9.2 Organification d'azote Flashcards
Quelle sont les deux réactions les plus importantes pour l’organification de l’azote?
La formation de glutamate et le formation de glutamine. Ce sont les donneurs d’azote principaux pour la biosynthèse de composés azotés.
Quelles sont les 3 réactions principales de l’organification d’ammoniac?
- Glutamine synthétase (tous les organismes)
- Glutamate synthase (procaryotes et plantes)
- Glutamate déshydrogénase (tous les organismes).
C’est quoi l’organification d’azote?
Les réactions qui attachent l’azote aux atomes des carbones.
Explique comment la réaction de glutamine synthétase procède.
L’enzyme utilise l’ATP pour former la glutamine à partir du glutamate et de l’ammoniac (NH3). Chez les mammifères, l’enzyme est utilisée pour neutraliser ou éliminer l’azote.
Comment est-ce que la glutamate synthase assimile l’ammoniac?
La réaction a besoin d’une mole de glutamate pour chaque mole d’ammoniac assimilée. L’enzyme glutamate synthase produit 2 molécules de glutamate à partir de la glutamine. L’enzyme assure la disponibilité de glutamate pour la réaction de GS.
Où vont les deux molécules de glutamate produit par la glutamate synthase?
Une molécule regénère le glutamate pour la réaction de GS et l’autre est utilisée comme source d’azote pour former d’autres molécules azotées.
Quelles sont les 3 mécanismes pour la régulation de la glutamine synthétase chez les bactéries?
- Rétro-inhibition par les produits de fin de réactions (9 différents)
- Modification covalente par adénylation (addition AMP)
- Contrôle génétique de l’expression de l’enzyme.
L’inhibition par feedback est cumulative, mais qu’est-ce qui est requise pour une inhibition complète?
La présence des neuf régulateurs allostériques.
Quels sont les neuf régulateurs pour l’inhibition par feedback de la glutamine synthétase?
Glutamine:
- Tryptophan
- Histidine
- Glucosamine-6-phosphate
- Carbamoyl phosphate
- CTP
- AMP
Glutamate:
- Alanine
- Glycine
- Serine
Quelle enzyme est impliquée dans la modification covalente?
L’adénylyl transférase. Elle catalyse l’adénylation (inactivation) et déadénylation (activation).
Quand les niveaux de glutamine sont élevés, dans quelle direction travaille l’enzyme adénylyl transférase?
Dans la direction de l’adénylation (inactivation).
Quel mécanimse de régulation est réversible?
La glutamate désydrogénase.
Dans quelle direction est favoriser la réaction par glutamate déshydrogénase chez les animaux?
Vers la gauche (formation d’ammoniac pour l’élimination et la récupération de l’énergie contenue dans la chaîne carbonée.
La glutamate déshydrogénase catalyse quel type de réaction?
REDOX, où l’alpha-cétoglutarate est aminé par l’ammoniac.
Qu’est-ce qui agit comme agent réducteur dans la réaction de glutamate déshydrogénase?
Le NADH ou le NADPH.
