7.5 Les modifications post-traductionnelles

Question 1

deux familles de chaperonnes generalement reconnues

Answer 1

• chaperonnes moleculaires

- les chaperonines

Question 2

les chaperones moleculaires fonctionnent comment?

Answer 2

Les chaperonnes moléculaires, qui se lient et stabilisent les protéines
partiellement repliées, prévenant leur agrégation et leur dégradation.
Le repliement final est un résultat de collaboration entre la protéine et
la chaperonne. La majorité des protéines sont repliées par ce
mécanisme.

Question 3

la majorite des proteines sont repliees par quel mecanisme?

Answer 3

chaperonnes moleculaires

Question 4

les chaperonines fonctionnent comment? (exemple avec hsp70)

Answer 4

Les polypeptides partiellement ou incorrectement repliés pénètrent à l’intérieur du
cylindre de la chaperonine où des interactions hydrophobes surviennent avec les parois
internes du complexe. Ces interactions favorisent le repliement de la protéine. L’hydrolyse
des ATP permet le changement de conformation de GroEL (chaperonine ds mito, chloroplastes et bacteries) et de la protéine

Question 5

les chaperonnes moleculaires sont quels molecules?

Answer 5

Hsp70 et ses homologues (Hsc70, BiP dans le réticulum
endoplasmique, DnaK chez les
bactéries).

Question 6

cest quoi chaperonines?

Answer 6

Les chaperonines, qui facilitent directement le repliement des
protéines. La chaperonine fait tout le travail.

Question 7

structure de chaperonine

Answer 7

un assemblage macromoléculaire formé de deux anneaux comprenant
7 à 8 sous-unités chacun

Question 8

chaperonine eucaryote

Answer 8

TriC

Question 9

chaperonine dans les mitochondries, les chloroplastes et les bacteries

Answer 9

ce rôle est joué par GroEL (avec un couvercle GroES).

Question 10

chaperone moleculaires fonctionnent comment? exemple de hsp70

Answer 10

Lorsque liée à l’ATP, Hsp70 adopte
une configuration ouverte, exposant
une poche hydrophobe capable de
lier les régions hydrophobes de
protéines dépliées.
- L’hydrolyse de l’ATP referme la
structure de Hsp70, ce qui aide le
repliement de la protéine.
- La liaison de Hsp70 à une nouvelle
molécule d’ATP libère la protéine.

Question 11

chaperonine GroEL a cb de compartiments?

Answer 11

2
cis et trans

Chacun peut plier une protéine
et les deux travaillent en même
temps. Plusieurs ATP sont requis

Question 12

modifications post-traductionnelles ont un effet sur quoi?

Answer 12

l’activité biologique, la stabilité (durée de vie) et la localisation intracellulaire.

Question 13

modifications post-traductionnelles des extremites a quel effet?

Answer 13

stabilite ou ancrage a la membrane

Question 14

modifications post-traductionnelles des chaines laterales a quel effet?

Answer 14

effets variables (ex. queue N des histones)

Question 15

glycosylation post-traductionnelles (dans RER-golgi) cest pour qui?

Answer 15

protéines de la membrane plasmique ou sécrétées

Question 16

clivage post-traductionnelles cest pour qui?

Answer 16

precurseurs plus longs:

Plusieurs protéines sont produites
sous forme de précurseurs plus
longs qui doivent être clivés par
des endopeptidases spécifiques
afin de libérer leur parties actives

Ex. Plusieurs hormones sont ainsi
stockées sous une forme inactive,
prêtes à être libérées dans les
conditions appropriées. Les étapes
de maturation sont souvent
synchronisées avec le cheminement
de ces hormones à travers la voie
de sécrétion.

Question 17

ubiquitination post-traductionnelles pour qui?

Answer 17

pour proteines destine pour degradation: Traditionnellement, on considère que le rôle
de l’ubiquitination est d’acheminer les
protéines cytosoliques vers le protéasome,
pour leur dégradation.

Question 18

quelle est la modification post-traductionnelle la plus commune?

Answer 18

acetyltaion N-terminale du premier aa de la chaine peptidique

Question 19

acetylation N-terminale du premier aa de la chaine peptidique a quel effet?

Answer 19

accroit stabilite de la proteine

Question 20

on modifie l’extremite comment si on veut que proteine soit ancre a la membrane?

Answer 20

ajout de lipides au bout ou pres de l’extremite

Question 21

la glycosylation se fait ou?

Answer 21

commence dans RER et se poursuit dans golgi

Question 22

quels sont les buts possibles de la glycosylation?

Answer 22

• Ciblage: un moyen de signaler le
lieu d’appartenance de la protéine
lors du tri dans le trans-golgi.
• Augmente la solubilité de la
protéine, ce qui aide au repliement.
• Couche protectrice: résistance aux
protéases, ce qui est très utile pour
les constituants des lysosomes.
• Adhérence intercellulaire et au
substrat (jonctions, glycocalyx).
• Signalisation intercellulaire (ex.
antigènes et les globules blancs)

Question 23

cest quoi ubiquitination?

Answer 23

ajout de la proteine ubiquitine (Ub) a la chaine laterale d’un aa Lys a l’int d’une autre proteine

Question 24

ubiquitination depend de l’activite de qui?

Answer 24

l’activité
successive de 3 enzymes: une enzyme
d’activation E1, une enzyme de transfert E2
et une ligase E3.