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Biología Celular > 1.5, 1.6- ribosomas y RER > Flashcards

1.5, 1.6- ribosomas y RER Flashcards

1
Q

Los ribosomas son estructuras

A

Basófilas, compuestas por RNA y proteínas

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2
Q

El citoplasma de células basófilas contiene un componente denominado

A

Sustancia Cromidial

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3
Q

Están compuestos por

A

2 subunidades (mayor y menor), que a su vez están compuestas por RNA ribosomal y proteínas.

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4
Q

La composición de los ribosomas es diferente en:

A

Eucariotas y procariotas

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5
Q

Que implica que los ribosomas sean basófilos:

A

Se tiñen con colorantes básicos como la hematoxilina, que tiene un tono violeta azulado.

Quiere decir que es atraído por componentes básicos.

El ADN y RNA también son componentes basófilos.

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6
Q

El hecho de que una célula se tiña, es decir, sea basófila depende

A

De la cantidad de ribosomas que contiene.

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7
Q

Organo que contiene una gran cantidad de ribosomas

A

Páncreas

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8
Q

La basofilia se manifiesta de 3 formas:

A

Difusa: extendida por todo el citoplasma
En grumos: Formando manchas distribuidas por todo el citoplasma
Localizada: ocupando ciertas áreas del citoplasma

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9
Q

La variación en la composición de los ribosomas eucariotas vs procariotas determina el mecanismo de:

A

Algunos antibióticos.

Ej. La tetraciclina actúa inhibiendo la producción de los ribosomas procariotas. (Mueren bacterias- antibiótico)

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10
Q

Factores de inhibición que actúan tanto en procariotas como eucariotas

A

Puromicina y actinomicina D

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11
Q

Fármacos inhibidores en procariotas

A

Cloranfenicol, tetraciclina, estreptomicina y rifamicina

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12
Q

Farmacos inhibidores en eucariotas

A

Cicloheximida, anisomicina y amantina alfa.

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13
Q

S (Svedberg)

A

Unidad de medida del coeficiente de sedimentación en ultracentrifugación.

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14
Q

Tamaños de las subunidades en procariotas

A

Ribosoma procariota: 70S
Subunidad menor: 30S—21 proteínas
Subunidad mayor. 50—-34 proteínas

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15
Q

ARN que compone las subunidades del ribosoma en las procariotas

A

Menor: ARNr 16s
Mayor: ARNr 23s y 5s

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16
Q

Tamaño de las subunidades en eucariotas

A

Ribosoma: 80s
menor: 40s—-33proteínas
mayor: 60s—–49 proteínas

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17
Q

ARNr de las subunidades eucariotas

A

menor: 18s
mayor: 28s, 5.8s y 5s

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18
Q

RER

A

Cualquier perfil membranoso con ribosomas adheridos (exceptuando la envoltura nuclear)

Conformado por cisternas cuya luz (espacio en las cisternas) varía según la cantidad de proteínas dentro (de 20nm-1000nm)

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19
Q

Membrana del RER es diferente de la membrana plasmática porque:

A

*Es más angosta y posee menos colesterol
*Carece de glucolipidos y esfingomielina
*Posee ceramida (ácido graso+esfingosina) a partir de la cual se formará la esfingomielina (en el complejo de golgi se le agrega el grupo fosfato y la colina a la ceramida, después es distribuida a la membrana plasmática)
*Contiene 140 proteínas relacionadas a la fijación de ribosomas y glucosilación de proteínas

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20
Q

RER- Funciones:

A

*Almacenamiento de proteínas sintetizadas por ribosomas
*Glicosilación
*Plegamiento y empaquetamiento de proteínas

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21
Q

Unión del ribosoma al retículo y penetración de la proteína

A
  1. La partícula del péptido señal SRP reconoce un péptido señal que poseen las proteínas que irán al RER. Esto para la síntesis de la proteína en el ribosoma.
  2. El ribosoma viaja y el SRP se une con la proteína receptor de la SRP en el RER
  3. Al unirse al RER el ribosoma libera SRP y reanuda la síntesis de la proteína
  4. Se forma poro para que entre el polipéptido
  5. Se libera la proteína terminada
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22
Q

Proceso de glicosilación

A
  1. El RER le transfiere a la proteína un oligosacárido de 14 azúcares (2N-acetilglucosamina, 9manosa y 3 glucosas terminales)*

*Se encuentra anclado a un lípido de la membrana del RER conocido como Dolicol.

  1. El oligosacárido se une a la secuencia Asn-X-Ser (el aminoácido debe estar en medio de una asparagina y serina) o Asn-X-Thr (aminoácido en medio de una asparagina y treonina) de la proteína.*

*Se puede unir a cualquier aminoácido menos la prolina.

  1. El oligosacárido será modificado en el aparato de golgi. Esto determina la variación de los oligosacáridos.
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23
Q

La presencia de oligosacáridos en las proteínas las hace

A

Más resistentes a la degradación, ej. Por proteasas.

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24
Q

Plegamiento de proteínas

A
  1. El oligosacárido de la proteína se une a lectinas (calexina y calrreticulina*) cuando este pierde 2 glucosas terminales de 3 que tiene.

*Requieren de calcio para funcionar

  1. Las lectinas pliegan la proteína

3.La tercera glucosa se remueve y las lectinas se desacoplan liberando la proteína plegada.

25
Q

El sensor de plegamiento detecta:

A

Correcto plegamiento: La proteína pasa al ap. De Golgi
Mal plegamiento reparable: se le unen de nuevo las lectinas
Mal plegamiento irreparable: se destruyen las proteínas

26
Q

Proteosoma

A

Orgánulo cuya principal función es la destrucción de proteínas.

27
Q

¿Cómo se sintetizan los ribosomas?

A
  1. Se genera el transcrito primario de 45S (rRNA 45S)
  2. El rRNA 45S es modificado y cortado al rRNA 18, 5.8S y 28S gracias a los snoRNPs
  3. El rRNA 18S se une con 33 proteínas para formar la subunidad menor 40S.
  4. El rRNA 5.8 S y 28S se une con el RNA 5S nuclear (se transcribe en el núcleo, no en el nucleolo) y 49 proteínas para formar la subunidad mayor (60S)
  5. Se liberan las subunidades maduras en el citoplasma donde se ensamblan
28
Q

*RNP

A

ribonucleoproteínas

29
Q

*sno

A

viene de small nucleolar

30
Q

El ARN polimerasa trascribe

A

el pre-ARNm a partir del ADN, que al eliminar los cinturones se denomina ARNm

31
Q

Traducción (síntesis de proteínas)

A

Lee y traduce el RNAm a través de reconocer los codones del RNAm por los anticodones del RNAt.

32
Q

Polisoma o polirribosoma:

A

Asociación de ribosomas a lo largo del RNAm, suelen adoptar una configuración en espiral.

33
Q

En la síntesis de proteínas los ribosomas recorren el mRNA de un extremo a otro en el sentido

A

5’-3’ y la cadena proteica se sintetiza desde el extremo amino al carboxilo.

34
Q

Por cada ribosoma que abandona el polisoma en el extremo final,

A

otro se incorpora en el inicial, de modo que el polisoma se mantiene estable.

35
Q

Proteínas estructurales:

A

necesarias para la unión de las subunidades

36
Q

Proteínas funcionales

A

necesarias para la síntesis proteica.

37
Q

Codón

A

Secuencia de 3 bases nitrogenadas en el RNAm que indica que aminoácido se incorporará a la proteína.

38
Q

La secuencia de una proteína está determinada por

A

la secuencia de codones.

39
Q

Cada aminoácido que se incorpora a la proteína en formación es suministrado al ribosoma mediante

A

su RNAt específico.

40
Q

RNAt de 4S

A

Portan los aminoácidos formadores de proteínas y reconocen los codones de RNAm. Tienen forma de trebol.

41
Q

La secuencia comienza en el extremo

A

3’ donde están los nucleótidos ACC (primer nucleótido de Adenina), es decir en la A se fija el aminoácido inicial.

42
Q

Anticodón:

A

región complementaria del codón de RNAm que está pasando por el ribosoma. Se encuentra en el RNAt

Así el RNAt se acopla al ribosoma para poder liberar el aminoácido que formará parte de la cadena polipeptídica de la proteína en formación.

43
Q

Lazo T

A

sitio de unión del RNAt con el ribosoma

44
Q

Lazo D:

A

reconoce la enzima aminoacil RNAt,

45
Q

media la unión del aminoácido con el RNAt.

A

*transferasa-

46
Q

Lazo de anticodón

A

donde se encuentra el anticodón.

47
Q

La subunidad menor tiene 3 lugares de unión al RNAt, por los que va a pasar sucesivamente.

A

En la región A llega el aminoacil RNAt (que contiene el aminoácido)

En la región P va a estar el Peptidil RNAt (que contienen el aminoácido unido con la cadena de polipéptidos)

En la región E (“Exit”) el RNAt ya ha dejado el aminoácido y ahora abandona el ribosoma.

48
Q

Pasos de la síntesis de proteínas

A

Tanto el RNAt con los factores de iniciación forman en conjunto el complejo de preiniciación, el cual se une a la unidad ribosómica menor.

La subunidad menor reconoce a 5´ del RNAm y gracias a otros factores, se desliza por el RNAm hasta encontrar el codón AUG (codón de inicio)- Codifica para una metionina (el anticodón de la metionina debe encontrar al AUG para iniciar la codificación), que es el aminoácido de entrada.
Los codones se encuentran en el ARNm

El RNA 18S de la unidad menor comprueba que el emparejamiento entre el codón del RNA mensajero y el anticodón del RNAt sea correcto.

Si el emparejamiento es correcto, los factores de iniciación se desprenden del ribosoma; lo cual permite que el RNAt aporte su aminoácido.

La subunidad ribosómica mayor se une a la subunidad ribosómica menor, la unidad mayor cataliza la formación de los enlaces peptídicos- aquí el grupo carboxilo de la metionina establecerá un enlace peptídico con el grupo amino del siguiente aminoácido y esto será gracias a la participación de la enzima peptidil transferasa

Después, el ribosoma se desplaza 3 nucleótidos del RNAm

El lugar que contenía la metionina pasa al lugar E.
Se van recorriendo cada 3 nucleótidos.

Entra una proteína llamada factor de liberación- liberando así el polipeptido.

Finalización de la síntesis de proteínas determinado por los codones de terminación (UAA, UAG o UGA)

Separación de las dos subunidades ribosomales.

49
Q

tRNA iniciador

A

tRNA de la metionina

50
Q

El complejo de preiniciación contiene

A

GTP y factores de iniciación: eIF2

51
Q

Caperuza 5´

A

El cap 5’ se agrega al primer nucleótido del transcrito durante la transcripción. El cap es un nucleótido modificado de guanina (G) que protege al transcrito de la degradación.

52
Q

eIF2

A

(factor de iniciación de células eucariotas)

53
Q

(codón de inicio)

A

AUG- codifica para metionina

54
Q

el anticodón de la metionina debe encontrar al AUG para

A

iniciar la codificación

55
Q

factor de liberación-

A

libera el polipéptido

56
Q

codones de terminación

A

(UAA, UAG o UGA)

57
Q

Destino de las proteínas sintetizadas en los ribosomas libres del citosol

A

Proteínas solubles del hialoplasma
Proteínas periféricas de la membrana plasmática
Proteínas constituyentes del citoesqueleto
Proteínas destinadas a orgánulos que no guardan conexión con el sistema de membranas interno de la célula.
Proteínas del núcleo.

58
Q

Destino de las proteínas sintetizadas en los ribosomas del RER

A

Proteínas glicosiladas que van hacia el complejo de Golgi, lisosomas.

59
Q

Permutaciones posibles de aminoácidos

A

Hay 64 permutaciones posibles de codones, 61 codifican para los aminoácidos, 3 codones son los codones de terminación (UAA, UAG, UGA)

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