Bioquímica 1 Flashcards
- Compuestos químicos que forman a los seres vivos
- Al unirse mediante enlaces químicos forman las biomoléculas
Bioelementos
Otro nombre para la inhibición acompetitiva (usada por el ponente)
Anti-competitiva
El inhibidor en la inhibición acompetitiva
El inhibidor afecta la afinidad del substrato y el sitio activo
Bioelementos (2 puntos clave)
- Compuestos químicos que forman a los seres vivos
- Al unirse mediante enlaces químicos forman las biomoléculas
Bioelementos (elementos)
- C (carbono)
- H (hidrógeno)
- O (oxígeno)
- N (nitrógeno)
- P (fósforo)
- S (azufre)
Biomoléculas orgánicas (exclusivas de la materia viva)
- Elaboradas por el organismo
- Sintetizadas principalmente por seres vivos
- Contienen una estructura con base en carbono
- Lípidos, ácidos nucleicos, proteínas y carbohidratos
Biomoléculas
Compuestos químicos que forman la materia viva
Las biomoléculas resultan de la unión de ____ por enlaces ____
1- Bioelementos
2- Químicos
Monosacáridos
Forma en la que nuestro cuerpo digiere los carbohidratos
Principal función de carbohidratos
Fuentes de energía
Bimoléculas inorgánicas (presentes en la materia viva y en la inerte)
- Agua
- Sales minerales
- Oxígeno
- Dióxido de carbono
Orden de abundancia de los CHONPS en el cuerpo humano
(muy preguntado)
1- Oxígeno
2- Carbono
3- Hidrógeno
4. Nitrógeno
5- Fósforo
6- Azufre
Biomoléculas
(muy preguntado)
- Tienen estructuras con base de Carbono
- Sintetizados por los seres vivos
- Forman parte esencial de los seres vivos y su estructura
- Ej. membrana celular
Biomoléculas inorgánicas
- La mayoría no están formadas por carbono
- Característica de la materia inerte aunque están presentes en los seres vivos
Las biomoléculas que poseen carbono no forman cadenas…
Con otros carbonos y con hidrógenos
Sales minerales
(roles en el cuerpo muy preguntados)
- Anión + catión
- Necesarias para la transmisión de impulsos nerviosos, contracción muscular, equilibrio osmótico, coagulación, equilibrio ácido base
Funciones de la sales minerales en el cuerpo
(muy preguntado) (3)
- Transmisión de impulsos nerviosos (Sodio y Potasio)
- Contracción muscular (Calcio)
- Coagulación (Calcio)
- Equilibrio osmótico
- Equilibrio ácido base
Formas en las que pueden presentarse las sales minerales
- Sales insolubles o no disociadas
- Sales en forma disociada o sales solubles o disueltas
El ___ de nuestro peso corporal es agua
60%
Roles del agua
- Disolvente
- Amortiguador
- Termorregulador
- Medio de las reacciones químicas del metabolismo
- Su interacción da ESTRUCTURA y propiedades de biomoléculas y componentes celulares
- Medio de transporte de los nutrientes celulares
- Reactivo en muchas reacciones químicas celulares
Molécula más abundante de los seres vivos
Agua
¿Dónde se encuentra el agua en el cuerpo?
- Dentro de las células (espacio intersticial o intercelular)
- O circulando por el organismo (sangre, linfa o saliva)
Características de la estructura de la molécula de agua
- Es neutra en conjunto
- Presenta bipolaridad
Punto de fusión (°C), punto de ebullición (°C) y calor de vaporización (J/g) del AGUA
- Punto de fusión: 0°C
- Punto de ebullición: 100 °C
- Calor de vaporización: 2260 J/g
Funciones biológicas del agua (6)
RELACIONADAS CON SUS PROPIEDADES FISICOQUÍMICAS:
1- Función disolvente
2- Medio de reacción
3- Función transportadora
4- Función bioquímica
5- Función estructural
6- Función termorreguladora
División del 60% de agua que nos conforma
- Intracelular: 40%
- Extracelular: 20%
Ósmosis (definición)
Difusión de agua a través de una membrana semipermeable desde un sitio DE MENOR A MAYOR CONCENTRACIÓN DE SOLUTO
Solución hiptonica
Menos soluto fuera de la célula
(La célula se hincha)
Solución hipertónica
Más soluto fuera de la célula
(La célula se encoge)
Solución isotónica
No hay ósmosis
Enzimas (4 puntos clave)
- Proteínas especializadas en llevar una reacción específica (grupo especializado de proteínas)
- Catalizan una reacción
- Diferentes tamaños y requerimientos
Factores que determinan la clasificación enzimática
1- Nombres referentes al órgano o tejido dónde se descubrieron
2- Al sustrato o a la acción desarrollada por la enzima
3- Unión Internacional de Bioquímica (1961)
Acción catalizadora de las enzimas
La presencia de un catalizador reduce la energía de activación requerida (la energía que requiere una reacción para llevarse a cabo)
Actividad enzimática
Es absolutamente necesaria para los sistemas vivos
Las reacciones, catalizadas o no, dependen para su desarrollo de…
Las leyes de la termodinámica
La actividad enzimática requiere de un estado de ___, donde el nivel de energía es ___ al del substrato
1- Transición
2- Superior
Formas que tienen de realizar su actividad (enzimática) las enzimas
- Unirse con el sustrato
- Facilitar la modificación del mismo para su cambio a producto
Mecanismo de la actividad de una enzima
- Substrato + enzima
- Complejo enzima-substrato
- Producto
Centro o sitio activo
Región concreta de la enzima donde se sitúan las moléculas a modificar
Clasificación de las enzimas (6)
- Oxidorreductasas
- Transferasas
- Hidrolasas
- Liasas
- Isomerasas
- Ligasas
Mecanismos en los que se apoyan las enzimas para llevar a cabo la aceleración de la reacción (4)
- Disminución de la entropía
- Facilitación del medio ambiente o ambiente de reacción
- Introducción de tensión o distorsión sobre sustrato
- Existencia de grupos catalíticos específicos
Enzmas hidrolasas
Rompen enlaces con H2O
Enzimas liasas
Rompen enlaces
Enzimas isomerasas
Cambian la estructura de la molécula
La presencia del catalizador provoca…
Una disminución en la energía de activación requerida
Velocidad Máxima
Punto en el que todas las enzimas están saturadas (ya no hay más disponibles)
Ejemplos de amilasa en el cuerpo (isoenzimas)
- Amlisa salival
- Amilasa pancrática
(ambas digieren carbohidratos)
Factores que modifican la actividad de las enzimas / la velocidad de reacción
- pH
- Temperatura
Desnaturalizan a las enzimas
pH y temperatura
Enlaces glucosídicos
Enlaces entre monosacáridos
Actividad enzimática
Disminuyen la energía de activación requerida
Formas en las que las enzimas realizan sus actividades catalíticas
- Se unen con el sustrato
- Facilitan la modificación del sustrato para su cambio a producto
Las moléculas que van a reaccionar con la enzima se ubican en el ___ ___
Sitio activo
Propiedades de las enzimas que son dadas por el sitio o centro activo
- Especificidad
- Acción catalizadora
Mecanismo de catálisis enzimática (4 puntos clave)
- Disminución de la entropía
- Facilitación del medio ambiente o ambiente de reacción
- Introducción de tensión o distorsión sobre sustrato
- Existencia de grupos catalíticos específicos
Enzimas vs catalizadores no biológicos
Las enzimas son catalizadores con una eficacia muy alta comparados con los catalizadores no biológicos
Cinética enzimática
Estudio de la actividad enzimática que implica el análisis de la velocidad de actuación de la enzima y de los factores que la afectan
Relación entre la cantidad de sustrato y la velocidad de reacción
- Si la cantidad de sustrato aumenta, la velocidad de reacción aumenta
- Hasta llegar al punto de saturación de las enzimas (Vmax)
–> La conc. de sustrato afecta de manera muy importante la velocidad de la enzima
Isoenzimas
- Enzimas que realizan la misma reacción pero su cinética es diferente gracias a sus diferencia estructurales
- Pueden existir en distintas partes del cuerpo (pero catalizando siempre la misma reacción)
Inhibición enzimática
- Conjunto de moléculas que disminuyen la actividad enzimática
- Controla el grado de actividad de una enzima
- Hay 2 tipos (que dependen del tipo de unión que establezcan los inhibidores con la enzima)
Tipos de inhibición enzimática
- Reversible (la reacción puede continuar tras la inhibición temporal)
- Irreversible (la reacción se interrumpe totalmente)
Inhibición reversible
La reacción continúa tras la inhibición temporal
Inhibición irreversible
La reacción se interrumpe totalmente
Inhibiciones reversibles (3)
- Inhibición competitiva
- Inhibición no competitiva
- Inhibición acompetitiva /anti-competitiva
Inhibición competitiva (3 puntos clave)
- Un inhibidor competitivo normalmente es similar a la enzima en tamaño y forma
- La velocidad de reacción se reduce
- Cuanto más inhibidor hay presente, más complejo enzima-inhibidor y menos producto se forma
¿Por qué la inhibición competitiva reduce la velocidad de reacción?
Baja la proporción de moléculas unidas al sitio activo
Inhibición no competitiva (3 ‘puntos clave)
- El sustrato y el inhibidor se enlazan a la enzima pero en sitios diferentes
- La acción del inhibidor afecta el sitio activo donde se une el sustrato, afecta la estructura de la enzima y ya no hay un funcionamiento eficiente
- La efectovidad de la reacción disminuye
Inhibición acompetitiva (3 puntos clave)
- El inhibidor se enlaza al centro / sitio activo después de que el sustrato lo hizo
- El inhibidor y el sustrato no compiten
- El inhibidor aumenta la afinidad del sustrato por el enzima, dificultando su disociación e impidiendo la formación de productos
Inhibición irreversible
Los inhibidores se unen a la enzima mediante ENLACES COVALENTES EN EL CENTRO ACTIVO o en cualquier otro lugar
Ejemplo importante de inhibición irreversible
Penicilina y otros antibacterianos impidiendo la actividad de síntesis de la pared bacteriana
Enzimas reguladoras
Responden aumentando o disminuyendo su actividad catalítica en respuesta a determinados moduladores o moléculas señal
Se denominan enzimas ___ a aquellas cuya unión con el modulador es reversible
Alostéricas
Enzimas alostéricas
Poseen un sitio activo para la unión del substrato y un sitio alostérico para el regulador
Tipos de enzimas alostéricas
- Homotrópicas
- Heterotrópicas
Enzimas alostéricas homotrópicas
Cuando el sustrato actúa como modulador
Enzimas alostéricas heterotrópicas
Cuando el sustrato y el modulador son moléculas diferentes
Las enzimas reguladoras reguladas por modificación covalente
Cuando la unión del modulador es una unión covalente
Enzimas que se secretan de manera inactiva
Cimógenos o proenzimas
¿Cuándo se activan los cimógenos?
Se activan al ser expuestos a ciertas condiciones específicas
Ejemplos de zimógenos (2)
- El pepsinógeno es un zimógeno gástrico que al entrar en contacto con el ácido del estómago se activa y se convierte en pepsina
- El quimiotripsinógeno es un zimógeno que se activa por la tripsina al llegar al tracto digestivo y se convierte en π-quimotripsina
Carbohidratos
- Moléculas formadas por Carbono, Hidrógeno y Oxígeno
- Existen 3 categorías principales distinguibles por el número de unidades de azúcar que los conforman
Categorías principales de carbohidratos
- Monosacáridos
- Oligoacáridos
- Polisacáridos
Monosacáridos (4 características clave)
- Biomoléculas orgánicas compuestas por Carbono, Hidrógeno y Oxígeno
- Soluciones cristalinas, solubles en agua y de sabor dulce generalmente
- Carbs. más sencillos –> AZÚCARES SIMPLES
- Forma en la que se pueden absorber los carbohidratos
- Clasificación: aldosas y cetosas
Los monosacáridos se encuentran como soluciones…
Cristalinas, solubles y dulces
Forma en la que se pueden absorber los carbohidratos
Monosacáridos
Funciones de los carbohidratos
- Energética (4 kcal)
- Estructural
- Forman moléculas más complejas
Unidad de carbohidratos
Monosacáridos
Oligosacáridos
10-20 monosacáridos
Polisacáridos
> 20 monosacáridos
Clasificación de los monosacáridos
- Monosacáridos simples
- Otros grupos de monosacáridos
Clasificación monosacáridos
- Aldosas: Poseen un grupo aldehído
- Cetosas: Poseen un grupo carbonilo
Átomos de carbono que tienen los monosacáridos más abundantes
Tienen entre 3 y 6 átomos de carobono
Monosacáridos importantes (3)
- Glucosa
- Galactosa
- Fructosa
Oligocosacáridos (4 puntos clave)
- Formados por la unión de varios monosacáridos, se forma un ENLACE GLUCOSÍDICO
- Formados por la unión de unas pocas hexosas
- Los más relevantes son los disacáridos
- Son cristalinos, solubles en agua y de sabor dulce
Monosacárido + monosacárido =
Disacárido
Uniones que forman a los disacáridos
Unión de unos pocos monosacáridos, 6 carbonos y hexosas
Enlace que se forma por la unión de monosacáridos
Glucosídicos
Polisacáridos (5 puntos clave)
- POLÍMEROS formados por muchos monosacáridos
- Gran cantidad de moléculas hexosa unidos por enlaces glucosídicos
- Almacenan energía (glucógeno y almidón)
- Son CRISTALINOS, INSOLUBLES en agua y NO POSEEN SABOR DULCE
- Componentes estructurales
Principal reserva energética de carbohidratos
Glucógeno
Moléculas hexosas
Tienen 6 carbonos
