4 - I Metabolismo de las proteinas

Question 1

origenes de las PROTEÍNAS DE LA DIETA

Answer 1

Origen animal son completa y alto valor biológico. 2- Origen vegetal: son incompletas y de mediano valor biológico

Al incluir en la dieta alimentos ricos en proteínas (carnes, leche, queso, pescado, huevo, leguminosas, etc.)

Question 2

Proteinas nos proveen…

Answer 2

Nos proveen aminoácidos requeridos para:
  a) Formar y reparar tejidos. 
b) Síntesis de hormonas y enzimas. 
c) Formación de anticuerpos. 
d) Formación de neurotransmisores, receptores y transportadores membranales
. e) Formación de purinas y pirimidinas.
Síntesis de hemo 

Nunca pensamos en energía, aunque las proteínas pueden ser utilizadas como fuente de ATP en condiciones o situaciones particulares. (Las proteínas producen 4Kcal/g.) B

Question 3

A donde comienza la digestion de las proteinas

Answer 3

La digestión de las proteínas comienza en el estómago donde la pepsina degrada estos nutrientes hasta péptidos de longitud variable.

Question 4

como ayuda desnaturalizacion de proteinas en digestion

Answer 4

La desnaturalización de las proteínas por el proceso de cocción o centrifugación facilita la digetion enzimática. 3

Question 5

como se diegeren los peptidos de longitud variable

Answer 5

Los péptidos de longitud variable son hidrolizados en el intestino delgado por tripsina, quimiotripsina, carboxipeptidasa, amimopeptidasa y elastasas hasta aminoácidos y ologoptidos (di-y/ tripeptidos)

Question 6

Absorcion intestinal

Answer 6

Oligopeptidos: más eficientes, mejor, digestion más rápida. 2- Aminoácidos libre. 3- Se absoven entrado por la vena porta para llegar al hígado y metabolizarse. Los oligopeptidos al llegar al enterocito, son hidrolizados por oligopeptidasa (di-y/ tripeptidos) liberando aminoácidos que llegaran al hígado también.

Question 7

que son proteinas

Answer 7

Las proteínas son las moléculas más abundantes y funcionalmente diversas de los sistemas vivos. 2. Participan en prácticamente cada proceso vital de los organismos, por ejemplo, enzimas que dirigen el metabolismo, proteínas contráctiles (miosina y actina), proteínas transportadoras (hemoglobina y albúmina) desplazan moléculas esenciales para la vida, inmunoglobulinas que luchan contra las bacterias, entre otras. 3. Aunque las proteínas presentan una gran diversidad de funciones diversas, todas comparten la característica estructural común, son polímeros lineales de aminoácidos.

Question 8

Digestion de proteinas

Answer 8

Generalmente las proteínas son muy grandes para ser absorbidas en el intestino, así que deben ser hidrolizadas a dipéptidos, tripéptidos y aminoácidos individuales.
Compuestos nitrogenados

2. El estómago, el páncreas y el intestino delgado producen las enzimas proteolíticas responsables de la degradación de las proteínas

Question 9

que hace el acido clorhidrico

Answer 9

El ácido clorhídrico secretado por las células parietales del estómago no hidroliza proteínas sino que, tiene la función de destruir algunas bacterias y desnaturalizar las proteínas lo que las hace más susceptible a la acción de las proteasas.

Question 10

Digestión de las proteínas por las enzimas pancreáticas:

Answer 10

Luego de que el alimento pasa por el estómago y sufre la acción de la pepsina, sigue degradándose a oligopéptidos y aminoácidos mediante las proteasas plasmáticas: 7

Especificidad: presentan especificidad por los grupos R de los aminoácidos adyacentes al enlace peptídico a hidrolizar. 7.2. Liberación de cimógenos: mediada por la secreción de colecistocinina y secretina 7.3. Activación de los cimógenos 7.4. Anomalías en la digestión de proteínas: pacientes con secreción pancreática deficitaria, la digestión y absorción de grasas es incompleta por lo que aparece esteatorrea.

Question 11

Las proteínas se absorben en dos formas:

Answer 11

Oligopéptidos: ¡más eficientes, mejor, más rápida! ‒ Aminoácidos libres 2. Se absorben entrando por la vena porta para llegar al hígado y metabolizarse. 3. Los oligopéptidos al llegar al enterocito son hidrolizados por oligopeptidasas (di- y tripeptidasas) liberando aminoácidos que llegarán al hígado también

Question 12

Que tiene la superficie luminal del intestino

Answer 12

La superficie luminal del intestino contiene la aminopeptidasa, exopeptidasa que corta repetidas veces el residuo N-terminal de los oligopéptidos para generar péptidos aún más pequeños y aminoácidos libres.

Question 13

METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS

A

Answer 13

El metabolismo de los aminoácidos forma parte del proceso metabólico complejo de las moléculas que tienen nitrógeno, que entra en el organismo a través de los alimentos, especialmente aminoácidos contenidos en las proteínas de la dieta. 2. 75% de los aminoácidos liberados por degradación de proteína se reutiliza y aquellos que no son incorporados inmediatamente en nueva proteína se degradan con rapidez. 3. El músculo y el hígado desempeñan funciones importantes en el mantenimiento de las concentraciones de aminoácidos en la circulación. 4

Question 14

como se elimina nitrogeno?

Answer 14

El nitrógeno se elimina en forma de amoníaco, urea y otros productos del metabolismo de aminoácidos. 5

Question 15

como se eliminan aminoacidos libres

Answer 15

Los aminoácidos libres, como alanina y glutamina, se liberan desde el músculo hacia la circulación.

La alanina, extraído en el hígado, ejerce parte de su función como transportadora de nitrógeno en el plasma. 5.2. La glutamina es extraído en el intestino y riñones, donde una porción es convertida en alanina, incluso sirve como fuente de amoníaco para excreción por los riñones

Question 16

como se liberan amino acidos de cadena ramificada

Answer 16

Los aminoácidos de cadena ramificada, como la valina, se liberan del músculo y son captados por el cerebro.

Question 17

que sucede cuando los AAs son degradados

Answer 17

Cuando los aminoácidos son degradados liberan amoníaco (NH3) una substancia tóxica que debe ser eliminada del organismo y ocurre por 3 rutas básicas: ‒ Ciclo de la urea ‒ Vía de la glutamina ‒ Eliminación directa

Question 18

ciclo de la urea

Answer 18

Es la principal vía para eliminar el amoníaco intracelular. 2. Ocurre en el hígado y sus reacciones se localizan en la mitocondria (reacciones 1 y 2) y en el citosol (3,4 y 5)

Question 19

como comienza la formacion de urea

Answer 19

. La formación de urea comienza con la formación de carbamil-P mitocondrial a partir de CO2, NH3 y H2 por acción de la enzima: carbamil-P-sintetasa I.

Question 20

que sucede al final del ciclo

Answer 20

Al final del ciclo, la arginasa actúa sobre la arginina liberando urea que pasa a la sangre para ser eliminado por el riñón, constituyendo el principal compuesto nitrogenado no proteico.

Question 21

principal producto terminal de catabolismo de nitrogeno

Answer 21

La urea es el principal producto terminal de catabolismo de nitrógeno en seres humanos y constituye aproximadamente el 90% de los componentes nitrogenados de la orina. 6

Question 22

cuanto necesita sintesis de urea

Answer 22

Su síntesis, un mol, necesita de 3 moles de ATP, 1 mol de ion amonio y de aspartato (2).

Question 23

Reaciones del ciclo de la urea

Answer 23

Reacción I: carbamoíl fosfato sintetasa I

Reacción II: L-ornitina transcarbamoilasa

Reacción III: argininosuccinato sintetasa

Reacción IV: argininosuccinato liasa

Reacción V: arginasa hepática

Question 24

Reacion I del ciclo de la urea

Answer 24

La enzima carbamoíl fosfato sintetasa cataliza la condensación de CO2, amoníaco y ATP para la formación de carbamoíl fosfato. La enzima es activada por N-acetilglutamato. Para la síntesis de carbamoíl fosfato se necesita 2 moles de ATP: un ATP dona grupo fosforilo para formación del enlace anhídrido ácido mixto del carbamoíl fosfato y el segundo ATP proporciona fuerza impulsora para formación del enlace amida del producto. También produce 2 moles de ADP y 1 mol de Piruvato. La reacción ocurre de la siguiente manera: bicarbonato reacciona con ATP para formar carbonil fosfato y ADP. Luego, viene el amoníaco y desplaza al ADP, dando lugar a carbamato y ortofosfato. Entonces, la fosforilación del carbamato por el segundo ATP da como resultado al carbamoíl fosfato

Question 25

Reaccion II del ciclo de urea

Answer 25

La L-ornitina transcarbomoilasa cataliza la transferencia del grupo carbamoílo del carbamoíl fosfato hacia ornitina dando lugar la formación de citrulina y ortofosfato. Esta reacción ocurre en la matriz mitocondrial.

Question 26

Reaccion III

Answer 26

La argininosuccinato sintetasa se encarga de enlazar aspartato y citrulina mediante el grupo amino del aspartato y proporciona el segundo nitrógeno de la urea. Esta reacción requiere de ATP y forma el intermediario citrulil-AMP. Al desplazar el AMP por acción del aspartato, entonces se forma el argininosuccinato.

Question 27

Reaccion IV

Answer 27

La reacción es catalizada por la argininosuccinato liasa, la cual procede con retención de los tres nitrógenos en la arginina, y liberación del esqueleto aspartato como fumarato. El fumarato que sale, con la adición de agua, forma L-malato, que en la oxidación dependiente de NAD+, va a ser convertido en oxalacetato

Question 28

Reaccion V

Answer 28

La reacción catalizada por la arginasa hepática consiste en la hidrólisis del grupo guanidino de la arginina que da como resultado la liberación de urea y la ornitina. Este último entrará de nuevo a la mitocondria del hígado para participar en reacciones extras de síntesis de urea. Se puede mencionar dos inhibidores potentes de la enzima arginasa, que son: la ornitina y la lisina.

Question 29

Regulacion del ciclo de urea

Answer 29

El N-acetilglutamato es un activador esencial de la carbamoíl-fosfato sintetasa I (etapa limitante de la velocidad en el ciclo de urea). Luego de ingerir una comida rica en proteínas la concentración intrahepática de N-acetilglutamato aumenta proporcionando el sustrato (glutamato) y el regulador de la síntesis (N-acetilglutamato) lo que aumenta la velocidad de síntesis de la urea (1).

Question 30

VÍA DE LA GLUTAMINA

Answer 30

Principal ruta utilizada por el cerebro (SNC) para excretar el amoníaco intracelular. Ocurre también en hígado. 2. El ácido glutámico se une al NH3 para formar glutamina por la enzima glutamina sintetasa. 3. La glutamina llega al riñón y por acción de la glutaminasa se convierte en glutámico liberando NH3 (excretado por la orina

Question 31

ELIMINACIÓN DIRECTA

Answer 31

: El NH3 a nivel renal se une a un H+ formando amonio (NH4+) excretado por la orina, regulando así el equilibrio ácido-base (pH).

Question 32

REACCIONES GENERALES DEL METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDwOS

Answer 32

La presencia del grupo α-amino protege a los aminoácidos contra la degradación oxidativa. La eliminación del grupo α-amino es esencialmente para la generación de energía a partir de cualquier aminoácido, y es
una etapa obligatoria en el catabolismo de todos los aminoácidos. Una vez eliminado, su nitrógeno puede incorporarse en otros compuestos o puede excretarse y los esqueletos carbonados se metabolizarán.
A continuación se describen las reacciones generales incluidas en la degradación de los aminoácidos en el organismo: desaminación oxidativa, transaminación, transdesaminación y descarboxilación.

Question 33

Desaminación oxidativa

Answer 33

: es la eliminación de un grupo α-amino de un aminoácido en forma de amoníaco (NH3) por acción de una deshidrogenasa específica NAD-dependiente. Esta reacción se produce principalmente en el hígado y en el riñón. Proporciona α-cetoácidos, que pueden entrar en la ruta central del metabolismo energético, y amoníaco, que es una fuente de nitrógeno para la síntesis de urea. 1.1. El aminoácido al ser desaminado se convierte en α-cetoácido:

1. 2. El ácido L-glutámico es el más activo en la desaminación oxidativa, convirtiéndose en αcetoglutarato, un α-cetoácido que pasa por el ciclo de Krebs y sigue la reversa de glucólisis para formar glucosa.
2. 3. NADH + H+ (equivalente reductor) liberado llevará los hidrógenos hacia la cadena respiratoria mitocondrial para formar agua oxidativa y 3 ATP por fosforilación oxidativa.
3. 4. El amoníaco (NH3) liberado puede excretarse siguiendo varias rutas: ciclo de la urea, vía de la glutamina, y eliminación directa. 1.5. La alanina al desaminarse oxidativamente se convierte en piruvato por acción de la enzima alanina DHasa.

Question 34

Transaminacion

Answer 34

es la transferencia del grupo α-amino desde un aminoácido hasta un α-cetoácido, convirtiéndose este último en un nuevo aminoácido; mientras que el aminoácido inicial se convierte en α-cetoácido. 2.1. Esta transferencia de grupos amino desde un esqueleto de carbono a otro está catalizada por una familia de enzimas denominadas aminotransferasas (antiguamente transaminasas). 2.2. Cada aminotransferasa es específica de uno o, como mucho, unos pocos dadores de grupos amino. Estas se denominan en función del dador específico de grupos amino, pues el aceptor del grupo amino es casi siempre el α-cetoglutarato. 2.3. Estas enzimas se encuentran en el citosol y en las mitocondrias de todas las células del organismo, especialmente en las del hígado, riñón, intestino, y músculo. 2.4. Todos los aminoácidos a excepción de la lisina y la treonina, participan en la transaminación en algún momento de su catabolismo. 2.5. La aminotransferasa específica que cataliza la reacción requiere de la coenzima fosfato de piridoxal (B6PO4), un derivado de la vitamina B6. 2.6. Esta reacción general sirve para la síntesis endógena de aminoácidos a partir de un esqueleto hidrocarbonado (α-cetoácido) y amoníaco. 2.7. El ácido L-glutámico es el más activo en las reacciones de transaminación. 2.8. El ácido L-glutámico puede transaminarse con el ácido pirúvico y con el ácido oxalacético con la participación de dos transaminasas de importancia clínica: transaminasa glutámico-pirúvica (TGP) o alanina aminotransferasa (ALT) y transaminasa glutámico-oxalacético (TGO) o aspártico aminotransferasa (AST). ‒ La ALT está presente en muchos tejidos. Esta enzima cataliza la transferencia del grupo amino de L-glutámico al ácido pirúvico, a partir de la cual se forma α-cetoglutarato y alanina. ‒ La ASP transfiere grupos amino desde L-glutámico al ácido oxalacético, formando ácido aspártico que se usa como fuente de nitrógeno en el ciclo de la urea.

2.9. La transaminación es un proceso muy activo a nivel hepático, por lo cual las enzimas ALT y ASP sirven como marcadores bioquímicos de la función hepática. ‒ La AST y ALT están elevadas en casi todas las enfermedades hepáticas, pero son especialmente altas en estados que provocan una extensa necrosis celular, como una hepatitis vírica avanzada, una lesión tóxica y un colapso circulatorio prolongado. ‒ La ALT es más específica para las enfermedades hepáticas que la AST, pero esta última es más sensible porque el hígado contiene cantidades mayores de AST.

Question 35

Transdesaminacion

Answer 35

es una combinación de transaminación y desaminación oxidativa, donde participan las enzimas y coenzimas específicas de cada una de estas acciones.

Question 36

Descarboxilacion

Answer 36

es la eliminación del grupo α-carboxilo de un aminoácido dando origen a una amina: simple, biógena (vital) o tóxica. 4.1. Esta reacción es catalizada por una descarboxilasa específica que utiliza la coenzima B6PO4.

4. 2. La histamina es una amina vasodilatadora liberada en reacciones alérgicas y se obtiene por descarboxilación del aminoácido histidina.
5. 3. El ácido gamma-amino butírico (GABA) se obtiene por descarboxilación del ácido glutámico por acción de la enzima L-glutámico descarboxilasa. El GABA es una amina depresora del sistema nervioso central (SNC).
6. 4. La serotonina (5-hidroxitriptamina) se obtiene por descarboxilación del 5-OH-Triptófano. La serotonina es una amina vasopresora por lo cual eleva la presión arterial; además estimula el sistema nervioso central, evitando el síndrome depresivo.
7. 5. La dopamina es una amina vasopresora de uso común en las unidades de cuidados intensivos derivada de la dihidroxifenilalanina (DOPA) por acción de la enzima DOPA-descarboxilasa.
8. 6. Finalmente la β-alanina se obtiene por descarboxilación del ácido aspártico por la enzima aspártico descarboxilasa. La β-alanina forma parte de la coenzima-A, un transportador de ácidos grasos.

Question 37

Clasificacion de los aminoacidos

Answer 37

Por su destino metabólico los aminoácidos se han clasificado en glucogénicos, cetogénicos y glucocetogénicos:
y aminoacidos indispensables o esenciales

Question 38

AAs gluogenicos

Answer 38

Los aminoácidos cuyo catabolismo tienen como resultado piruvato o uno de los intermediarios del ciclo de Krebs se denominan glucogénicos. Estos intermediarios son sustratos para la gluconeogénesis y, por lo tanto, pueden formar glucosa en el hígado y el riñón. Entre ellos están: ácidos aspártico y glutámico y sus amidas, asparagina y glutamina, histidina, prolina, arginina, glicina, alanina, serina, cisteína, metionina, valina y treonina.

Question 39

Cetogenicos

Answer 39

Aminoácidos cuyos catabolismo forman sea acetoacetato o uno de sus precursores (acetil-CoA o acetoacetil-CoA) se denominan cetogénicos. El acetoacetato es uno de los cuerpos cetónicos, que también incluyen 3-hidroxibutirato y acetona. La leucina y la lisina son los únicos aminoácidos cetogénicos encontrados en las proteínas. Sus esqueletos de carbono no son sustratos para la gluconeogénesis y, por lo tanto, no podrán formar glucosa

Question 40

Glucocetogenicos

Answer 40

Son formadores de glucosa, glucógeno y cuerpos cetónicos, entre ellos tenemos la fenilalanina, tirosina, triptófano, isoleucina y treonina.

Question 41

Aminoácidos indispensables o esenciales:

Answer 41

Los organismos heterótrofos pueden sintetizar la mayoría de los aminoácidos, aquellos que no pueden sintetizarse deben ser incorporados con la dieta, denominándose aminoácidos esenciales. Son isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Arginina e histidina se consideran semi indispensables.

Question 42

COMPUESTOS DERIVADOS DE LOS AMINOÁCIDOS

Answer 42

purinas y pirimidinas
glucosa y clugogeno
creatina y fosfocreatina
neurotransmisores
enzimas
hormonas
vitaminas

Question 43

purinas y pirimidinas

Answer 43

Los nucleótidos se componen de una base nitrogenada, un monosacárido pentosa y uno, dos, o tres grupos fosfato. Las bases que contienen nitrógeno pertenecen a dos familias de compuestos: las purinas y las pirimidinas. Tanto el ADN y ARN contienen las mismas bases de purina: adenina (A) y guanina (G). Tanto el ADN y ARN contienen la citosina pirimidina (C), pero difieren en su segunda base de pirimidina: ADN contiene timina (T), mientras que el ARN contiene uracilo (U). T y U se diferencian en que T tiene sólo un grupo metilo. 2

Question 44

glucosa y glucogeno

Answer 44

aminoacidos glucogenicos

Question 45

creatina y fosfocreatina

Answer 45

La creatina se sintetiza a partir de la glicina y el grupo guanidino de la arginina, además de un grupo metilo de SAM. La creatina es reversible fosforilada a fosfato de creatina por la creatina quinasa, utilizando ATP como donador de fosfato. 4

Question 46

Neurotransmisores

Answer 46

El destino significativo de la tirosina es la conversión a catecolaminas. Los neurotransmisores de catecolamina son dopamina, norepinefrina, y epinefrina. El triptófano sirve como el precursor para la síntesis de serotonina (5-hidroxitriptamina, 5-HT) y melatonina (N-acetil5-metoxitriptamina).

Question 47

Enzimas

Answer 47

Prácticamente todas las reacciones en el cuerpo están mediados por enzimas, que son catalizadores de proteínas que aumentan la velocidad de las reacciones sin ser cambiado en el proceso global.

Question 48

Hormonas

Answer 48

Existen dos grupos, las sintetizadas en la glándula tiroides (T3 y T4) y las sintetizadas en la médula suprarrenal (adrenalina y noradrenalina).

Question 49

Vitaminas

Answer 49

Las vitaminas son compuestos orgánicos químicamente no relacionados que no pueden ser sintetizados en cantidades adecuadas por los seres humanos y, por lo tanto, deben ser suministrados por la dieta. Nueve vitaminas (ácido fólico, cobalamina, ácido ascórbico, piridoxina, tiamina, niacina, riboflavina, biotina, y ácido pantoténico) se clasifican como solubles en agua, mientras que cuatro vitaminas (vitaminas A, D, K y E) se denominan liposolubles. Se requieren vitaminas para ejecutar funciones celulares específicas, como por ejemplo, muchas de las vitaminas solubles en agua son precursores de coenzimas para las enzimas del metabolismo intermediario.

Question 50

VIT C

Answer 50

acido ascorbico

Funcion: Antioxidante. Regenerante de la Vit E.
absorcion de hierro

Nececidades:
Hombres: 90mg
Mujer 75mg

Fuentes: fruta y verdura. acerola, cruciferas kiwi, papaya, naranja

Deficit: Escorbuto (debilidad, dolor muscular, encias y articulaciones)

Question 51

Tiamina B1
Riboflavina B2
Niacina B3
Ac. Pantotenico B5
Biotina B8

Answer 51

Funciones: Sintetis de ATP
Imp. Sist. Nervioso y cardiovascular

Necesidades:
B1
H:1.2mg
M 1.1mg

B2
H 1.3mg
M 1.1mg

B3
H 16mg
M 14mg

B5 - 5mg

B8 - 30ug

Fuentes:
Cacahuete, pinones, avellanas, semilas de girasol y sesamo, quinoa, came, queso curado, pescado azil, legumbres, huevo, nuez

Deficit: beri-beri, lesiones @ piel, ojos y tej. nevioso pelagra

Question 52

Piridoxina B6
Folatos B9
Cobalamina B12

Answer 52

Funcion: Sintesis y degradacion de AAs y NTs
sintetis de acidos nucleicos

B6 1.3mg
B9 400ug
B12 2.4ug

B6 pescados, nuez, avellana, germen de trigo, B9 legumbres, semillas, frutos secos, hoja verde, B12 almeja, ostra, mejillon, carne, pescado, huevos , leche

Deficit –> desordenes neurologicos, anemia, hiperhomocisteinmia

Question 53

VIT A (retinol) Retinoides o carotenos

Answer 53

Proceso de vision
Crecimiento y desarollo de los tejidos
diferenciacion celular

H: 900mg
M: 700mg

Retinol: pescado azul, queso curado y huevo

Caroteno: calabaza, papaya, zanahoria, berro, albaricoque seco

Deficit: Ceguera nocturna, mal funcionam del sist. inmunitario
alteracion del epitelio
perdida del olfato
infecciones de sist. respiratorio y en el intestino, piel escasmoso

Question 54

VIT D
Colecalfiferol
ergocalciferol

Answer 54

Regulador hormonal fijacion de Ca y P en el intestino en el hueso, absorcion de Ca en el rinon coagulacion sanguinea

H y M: 5ug
15min al sol

Pezcado azul, huevos, mantequilla , setas secadas al sol

Def. osteomalacia , raquitismo, osteoporosis

Question 55

VIT E

tocoferol

Answer 55

antioxidante de lipidos fucionam del sist. inmunitario
cardioprotector
protector de celulas gentiales

HyM 15mg

aceites vegetales (germen de trigo) cereales integrales

alteraciones en las membranas y en la funcion reproductora reabsorcion del feto

Question 56

VIT K
fitoquinonas
menaquinonas
menadiona

Answer 56

Interviene en la coagulacion sanguinea y en el metabolismo oseo

H: 120ug
M: 90ug

frutas , hojas verdes, legumbres, coles, nabo, kiwi, ciruela seca

hemorragias

Question 57

AMINAS DERIVADAS DE AMINOÁCIDOS

Answer 57

La descarboxilación de los aminoácidos produce aminas simples, biógenas o toxicas. Esta reacción es catalizada por una descarboxilasa específica que requiere fosfato de piridoxal (B6PO4) como coenzim