ainsi arrêter l’infection sans affecter l’hôte.

Question 42

La vitesse d’une réaction métabolique dépend de quoi?

Answer 42

• La concentration du substrat et s’il y a lieu du cofacteur ou de la coenzyme
• La concentration de l’enzyme
• L’activité catalytique de l’enzyme

Question 43

De quoi dépend la concentration d’une enzyme?

Answer 43

Des vitesses à laquelle elle est synthétisée et dégradée.

Question 44

Par quoi est modulée l’activité des enzymes ?

Answer 44

Par différents mécanismes somme l’allostérie ou les modifications covalentes.

Question 45

Qu’est-ce qu’une modification covalente ?

Answer 45

Elles sont le produit de réactions enzymatiques. Une protéine peut être modifiée par l’ajout de différents groupements chimiques par une enzyme de modification. La protéine peut ensuite subir l’action d’une enzyme de conversion qui enlève la modification.

Plus rapide que le contrôle de la synthèse et de la dégradation d’une protéine, mais plus lente que la régulation allostérique.

Question 46

Quelle est la modification réversible la plus fréquente? Quelles enzymes en sont responsable?

Answer 46

C’est la phosphorylation/déphosphorylation.

Les kinases qui sont de la classe des transférases sont responsables de la phosphorylation.

Les phosphatases qui sont de la classe des hydrolases sont responsables de la déphosphorylation.

Question 47

Est-ce qu’une modification covalente irréversible est possible? Donnez des exemples.

Answer 47

Oui c’est possible.

Certaines enzymes sont produites et conservées sous une forme inactive (proenzyme ou zymogène).

Question 48

Comment les proenzymes sont-elles activées ?

Answer 48

Par la coupure d’un de leurs liens covalents (activation protéolytique).

Question 49

Que sont des exemples de choses qui sont activés par protéolyse en cas de besoin.

Answer 49

L’insuline, les enzymes digestives comme la chymotrypsine et la trypsine ainsi que certains facteurs responsables de la coagulation.

Question 50

Qu’est-ce que la régulation allostérique ?

Answer 50

C’est la régulation de l’activité d’une protéine par la modification de sa structure 3D. Cela confère à une enzyme une grande sensibilité aux variations de concentration de substrat et d’effecteur.

Question 51

Quel est le meilleur mécanisme régulateur des activités enzymatiques ?

Answer 51

C’est l’allostérie.

Question 52

Quelle structure ont généralement les enzymes allostériques?

Answer 52

Une structure quaternaire contenant un nombre pair de sous unité chacune pouvant fixer une molécule de substrat.

Question 53

Que sont des sites allostériques?

Answer 53

Ce sont des sites auxquels se lient des effecteurs.

Question 54

Pourquoi les effecteurs ne se lient pas au site actif?

Answer 54

Car ce ne sont pas des analogues structuraux du substrat.

Question 55

Que se passe-t-il lorsqu’un ligand lie l’une des sous unité du complexe protéique?

Answer 55

Celle-ci change de conformation. Cela modifie les interactions entre celle sous unité et les autres, ce qui affecte la forme des sous unités adjacentes et leur affinité pour le substrat.

Question 56

Pourquoi la courbe vi=f([s]) d’une enzyme allostérique est-elle de forme sigmoïdale?

Answer 56

Parce que la fixation d’un substrat sur une sous unité modifie l’affinité des autres sous unités pour ce même substrat.

Question 57

Qu’est-ce qu’un phénomène homotrope?

Answer 57

La liaison d’un substrat a un effet sur la liaison d’une molécule du même substrat, mais sur une sous unité adjacente. Le substrat a donc un effet sur sa propre fixation à l’enzyme.

Question 58

Pourquoi l’effet allostérique est un phénomène hétérotrope?

Answer 58

Car c’est la liaison de l’effecteur allostérique qui a un effet sur la fixation du substrat. Le changement de conformation provoqué par l’interaction enzyme-effecteur peut activer ou inhiber la réaction.

Question 59

Quelle est la différence entre effet allostérique positif et négatif ?

Answer 59

Positif : active la réaction

Négatif : inhibe la réaction

Question 60

Qu’est-ce qu’une transition allostérique? Quelle sont les deux conformations possibles?

Answer 60

C’est le changement d’une conformation à l’autre d’une enzyme allostérique.

Conformation T : état inactif à faible affinité pour le substrat
Conformation R : état actif à forte affinité pour le substrat

Question 61

Quels sont les effets d’un activateur ou d’un inhibiteur sur les conformations?

Answer 61

La présence d’un activateur allostérique stable la forme R et force ainsi l’équilibre de T vers R. En revanche, une inhibiteur stabilise la forme T et pousse l’équilibre de R vers T.

Question 62

Décrivez le modèle concerté.

Answer 62

Le changement de conformation d’une sous-unité entraîne nécessairement le changement de conformation de toutes les autres sous unités simultanément. Toutes les sous-titres d’une enzyme allostérique doivent avoir la même conformation. Il n’y a pas de protéine hybride dont une partie des sous-unités est dans une conformation et l’autre partie dans une autre.

Question 63

Décrivez le modèle séquentiel.

Answer 63

Les sous-unités de la protéine n’ont pas nécessairement la même conformation. Ce modèle est basé sur la reconnaissance moléculaire par ajustement induit. La conversion d’une sous-unité de la forme T vers la forme R ne se propage pas automatiquement aux autres sous-unités, mais il y a une légère altération de la structure qui les rend plus réceptives au substrat.

Question 64

Quel est un exemple de protéine allostérique?

Answer 64

L’hémoglobine.

Question 65

Qu’est-ce que sont des intermédiaires métaboliques ?

Answer 65

La formation du produit final passe donc généralement par la formation de divers produits appelés intermédiaires métaboliques. Il ne faut pas confondre un intermédiaire métabolique et un état de transition. Un intermédiaire métabolique est assez stable pour être détecté, car sa durée de vie est beaucoup plus longue que l’état de transition.

Question 66

Pourquoi la transformation d’un substrat en un produit final se fait en plusieurs étapes, chacune catalysée par une enzyme distincte?

Answer 66

Car cette suite de réaction demande moins d’énergie que la réaction du substrat au produit non catalysée.

Question 67

Qu’est-ce que le sentier métabolique ?

Answer 67

Terme utilisé pour décrire l’action de l’ensemble des enzymes menant à la formation du produit final.

Question 68

Qu’est-ce qu’une enzyme multifonctionnelle? Quelles sont leurs caractéristiques ?

Answer 68

C’est une même enzyme qui catalyse 2 réactions successives dans un même sentier.

Elles possèdent généralement plus d’un domaine. Chaque domaine peut agir comme une protéine individuelle avec son propre site actif et sa fonction spécifique.

Question 69

Qu’est-ce que les complexes multienzymatiques et les protéines multifonctionnelles assurent ?

Answer 69

Elles assurent la localisation dans la même région du cytoplasme des enzymes nécessaires à un sentier métabolique. Cela a pour avantage d’augmenter localement les concentrations des substrats, des intermédiaires métaboliques et des enzymes. Le temps de transit entre 2 enzymes d’une complexe multienzymatique ou 2 sites actifs d’une enzyme multifonctionnelle est diminué.