Bioquímica 1 Flashcards
1
Q
- Compuestos químicos que forman a los seres vivos
- Al unirse mediante enlaces químicos forman las biomoléculas
A
Bioelementos
2
Q
Otro nombre para la inhibición acompetitiva (usada por el ponente)
A
Anti-competitiva
3
Q
El inhibidor en la inhibición acompetitiva
A
El inhibidor afecta la afinidad del substrato y el sitio activo
4
Q
Bioelementos (2 puntos clave)
A
- Compuestos químicos que forman a los seres vivos
- Al unirse mediante enlaces químicos forman las biomoléculas
5
Q
Bioelementos (elementos)
A
- C (carbono)
- H (hidrógeno)
- O (oxígeno)
- N (nitrógeno)
- P (fósforo)
- S (azufre)
6
Q
Biomoléculas orgánicas (exclusivas de la materia viva)
A
- Elaboradas por el organismo
- Sintetizadas principalmente por seres vivos
- Contienen una estructura con base en carbono
- Lípidos, ácidos nucleicos, proteínas y carbohidratos
7
Q
Biomoléculas
A
Compuestos químicos que forman la materia viva
8
Q
Las biomoléculas resultan de la unión de ____ por enlaces ____
A
1- Bioelementos
2- Químicos
9
Q
Monosacáridos
A
Forma en la que nuestro cuerpo digiere los carbohidratos
10
Q
Principal función de carbohidratos
A
Fuentes de energía
11
Q
Bimoléculas inorgánicas (presentes en la materia viva y en la inerte)
A
- Agua
- Sales minerales
- Oxígeno
- Dióxido de carbono
12
Q
Orden de abundancia de los CHONPS en el cuerpo humano
(muy preguntado)
A
1- Oxígeno
2- Carbono
3- Hidrógeno
4. Nitrógeno
5- Fósforo
6- Azufre
13
Q
Biomoléculas
(muy preguntado)
A
- Tienen estructuras con base de Carbono
- Sintetizados por los seres vivos
- Forman parte esencial de los seres vivos y su estructura
- Ej. membrana celular
14
Q
Biomoléculas inorgánicas
A
- La mayoría no están formadas por carbono
- Característica de la materia inerte aunque están presentes en los seres vivos
15
Q
Las biomoléculas que poseen carbono no forman cadenas…
A
Con otros carbonos y con hidrógenos
16
Q
Sales minerales
(roles en el cuerpo muy preguntados)
A
- Anión + catión
- Necesarias para la transmisión de impulsos nerviosos, contracción muscular, equilibrio osmótico, coagulación, equilibrio ácido base
17
Q
Funciones de la sales minerales en el cuerpo
(muy preguntado) (3)
A
- Transmisión de impulsos nerviosos (Sodio y Potasio)
- Contracción muscular (Calcio)
- Coagulación (Calcio)
- Equilibrio osmótico
- Equilibrio ácido base
18
Q
Formas en las que pueden presentarse las sales minerales
A
- Sales insolubles o no disociadas
- Sales en forma disociada o sales solubles o disueltas
19
Q
El ___ de nuestro peso corporal es agua
A
60%
20
Q
Roles del agua
A
- Disolvente
- Amortiguador
- Termorregulador
- Medio de las reacciones químicas del metabolismo
- Su interacción da ESTRUCTURA y propiedades de biomoléculas y componentes celulares
- Medio de transporte de los nutrientes celulares
- Reactivo en muchas reacciones químicas celulares
21
Q
Molécula más abundante de los seres vivos
A
Agua
22
Q
¿Dónde se encuentra el agua en el cuerpo?
A
- Dentro de las células (espacio intersticial o intercelular)
- O circulando por el organismo (sangre, linfa o saliva)
23
Q
Características de la estructura de la molécula de agua
A
- Es neutra en conjunto
- Presenta bipolaridad
24
Q
Punto de fusión (°C), punto de ebullición (°C) y calor de vaporización (J/g) del AGUA
A
- Punto de fusión: 0°C
- Punto de ebullición: 100 °C
- Calor de vaporización: 2260 J/g
25
Funciones biológicas del agua (6)
RELACIONADAS CON SUS PROPIEDADES FISICOQUÍMICAS:
1- Función disolvente
2- Medio de reacción
3- Función transportadora
4- Función bioquímica
5- Función estructural
6- Función termorreguladora
26
División del 60% de agua que nos conforma
- Intracelular: 40%
- Extracelular: 20%
27
Ósmosis (definición)
Difusión de agua a través de una membrana semipermeable desde un sitio DE MENOR A MAYOR CONCENTRACIÓN DE SOLUTO
28
Solución hiptonica
Menos soluto fuera de la célula
(La célula se hincha)
29
Solución hipertónica
Más soluto fuera de la célula
(La célula se encoge)
30
Solución isotónica
No hay ósmosis
31
Enzimas (4 puntos clave)
- Proteínas especializadas en llevar una reacción específica (grupo especializado de proteínas)
- Catalizan una reacción
- Diferentes tamaños y requerimientos
32
Factores que determinan la clasificación enzimática
1- Nombres referentes al órgano o tejido dónde se descubrieron
2- Al sustrato o a la acción desarrollada por la enzima
3- Unión Internacional de Bioquímica (1961)
33
Acción catalizadora de las enzimas
La presencia de un catalizador reduce la energía de activación requerida (la energía que requiere una reacción para llevarse a cabo)
34
Actividad enzimática
Es absolutamente necesaria para los sistemas vivos
35
Las reacciones, catalizadas o no, dependen para su desarrollo de...
Las leyes de la termodinámica
36
La actividad enzimática requiere de un estado de ___, donde el nivel de energía es ___ al del substrato
1- Transición
2- Superior
37
Formas que tienen de realizar su actividad (enzimática) las enzimas
1. Unirse con el sustrato
2. Facilitar la modificación del mismo para su cambio a producto
38
Mecanismo de la actividad de una enzima
- Substrato + enzima
- Complejo enzima-substrato
- Producto
39
Centro o sitio activo
Región concreta de la enzima donde se sitúan las moléculas a modificar
40
Clasificación de las enzimas (6)
- Oxidorreductasas
- Transferasas
- Hidrolasas
- Liasas
- Isomerasas
- Ligasas
41
Mecanismos en los que se apoyan las enzimas para llevar a cabo la aceleración de la reacción (4)
1. Disminución de la entropía
2. Facilitación del medio ambiente o ambiente de reacción
3. Introducción de tensión o distorsión sobre sustrato
4. Existencia de grupos catalíticos específicos
42
Enzmas hidrolasas
Rompen enlaces con H2O
43
Enzimas liasas
Rompen enlaces
44
Enzimas isomerasas
Cambian la estructura de la molécula
45
La presencia del catalizador provoca...
Una disminución en la energía de activación requerida
46
Velocidad Máxima
Punto en el que todas las enzimas están saturadas (ya no hay más disponibles)
47
Ejemplos de amilasa en el cuerpo (isoenzimas)
- Amlisa salival
- Amilasa pancrática
(ambas digieren carbohidratos)
48
Factores que modifican la actividad de las enzimas / la velocidad de reacción
- pH
- Temperatura
49
Desnaturalizan a las enzimas
pH y temperatura
50
Enlaces glucosídicos
Enlaces entre monosacáridos
51
Actividad enzimática
Disminuyen la energía de activación requerida
52
Formas en las que las enzimas realizan sus actividades catalíticas
- Se unen con el sustrato
- Facilitan la modificación del sustrato para su cambio a producto
53
Las moléculas que van a reaccionar con la enzima se ubican en el ___ ___
Sitio activo
54
Propiedades de las enzimas que son dadas por el sitio o centro activo
- Especificidad
- Acción catalizadora
55
Mecanismo de catálisis enzimática (4 puntos clave)
- Disminución de la entropía
- Facilitación del medio ambiente o ambiente de reacción
- Introducción de tensión o distorsión sobre sustrato
- Existencia de grupos catalíticos específicos
56
Enzimas vs catalizadores no biológicos
Las enzimas son catalizadores con una eficacia muy alta comparados con los catalizadores no biológicos
57
Cinética enzimática
Estudio de la actividad enzimática que implica el análisis de la velocidad de actuación de la enzima y de los factores que la afectan
58
Relación entre la cantidad de sustrato y la velocidad de reacción
- Si la cantidad de sustrato aumenta, la velocidad de reacción aumenta
- Hasta llegar al punto de saturación de las enzimas (Vmax)
--> La conc. de sustrato afecta de manera muy importante la velocidad de la enzima
59
Isoenzimas
- Enzimas que realizan la misma reacción pero su cinética es diferente gracias a sus diferencia estructurales
- Pueden existir en distintas partes del cuerpo (pero catalizando siempre la misma reacción)
60
Inhibición enzimática
- Conjunto de moléculas que disminuyen la actividad enzimática
- Controla el grado de actividad de una enzima
- Hay 2 tipos (que dependen del tipo de unión que establezcan los inhibidores con la enzima)
61
Tipos de inhibición enzimática
- Reversible (la reacción puede continuar tras la inhibición temporal)
- Irreversible (la reacción se interrumpe totalmente)
62
Inhibición reversible
La reacción continúa tras la inhibición temporal
63
Inhibición irreversible
La reacción se interrumpe totalmente
64
Inhibiciones reversibles (3)
- Inhibición competitiva
- Inhibición no competitiva
- Inhibición acompetitiva /anti-competitiva
65
Inhibición competitiva (3 puntos clave)
- Un inhibidor competitivo normalmente es similar a la enzima en tamaño y forma
- La velocidad de reacción se reduce
- Cuanto más inhibidor hay presente, más complejo enzima-inhibidor y menos producto se forma
66
¿Por qué la inhibición competitiva reduce la velocidad de reacción?
Baja la proporción de moléculas unidas al sitio activo
67
Inhibición no competitiva (3 'puntos clave)
- El sustrato y el inhibidor se enlazan a la enzima pero en sitios diferentes
- La acción del inhibidor afecta el sitio activo donde se une el sustrato, afecta la estructura de la enzima y ya no hay un funcionamiento eficiente
- La efectovidad de la reacción disminuye
68
Inhibición acompetitiva (3 puntos clave)
- El inhibidor se enlaza al centro / sitio activo después de que el sustrato lo hizo
- El inhibidor y el sustrato no compiten
- El inhibidor aumenta la afinidad del sustrato por el enzima, dificultando su disociación e impidiendo la formación de productos
69
Inhibición irreversible
Los inhibidores se unen a la enzima mediante ENLACES COVALENTES EN EL CENTRO ACTIVO o en cualquier otro lugar
70
Ejemplo importante de inhibición irreversible
Penicilina y otros antibacterianos impidiendo la actividad de síntesis de la pared bacteriana
71
Enzimas reguladoras
Responden aumentando o disminuyendo su actividad catalítica en respuesta a determinados moduladores o moléculas señal
72
Se denominan enzimas ___ a aquellas cuya unión con el modulador es reversible
Alostéricas
73
Enzimas alostéricas
Poseen un sitio activo para la unión del substrato y un sitio alostérico para el regulador
74
Tipos de enzimas alostéricas
- Homotrópicas
- Heterotrópicas
75
Enzimas alostéricas homotrópicas
Cuando el sustrato actúa como modulador
76
Enzimas alostéricas heterotrópicas
Cuando el sustrato y el modulador son moléculas diferentes
77
Las enzimas reguladoras reguladas por modificación covalente
Cuando la unión del modulador es una unión covalente
78
Enzimas que se secretan de manera inactiva
Cimógenos o proenzimas
79
¿Cuándo se activan los cimógenos?
Se activan al ser expuestos a ciertas condiciones específicas
80
Ejemplos de zimógenos (2)
- El pepsinógeno es un zimógeno gástrico que al entrar en contacto con el ácido del estómago se activa y se convierte en pepsina
- El quimiotripsinógeno es un zimógeno que se activa por la tripsina al llegar al tracto digestivo y se convierte en π-quimotripsina
81
Carbohidratos
- Moléculas formadas por Carbono, Hidrógeno y Oxígeno
- Existen 3 categorías principales distinguibles por el número de unidades de azúcar que los conforman
82
Categorías principales de carbohidratos
- Monosacáridos
- Oligoacáridos
- Polisacáridos
83
Monosacáridos (4 características clave)
- Biomoléculas orgánicas compuestas por Carbono, Hidrógeno y Oxígeno
- Soluciones cristalinas, solubles en agua y de sabor dulce generalmente
- Carbs. más sencillos --> AZÚCARES SIMPLES
- Forma en la que se pueden absorber los carbohidratos
- Clasificación: aldosas y cetosas
84
Los monosacáridos se encuentran como soluciones...
Cristalinas, solubles y dulces
85
Forma en la que se pueden absorber los carbohidratos
Monosacáridos
86
Funciones de los carbohidratos
- Energética (4 kcal)
- Estructural
- Forman moléculas más complejas
87
Unidad de carbohidratos
Monosacáridos
88
Oligosacáridos
10-20 monosacáridos
89
Polisacáridos
>20 monosacáridos
90
Clasificación de los monosacáridos
- Monosacáridos simples
- Otros grupos de monosacáridos
91
Clasificación monosacáridos
- Aldosas: Poseen un grupo aldehído
- Cetosas: Poseen un grupo carbonilo
92
Átomos de carbono que tienen los monosacáridos más abundantes
Tienen entre 3 y 6 átomos de carobono
93
Monosacáridos importantes (3)
- Glucosa
- Galactosa
- Fructosa
94
Oligocosacáridos (4 puntos clave)
- Formados por la unión de varios monosacáridos, se forma un ENLACE GLUCOSÍDICO
- Formados por la unión de unas pocas hexosas
- Los más relevantes son los disacáridos
- Son cristalinos, solubles en agua y de sabor dulce
95
Monosacárido + monosacárido =
Disacárido
96
Uniones que forman a los disacáridos
Unión de unos pocos monosacáridos, 6 carbonos y hexosas
97
Enlace que se forma por la unión de monosacáridos
Glucosídicos
98
Polisacáridos (5 puntos clave)
- POLÍMEROS formados por muchos monosacáridos
- Gran cantidad de moléculas hexosa unidos por enlaces glucosídicos
- Almacenan energía (glucógeno y almidón)
- Son CRISTALINOS, INSOLUBLES en agua y NO POSEEN SABOR DULCE
- Componentes estructurales
99
Principal reserva energética de carbohidratos
Glucógeno
100
Moléculas hexosas
Tienen 6 carbonos
