9 (2) Flashcards
Qu’est-ce que l’organification de l’azote?
Quelles sont les 2 réactions les + importantes?
C’est des réactions qui couplent l’ammoniac aux composés organiques, c’est-à-dire qui attachent l’azote aux atomes de carbone
1) La formation de glutamate
2) La formation de glutamine
L’assimilation de l’azote INORGANIQUE en ammoniac se déroule plutôt chez qui?
Chez les plantes et les organismes unicellulaires
Nommez 2 composés qui peuvent contribuer à l’organification de l’azote (rôle mineur) ?
1) L’asparagine
2) Le carbamoyl-phosphate
À quoi servent les composés primaires azotés?
Il participent à la synthèse de molécules organiques:
-acides aminés (via aminotransférases)
-produits dérivés (neurotransmetteurs, mélanine)
-purines
-pyrimidines
-sucres
-lipides aminés
-vitamines
-alcaloides
-porphyrines
-groupement hème
Quelles sont les 5 réactions permettant d’organifier l’azote?
1) Glutamine synthétase (tous les organismes)
2) Glutamate synthase (chez les procaryotes et les plantes)
3) Glutamate déshydrogénase (tous les organismes)
4) Asparagine synthétase (voie secondaire)
5) Carbamoyl-phosphate (tous les organismes)
Qu’est-ce que la réaction de la glutamine synthétase (GS) ?
Quel est l’inhibiteur de la GS?
À quoi sert l’enzyme chez les mammifères?
L’enzyme permet le transport de quoi?
-L’enzyme utilise l’ATP pour former la glutamine à partir de glutamate et d’ammoniac
- Glufosinate agit comme inhibiteur
-Chez les mammifères, elle sert à neutraliser des ions NH3 toxiques
- Transport de l’ammoniac vers le foie et les reins
Que fait la glutamate synthase?
Pourquoi la GS a besoin d’elle?
-Elle s’assure de la disponibilité de glutamate pour la réaction GS en produisant 2 molécules de glutamate à partir de la glutamine
Dans les 2 molécules:
*1 regénère le glutamate pour la réaction de GS
*l’autre est utilisée comme source d’azote pour former d’autres molécules azotées (r/action NADPH-dépendant)
-Car GS a besoin d’une molécule de glutamate pour chaque NH3 assimilé
Différence entre synthase et synthétase?
Synthase: n’utilise pas ATP
Synthétase: utilise ATP
Réaction de la glutamate synthase?
Glutamine + α-cétoglutarate + NADPH + H+
2 glutamates + NADP+
Quels sont les 3 mécanismes qui régulent la GS?
Elle comporte cmb de sous-unités?
1) Rétro-inhibition par les produits de fin de réactions (9 différents)
2) Modification covalente par adénylation (addition d’AMP)
3) Contrôle génétique de l’expression de l’enzyme
**12 sous-unités, chacune avec un centre actif et des sites de liaisons pour des régulateurs feedback
Quels sont les inhibiteurs de la GS?
Dérivés de glutamate:
-Alanine
-Glycine
-Sérine
Dérivés de glutamine:
-Tryptophane
-Histidine
-Glucosamine 6-phosphate
-Carbamoyl phosphate
-CTP
-AMP
Dans quel cas l’enzyme est encore plus sensible aux inhibiteurs allostériques?
Si l’enzyme est modifiée par adénylation
Qu’est-ce qui est requis pour une inhibition complète?
La présence des 9 inhibiteurs allostérique, même si l’inhibition est cumulative
Quelle enzyme catalyse l’adénylation (modification covalente) ?
Elle est sensible à quoi?
L’adénylyl transférase catalyse l’adénylation (inactivation) et la déadénylation (activation)
-Elle est sensible aux niveaux de glutamine
Quand les niveaux de glutamine sont élevés, que fait l’adénylyl transférase?
Elle travaille dans la direction de l’adénylation
(quand pas bcp= déadénylation)
