C3 Flashcards
peptide def
condensation linéaire d’acides aminés
oligopeptides
inf à 20 AA
polypeptides
inf à 100
on parle de protéines à partir de ……AA
100
deux catégories de protéines
monomérique, une chaine
multimérique pls chaines
les AA sont unis par
liaison peptidiques covalente: liaison amide
caractéristiques des liaisons peptidiques
stable, pas d’hydrolyse spontanée
structure mésomère
structure dont les électrons tourne à l’intérieur du cycle rendant la structure plus stable
les seuls point de pivot sont les
carbone alpha
grâce à la structure mésomère il y a
coplanéité des 6atomes
2 angles de rotation
psi, phi
psi c alpha+1 et C du carbonyle
phi c alpha+1 et N
la position privilégié est la position
trans
cette position trans favorise les
interactions hydrogènes
nomenclature des chaines peptidiques
1AA d’une chaine peptidique=résidus
noms des AA+ suffixe -yl
les AA sont numérotés de gauche à droite
types de peptides
linéaires , mono ou polycaténaires
mono un mésomère, poly pls mésomères mais linéaires
ionisation
extrémité C term et Nterm , certaines chaines latérales sont chargées
quand ph sera supérieur à pHi la charge globale sera négative
structure primaire
ordre enchainement
pour repérer les extrémités d’AA on regarde les liaisons peptidiques
O dbl C l NH
structure secondaire
organisation tridimensionnelle d’un enchainement limité de quelques acides aminés
cette organisation fait intervenir des repliements grâce aux possibilités de rotation
stabilisation par des interactions hydrogène, des liaisons ioniques
rotations possibles, faciliter la stabilisation des conformations
structures secondaires ordonnées hélice alpha
hélice droite, le sens de rotation, hélice sens des aiguilles d’une montre
structure compacte, 3.6 résidus par tour, interaction hydrogène entre AAn et AAn+4
le c dbl o est en aval, NH est en amont, bas
les chaines latérales sont tournées vers l’extérieur
structures secondaires ordonnées plissé B
étirée plissements au niveau des carbone alpha , orientation alternée
stabilisation par des intéractions hydrogènes
structures secondaires ordonnées coudes
2 types 4 résidus
coude proline
structure tertiaire
accumulation de structures secondaires, aspect tridimensionnels , les acides aminés polaires se trouve en périphérie pour offrir des capacités hydrophiles
structure tertiaire repliements et stabilisation
pont disulfure
interactions hydrophobes
ioniques
hydrogène
transfert électronique deux AA à cycles aromatiques
VDW
Les interactions tertiaires
représente un ensemble organisé compact qui détermine la forme active faisant apparaître les domaines fonctionnels
structures quaternaires
uniquement les protéines multimériques donc à pls sous unités
association de plusieurs structures par pont disulfures parfois mais surtout interaction faibles ioniques hydrogènes
domaine
un domaine: une fonction distincte
domaines structuraux
