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biochemistry > 12 La synthèse protéique > Flashcards

12 La synthèse protéique Flashcards

1
Q

C’est quoi un codon?

A

Un mot de 3 lettres qui se rapporte d’habitude à des triades nucléotidiques d’ARNm, mais peut représenter des traises d’ADN d’un gène.

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Q

Dans quel sens sont les codons traduits?

A

Les codons sont toujours traduits à la suite l’un de l’autre dans le sens 5’ - > 3’

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3
Q

Est-ce qui plusieurs codons peuvent donné le même acide aminé?

A

Oui

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4
Q

Est-ce qu’un codon peut encoder plus qu’un acide aminé?

A

Non. Chaque codon encode seulement un acide aminé.

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Q

Combien de codons ne codent pas pour des acides aminés parmi les 64?

A

3

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6
Q

À quoi correspond les 3 codons qui ne codent pas pour des acides aminés?

A

À une séquence de terminaison de la synthèse (stop codon)

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7
Q

C’est quoi le codon qui est le signal d’initiation de la traduction?

A

AUG (méthionine)

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8
Q

Pourquoi est-ce que la dégénérescence du code génétique a atténu l’effet des mutations?

A

Le changement d’une seule base forme souvent un codon qui spécifie encore le même acide aminé.

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9
Q

Quels sont les seuls acides aminés d’être spécifier par un seul codon?

A

La méthionine (AUG) et le tryptophane (UGG)

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10
Q

Comment se définie le cadre de lecture?

A

Le point de départ potentiel d’une suite de codons.

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11
Q

Combien de cadre de lecture est-ce qu’il y a?

A

3

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12
Q

Comment se définie un cadre de lecture ouvert?

A

La partie du cadre de lecture avec le potentiel d’encoder une protéine. C’est une série de codons sans codon de terminaison.

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13
Q

Quels sont les 4 types de mutations génétiques possibles?

A
  1. Silencieuse
  2. Faux-sens
  3. Non-sens
  4. Continuation
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14
Q

C’est quoi une mutation silencieuse?

A

Cette mutation change un nucléotide du codon sans changer l’identité de l’acide aminé.

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15
Q

C’est quoi une mutation faux-sens?

A

Cette mutation change l’acide aminé et souvent ont un effet.

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16
Q

C’est quoi une mutation non-sens?

A

Un codon qui code pour un acide aminé est remplacé par un codon de terminaison. Il y a un effet.

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17
Q

C’est quoi une mutation continuation?

A

La perte d’un codon de terminaison. Cette mutation donne une protéine avec une extension C-terminale mais fonctionnelle.

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18
Q

Quelle sorte de mutation inactive toujours la protéine?

A

Une perte de 1 ou 2 nucléotides. Cela décale le cadre de lecture.

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19
Q

Quel est le rôle des ARN de transfert (ARNt)?

A

Elles servent d’interprètes à la lecture du code génétique, elles sont les médiatrices-clés entre la séquence nucléotidique de l’ARNm et la séquence d’acides aminés polypeptidique.

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20
Q

Le rôle des ARNt exige quoi?

A

La cellule doit déposer au moins 20 espèces différentes d’ARNt (un pour chaque acide aminé) et que chacun de ces ARNt puisse reconnaître au moins un codon de l’ARNm.

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21
Q

À quoi correspond la tige acceptrice de la structure 2D des ARNt?

A

Les bases de l’extrémité 5’ s’apparient à celle de la région bordant l’extrémité 3’ pour former la tige acceptrice. C’est ici où l’acide aminé est attaché.

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22
Q

Quelle est la fonction de la boucle située à l’opposée de la tige acceptrice (lobe anticodon)?

A

La boucle porte un anticodon, une séquence de 3 bases qui se fixe de façon complémentaire à un codon de l’ARNm.

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23
Q

Par quoi se distinguent les deux lobes de la structure 2D des ARNt?

A

Ils se distinguent par le fait qu’ils comportent des nucléotides modifiés par covalence.

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24
Q

Comment s’appelle le lobe qui porte une thymidine, suivie d’une pseudo-uridine et d’une cytidine?

A

Lobe tψc

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25
Q

Comment s’appelle le lobe qui contient des résidus dihydro-uridine?

A

Lobe D

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26
Q

La structure tertiaire de l’ARNt assume quelle forme?

A

La forme L, où une partie contient la tige acceptrice et l’autre contient la boucle de l’anticodon.

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27
Q

Où se trouvent le site qui attache l’acide aminé et l’anticodon qui reconnaît le codon?

A

Ils sont dans des extrémités opposées de la molécule.

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28
Q

Comment est-ce que la molécule ARNt reconnaît les molécules d’ARNm?

A

Grâce à l’appariement des anticodons avec les codons (AU et CG)

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29
Q

Dans quel sens sont les brins dans les zones bicaténaires?

A

SENS ANTIPARALLÈLES (EXAM QUESTION)

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30
Q

Vrai ou faux: Il y a des variants tolérants d’autres types d’appariements en position 5’ de l’anticodon (GU).

A

Vrai

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31
Q

Quelle conformation possède le nom Wobble?

A

L’appariement à choix multiple suggère que la position 5’ de l’anticodon possède une flexibilité de conformation. C’est pourquoi la position 5’ s’appelle la position de flottement.

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32
Q

Comment se fait la plasticité dans le choix de reconnaître plusieurs codons synonymes?

A

Dans plusieurs molécules d’ARNt, l’adénine en position 5’ de l’anticodon a été désaminée pour donner une inosine, laquelle peut partager des liaisons hydrogènes aussi bien avec l’adénine qu’avec la cytosine ou l’uridine.

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33
Q

C’est quoi l’ARNt isoaccepteurs?

A

Les diverses molécules d’ARNt qui portent toutes le même acide aminé.

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34
Q

L’aminoacyl-ARNt est le produit de quelle réaction?

A

Un acide aminé déterminé se lie par covalence à l’extrémité 3’ de la molécule d’ARNt qui lie correspond.

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35
Q

Pourquoi est-ce qu’on dit que l’acide aminé est activé après une aminoacylation?

A

La liaison formée dans l’aminoacyl-ARNt est riche en énergie.

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36
Q

Comment s’appellent les enzymes qui catalyse la réaction d’aminoacylation?

A

Aminoacyl-ARNt synthétases.

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37
Q

Combien d’aminoacyl-ARNt synthétases distinctes existe-il?

A
  1. Cependant, ce nombre est rarement dépassé parce qu’une synthétase donnée peut reconnaître plusieurs ARNt isoaccepteurs.
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38
Q

Quelle est la réaction globale de la synthèse d’aminoacyl-ARNt?

A

Acide aminé + ARNt + ATP
—> Aminoacyl-ARNt + AMP + PPi

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39
Q

C’est quoi des éléments d’identité?

A

Les caractéristiques d’ARNt chargé qui permettent la reconnaissance par sa synthétase spécifique

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40
Q

Quelle est la première étape (de deux) pour synthétisées les molécules d’amimoacyl-ARNt?

A

La formation d’un intermédiaire réactionnel (aminoacyl-adénylate)
acide aminé + ATP –> Aminoacyl-adénylate + PPi

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41
Q

Quelle est la deuxième étape pour la synthèse des molécules d’aminoacyl-ARNt?

A

Le transfert du groupe aminoacyle de l’intermédiaire à l’ARNt
Aminoacyl-adénylate + ARNt –> Aminoacyl-ARNt + AMP

42
Q

De quoi sont faites les ribosomes?

A

2 sous unités
66% ARN et 33% protéines

43
Q

Quelle est la formule pour déterminer le Svedberg de la petite sous-unité de ribosome entre les procaryotes et les eucaryotes?

A

Eucaryotes = Procaryotes + 10
Chez les procaryotes, 50 +30 = 70S
Chez les eucaryotes, 40 +60 = 80S

44
Q

Avec quoi s’associent les protéines ribosomiques?

A

Avec la surface de l’ARNr.
*L’interface entre les sous unités est hautement conservée et riche en ARNr

45
Q

Quelles sont les 3 étapes de la synthèse protéique, régie par l’ARNm?

A
  1. Initiation: l’assemblage du complexe de traduction autour du premier codon de l’ARNm
  2. L’allogement: les ribosomes et leurs composants associés progressent de 5’ à 3’ sur la matrice d’ARNm (from N to C)
  3. La terminaison: dès la protéine compléter, l’appareil de traduction se desagrège. Une dissociation des ribosomes avec l’ARNm.
46
Q

Qu’est-ce qui exige le démarrage de la synthèse protéique?

A

L’assemblage d’un complexe d’initiation au départ du cadre de lecture.

47
Q

Le complexe d’initiation comprend quoi?

A

2 éléments du ribosome, l’ARNm servant de matrice à la traduction, ARNt initiateur particulier, facteurs d’initiation

48
Q

Quel est le rôle de la réaction d’initiation?

A

D’impose que le bon codon d’initiation et le bon cadre de lecture soient choisis avec que la traduction se démarre.

49
Q

Qu’est-ce que les cellules possède qui reconnaissent le codon AUG?

A

2 types de molécules de méthionyl-ARNtMét

50
Q

Vrai ou faux: l’ARNt initiateur reconnaît que le codon AUG d’intiation.

A

Vrai

51
Q

Qu’est-ce que reconnaît l’autre molécule de méthionyl-ARNtMét?

A

Les codons AUG (méthionine) à l’intérieur de la séquence codante.

52
Q

Chez les Eubactéries, comment s’appelle l’ARNt initiateur?

A

ARNtfMét, le substrat d’une formyl transférase

53
Q

Chez les eucaryotes, comment est désigné l’ARNt initiateur?

A

Il n’est pas formylé et est désigné Met-ARNtiMét

54
Q

Quelles sont les trois étapes de l’initiation de la traduction, chez les procaryotes?

A
  1. Dissociation des sous-unités ribosomales
  2. Assemblage du complexe d’initiation 30S: petite sous-unité ARNm et complexe 30S au site d’initiation
  3. La sous-unité 50S s’associe pour former le complexe 70S
55
Q

Qu’est ce qui permet le relâchement des facteurs d’initiation?

A

L’hydrolyse de GTP

56
Q

Quels sont les 3 facteurs d’initiation chez les procaryotes?

A

IF-1
IF-2
IF-3

57
Q

Que fait l’IF-1?

A

Il s’attache à l’élément 30S et provoque la dissociation entre la grande et la petite sous-unité

58
Q

Que fait l’IF-2

A

C’est une protéine de liaison au GTP. Elle lie le f-MetARNtMet initiateur et aide sa fixation à la petite sous-unité

59
Q

Que fait l’IF-3?

A

Il fixe l’ARNm sur le ribosome. La fixation de IF-3 à la sous-unité 30S a pour conséquence d’empêcher l’association des deux sous-unités du ribosome.

60
Q

C’est quoi la séquence Shine-Dalgarno?

A

C’est une région riche en purines, placée juste en amont du codon initiateur de l’ARNm.

61
Q

Chez les procaryotes, sur quoi dépend le choix du codon d’initiation?

A
  1. L’interaction avec l’anticodon de l’ARNt et le codon de l’ARNm.
  2. L’interaction de la petite sous-unité ribosomique (30S) avec la matrice d’ARNm
62
Q

Qui s’attache à la séquence Shine-Dalgarno?

A

La sous-unité 30S, qui est associée aux 3 IF et à l’ARNt initiateur.

63
Q

À quoi est complémentaire la séquence de Shine-Dalgarno?

A

La séquence est complémentaire d’un segment riche en pyrimidine du bout 3’ de la molécule d’ARNr 16S.

64
Q

Où sont placés les séquences de Shine-Dalgarno?

A

Elles sont toujours placées en amont du codon d’initiation.

65
Q

Où s’assemble les complexes d’initiation et pourquoi?

A

Les complexes d’initiation s’assemblent seulement au niveau des codons initiatuers, et jamais au niveau des codons internes de méthionine, à cause de la position des séquences Shine-Dalgarno.

66
Q

Vrai ou faux: La séquence Shine-Dalgarno est présente chez les procaryotes et les eucaryotes.

A

Faux, seulement chez les procaryotes

67
Q

Avec quoi est-ce que l’ARNt initiateur est chargé avec, chez les bactéries?

A

Chargé avec Met et modifié après en fMet

68
Q

Comment se fait l’initiation de la traduction chez les eucaryotes?

A

La sous-unité ribosomique 40S se fixe à l’extrémité 5’ du message et parcourt l’ARNm de 5’ en 3’ jusqu’à ce qu’elle rencontre un codon initiateur.

69
Q

Comment s’appelle le processus du parcourt de la sous-unité 40S pour rencontrer un codon initiateur?

A

Balayage

70
Q

C’est quoi la séquence Kozak consensus?

A

ACCAUGG

71
Q

Quelles sont les 4 étapes d’initiation de la traduction, chez les eucaryotes?

A
  1. Dissociation des sous-unités 40S et 60S. Cette étape fait intervenir les facteurs elF1A et elF3.
  2. Assemblage du complexe ternaire (ARNtiMet, elF2 et GTP) avec 40S (30S chez les eucaryotes)
  3. Recrutement de 40S et balayage
  4. Association 60S-40S
72
Q

C’est quoi elF2?

A

Une protéine de liaison au GTP. Lie le Met ARNtMet initiateur et aide sa fixation à la petite sous-unité. Cela forme le complexe ternaire (ARNtiMet, elF2 et GTP)

73
Q

Que permet la sous-unité E?

A

Elle permet la reconnaissance de la coiffe.

74
Q

Que permet la sous-unité G?

A

Elle sert de plateforme pour lier le elF4A et PABP.

75
Q

Les sous-unités E et G font partie de quoi?

A

elF4F

76
Q

Comment est-ce que les facteurs d’initiation quitte?

A

Le GPT va être hydorlysé par elF2.

77
Q

Qu’est-ce qui se passe aux sous-unités ribosomaux lorsque le site d’initiation est trouvé?

A

La grande sous-unité (60S) va se lier à la petite sous-unité (40S) pour permettre l’élongation.

78
Q

Quelles sont les trois étapes de l’allongement de la chaîne?

A
  1. La mise en place correcte de l’aminoacyl-ARNt au site A du ribosome
  2. La formation de la liaison peptidique
  3. La translocation, c’est-à-dire l’étape qui fait avancer le ribosome d’un codon sur l’ARNm
79
Q

Quel site occupe l’ARNt initiateur lors de l’étape d’allongement de la chaîne?

A

Il occupe le site P du ribosome, le site A est prêt à recevoir un ARNt aminoacylé pour enclencher la première réaction d’élongation.

80
Q

Par quoi commence l’allongement?

A

Le placement du prochain aminoacyl-ARNt au site A du complexe de la traduction

81
Q

Chez les bactéries, par quoi est catalysé le placement du prochain aminoacyl-ARNt au site A?

A

Un facteur d’élongation appelé EF-Tu.

82
Q

C’est quoi EF-Tu?

A

Un monomère protéique muni d’un site de fixation pour le GTP.

83
Q

Qu’est-ce qui est reconnue par le complexe EF-Tu-GTP?

A

Les propriétés communes à la structure tertiaire des molécules d’ARNt et se fixe fermement à toutes les molécules d’aminoacyl-ARNt sauf au fMét-ARNtfMét.

84
Q

Qu’est-ce qui est déclenché par l’appariement correcte des bases de l’anticodon de l’aminoacyl-ARNt d’un complexe terniaire au site A?

A

Cela déclenche l’hydrolyse du GTP en GDP et Pi ainsi qu’un changement de conformation de EF-Tu-GTP.

85
Q

Que fait le changement de conformation de EF-Tu-GTP?

A

Ça lui fait abandonner l’aminoacyl-ARNt et quitter le complexe d’élongation.

86
Q

Vrai ou faux: la liaison peptidique ce fait avec des facteurs.

A

Faux, c’est seulement le ribosome (l’activité enzymatique d’une peptidyl transférase)

87
Q

Qu’est-ce qui catalyse la translocation du ribosome de 3 nucléotides, lorsque la liaison peptidique est formée?

A

EF-G

88
Q

Quel est le bilan d’ATP par chaque liaison peptidique?

A

4 ATP/liaison peptidique

89
Q

D’où viennent les 4 ATP requise par chaque liaison peptidique?

A

Le chargement d’un acide aminé sur l’ARNt par l’aminoacyl-ARNt synthétase requiert 2 ATP (ATP –> AMP). L’élongation du polypeptide utilise un GTP à deux étapes, donc 2 équivalents d’ATP.

90
Q

Qu’est-ce qui assure l’irréversibilité des réactions de l’élongation?

A

L’hydrolyse du GTP pendant l’élongation.

91
Q

Comment s’appellent les 3 facteurs de terminaison chez les procaryotes?

A

RF-1, RF-2, RF-3

92
Q

Comment se fait la terminaison de la traduction?

A

L’un des trois codons de terminaison arrive en face du site A.

93
Q

Quels sont les 3 codons de terminaison?

A

UGa, UAG, UAA

94
Q

Par quoi sont reconnus les codons de terminaison?

A

Par les facteurs de terminaison (relargage)

95
Q

Quel facteur de terminaison facilite la réaction de terminaison et comment?

A

RF-3 est lié à un GTP et rend plus efficace l’action des facteurs RF-1 et RF-2.

96
Q

Que fait la fixation de l’hétérodimère RF-3/GTP à l’ARNm au site A?

A

Cette fixation modifie l’activité de la peptidyl-transférase de telle sorte qu’elle hydrolyse alors la liaison ester du peptidyl-ARNt.

97
Q

Comment est-ce que se fait la terminaison de la traduction chez les eucaryotes?

A

De la même façon que chez les procaryotes, mais il suffit de deux facteurs de relargage. Un capable de reconnaître les trois codons de terminaison (eRF1) et l’autre qui est équivalent à RF3.

98
Q

Nomme toutes les protéines auxiliaires de la traduction chez les procaryotes et dans quelle étape elles sont impliquées.

A

Initiation Factors
IF-1
IF-2 (binds GTP)
IF-3

Elongation Factors
EF-Tu (binds GTP)
EF-Ts
EF-G

Release Factors
RF-1
RF-2
RF-3 (binds GTP)

99
Q

Quelles sont les fonction du GTP dans l’initiation de la traduction?

A
  1. Liaison de l’ARNt initiateur par IF-2
  2. Donner de l’énergie pour dissocier le complexe ternaire après la formation de la liaison codon-anticodon
100
Q

C’est quoi le rôle de EF-Tu?

A

D’amener les aminoacyl-ARNt aux ribosomes pendant l’élongation.

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