5 Entsyymit ja hemoglobiini Flashcards
Mikä aiheuttaa sirppisoluanemian?
Mutaatio yhdessä aminohapossa, joka vaikuttaa yhteen hemoglobiinin beta-alayksikköön
Mitä tarkoittavat allosteria ja kooperatiivisuus?
Allosteria = yhteen kohtaan entsyymiä (paitsi ei aktiiviseen kohtaan) sitoutuu molekyyli (=ligandi), joka vaikuttaa proteiinin toisen kohdan toimintaan
Kooperatiivisuus = - Proteiinin alayksiköiden välinen vuorovaikutus siten, että yhden alayksikön konformaation muutos aiheuttaa saman muutoksen muissa alayksiköissä
Kooperatiivisuus on allosterian “alamuoto”
Mitä tarkoittavat allosteria ja kooperatiivisuus hemoglobiinin kohdalla?
Hemoglobiini on allosteerinen hapen kuljettajaproteiinin (huom! hemoglobiini ei ole entsyymi!!). Hemoglobiini koostuu neljästä alayksiköstä: kun yhteen alayksikköön sitoutuu happi, niin muut alayksiköt sitovat sitten myös mielummin happea (=kooperatiivisuus). Hemoglobiinissa alayksikköjen hapensitomiskohdat siis “kommunikoivat” keskenään.
Mitä ovat hemoglobiinin T ja R tilat?
T-tilassa eli tense-tilassa (deoxyhemoglobin) happiaffiniteetti alhaisempi kuin R-tilassa eli relaxed-tilassa (oxyhemoglobin). T-tilassa alayksiköt ovat kiertyneet n. 15 astetta akselin ympärille, R-tilassa 0 astetta.
R-tila sitoo hyvin happea keuhkoissa, T-tila luovuttaa hapen tehokkaasti kudoksissa.
Myoglobiinin rakenne ja tehtävä
Monomeeri (vain yksi alayksikkö), toimii hapen varastona
Myoglobiinin allosteria
Myoglobiinin ei ole allosteerinen! Toisin kuin hemoglobiini
Hemoglobiinin rakenne
2x alfa-beta dimeeri alayksikköä eli hemoglobiinissa on kaksi alfa alayksikköä ja kaksi beta alayksikköä
Hemoglobiinin allosteeriset säätelytekijät
pH, CO2 ja BPG
Mistä sekundäärirakenteista hemoglobiini koostuu?
alfahelikseistä
Myoglobiinin ja hemoglobiinin hapensitomiskuvaajien muodot
Mb: hyperbolinen
Hb: sigmoidinen
Miten hapen osapaine vaikuttaa hemoglobiinin happiaffiniteettiin?
Mitä korkeampi osapaine, sitä korkeampi happiaffiniteetti
Miksi myoglobiini ei sovellu hapenkuljetukseen, hapen osapaineen kannalta?
Mb:n happisaturaatio/happiaffiniteetti ei muutu hapen osapaineen kasvaessa/laskiessa lähes ollenkaan keuhkojen ja kudosten välillä
Hiilimonoksidin vs hapen sitoutuminen hemoglobiiniin
CO sitoutuu n. 250 kertaa tehokkaammin hemoglobiiniin kuin happi
Häkämyrkytys
Pienikin pitoisuus voi johtaa myrkytykseen, jos altistusaika on pitkä koska häkä kertyy hemoglobiiniin
50-60% Hb:sta CO:ta -> kuolema
Lisäksi CO stabiloi Hb:n R-muotoa, jolloin happi ei irtoa siitä kudoksessa
Hb:n T-tila
T-tila = Hb:n konformaatio, jossa happi vapautuu helposti
Hb:n R-tila
Hb:n konformaatio, jossa happi sitoutuu tiukasti
Hb:n T-tilaa stabiloivat …
- Hapan pH: Tietty His protonoituu‡ ionipari
- Ioniparien muodostuminen mahdollista vain T-tilassa
- Hiilidioksidin sitoutuminen globiinien N-terminuksiin
- 2,3-bisfosfoglyseraatin sitoutuminen (yksi sitoutumiskohta per Hb)
Bohrin efekti
hapan pH alentaa Hb:n happiaffiniteettia (eli stabiloi deoksi-Hb:ta ja T- tilaa) happi irtoaa happamassa ympäristössä
2,3-bisfosfoglyseraatti
Hb:n allosteerinen säätelijä, joka voi sitoutua T-muotoon. Stimuloi hapen irtoamista.
Miten NO:ta voidaan kuljettaa?
Hb:lla
Prosteettinen ryhmä
metalli-ioni tai orgaaninen ryhmä, joka voi sitoutua entsyymiin
Entsyymin toiminta lyhyesti
Entsyymit ovat proteiineja, jotka katalysoivat spesifisti jotain tiettyä reaktiota. Ne nopeuttavat reaktiota tyypillisesti miljardikertaisesti tai enemmän alentamalla aktivaatioenergiaa.
Substraatti sitoutuu entsyymin aktiiviseen kohtaan -> ES-kompleksi -> E + tuote
