Week 2; HC 5 celorganellen Flashcards
noem de 3 eiwit transport mechanismen
selectief transport, transport vesicles en porie eiwitten
functie kernmembraan
eiwitten transporteren met actief proces
transport van cytoplasma naar celkern proces
eiwitten hebben een NLS (nuclear location signal), deze worden herkend door bepaalde factoren -> vormen van een signaal -> herkenning en binding aan eiwitten in poriën kern
transport naar kern wordt geregeld door
exportins en importins (Ran-GTP) -> beiden actief
waar bevind een hormoon zich met en zonder binding
met; in de kern (zodat het aan enhancer kan binden -> transcriptie activeren)
zonder; in het cytosol
hoe worden eiwitten door het membraan van mitochondriën getransporteerd
Het signaalpeptide wordt herkend → bindt aan receptor → vormt porie → getransporteerd in matrix mitochondria → correct gevouwen + signaalpeptide wordt losgemaakt door peptidases ⇒ actief eiwit in mitochondrium.
hoe werkt de import door translocators in mitochondrien
a. Na synthese getransporteerd
b. Signaalpeptide geeft aan waar het eiwit heen moet
c. Receptor herkent signaalpeptide
d. Translocator bindt aan eiwit en zorgt voor transport
e. Tijdens transport wordt eiwit ontvouwen
functie SRP (signal recognition particle)
kan zorgen voor tijdelijke stop translatie
hoe kan je de SRP verstoren (en dus translatie weer verder laten gaan)
docking
wat gebeurt er normaal met een eiwit als hij richting het RER gaat
normaal gaat het eiwit door porie lumen -> signaalpeptide komt los -> eiwit lost op in het lumen van ER
wat gebeurt er met een transmembraan eiwit als hij naar het RER gaat
Eiwitsynthese gaat door en het lumen in. Er is wel een stopsequentie en als die sequentie de porie passeert, wordt die herkend en dan stop de transport (maar eiwitsynthese gaat door). Het eiwit zit dan deels in lumen ER en deels in cytosol. Er kan ook weer een startsequentie zijn → eiwit gaat verder door membraan.
wat is een van de belangrijkste modificaties in het lumen van RER
eiwit glycosylering
import door translocators ER
a. Tijdens de synthese / translatie vindt de translocatie plaats
b. Signaalpeptides geven aan waar ze heen moeten
c. SRP Receptor nodig om te binden aan ER membraan
d. Translocator bindt het eiwit en transporteert het eiwit
e. Ontvouwen tijdens transport
golgi systeem transport gaat via …
vesicles (worden gemaakt als uitstulping van membraan = budding)
hoe worden vesicles (golgi) gevormd
receptoren vangen eiwitten met signaalpeptide → binding van complex (Clathrine). Veel van die Clathrine-eiwitten achter elkaar zet → bolling → knopje gevormd → sluit zichzelf → Clathrines komen los en het transport vesicle gaat naar target compartiment.
hoe worden vesicles gebonden aan het membraan (golgi)
via signalen. Op het vesicle zit Rab-GTP en op het membraan zit een Rab effector die elkaar herkennen. Er vindt docking plaats en dan vormen ze een gestrengeld molecuul → vesicle bindt aan membraan
welke verschillende soorten vesicles zijn er en waar zitten ze
clathrines; van golgi naar andere compartimenten
COPI; tussen golgi
COPII; van ER naar golgi
wat voor sortering vind plaats in het golgi
eiwitsortering
2 soorten secretie van eiwitten via RER-golgi uit cel
constitutieve secretie; continue
geïnduceerde secretie; pas bij signaal
wat is turn-over
eiwitten worden gemaakt en moeten ook weer afgebroken worden
welke 2 wegen voor eiwitafbraak zijn er
proteasomen & lysosomen
3 routes voor eiwitafbraak in lysosomen
- fagocytose
- endocytose
- autofagie
wat doet pinocytose
vloeistof opname van buiten cel - membraanrecycling
wat doet endocytose
Via receptoren op celmembraan, selectieve opname van macromoleculen = receptor-mediated endocytose: verlies Clathrine coat -> naar lysosoom via endosoom → in lysosoom inhoud afgebroken. De vrije moleculen komen weer in cytosol voor aanmaak nieuwe eiwitten. De receptor wordt gerecycled en teruggestuurd naar het membraan.
wat doet fagocytose
opname grote structuren, bacteriën, dode cellen. Mondje sluit om een bacterie heen. Die worden herkend en dan naar lysosoom gebracht.
wat is autofagie
recycling celmateriaal. delen die niet werken worden afgebroken en opgeruimd.
wat zijn lysosomen
intracellulaire vesicles waar afbraak plaats vind
wat doen proteasomen
eiwitten met schade worden herkend door heat shock proteinen -> binding van ubiquitine -> cel herkent dit -> eiwit naar proteasome -> eiwit afgebroken.
waarom is ubiquitine additie handig
het is een kwaliteitscontrole, als een eiwit niet goed is, dan gaat ubiquitine binden -> afbraak eiwit
hoe werkt de kwaliteitscontrole in het ER
bij slecht eiwit is er binding van chaperone, deze gooit het foute eiwit uit ER en wordt gebonden aan ubiquitine -> proteasoom
