Biochemija (tarpiniui - 1) Flashcards
Fosfolipidų dvisluoksnis
- Universali visų membranų struktūra;
- Vandeninėje aplinkoje spontaniškai išsidėsto, hidrofilinės dalys atsisuka į vandenį, o hidrofobinės riebalų rūgštys susitelkia vidinėje bisluoksnio dalyje.
- 2 molekulių storio.
- Hidrofilinės galvutės ir hidrofobinės uodegėlės.
Neuronų membranos (sandara)
Neuronų membranos sudarytos iš:
- Fosfolipidų dvisluoksnio (cholesterolis, ilgos grandinės nesočios riebalų rūgštys)
- Baltymų;
- Angliavandenių (sujungtų su riebalais - glikolipidai)
Fosdolipidai (sandara)
Hidrofilinė dalis (galvutė)
- Fosfato grupė
- Glicerolis
Hidrofobinė dalis (uodegėlė)
- 2 riebalų rūgštys
Membranų baltymų funkcijos
- Nešikliai;
- Jonų kanalai;
- Receptoriai;
Membranų laidumas
Pereina:
- Mažos hidrofobinės molekulės O2, CO2, N2
- Glicerolis, etanolis
Apsisuka:
- Amino rūgštys;
- Jonai (H+, Na+, K+, Ca2, Cl-, Mg2
Membraniniai nešikliai
Perneša mažas organines molekules
Specifiškumas (dažniausiai perneša tik vieno tipo molekules)
Jonų kanalų tipai
Atrankiai laidūs, praleidžia tik tam tikrus jonus.
1. Įtampos valdomi kanalai (atsidaro priklausomai nuo membraninio potencialo) (A)
2. Ligandų reguliuojami kanalai (atsidaro tik prisijungus neurotransmiteriui) (B-C)
3. Mechaniniai (receptoriai, kuriems prisijungus hormonui pasikeičia molekulės konformacija)
4. Nuo ATP priklausomi (jonų pernašai reikalinga energija)
Pernašos per membraną rūšys
- Pasyvioji
- Elektrocheminio gradiento kryptimi
- Nuolat atviri kanalai, poros;
- Iš didesnės koncentracijos į mažesnę;
- Pernaša priklauso nuo elektrocheminio gradiento
- Nešikliai reguliuojami prisijungus signalinėms molekulėms - keičiasi konformacija;
- Nereikalauja ATP. - Aktyvioji
- Prieš elektrocheminį gradientą
- Būtina ATP
Fermentai (reikšmė)
Baltymai, greitantys chemines reakcijas
Substratas (reikšmė)
Junginys, kuris kinta veikiant fermentui
Produktas (reikšmė)
Po reakcijos susidaręs naujas junginys
Fermentų savybės
- Specifiškumas - gali prisijungti vieną substratą ir greitina tik vieną cheminę reakciją.
- Cheminės reakcijos metu fermentai nepakinta;
- Didina reakcijos greitį, bet nekeičia pusiausvyros;
- Jautrūs temperatūrai ir pH pokyčiams.
Fermentą sudarančios amino rūgštys lemia:?
- Susidarančius ryšius palaikančius baltymo struktūrą (globulės forma)
- Paprasti ar sudėtiniai baltymai (1 ar kelios peptidinės grandinės, metalo jonai, kofermentai)
- Nulemia vykdomos reakcijos tipą.
Fermento struktūra
- Aktyvus centras
- erdvinė struktūra, kurioje jungiasi substratas. - Alosterinis centras
- prisijungia reguliuojančios medžiagos
AKTYVAUS CENTRO FORMAVIMAS:
- aktyvųjį centrą sudaro 12-16 amino rūgščių liekanų išsidėsčiusių skirtingose polipeptidinės grandinės vietose
- formuojantis fermento erdvinei struktūrai amino r. radikalai suartėja (tretiniai baltymo struktūra),
- kitos amino r. polipeptidinėje grandinėje lemia reikiamą aktyvaus centro erdvinį išsidėstymą
Fermentinės reakcijos greitis priklauso nuo?
- Substrato kiekio
- pH
- Temperatūros
- Aktyviklių ir slopiklių
Amino rūgštys formuojančios aktyvųjį centrą?
Amino r. šoniniuose radikaluose yra katalitinės grupės:
* Cisteinas –SH
* Serinas –OH
* Rūgštinės (-COOH) aspartamas ir glutamatas
* Bazinės (-NH2 ) histidinas, argininas, lizinas
REAKCIJOS GREITIS
F+S <–> FS <–> FP <–> F+P
F+S
- Aktyvaus centro giminingumas substratui
- Susidaro silpnos tarpmolekulinės sąveikos: vandeniliniai r. hidrofobinė sąveika, elektrostatinė sąveika, van del Valso jėgos
- Kovalentiniai r. (nuodai)
FS<–>FP
- aktyvaus centro katalizinės gr. substratą paverčia produktu
Alosterinis centras
- Prisijungia reguliuojančios medžiagos
- Vadinamas alosteriniu efektoriumi (moduliatoriumi)
- Prie alosterinio centro prisijungus alosteriniam efektoriui fermento erdvinė struktūra kinta
- Gali didinti ar slopinti fermentinės reakcijos greitį.
GRĮŽTAMAS SLOPINIMAS
- Slopiklis prie fermento jungiasi silpnais ryšiais
- Susidaro fermento-slopiklio kompleksas
- Prie fermento jungiasi aktyviajame centre (konkurencinis) ar alosteriniame centre (nekonkurencinis)
- terpėje sumažėjus slopiklio koncentracijai atskyla nuo fermento, kuris vėl gali atlikti savo funkcijas
NEGĮŽTAMAS SLOPINIMAS
- Slopiklis prie fermento prisijungia stipriais ryšiais ir negali būti pašalintas (kovalentiniai ryšiai)
- Fermentas nebegali atlikti savo funkcijų
- Nuodai (Hg, Cianidas)
AKTTYVIKLIAI
- Didina reakcijos greitį
- Fermentinės reakcijos metu nepakinta
- Jungiasi prie fermento aktyviojo centro (kofaktoriai) ar alosteriniame centre
Baltymų funkcijos
- katalizinė –baltymai greitinantys chemines reakcijas (fermentai)
- struktūrinė – ląstelės formos palaikymas (neurofilamentai)
- motorinė – raumenyse aktinas ir miozinas cheminę energiją paverčia mechanine
- signalinė – plazminės membranos receptoriai, hormonai, jonų kanalai, antikūnai
- transportinė – pernašos baltymai, nešikliai (hemoglobinas)
- maisto medžiagos – kiaušinio baltymas, mėsa, pienas
- toksinė – virusų, bakterijų išskiriami nuodai (toksinai)
- PIRMINĖ BALTYMO STRUKTŪRA
Peptidinė jungtis
* Amino rūgštys sujungtos į grandinę vadinamos amino rūgščių liekanomis
* Jų pavadinimas keičiamas iš –inas į -il (dipeptidas sudarytas iš valino ir glicino vadinsis valilglicinu). * 2 aminorūgštys - dipeptidą
* 3 aminorūgštys – tripeptidą
* Iki 20 aminorūgščių – oligopeptidą
* >50 – baltymą.
Amino gr. N-galas + Karboksi gr. C-galas
Yra anglies atomas , prie kurio prisjungusi amino grupė ir karboksi grupė. Prie pirmosios amino rūgšties karboksi grupė jungiasi su antrosios amino rūgšties grupe. Taip susidaro ryšys tarp anglies ir vandenilio.
- ANTRINĖ BALTYMO STRUKTŪRA
- α-spiralės palaikomos vandenilinių ryšių tarp peptidinių grupių. Susidaro tarp likusios laisvos karboksi grupės deguonies ir apatinėje grandinėje likusio vandenilio su azotu. Taip kas penkta amino rūgštis.
Radikalai atsiduria molekulės išorėje ir taip formuojasi spiralė. - 1 amino r. C=O deguonies ir 5 amino r. NH vandenilio
- Amino r. radikalai atsiduria molekulės išorėje
- Spiralės formos, kompaktiška struktūra
Arba - β-klostės susidaro tarp dviejų polipeptidinių grandinių. Vandelinis ryšys susidaro tarp karboksi grupių ir amino grupių, esančių viena prieš kitą. (Struktūra gali būti daug didesnė)
- Vandeniliniai ryšiai tarp peptidinių grupių C=O deguonies ir N-H grupės vandenilio.
- TRETINĖ BALTYMO STRUKTŪRA
- Chaotiškas antrinės baltymo struktūros išsidėstymas erdvėje
- Stabilizuoja ryšiai susidarantys tarp amino r. šoninių radikalų
- Išskyrus vandenilinius ryšius, kurie gali susidaryti ir tarp peptidinių gr. ir tarp šoninių radikalų.
Čia svarbios visos amino rūgštys, turinčios funkcines grupes šoniniame radikale.
Ryšiai gali būti elektrostatiniai, vandeliniai, disulfidiniai, elektrostatiniai, hidrofobinė sąveika, Van der Valso jėgos
KETVIRTOJI BALTYMO STRUKTŪRA:
- dviejų ar daugiau polipeptidinių grandinių susijungimas
- nekovalentiniais ryšiais tarp amino r. radikalų susidarius vandeniliniams ir joniniams r.
- nulemia baltymo funkcijas, suteikia molekulei kooperatines savybes (hemoglobinas)
Astrocitai
Astrocitai
* kraujo-smegenų barjeras
*“lengvina” neuronų medžiagų apykaitą
* svarbūs neuromediatorų veikime
* reguliuoja tarpląstelinį skystį
* pažeidimų vietose formuoja randelius
*embrioniniu periodu išskiria medžiagas, kurios yra svarbios neuronų formavimuisi
*gali fagocituoti pažeistas ląsteles