C6

Question 1

Equation de Mickaelis et Menten

Answer 1

v= f[(S)] hyperbole

V= (Vmax*[S])/(Km+[S])

Question 2

à partir d’une certaine concentration en substrat la vitesse de réaction n’évolue plus, on atteint

Answer 2

vmax

Question 3

si [S]=Km alors v=

Answer 3

1/2Vmax

Question 4

constante de Michaelis

Answer 4

Km

Question 5

km=

Answer 5

(k-1+k2)/k1
([S]*[E])/[ES]

Question 6

représentation de Lineweaver et Burk

Answer 6

avec une pente de Km/Vmax
définie par
1/Vi=((Km/Vmax)*(1/[S]))+1/Vmax

lorsque 1/[S]=0 on 1/Vmax= 1/V
lorsque 1/v=0 alors 1/S= -1/Km

Question 7

la constante de michaelis explication

Answer 7

concentration car Km correspond à S lorsque v=1/2Vmax

km est la constante de dissociation apparente du complexe ES
la force de liaison
si Km est petite alors l’affinité est forte
au contraire si elle est élevé l’affinité est faible

Question 8

Vmax

Answer 8

vitesse théorique
v=Vmax= K2*[Et]
K2 est la constante catalytique kcat exprimée en temps^-1

Question 9

constante catalytique

Answer 9

nombre de substrat transformé en produit par unité de temps permet alors d’apprécier la vélocité de l’enzyme

Question 10

efficacité catalytique

Answer 10

vitesse et affinité
kcat/Km ou encore Vmax/Km

Question 11

activité enzymatique

Answer 11

intérêt médical connaitre l’activité enzymatique permet de la doser il faut alors être en condition supérieur à km tel que km<[S] pour atteindre Vmax
ainsi le seul facteur à pH et T fixe est la concentration de l’enzyme

Question 12

unité internationale activité enzymatique

Answer 12

nombre d’enzyme capable de transformer 1 µmol/min de substrat

Question 13

isoenzymes

Answer 13

enzymes oligomériques
possède une structure quaternaire catalysent les mêmes réactions biochimiques
elles diffèrent en fct
-de leur sous unités
- leur affinité ainsi que leur comportement -électrophorétique
- propriétés antigéniques

fonction:
est adaptée au métabolisme de la cellule

ex la lactate déshydrogénase

Question 14

enzyme à cinétique non michaelienne allostériques

Answer 14

enzymes oligomériques
cinétique non michaelienne
effet coopératif qui traduit la modification d’affinité dû modification de conformation , mécanisme de régulation

Question 15

enzymes allostériques

Answer 15

relachée forte affinité
tendue: faible affinité

cette transition selon les modèles peut se faire progressivement ou d’un bloc

Question 16

régulation du métabolisme par la régulation de l’activité enzymatique

Answer 16

régulation allostérique
régulation par des effecteurs allostériques
régulation par modification structurale
régulation par variation d’expression

Question 17

régulation par des effecteurs allostériques

Answer 17

sensibles à des régulateurs n’ayant aucune analogie avec le substrat comme certains métabolites régulateurs, cet effecteur se fixe alors sur un site différent du site actif ou sur une sous unités régulatrice

ceux-ci peuvent être activateur favorisé la forme relachée ou inhibiteur et favoriser forme tendue

Question 18

protéine kinase A a une fonction

Answer 18

sérine tyrosine kinase et possède un régulateur allostérique

Question 19

régulations par modification structurale

Answer 19

on off
active inactive réaction rapide et régulée
qui peut être irréversible ou réversible

modification post traductionnelle comme une modification covalente d’un AA ou un clivage protéolytique

Question 20

modification covalente d’un AA

Answer 20

réaction de transfert, phosphorylation est réversible

Question 21

clivage protéolytique

Answer 21

précurseur inactif de l’enzyme est appelé zymogène
la protéolyse est irréversible

pour inactiver son effet il faut alors soit un inhibiteur soit une destruction de l’enzyme

Question 22

variation du taux d’expression de l’enzyme

Answer 22

induction ou la répression des gènes change plus ou moins de synthèse d’une enzyme

contrôle transcriptionnel via des médiateurs solubles va activer une voie de signalisation intracellulaire

adaptation de la cell à son environnement et aux conditions métaboliques

Question 23

inhibition enzymatique

Answer 23

diminution de l’efficacité catalytique
en présence d’une molécule un ligand qui se fixe sur l’enzyme

les sites de liaison de l’inhibiteur est le site actif ou un autre site via liaisons covalentes ou via interactions. cette liaison peut être réversible
ou irréversible

celle-ci peut être utilisé via thérapeutiques pour l’inhibition compétitive

Question 24

inhibition compétitive

Answer 24

au niveau du site actif , diminution de l’affinité augmentation du Km

Question 25

constante d’inhibition

Answer 25

Ki= [E][I]/[EI]
Ki= [I]/((K’m/Km)-1)

si Ki est faible l’affinité est grande

Question 26

K’m

Answer 26

Km(1+([I]/ki))

Question 27

vitesse en présence de l’inhibiteur

Answer 27

v’= vmax*[S]/ k’m+[S]

Question 28

vmax ne ……. pour l’inhibition compétitive mais la ….. est plus élevé avec ……

Answer 28

change pas
pente
l’inhibiteur

Question 29

inhibition du méthotrexate

Answer 29

reversible inhibiteur de la DHFR

Question 30

pour observer les effet d’un inhibiteur on regarde la représentation de

Answer 30

lineweaver et burk