C4

Question 1

holoprotéine
hétéroprotéine

Answer 1

exclusivement AA

composition AA et autres éléments non protéiques, ce sont des groupements prosthétique

Question 2

ex groupement prosthétique et leur nom

Answer 2

phosphore phosphoprotéines
glycanes glycoprotéines

Question 3

modification des protéines

Answer 3

post traductionnelles, régulation de leur activité, Co traductionnelles

Question 4

rôles des modifications post traductionnelles

Answer 4

étiqueter
ancrer dans une membrane
intégration à une cascade de signalisation, adresser
définir identité immunologique

Question 5

phosphorylation

Answer 5

groupement phosphate par liaison ester phosphorique sur l’hydroxyle d’une sérine thréonine ou tyrosine
enzyme: kinase
réversible: phosphatase clive

Question 6

phosphorylation conséquences

Answer 6

modification apportée
charge globale conformation propriétés fonctionnelles,
régulation des voies métaboliques
transcription des gênes
activation de l’enzyme

Question 7

glycosylation

Answer 7

glycoprotéines

Question 8

N-Glycosylation

Answer 8

liiason type amide N acétyl glucosamine et résidu asparagine
la liaison N osidique se fait entre le OH anomérique du glucose en Beta et le NH2de la chaine latérale de l’asparagine

Question 9

O-glycosylation

Answer 9

liaison de type éther entre un acétyl galactosamine etun résidu de sérine ou thréonine liaison O- osidique entre OH anomérique du galactose et le OH anomérique
et le OH d’une sérine ou d’une thréonine

Question 10

rôle de la glycosylation

Answer 10

viscosité des protéines
protège
structure protéique

Question 11

propriétés des protéines

Answer 11

poids moléculaires 110da AA et 130Da si il est seul, car H20 en moins

charges elec: charge à un ph donné, charges des extrémités C term et Nterm

hydrophilie hydrophobie amphiphile
chaine latéral polaire: ext
apolaires: int

solubilité

absorbance
toutes les protéines absorbent dans l’uv à cause des liaisons peptidiques, mais aussi pour d’autres cycle benzéniques avec pic d’absorbance

hydrolyse
cliver
clivage enzymatique: enzymes spécifiques
clivage chimique

Question 12

clivage enzymatique

Answer 12

carboxypeptidases: c term
aminopeptidases : n term
trypsine: après la lysine et l’arginine
chymotrypsine: après les aromatiques Tyrosine, tryptophane, phénylalanine

Question 13

clivage chimique

Answer 13

bromure de cyanogène CNBr clive après la méthionine

Question 14

électrophorèse

Answer 14

conditions dénaturante, protéine migre en fct de sa charge global

conditions dénaturantes: SDS? la protéine global est négative et migre en fct de son poids moléculaires, on rompt les structures secondaires tertiaire quaternaire , cependant dans ces conditions le liaison peptidique et pont disulfure résistent

Question 15

but électrophorèse

Answer 15

permet de déterminer le PM
composition
pureté
Masse moléculaires d’une protéine

Question 16

immunoempreinte western blot

Answer 16

courant électrique permettant aux protéines d sortir du gel vers la membrane

Question 17

hémoglobine

Answer 17

2chaines alpha et 2 chaines beta , protéines riches en hélice alpha, chaque chaine possède un groupement hème, noyau porphine 4 atomes d’azore équilibre en leur sein un atome de fer

forme active Fe2+ soit de l’oxyhémoglobine
ou sous la forme Fe3+ pas d’affinité avec l’O2 méthémoglobine , l’hémoglobine peut transporter 4atomrs de dioxygène

Question 18

pathologies hémoglobines

Answer 18

hémoglobinopathie , qu’elles soient qualitatives, hémoglobinose ou quantitatives thalassémies

Question 19

drépanocytose

Answer 19

hémoglobinopathies qualitative
mutation génétique, destruction des hématies, manque de glob r: anémie hémolytique

cause
glutamate en 6ème position devient de la valine on perd une charge négative du Glu
cela entraine la liaison de 2chaines S par liaison hydrophobe entre la Val 6 et une poche hydrophobe
cela déforme l’hématie fibres torsadées dimères HbS HbA

Question 20

Cancer bronchiques

Answer 20

Ligand sur recepteur tyrosine kinase
active une cascade de phosphorylation, transcription de FT, hors les FT sont mutés et entraîne une prolifération cell incontrôlé

Question 21

Cible thérapeutique

Answer 21

Médicament inhibiteurs compétitif de la tyrosine kinase

Si pas Alteration du domaine EGFR, il y aura une plus grande affinité avec ATP qu’avec le médicament

De toute manière le patient développera des mutations pour contrer le médicament