Chapitre 5 - Glossaire Flashcards
Qu’est-ce qu’une apoprotéine?
Protéine conjuguée sans son groupement non protéique. Forme inactive.
Qu’est-ce qu’une chaperonne moléculaire?
• Faciliter le repliement de grosses protéines en empêchant la formation d’intermédiaires incorrectement repliés.
• Aider les protéines dénaturées à se renaturer.
• Entraîner la dégradation de la chaîne polypeptidique si elle ne peut se replier
correctement.
Qu’est-ce que la configuration d’une protéine ?
Structure 3D qui ne peut être modifiée sans le bris de liens covalents et la formation de nouveaux.
Qu’est-ce que la confirmation native d’une protéine ?
Conformation tridimensionnelle spécifique que prend naturellement une protéine dans des conditions physiologiques. C’est la forme ayant une activité biologique.
Qu’est-ce que la conformation d’une protéine ?
Structure d’une molécule qui peut être modifiée sans le bris ou la formation de liens covalents. Cela est possible parce qu’il peut y avoir rotation autour d’un lien covalent simple.
Qu’est-ce que le phénomène de dénaturation d’une protéine ?
Perte de la conformation native d’une protéine suite aux bris des interactions non covalentes.
Qu’est-ce que le diagramme de Ramachandran? À quoi sert-il?
Représentation graphique permettant d’analyser la conformation du squelette peptidique. Il indique les valeurs des angles φ et ψ possibles.
Qu’est-ce que le domaine d’une chaîne polypeptidique ?
Région d’une chaîne polypeptidique dont le repliement est distinct du reste de la chaîne. On peut donc les considérer comme des éléments structuralement indépendants qui ont chacun les caractéristiques d’une petite protéine. Une telle organisation modulaire est souvent rencontrée chez les protéines de plus de 250 résidus. Parfois un domaine est associé à une fonction spécifique. Ainsi, une protéine constituée de plusieurs domaines peut avoir plusieurs fonctions distinctes.
Qu’est-ce qu’un effondrement hydrophobe ? Quand a-t-il lieu?
Regroupement des résidus hydrophobes pour former une poche hydrophobe suite à l’exclusion de ces derniers par les molécules d’eau. Ce processus sert de force motrice au repliement des protéines.
Au cours de la synthèse et avant même la fin de la polymérisation de la chaîne, des structures secondaires commencent à se former partout où c’est possible. Il y a alors formation d’un grand nombre de liaisons H. En même temps, il y a agrégation et coalescence des résidus non polaires, ce qui provoque un phénomène appelé effondrement hydrophobe permettant la formation de poches hydrophobes.
Qu’est-ce qu’un globule fondu ?
Intermédiaire rencontré lors du repliement des protéines, principalement pour les protéines de plus de 100 résidus. C’est une molécule qui n’a pas encore atteint la conformation native, mais qui n’est pas une protéine dénaturée.
Les petits polypeptides se replient généralement sans former d’intermédiaires, tandis que les très grosses protéines peuvent passer par plusieurs formes avant d’atteindre leur conformation native
Qu’est-ce qu’une glycoprotéine ?
Protéine conjuguée dont le groupement non protéique est une molécule de glucides.
Qu’est-ce qu’un groupement peptidique ?
Groupe comprenant les groupements carbonyle et amine liés par un lien peptidique ainsi que les carbones α qui y sont associés. Le groupement peptidique est polaire.
Qu’est-ce qu’une hemoprotéine ?
Protéine conjuguée dont le groupement non protéique est un hème.
Qu’est-ce qu’une holoprotéine ?
Protéine formée d’une partie protéique (apoprotéine) et d’un groupement non protéique. Forme active d’une protéine conjuguée.
Qu’est-ce qu’un lien intracaténaire?
Liaison entre 2 groupements fonctionnels d’une même chaîne peptidique ou encore d’un même brin d’ADN.
