Week 8 (Hémoglobine et Anticorps)

Question 1

Qu’est l’hémoglobine et la myoglobine ?

Answer 1

Ce sont des protéines qui fixent l’oxygène

Question 2

Pourquoi est-ce que l’oxgène est-il utile ?

Answer 2

Il est nécessaire pour la production d’énergie car la dégradation du glucose produit 15 fois plus d’énergie en présence d’oxygen

Question 3

Qu’est la structure de l’hémoglobine et la myoglobine ? Que sont les différences entre-eux ?

Answer 3

L’hémoglobine et la myoglobine ont la même structure sauf que l’hémoglobine est composé de quatre sous-unités de myoglobine.

C’est une seule chaîne polypeptidique. formant des hélices alpha

Question 4

Qu’est l’hème ?

Answer 4

C’est un groupement prosthétique formé d’un composant organique de protoporphyrine (4 cycles pyrroliques formant un noyau tétrapyrrolique) et d’un atome de fer au centre lié aux quatre atomes d’azote

Question 5

Pourquoi est-ce que l’hème est rouge ?

Answer 5

A cause des cycle pyrroliques

Question 6

Pourquoi est-ce que le groupe hème est nécessaire?

Answer 6

Le fer donne la possibilité de former deux liaisons supplémentaires pour fixer l’oxygène

Question 7

Pourquoi est-ce que l’hémoglobine ne peut pas directement fixer l’oxygène sans l’hème ?

Answer 7

Car aucun acide aminé peut lier des molécules d’oxygène

Question 8

Qu’est un groupement prosthétique ?

Answer 8

C’est une molécule non-peptidique qui est liée au protéine et est nécessaire pour la fonction de la protéine

Question 9

Comment peut être vu la liaison fer-oxygène dans l’hème ?

Answer 9

Comme une structure de résonance ou il y a le ion dioxygène et le ion superoxyde

Question 10

Pourquoi est-il très important d’empêcher le ion superoxyde de former des liaisons ?

Answer 10

Car le ion superoxyde est une espèce réactive qui peut endommager beaucoup de matériaux biologiques

Question 11

Comment l’hémoglobine empêche-t-il la libération des ions superoxydes ?

Answer 11

Avec un cation. Notamment une histidine supplémentaire qui aide a stabiliser avec une liaison H

Question 12

Que sont les deux conformations de l’hémoglobine et que font-elles ?

Answer 12

Il y a la conformation T et la conformation R.

La conformation T est favorisée en absence d’oxygène (0 ou 1) et a une affinité basse pour l’oxygène

La conformation R est favorisée en présence d’oxygène (3 ou 4) et a une forte affinité pour l’oxygène

Question 13

Pourquoi doit l’hémoglobine changer d’affinité pour O2 ?

Answer 13

Pour donner une meilleur capacité de transport à l’oxygen et un avantage

Question 14

Comment est-ce que l’hémoglobine peut changer sa conformation ?

Answer 14

L’atome de fer lier à l’oxygène va au centre de l’hème qui tire l’histidine plus proche du centre de l’hème.
Le groupe carboxyle terminal de l’hélice alpha est positionné à l’interface entre les sous-unités d’hémoglobine.
Les changements de conformations sont transformés d’une sous-unités à l’autre

Question 15

Que sont les mécanismes moléculaires pour la régulation de l’hémoglobine ?

Answer 15

1. 2,3-bisphosphoglycerate
2. le pH (concentration de H+)
3. CO2
4. (Hémoglobine foetale)

Question 16

Comment est-ce que le 2,3-BPG peut changer l’affinité avec l’oxygène ?

Answer 16

Le 2,3-BPG se place au milieu du tetramère de l’hémoglobine en conformation T et le stabilise en cet état. Cet état à une basse affinité pour l’oxygène

Question 17

Comment est-ce que le pH régule l’hémoglobine ?

Answer 17

L’affinité de l’hémoglobine baisse pour l’oxygène a un pH plus bas.

Plus spécifiquement le mécanisme moléculaire. Le plus le pH est bas le plus il y a de ions H+. Ces ions provoquent la libération d’oxygène

Question 18

Comment fonctionne les mécanismes de régulation de l’hémoglobine foetale et maternelle ?

Answer 18

L’hémoglobine foetale à une forte affinité pour l’oxygène car l’oxygène de la mère est transferrée au foetus et c’est bien car le foetus à besoin de garder de l’oxygène

Question 19

Que sont des mutations de l’hémoglobine vu en cours ?

Answer 19

• L’anémie falciforme
• La Thalassémie

Question 20

Que sont les caractéristiques de l’anémie falciforme ?

Answer 20

Les protéines d’hémoglobine forment des fibres à cause de mutations des sous-unités beta de l’hémoglobine. Ces mutations augmentent l’hydrophobicité de l’hémoglobine qui cause des problèmes de transport d’oxygène. Ces mutations aident aussi aux individus de se protègé partiellement d’une infection du paludisme

Question 21

Qu’est la structure des anticorps ?

Answer 21

En Y. Composé de deux chaînes lourdes et deux chaînes légères qui sont liés par des interactions non-covalentes et des ponts disulfures.

Question 22

Qu’est la fonction des anticorps ?

Answer 22

Ils se fixent sur la surface des agents infectieux. Notamment les régions de liaison antigène se lient à un antigène sur un agent infectieu. Les anticorps fixés sont ensuites reconnus par le système immunitaire qui élimine les agents infectieux

Question 23

Que sont les régions variables des anticorps ? Comment est-ce qu’ils varient ?

Answer 23

Les sites de liaisons antigènes. Chaque côté de la région est composé de 3 boucles de peptides variables. Entre ces trois boucles 20 positions d’acides aminés sont variable. Puisqu’il y a deux côtés il y a un total de 40 positions différentes donc 20^40 différentes formes possibles de régions variables.

Question 24

Comment peut-on produire des anticorps ?

Answer 24

Dans les animaux. Un antigène est injecté dans un animal, puis le système immunitaire développe des cellules B qui produisent des anticorps