Chapitre 3 - Théorie Flashcards
Quelles sont les fonctions des protéines ?
1- De nombreuses protéines sont des enzymes. Elles catalyse les réactions chimiques du vivant.
2- Elles permettent le transport de petites molécules ou d’ions dans l’organisme (hémoglobine).
3- Stockage des nutriment (ovalbumine et caséine).
4- Responsables de la forme et de la rigidité des cellules, tissus et organes (kératine et collagène).
5- Elles confèrent aux cellules la capacité de se mouvoir et aux muscles de se contracter (myosine).
6- Décodage de l’information génétique, elles peuvent activer ou inhiber l’expression des gènes.
7- Régulation.
8- Défense de l’organisme (anticorps) et agression envers une proie (venin).
Qu’est-ce que sont les acides aminés standards?
Ce sont les unités de base servant à la construction des protéines. Il y en a 20. Ils sont tous des acides alpha-aminés.
Quelle est la structure de base des acides aminés standards ?
Une groupement carboxyle (COOH) et un groupement aminé primaire (NH2). Sauf la praline qui possède un groupement aminé secondaire.
Quel est l’acide diaminé et pourquoi?
C’est la lysine, car elle possède deux groupements amine primaire sur deux carbone différents. Elle est donc diaminée.
Quelles est la particularité de la glycine ?
Son carbone alpha n’est pas asymétrique, car il est relié à deux H. Cela fait en sorte qu’elle n’est pas une molécule chirale et donc qu’elle n’a pas d’activité optique.
Quelle est la particularité de la proline ?
Elle a une structure circulaire et elle possède un groupement amine secondaire.
Quelles sont les particularité des l’isoleucine ?
Elle possède 2 carbone chiraux, donc 4 stéréoisomères différents et c’est un isomères de structure avec la leucine.
Quelle est la particularité d la thréonine ?
Elle possède 2 carbonés chiraux, donc 4 stéréoisomères différents.
Qu’est-ce que les acides aminés non-standards?
Il en existe plus de 300. Se sont des neurotransmetteurs, des hormones ou des intermédiaires métaboliques importants. On les retrouve rarement dans les protéines.
Que se passe-t-il avec les groupements lorsque le pH approche de la neutralité?
Le groupement carboxyle est déprotoné (COO-) et le groupement amine est protoné (NH3+). Certaines chaînes peuvent également être ionisées.
De quelle conformation sont les acides aminés standards qui forment les protéines?
De la conformation L.
Quelles sont les caractéristiques des aa faisant partie de la classe de la chaîne R aliphatique? Et quels sont-ils?
Ce sont la glycine, l’alanine, la valine, la leucine, l’isoleucine. Leur chaîne latérale contient que des atomes de C et de H.
Quel est l’acide aminé faisant partie de la catégorie de fonction alpha-iminoacide?
C’est la proline, elle possède un anneau pyrrolidine (aminé secondaire et rigidité).
Quels sont les acides aminés faisant partie de la catégorie cycle aromatique et quelles sont leurs caractéristiques?
Ce sont la phenylalanine, la tyrosine et la tryptophan, car ils possèdent tous un cycle de benzène ou dérivé d benzène et absorbent les UV.
Quelles sont les caractéristiques des acides aminés faisant partie de la catégorie chaîne R soufrée et quels sont-ils ?
Il y a la présence d’un atome S, ce sont donc la méthionine et la cystéine.
Quels acides aminés font partie de la catégorie de la chaîne bêta-hydroxylée et quelles sont leurs caractéristiques ?
Se sont la sérine et la thréonine et ils portent un groupement hydroxyle sur le carbone bêta.
Quels sont les acides aminés faisant partie de la catégorie 2ème fonction basique et quelles sont leurs caractéristiques ?
Se sont l’histidine, la lysine et l’arginine (+++ basique). Ils peuvent tous accepter un proton supplémentaire, ils sont donc basiques.
Quels sont les acides aminés faisant partie de la catégorie 2ème fonction acide et leur dérivé amide? Et quelles sont leurs caractéristiques ?
Acides : aspartate et glutamate ont une sesconde fonction carboxyle
Dérivés amide : asparagine et glutamine ont un groupement aminé au lieu de carboxyle.
Quels sont les aa non-polaires ?
Aliphatiques : glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine
En plus de proline, méthionine, phenylalanine et tryptophan
Quels sont les aa polaires non-chargés?
aa contenant hydrolxyle : thyrosine, serine, thréonine
aa contenant groupement thiol: cysteine
aa contenant groupement amide : asparagine et glutamine
Quels sont les aa acides ?
L’aspartate et le glutamate
Quels sont les aa basiques?
L’histidine, la lysine et l’arginine (+++)
Quelles sont les caractéristiques de l’ionisation des aa?
Ils sont les tous des acides faibles polyprotique, car ils possèdent tous au moins 2 groupements ionisables. Ce sont des molécules amphotères. Les aa existent sous différentes formes dépendaient du pH du milieu. 7 aa possèdent en plus une chaîne latérale ionisable.
Comment le pH influence-t-il la forme de l’aa?
Plus le pH de la solution est élevé, il y a libération du proton du groupement COOH et ensuite celui du groupement NH3+.
Combien de pKa possèdent les acides aminés? Comment sont-ils déterminés ?
Ils en possèdent tous 2 et 7 en possèdent 3. Ils sont déterminés expérimentalement en faisant une courbe de titration.
pKa 1: ionisation du groupement α-COOH (1,5-2,5)
pKa 2 : ionisation du groupement α-NH3+ (8,7-10,7)
Quelle est la charge d’un aa triprotique au pH physiologique ?
Elle dépend de l’état d’ionisation du groupement ionisable de la chaîne latérale.
Quels aa ont le pouvoir de délocaliser leur charge ?
L’histidine, le glutamate et l’arginine.
