Chapitre 4 - Théorie Flashcards
Comment appele-t-on un peptide contenant 3 résidus ?
Un tripeptide.
Combien de peptide existe-t-il pour 5 résidus ?
20^n lorsque n=nb de résidus, donc 20^5 possibilités.
Combien de résidus faut-il pour obtenir une structure tridimensionnelle stable ?
40
Comment est-ce que les aa s’unissent ?
Ils s’unissent entre la fonction α-carboxyle du premier acide aminé et la fonction α-aminé d’un deuxième acide aminé pour former un lien peptidique. L’aa suivant sera toujours ajouté à l’extrémité C-terminale du peptide.
Combien de liens peptidiques un polypeptide possède t’il s’il est composé de 12 aa?
n=12
n-1=nb de liens peptidiques
Donc il contient 12-1=11 liens peptidiques
Qu’est-ce que constitu l’intérieur d’un polypeptide? En quoi cela a-t-il une influence ?
L’intérieur d’un polypeptide constitue un microenvironnement duquel les molécules d’eau sont exclues. Les valeurs de pKa des aa diffèrent donc légèrement lorsque ceux-ci se retrouvent à l’intérieur d’un polypeptide.
Comment le pI des protéines est-il déterminé ?
Il est déterminé en utilisant des méthodes expérimentales. On peut également estimer cette valeur à l’aide de logiciels spécialisés si la structure primaire de de la protéine est connue.
Comment fait-on pour décrire la séquence d’un peptide ?
on commence par le résidu à l’extrémité N-terminale et on énumère successivement les résidus jusqu’à l’extrémité C-terminale. Pour ce faire, on utilise les noms se terminant par -yl, sauf pour le résidu en C- terminal qui porte le nom simple de l’acide aminé. On peut également utiliser les codes à 1 ou 3 lettres. Par exemple, le tétrapeptide tyrosylalanylcystéinylglycine peut aussi s’écrire Tyr – Ala – Cys – Gly ou encore YACG.
Toutefois, le code à 1 lettre est de rigueur pour écrire les séquences des protéines afin d’éviter que les descriptions de ces séquences soient trop longues. De plus, il est préférable d’utiliser le code à 1 lettre lorsque l’on veut comparer des séquences, et ce même pour de courts peptides.
Quels peptides ont une activité biologique ?
Le glutathion (GSH) est la molécule antioxydante majeure des cellules.
Les peptides hormonaux, comme le glucagon, l’ocytocine et la vasopressine, servent de messagers chimiques dans l’organisme.
Les neuropeptides, comme les endorphines et la substance P, sont des peptides ayant des fonctions de neurotransmetteurs et de neuromodulateurs.
L’aspartame est un dipeptide synthétique utilisé dans l’industrie agroalimentaire comme édulcorant.
Plusieurs toxines, le venin de certains serpents et le poison des certains champignons sont aussi des peptides.
Quelle est la masse moléculaire moyenne d’un aa? Comment fait-on pour déterminer le nombre de résidus dans une chaîne ?
Considérant que la masse moléculaire moyenne d’un acide aminé est de 110 Da, on peut déterminer le nombre approximatif de résidus dans une protéine en divisant sa masse moléculaire par 110. La masse moléculaire des protéines se situe généralement entre
10 000 Da et 106 Da
Quelles sont les 8 étapes principales pour le séquençage des protéines ?
- Bris des ponts disulfures.
- Bris des interactions non covalentes.
- Composition en acides aminés.
- Caractérisation des extrémités N- et C-terminales.
- Fragmentation des chaînes polypeptidiques.
- Séquençage des fragments
a. Répéter les étapes 5 et 6 avec une seconde méthode de fragmentation. - Reconstruction de la séquence.
- Localisation des ponts disulfures.
Quel est le lien entre la séquence d’ADN et la séquence des résidus d’aa d’une protéine?
Puisque l’ADN contient toute l’information nécessaire à la synthèse des protéines, la séquence en résidus d’acides aminés d’une protéine peut être déduite à partir de la séquence d’ADN correspondante. Des logiciels spécialisés sont disponibles afin de transformer une séquence nucléotidique en séquence protéique. D’autres logiciels permettent d’obtenir une estimation de la masse moléculaire et du pI de la protéine à partir de sa structure primaire.
Qu’est-ce qui est possible de déterminer sans jamais manipuler une protéine?
- Sa structure primaire
- Sa masse moléculaire
- Son point isoélectrique
Qu’est-ce que les analyses in silico ne permettent pas ?
Ne permettent pas de prédire les modifications post-traductionnelles (présence d’acides aminés modifiés ou de ponts disulfures). De plus, il n’est pas possible de déterminer si la protéine est composée d’une ou de plusieurs sous-unités.
Comment fait-on pour comparer les séquences de différentes protéines ?
Pour comparer les séquences de différentes protéines, on utilise des logiciels qui alignent le maximum de résidus d’acides aminés identiques.
