C4 Flashcards
holoprotéine
hétéroprotéine
exclusivement AA
composition AA et autres éléments non protéiques, ce sont des groupements prosthétique
ex groupement prosthétique et leur nom
phosphore phosphoprotéines
glycanes glycoprotéines
modification des protéines
post traductionnelles, régulation de leur activité, Co traductionnelles
rôles des modifications post traductionnelles
étiqueter
ancrer dans une membrane
intégration à une cascade de signalisation, adresser
définir identité immunologique
phosphorylation
groupement phosphate par liaison ester phosphorique sur l’hydroxyle d’une sérine thréonine ou tyrosine
enzyme: kinase
réversible: phosphatase clive
phosphorylation conséquences
modification apportée
charge globale conformation propriétés fonctionnelles,
régulation des voies métaboliques
transcription des gênes
activation de l’enzyme
glycosylation
glycoprotéines
N-Glycosylation
liiason type amide N acétyl glucosamine et résidu asparagine
la liaison N osidique se fait entre le OH anomérique du glucose en Beta et le NH2de la chaine latérale de l’asparagine
O-glycosylation
liaison de type éther entre un acétyl galactosamine etun résidu de sérine ou thréonine liaison O- osidique entre OH anomérique du galactose et le OH anomérique
et le OH d’une sérine ou d’une thréonine
rôle de la glycosylation
viscosité des protéines
protège
structure protéique
propriétés des protéines
poids moléculaires 110da AA et 130Da si il est seul, car H20 en moins
charges elec: charge à un ph donné, charges des extrémités C term et Nterm
hydrophilie hydrophobie amphiphile
chaine latéral polaire: ext
apolaires: int
solubilité
absorbance
toutes les protéines absorbent dans l’uv à cause des liaisons peptidiques, mais aussi pour d’autres cycle benzéniques avec pic d’absorbance
hydrolyse
cliver
clivage enzymatique: enzymes spécifiques
clivage chimique
clivage enzymatique
carboxypeptidases: c term
aminopeptidases : n term
trypsine: après la lysine et l’arginine
chymotrypsine: après les aromatiques Tyrosine, tryptophane, phénylalanine
clivage chimique
bromure de cyanogène CNBr clive après la méthionine
électrophorèse
conditions dénaturante, protéine migre en fct de sa charge global
conditions dénaturantes: SDS? la protéine global est négative et migre en fct de son poids moléculaires, on rompt les structures secondaires tertiaire quaternaire , cependant dans ces conditions le liaison peptidique et pont disulfure résistent
but électrophorèse
permet de déterminer le PM
composition
pureté
Masse moléculaires d’une protéine
immunoempreinte western blot
courant électrique permettant aux protéines d sortir du gel vers la membrane
hémoglobine
2chaines alpha et 2 chaines beta , protéines riches en hélice alpha, chaque chaine possède un groupement hème, noyau porphine 4 atomes d’azore équilibre en leur sein un atome de fer
forme active Fe2+ soit de l’oxyhémoglobine
ou sous la forme Fe3+ pas d’affinité avec l’O2 méthémoglobine , l’hémoglobine peut transporter 4atomrs de dioxygène
pathologies hémoglobines
hémoglobinopathie , qu’elles soient qualitatives, hémoglobinose ou quantitatives thalassémies
drépanocytose
hémoglobinopathies qualitative
mutation génétique, destruction des hématies, manque de glob r: anémie hémolytique
cause
glutamate en 6ème position devient de la valine on perd une charge négative du Glu
cela entraine la liaison de 2chaines S par liaison hydrophobe entre la Val 6 et une poche hydrophobe
cela déforme l’hématie fibres torsadées dimères HbS HbA
Cancer bronchiques
Ligand sur recepteur tyrosine kinase
active une cascade de phosphorylation, transcription de FT, hors les FT sont mutés et entraîne une prolifération cell incontrôlé
Cible thérapeutique
Médicament inhibiteurs compétitif de la tyrosine kinase
Si pas Alteration du domaine EGFR, il y aura une plus grande affinité avec ATP qu’avec le médicament
De toute manière le patient développera des mutations pour contrer le médicament
