Chapitre 3 - Théorie Flashcards

1
Q

Quelles sont les fonctions des protéines ?

A

1- De nombreuses protéines sont des enzymes. Elles catalyse les réactions chimiques du vivant.
2- Elles permettent le transport de petites molécules ou d’ions dans l’organisme (hémoglobine).
3- Stockage des nutriment (ovalbumine et caséine).
4- Responsables de la forme et de la rigidité des cellules, tissus et organes (kératine et collagène).
5- Elles confèrent aux cellules la capacité de se mouvoir et aux muscles de se contracter (myosine).
6- Décodage de l’information génétique, elles peuvent activer ou inhiber l’expression des gènes.
7- Régulation.
8- Défense de l’organisme (anticorps) et agression envers une proie (venin).

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2
Q

Qu’est-ce que sont les acides aminés standards?

A

Ce sont les unités de base servant à la construction des protéines. Il y en a 20. Ils sont tous des acides alpha-aminés.

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3
Q

Quelle est la structure de base des acides aminés standards ?

A

Une groupement carboxyle (COOH) et un groupement aminé primaire (NH2). Sauf la praline qui possède un groupement aminé secondaire.

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4
Q

Quel est l’acide diaminé et pourquoi?

A

C’est la lysine, car elle possède deux groupements amine primaire sur deux carbone différents. Elle est donc diaminée.

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5
Q

Quelles est la particularité de la glycine ?

A

Son carbone alpha n’est pas asymétrique, car il est relié à deux H. Cela fait en sorte qu’elle n’est pas une molécule chirale et donc qu’elle n’a pas d’activité optique.

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6
Q

Quelle est la particularité de la proline ?

A

Elle a une structure circulaire et elle possède un groupement amine secondaire.

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7
Q

Quelles sont les particularité des l’isoleucine ?

A

Elle possède 2 carbone chiraux, donc 4 stéréoisomères différents et c’est un isomères de structure avec la leucine.

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8
Q

Quelle est la particularité d la thréonine ?

A

Elle possède 2 carbonés chiraux, donc 4 stéréoisomères différents.

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9
Q

Qu’est-ce que les acides aminés non-standards?

A

Il en existe plus de 300. Se sont des neurotransmetteurs, des hormones ou des intermédiaires métaboliques importants. On les retrouve rarement dans les protéines.

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10
Q

Que se passe-t-il avec les groupements lorsque le pH approche de la neutralité?

A

Le groupement carboxyle est déprotoné (COO-) et le groupement amine est protoné (NH3+). Certaines chaînes peuvent également être ionisées.

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11
Q

De quelle conformation sont les acides aminés standards qui forment les protéines?

A

De la conformation L.

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12
Q

Quelles sont les caractéristiques des aa faisant partie de la classe de la chaîne R aliphatique? Et quels sont-ils?

A

Ce sont la glycine, l’alanine, la valine, la leucine, l’isoleucine. Leur chaîne latérale contient que des atomes de C et de H.

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13
Q

Quel est l’acide aminé faisant partie de la catégorie de fonction alpha-iminoacide?

A

C’est la proline, elle possède un anneau pyrrolidine (aminé secondaire et rigidité).

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14
Q

Quels sont les acides aminés faisant partie de la catégorie cycle aromatique et quelles sont leurs caractéristiques?

A

Ce sont la phenylalanine, la tyrosine et la tryptophan, car ils possèdent tous un cycle de benzène ou dérivé d benzène et absorbent les UV.

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15
Q

Quelles sont les caractéristiques des acides aminés faisant partie de la catégorie chaîne R soufrée et quels sont-ils ?

A

Il y a la présence d’un atome S, ce sont donc la méthionine et la cystéine.

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16
Q

Quels acides aminés font partie de la catégorie de la chaîne bêta-hydroxylée et quelles sont leurs caractéristiques ?

A

Se sont la sérine et la thréonine et ils portent un groupement hydroxyle sur le carbone bêta.

17
Q

Quels sont les acides aminés faisant partie de la catégorie 2ème fonction basique et quelles sont leurs caractéristiques ?

A

Se sont l’histidine, la lysine et l’arginine (+++ basique). Ils peuvent tous accepter un proton supplémentaire, ils sont donc basiques.

18
Q

Quels sont les acides aminés faisant partie de la catégorie 2ème fonction acide et leur dérivé amide? Et quelles sont leurs caractéristiques ?

A

Acides : aspartate et glutamate ont une sesconde fonction carboxyle

Dérivés amide : asparagine et glutamine ont un groupement aminé au lieu de carboxyle.

19
Q

Quels sont les aa non-polaires ?

A

Aliphatiques : glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine

En plus de proline, méthionine, phenylalanine et tryptophan

20
Q

Quels sont les aa polaires non-chargés?

A

aa contenant hydrolxyle : thyrosine, serine, thréonine

aa contenant groupement thiol: cysteine

aa contenant groupement amide : asparagine et glutamine

21
Q

Quels sont les aa acides ?

A

L’aspartate et le glutamate

22
Q

Quels sont les aa basiques?

A

L’histidine, la lysine et l’arginine (+++)

23
Q

Quelles sont les caractéristiques de l’ionisation des aa?

A

Ils sont les tous des acides faibles polyprotique, car ils possèdent tous au moins 2 groupements ionisables. Ce sont des molécules amphotères. Les aa existent sous différentes formes dépendaient du pH du milieu. 7 aa possèdent en plus une chaîne latérale ionisable.

24
Q

Comment le pH influence-t-il la forme de l’aa?

A

Plus le pH de la solution est élevé, il y a libération du proton du groupement COOH et ensuite celui du groupement NH3+.

25
Q

Combien de pKa possèdent les acides aminés? Comment sont-ils déterminés ?

A

Ils en possèdent tous 2 et 7 en possèdent 3. Ils sont déterminés expérimentalement en faisant une courbe de titration.

pKa 1: ionisation du groupement α-COOH (1,5-2,5)
pKa 2 : ionisation du groupement α-NH3+ (8,7-10,7)

26
Q

Quelle est la charge d’un aa triprotique au pH physiologique ?

A

Elle dépend de l’état d’ionisation du groupement ionisable de la chaîne latérale.

27
Q

Quels aa ont le pouvoir de délocaliser leur charge ?

A

L’histidine, le glutamate et l’arginine.