C3

Question 1

peptide def

Answer 1

condensation linéaire d’acides aminés

Question 2

oligopeptides

Answer 2

inf à 20 AA

Question 3

polypeptides

Answer 3

inf à 100

Question 4

on parle de protéines à partir de ……AA

Answer 4

100

Question 5

deux catégories de protéines

Answer 5

monomérique, une chaine
multimérique pls chaines

Question 6

les AA sont unis par

Answer 6

liaison peptidiques covalente: liaison amide

Question 7

caractéristiques des liaisons peptidiques

Answer 7

stable, pas d’hydrolyse spontanée

Question 8

structure mésomère

Answer 8

structure dont les électrons tourne à l’intérieur du cycle rendant la structure plus stable

Question 9

les seuls point de pivot sont les

Answer 9

carbone alpha

Question 10

grâce à la structure mésomère il y a

Answer 10

coplanéité des 6atomes

Question 11

2 angles de rotation

Answer 11

psi, phi

psi c alpha+1 et C du carbonyle
phi c alpha+1 et N

Question 12

la position privilégié est la position

Answer 12

trans

Question 13

cette position trans favorise les

Answer 13

interactions hydrogènes

Question 14

nomenclature des chaines peptidiques

Answer 14

1AA d’une chaine peptidique=résidus
noms des AA+ suffixe -yl
les AA sont numérotés de gauche à droite

Question 15

types de peptides

Answer 15

linéaires , mono ou polycaténaires
mono un mésomère, poly pls mésomères mais linéaires

Question 16

ionisation

Answer 16

extrémité C term et Nterm , certaines chaines latérales sont chargées

quand ph sera supérieur à pHi la charge globale sera négative

Question 17

structure primaire

Answer 17

ordre enchainement

Question 17

pour repérer les extrémités d’AA on regarde les liaisons peptidiques

Answer 17

O dbl C l NH

Question 18

structure secondaire

Answer 18

organisation tridimensionnelle d’un enchainement limité de quelques acides aminés
cette organisation fait intervenir des repliements grâce aux possibilités de rotation
stabilisation par des interactions hydrogène, des liaisons ioniques

rotations possibles, faciliter la stabilisation des conformations

Question 19

structures secondaires ordonnées hélice alpha

Answer 19

hélice droite, le sens de rotation, hélice sens des aiguilles d’une montre

structure compacte, 3.6 résidus par tour, interaction hydrogène entre AAn et AAn+4
le c dbl o est en aval, NH est en amont, bas
les chaines latérales sont tournées vers l’extérieur

Question 20

structures secondaires ordonnées plissé B

Answer 20

étirée plissements au niveau des carbone alpha , orientation alternée
stabilisation par des intéractions hydrogènes

Question 21

structures secondaires ordonnées coudes

Answer 21

2 types 4 résidus
coude proline

Question 22

structure tertiaire

Answer 22

accumulation de structures secondaires, aspect tridimensionnels , les acides aminés polaires se trouve en périphérie pour offrir des capacités hydrophiles

Question 23

structure tertiaire repliements et stabilisation

Answer 23

pont disulfure
interactions hydrophobes
ioniques
hydrogène
transfert électronique deux AA à cycles aromatiques
VDW

Question 24

Les interactions tertiaires

Answer 24

représente un ensemble organisé compact qui détermine la forme active faisant apparaître les domaines fonctionnels

Question 25

structures quaternaires

Answer 25

uniquement les protéines multimériques donc à pls sous unités

association de plusieurs structures par pont disulfures parfois mais surtout interaction faibles ioniques hydrogènes

Question 26

domaine

Answer 26

un domaine: une fonction distincte
domaines structuraux