Amminoacidi Flashcards
Cosa sono gli amminoacidi ?
sono composti che presentano sia un gruppo amminico sia un gruppo carbossilico
presentano tutti un carbonio “alfa” chirale, che determina due forme L e D. ( ponendo il gruppo carbossilico in alto, s il gruppo amminico è a sinistra avrò la forma L)
A pH intorno a 7,4 li troviamo quasi tutti in forma zwitterionica
probabilmente in natura si trovano quasi tutti in forma L perchè un antenato comune agli organismi viventi ha selezionato casualmente questo tipo di AA
A cosa servono gli stereoisomeri D?
ad esempio posssono essere prodotti a partire da quelli L tramite l’enzima Racemasi.
il D-aspartato in alcuni casi può fungere da neurotrasmettitore antagonista , inducendo l’apertura di canali ionici sulle cellule nervose.
Esistono solo quelli per la sintesi Proteica (20) ?
No, ne esistono altri come la Selenocisteina che presenta il “selenio” al posto dello zolfo. Essa si ottiene dalla reazione fra seleniofosfato e serina.
Ci sono poi gli AA fosforilati, Quelli con più gruppi carbosssilici, il glutatione ( formata da Glutammina-cisteina-glicina) che è un tripeptide con la capacità di trasportare elettroni.
ci sono poi intermedi metabolici come ornitina e citrullina del ciclo dell’ùrea.
ci sono alcunoiGlucogenici da cui è possibile ottenere glucosio e altri chetogenici.
alanina e glutammina che trasportano azoto.
Gli amminoacidi incorporati nelle proteine
con R idrofobiche : glicina, alanina, leucina, isoleucina,valina
Con R gruppo Oh o zolfo : cisteina, serina treonina e metionina
con R gruppo aromatico : tirosina, fenilalanina, Triptofano
Con R gruppo contenente azoto: istidina arginina lisina
Con R gruppo acido e le loro ammidi : acido glutammico, glutammina, acid aspartico, asparagina
Con R ciclico non aromatico : PROLINA ( IMPORTANTE)
Quali sono gli amminoacidi essenziali
Isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano, valina
Proprietà acido base degli amminoacidi
quelli che non hanno un gruppo R protonabile hanno pka1 legata al gruppo carbossilico compresi fra 1,8 e 2,4), invece il pka2 del gruppo amminico compreso fra 8,8 e 11)
I codoni di stop quali amminoacidi codificano?
la seleno cisteina codificata da un codone di stop UGA, si trova nella glutatione perossidasi, che catalizza la reazione fra 2 molecole di glutatione che reagiscono con 1 perossido, per dare 1 glutatione ossidato l’alcol e acqua.
invece UAG produce la pirrolisina, presente in alcuni archeobatteri che producono metano.
Come identifico la presenza degli amminoacidi in una soluzione ?
secondo la legge di labert beer, la densità ottica di un AA è pari al log i0/I per il coeff di estinzione molare, per la lunghezza del tubo per la concentrazione unitaria.
tramite questa legge è possibile rilevare la presenza di un amminoacido in soluzione
tuttavia solo se la densità ottica rimane minore di 0.8 perchè un a soluzione troppo torbida influisce sul raggio trasmesso.
Da cosa dipende la Pka di un AA?
Dipende dall’ambiente chimico in cui si trova:
se considero un composto come ch3 cooh —> ch3coo-, ho una pka di 4,8. se considero un amminoacido, esso avrà una acidità maggiore perchè il gruppo amminico protonato toglie elettroni, rendendo possibile il rilascio di idrogeno.
se considero un composto ch3Nh3+—->ch3nh2 esso sarà più basico di un amminoacido deprotonato perchè gli ossigeni del gruppo carbossilico deprotonato, rendono gli elettroni dell’azoto meno disponibili.
Questo vale anche se consideriamo tutti i gruppi R degli amminoacidi.
Le curve di titolazione degli amminoacidi Glicina, Glutammato, istidina.
ricordati che per la glicina, il punto isoelettrico è dato da (pk1+pk2)/2, mentre per il glutammato il pI è pk1+pkr /2 per la istidina PkR+Pk2 /2
per amminoacidi senza gruppi R protonabili il PI è compreso fra 5.5 e 6.5.
Il legame peptidico delle proteine
Il gruppo amminico di un AA e il gruppo carbossilico di un altri AA, con eliminazione di una molecola di acqua producono il legame peptidico, un legame carboammidico.
Esso avviene nei ribosomi dove ci sono tre siti:
il sito a dove viene legato l’amminoacido, quello P dove si forma il legame peptidico, e il sito E cioè di uscita.
Il tRna lega con un legame estereo l’amminoacido sul c 3’-oh.
il sito A, per prendere l’amminoacido dal tRNA spende 2 atp e 1GTP.
per formare il peptide si spende 1 Gtp
Il ribosoma poi dovrà slittare, in modo da liberare l’estremità 3’ oh per legare un nuovo amminoacido in posizione A, per questo utilizzerà circa 1 altro GTP.
Quale è la differenza tra proteine semplici e coniugate ? e che tipi di proteine esistono
proteine semplici, solo amminoacidi
proteine coniugate , hanno gruppi prostetici ( zone funzionali) come il gruppo eme che lega il ferro nella emoglobina e nella mioglobina.
ci sono poi peptidi molto piccoli come l’ossitocina o molto grandi come la titina nei muscoli.
in una catena polipeptidica, quali tipi di rotazione avvengono, e se avvengono, sono rotazioni complete?
osserverò due piani rigidi, con la rotazioen che potrà avvenire lungo un angolo chiamato FI tra carbonio alfa e azoto e un angolo PSI fra carbonio in alfa e carbonio carbonilico.
il legame carbonio azoto ha natura di parziale doppio legame quindi su di esso è impedita la rotazione.
a causa dell’ingombro delle catene R le rotazioni su Fi e psi sono leggermente impedite
Forme Cis/ Trans degli amminoacidi nella catena polipeptidica
solitamente in quasi tutti gli AA, si trova la form atrans ( ossigeno del gruppo carbonile e h da parti opposte )
solo nella prolina la forma cis ha una stabilità paragonabile a quella trans ed è per questo che è possibile trovala in alcune catene polipeptidiche.
cosa sono i grafici di Ramachandran?
Sono dei grafici in cui ha misurato gli angoli fi e psi possibili nelle conformazioni delle proteine.
le zone in evidenziate ( che si trovano soprattutto in alto a sinistra per gli L amminoacidi ) rappresentano gli angoli possibili.
ci sono in alto a sinistra le conformazioni ad alfa elica destrorsa e beta foglietto, mentre si può osservare una conformazione con alfa elica sinsitrorsa che però non è mai stata osservata.
ogni conformazione ha angoli fi e psi ben definiti.
