9 Métabolisme des composés azotés Flashcards

1
Q

Quelle est la seule source d’azote pour les animaux?

A

L’alimentation; en ingérant des protéines animales ou végétales. L’azote est déjà organifié. Les acides aminés sont ensuite utilisés comme source d’azote pour la biosynthèse des composés azotés.

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2
Q

C’est quoi la réaction de transamination?

A

Une réaction chimique qui consiste en l’échange d’une fonction amine primaire entre une acide alpha-aminé et un alpha-cétoacide.

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3
Q

Que permettent les réactions de transamination?

A

De redistribuer les groupement NH2 pour synthétiser les différents acides aminés à partir des acides alpha-cétoniques correspondants.

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4
Q

Quelle est la source des groupements NH2 pour les réactions de la transamination?

A

Le glutamate, glutamine et de l’alanine.

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5
Q

Vrai ou faux: Pour chaque acides aminé, il y a un acide alpha-cétonique correspondant.

A

Vrai

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6
Q

Quels sont les produits de la réaction avec glutamate et pyruvate comme substrats?

A

alpha-cétoglutarate et alanine

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7
Q

Quel est l’alpha-cétoacide correspondant au glutamate?

A

alpha-cétoglutarate

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8
Q

Quelle forme d’énergie est utilisé pour la réaction entre le glutamate et le pyruvate?

A

GPT

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9
Q

Quand la réaction de transamination utilise le GOT comme énergie, quels sont les substrats et produits de la réaction?

A

Oxaloacétate + Glutamate –> Aspartate + alpha-cétoglutarate

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10
Q

Quels 3 acides aminés sont métabolisés par déshydrogénases?

A

Proline, lysine, thréonine.

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11
Q

À partir des quels intermédiaries des quelles voies sont synthétisés les acides aminés?

A

La glycolyse, le cycle de Krebs et la voie des pentoses.

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12
Q

D’où provient le groupement amino des acides aminés?

A

Glutamate et glutamine

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13
Q

Quelles sont les 10 acides aminés essentiels (ne peuvent pas être synthétisés par des métabolisme)?

A

Arginine
Histidine
Isoleucine
Leucine
Lysine
Méthionine
Phénylalanine
Thréonine
Tryptophane
Valine

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14
Q

Quand est-ce que l’arginine peut être synthétisée par les cellules des mammifères?

A

À un taux insuffisant pour rencontrer les besoins de l’organisme.

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15
Q

La méthonine est requise pour la synthèse des quels acides aminés?

A

Cystéine et phénylalanine, qui sont requise pour la tyrosine.

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16
Q

Comment est-ce que l’asparagine est synthétisé?

A

Le substrat initial est l’aspartate.
L’enzyme de la réaction est aspargine synthétase.
La glutamine + l’ATP rentre dans la réaction est relâchent le glutamate + AMP +PPi

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17
Q

Combien d’étapes est-ce qu’il y a pour la synthèse de sérine?

A

3 étapes

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18
Q

Quel est le substrat initial de la biosynthèse de sérine et d’où est-ce qu’il provient?

A

3-phosphoglycérate, qui est un intermédiaire de la glycolyse.

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19
Q

Qu’est-ce qui rentre dans les 3 étapes?

A
  1. NAD+ –> NADH
  2. Glutamate –> alpha-cétoglutarate
  3. Pi sort.
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20
Q

Pour quoi est utilisée la sérine?

A

La synthèse de la glycine et la cystéine.

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21
Q

Comment est-ce que la sérine devient de la glycine?

A

Par la perte de son groupe CH2OH.

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22
Q

À quoi sert le tétrahydrofolate?

A

De transporteur des unités à un atome de carbone.

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23
Q

Vrai ou faux: la biosynthèse de la glycine à partir de la sérine passe des molécules plus réduite à plus oxydé.

A

Vrai

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24
Q

Comment se fait la synthèse de la tyrosine (non essentiel)?

A

À partir de la phénylalanine (essentiel).

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25
Q

Par quelle enzyme est catalysée la réaction de la synthèse de tyrosine à partir de phénylalanine?

A

Phénylalanine hydroxylase (PAH).

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26
Q

Comment se nomme la maladie génétique causé par la déficience en phénylalanine hydroxylase?

A

Phénylcétonurie, l’erreur la plus fréquente des erreurs innées du métabolisme.

27
Q

Quelle est la conséquence d’avoir une déficience de la phénylalanine hydroxylase?

A

L’accumulation des métabolites de la phénylalanine et au manque de tyrosine.

28
Q

Quelles bases sont des pyrimidines? Purines?

A

Pyrimidines: cytosine, thymine (ADN), uracil (ARN)
Purines: adenine, guanine

29
Q

Quelles sont les deux façons de biosynthèse des nucléotides?

A

De novo (à partir des unités de bases)
Récupération (quand la cellule est morte, elle relâche ADN et ARN qui est dégradé et forme des bases azotées, qui sont ensuite récupérées).

30
Q

D’où vient le ribose?

A

Cycle de pentoses

31
Q

Comment se nomme la forme de ribose activé?

A

Phosphoribosyl-1-pyrophosphate (PRPP)

32
Q

Pourquoi est-ce que on a besoin de PRPP?

A

Pour la synthèse de novo et la récupération

33
Q

L’inhibition de PRPP se fait par quoi?

A

Purines et pyrimidines

34
Q

Qu’est-ce qu’a besoin la voie de synthèse De novo?

A

PRPP, ATP, acides aminés, unités monocarbonés

35
Q

Qu’est-ce qu’a besoin la voie de synthèse de récupération?

A

PRPP, bases azotés

36
Q

La synthèse de novo de purines crée quel produit

A

IMP (inosine monophosphate), un nucléotide purique

37
Q

Comment se fait la synthèse IMP?

A

Par l’assemblage de la base purique sur une molécule de PRPP en utilisant la glutamine, la glycine, l’aspartate, le bicarbonate et des groupement formyles.

38
Q

La synthèse des nucléotides purimidiques produit quoi?

A

L’UMP (Uridine monophosphate) et du CTP.

39
Q

Que necéssite la voie pour produire l’UMP?

A

La glutamine, l’aspartate et du bicarbonate. L’UMP est phosphorylé en UDP, puis en UTP.

40
Q

Quelle enzyme catalyse l’amination de l’UTP en CTP?

A

CTP synthétase.

41
Q

Quel synthèse de novo utilise le plus d’énergie?

A

Purines (6 ATP). Pyrimidines utilise 2 ATP.

42
Q

Quelle est l’ordre de la synthèse d’UMP?

A

On synthétise la base azotée et puis elle est liée au PRPP.

43
Q

Que fait la voie de récupération des purines?

A
  1. L’adénine phosphoribosyltransférase (APRT) convertit l’adénnine en AMP.
  2. HGPRT convertit l’ypoxanthine en IMP et la guanine en GMP (voie la plus important chez l’humain).
44
Q

Comment est-ce que les bases pyrimidines sont-ils recyclés?

A

Par reconversion en nucléosides par conjugaison avec PRPP et ensuite en nucléotides par des kinases spécifiques. Il s’agit de voies identiques à la synthèse de novo une fois la base azotée est faite.

45
Q

Quel maladie est causé par la déficience de HGPRT?

A

Le syndrome neurologique de Lesch-Nyhan (caractérisée par la tendance compulsive à l’automutilation).

46
Q

Quelle enzyme convertit les ARN en ADN?

A

Ribonucléotude réductase (UNE RÉDUCTION)

47
Q

Par quoi se fait la régulation allostérique de la domaine d’activité?

A

dATP (inhibe) et ATP (active)

48
Q

Par quoi se fait la régulation allostérique de la domaine de spécificité?

A

dATP, dGTP et dTTP.

49
Q

Quelle est la structure de la ribonucléotide réductase?

A

Tétramère hétérodimérique

50
Q

La thymidine est un nucléotide produit par ____?

A

La méthylation

51
Q

Que produit la dégradation de pyrimidines?

A

La bêta alanine.

52
Q

Par quelles voie métaboliques se fait le catabolisme des acides aminés?

A
  1. L’élimination de l’azote (renversement des voies de synthèse)
  2. Métabolisme de cétoacides: récupération de l’énergie, gluconéogenèse et cétogenèse.
53
Q

Comment est-ce que l’ammoniac est éliminé chez les animaux aquatiques (ammoniotéliques)?

A

En hydroxyde d’ammonium ou ammoniac (NH4OH).

54
Q

Comment est-ce que l’ammoniac est éliminé chez les animaux uréotéliques (mammifères et poissons cartilagineaux)?

A

En urée

55
Q

Comment est-ce que l’ammoniac est éliminé chez les organismes uricotéliques (reptiles, oiseaux, insectes)?

A

En acide urique

56
Q

En cas d’excès d’acides aminés chez les animaux uréotéliques, qu’est-ce qui se passe?

A

Il y a une élimination des NH2 en urée et récupération de la chaîne carbonée pour l’énergie.

57
Q

Comment est-ce que l’ammoniaque (NH3) produit dans le rein est éliminé?

A

Dans les urines (20%)

58
Q

Comment est-ce que l’ammoniaque produit dans le foie est éliminé?

A

Via le cycle de l’urée (80%)

59
Q

Comment est-ce que l’ammoniaque produit dans les autres tissus est éliminé?

A

D’abord transporté au foie sous forme de glutamine (tissus non-musculaire) ou sous forme d’alanine via le cycle alanine-glucose (tissu musculaire), qui envoye l’alanine au foie.

60
Q

Quelle enzyme est responsable de transporté l’ammoniac sous forme de glutamine au foie dans les tissus?

A

La glutamine synthétase dans le tissu et la glutaminase dans le foie

61
Q

Comment est-ce que l’ammoniac se rend au foie dans les tissu musculaire?

A

L’ammoniac est concentré sur le glutamine puis transféré à l’alanine pour transport au foie. Au foie, le regroupement NH2 est retransféré au glutamate et au cycle de l’urée.

62
Q

Quel type d’enzyme sont la glutamine synthétase et glutamate déshydrogénase?

A

Mitochondriales.

63
Q

Quel type d’enzyme est la glutaminase et quelle est son rôle?

A

Une enzyme cytosolique, responsable pour la conversion de glutamine en NH4 et glutamate.

64
Q
A