Biochemija Flashcards
Biochemija (apibrėžimas)
medicinos mokslų šaka, kuri apibūdina organizmų struktūrą ir funkcijas molekuliniame lygmenyje.
ATOMAS
mažiausia elektriškai neutrali cheminio elemento dalelė, turinti jo chemines savybes.
PROTONAS
yra stabili subatominė dalelė, turinti teigiamą vieno bazinio vieneto krūvį (H+).
ELEKTRONAS
stabili subatominė dalelė, turinti neigiamą krūvį (e−).
MOLEKULĖ
mažiausia medžiagos dalelė, turinti tos medžiagos chemines savybes. Susideda iš atomų, susijungusių kovalentiniais ryšiais (O2, H2O ).
NEORGANINĖS MOLEKULĖS
H2O (reguliuoja orgzm. temp; pernašą; šalinimą;struktūra)
Mineralai (gaunami su maistu)
Mikroelementai (svarbūs medžiagų apykaitoje, fermentų kofaktoriai)
Cheminis ryšys
- Jėgos sujungiančius skirtingus atomus ar jonus;
- Ryšių susidarymui ir suardymui reikalinga energija.
FUNKCINĖS GRUPĖS
AMINO GRUPĖ KARBOKSI GRUPĖ HIDROKSI GRUPĖ
Tai grupė atomų, kurie charakterizuoja organinius junginius.
ORGANINĖS MOLEKULĖS
H; C; N; O
- Baltymai, angliavandeniai, lipidai, nukleotidai
- Būtini palaikyti ląstelių funkcijas, energiją, saugoti genetinę informaciją
FOSFATO FUNKCINĖ GRUPĖ
Fosforo atomas. 4 deguonies atomai. 3 viengubos ir 1 dviguba jungtys.
MAKROERGINID RYŠYS
Specifinio tipo ryšys. Šie ryšiai žymimi – “~”. Suardžius šiuos ryšius gaunama energija gali būti naudojama kitiems procesams ląstelėje.
ATP - ADENOZINOTRIFOSFATAS
- Svarbus energijos saugojimo junginys ląstelėse.
- Universalus cheminių procesų energijos mainų tarpininkas.
- 3 neorganiniai fosfatai prijungiami 2 makroenerginėmis jungtimis.
Baltymų funkcijos:
- Katalizinė – fermentai yra baltymai.
- Signalinė – plazminės membranos receptoriai, ligandai, hormonai, jonų kanalai, antikūnai, šaperonai.
- Transportinė – pernašos baltymai, nešikliai (hemoglobinas).
- Motorinė – raumenyse aktinas ir miozinas cheminę energiją paverčia mechanine.
- Struktūrinė– ląstelės formos palaikymas, raumenų baltymai (tubulinas), jungiamojo audinio baltymai
(kolagenas, elastinas). - Toksinė – virusų, bakterijų išskiriami nuodai.
- Maisto medžiagos.
Kur daugiausia ląstelėje baltymų?
Daugiausiai baltymų yra ląstelės citozolyje, mitochondrijose.
Iš ko sudaryti baltymai?
Sudaryti iš L-alfa-amino rūgščių, kurios tarpusavyje sujungtos peptidiniais ryšiais
AMINO RŪGŠČIŲ KLASIFIKACIJA
struktūrinė – remiantis šoninio radikalo struktūra.
elektrocheminė – šoninio radikalo bazinės-rūgštinės savybės.
biologinė – organizmo sintetinamos amino rūgštys.
- PIRMINĖ BALTYMO STRUKTŪRA
Peptidinė jungtis.
* Amino rūgštys sujungtos į grandinę vadinamos amino rūgščių liekanomis
* Jų pavadinimas keičiamas iš –inas į -il (dipeptidas sudarytas iš valino ir glicino vadinsis valilglicinu). * 2 aminorūgštys - dipeptidą
* 3 aminorūgštys – tripeptidą
* Iki 20 aminorūgščių – oligopeptidą
* >50 – baltymą.
- ANTRINĖ BALTYMO STRUKTŪRA
- α-spiralės palaikomos vandenilinių ryšių tarp peptidinių grupių
- 1 amino r. C=O deguonies ir 5 amino r. NH vandenilio
- Amino r. radikalai atsiduria molekulės išorėje
- Spiralės formos, kompaktiška struktūra
Arba - β-klostės susidaro tarp dviejų polipeptidinių grandinių
- Vandeniliniai ryšiai tarp peptidinių grupių C=O deguonies ir N-H grupės vandenilio.
- TRETINĖ BALTYMO STRUKTŪRA
- Chaotiškas antrinės baltymo struktūros išsidėstymas erdvėje
- Stabilizuoja ryšiai susidarantys tarp amino r. šoninių radikalų
- Išskyrus vandenilinius ryšius, kurie gali susidaryti ir tarp peptidinių gr. ir tarp šoninių radikalų
KETVIRTOJI BALTYMO STRUKTŪRA
- dviejų ar daugiau polipeptidinių grandinių susijungimas
- nekovalentiniais ryšiais tarp amino r. radikalų susidarius vandeniliniams ir joniniams r.
- nulemia baltymo funkcijas, suteikia molekulei kooperatines savybes (hemoglobinas)
BALTYMO MOLEKULĖS STRUKTŪRA
Natyvinė forma – nulemia unikali amino r. seka
* Baltymo molekulės išsidėstymas erdvėje - 3-D struktūra
* Baltymo molekulės forma vandeniniame tirpale
* Palaikoma pirminės, antrinės, tretinės ir ketvirtinės baltymo struktūros metu susidariusių jungčių
* Nuo baltymo struktūros priklauso baltymų funkcijos
BALTYMŲ MOLEKULIŲ FORMĄ NULEMIA
unikali amino r. seka peptidiniai ryšiai pirminė struktūra
pasikartojantys struktūros fragmentai skirtingose baltymo molekulės vietose vandenilinių ryšių tarp peptidinių grupių (α spiralės ar β klostės) antrinė struktūra
chaotiškas išsidėstymas erdvėje tarp šoninių radikalų susidarantys ryšiai: vandeniliniai, disulfidiniai, elektrostatiniai, hidrofobinė sąveika, Van der Valso jėgos tretinė struktūra
kelių baltymo grandinių susijungimas nekovalentiniai ryšiai ketvirtinė struktūra
BALTYMŲ MOLEKULIŲ FORMA:
- Globulininiai baltymai - molekulės apvalios, hidrofiliški, gerai tirpsta vandenyje (insulinas, kraujo plazmos baltymai, fermentai)
- Fibriliniai baltymai – linijinė struktūra, būdingi pasikartojantys struktūros fragmentai (kolagenas, keratinas, miozinas, elastinas)
- Membraniniai baltymai 1 ar keli fragmentai įsiterpiantys į membranas yra hidrofobiški
NATYVINĖ BALTYMO STRUKTŪRA LEMIA:
*Funkcijas
*Susijungimą su kitomis molekulėmis
*Hidrofiliškumą/lipofiliškumą.
BALTYMAI SUSIJUNGĘS SU KITOMIS MOLEKULĖMIS:
+lipidas
+angliavandeniai
+fosfato gr.
+hemas
+flavino nukleotidas
+Zn, Ca, Cu
Lipobaltymai
Glikobaltymai
Fosfobaltymai
Hemo baltymai
Flavanoidai
Metalobaltymai
BALTYMŲ ATSINAUJINIMAS LĄSTELĖSE
- Baltymų atsinaujinimas vyksta nuolat
- Baltymo degradacija ir naujo baltymo sintezė.
- Išreiškiama baltymo gyvavimo pusperiodžiu
- Struktūriniai baltymai atnaujinami rečiau nei reguliaciniai baltymai (fermentai, signalinės molekulės)
FERMENTŲ SAVYBĖS
- specifiškumas –gali prisijungti vieną substratą ir greitina tik vieną cheminę reakciją
- cheminės reakcijos metu fermentai nepakinta
- reakcijos metu nepasigamina tarpinių produktų
- didina reakcijos greitį, bet nekeičia pusiausvyros
- jautrūs temperatūros ir pH pokyčiams
FERMENTĄ SUDARANČIOS AMINO RŪGŠTYS LEMIA:
- Susidarančius ryšius palaikančius baltymo struktūrą (globulės forma)
- Paprasti ar sudėtiniai baltymai (1 ar kelios peptidinės grandinės, metalo jonai, kofermentai)
- Nulemia vykdomos reakcijos tipą
FERMENTO STRUKTŪRA
- AKTYVUS CENTRAS erdvinė struktūra, kurioje jungiasi substratas;
- ALOSTERINIS CENTRAS prisijungia reguliuojančios medžiagos
AKTYVAUS CENTRO FORMAVIMAS:
- aktyvųjį centrą sudaro 12-16 amino rūgščių liekanų išsidėsčiusių skirtingose polipeptidinės grandinės vietose
- formuojantis fermento erdvinei struktūrai amino r. radikalai suartėja (tretiniai baltymo struktūra),
- kitos amino r. polipeptidinėje grandinėje lemia reikiamą aktyvaus centro erdvinį išsidėstymą
AMINO R. FORMUOJANČIOS AKTYVŲJĮ CENTRĄ
Amino r. šoniniuose radikaluose yra katalitinės grupės:
* Cisteinas –SH
* Serinas –OH
* Rūgštinės (-COOH) aspartamas ir glutamatas
* Bazinės (-NH2 ) histidinas, argininas, lizinas
FERMENTINĖS REAKCIJOS GREITIS PRIKLAUSO:
- substrato kiekio
- pH
- temperatūros
- aktyviklių ar slopiklių - junginių veikiančių fermentinės reakcijos greitį.
FERMENTINĖS REAKCIJOS GREITIS
- Fermentas substratą verčia produktu ir tai vyksta maksimaliu greičiu
- Cheminės reakcijos greitis išreiškiamas substrato ar produkto koncentracijos pokyčiu per laiko vienetą
Fermentų aktyvumo vienetai:
* Tarptautiniai fermento vienetai (IU) – toks fermento kiekis, kuris esant 25 0C temperatūrai ir optimalioms veikimo sąlygoms per 1 min 1μM substrato paverčia produktu (1 μM/min)
* Katalas (kat) – fermento kiekis, kuris per 1 s. pagamina 1 mol produkto, ar sunaudoja 1 mol substrato (1mol/s)
* Specifinis fermento aktyvumas parodo kiek aktyvumo vienetų yra fermento preparato masės vienete (IU/mg, IU/ml, kat/kg) ir fermento preparato grynumą
FERMENTŲ PAVADINIMAI
- galūnė –azė
- pagal substratą
sacharazė – specifiška sacharozei - pagal fermento katalizuojamą reakciją
oksidazės – svarbūs oksidacijos reakcijose
hidrolazės – vykdo hidrolizės reakcijas - pagal substratą ir katalizuojamą reakciją
– Laktato dehidrogenazė – Piruvato dekarboksilazė - virškinimo fermentų galūnė-inas pepsinas, tripsinas
Fermentai klasifikuojami
Fermentai klasifikuojami tarptautine nomeklatūra, pagal katalizuojamos reakcijos tipą (EC number Classification) * EC 1. Oksidoreduktazės * EC 2. Transferazės * EC 3. Hidrolazės * EC 4. Liazės * EC 5. Isomerazės * EC 6. Ligazės
ALOSTERINIS CENTRAS
- Prisijungia reguliuojančios medžiagos
- Vadinamas alosteriniu efektoriumi (moduliatoriumi)
- Prie alosterinio centro prisijungus alosteriniam efektoriui fermento erdvinė struktūra kinta
- Gali didinti ar slopinti fermentinės reakcijos greitį
GRĮŽTAMAS SLOPINIMAS
- Slopiklis prie fermento jungiasi silpnais ryšiais
- Susidaro fermento-slopiklio kompleksas
- Prie fermento jungiasi aktyviajame centre (konkurencinis) ar alosteriniame centre (nekonkurencinis)
- terpėje sumažėjus slopiklio koncentracijai atskyla nuo fermento, kuris vėl gali atlikti savo funkcijas
NEGĮŽTAMAS SLOPINIMAS
- Slopiklis prie fermento prisijungia stipriais ryšiais ir negali būti pašalintas (kovalentiniai ryšiai)
- Fermentas nebegali atlikti savo funkcijų
- Nuodai (Hg, Cianidas)
FERMENTINIŲ REAKCIJŲ REGULIACIJA LĄSTELĖJE
- Fermento kiekis ląstelėje (genų ekspresijos reguliavimas)
- Aktyvinimas (potransliacinės modifikacijos, fosforilinimas)
- Fermentų aktyvumas yra reguliuojamas substrato ar produkto kiekiu
- Signalinės molekulės (hormonai, antriniai signalo tarpininkai, neuromediatoriai)