Übungsfragen Flashcards

1
Q

Nennen Sie drei Proteinmodifikationen

A
  • Phosphorylierung
  • Azetylierung / Alkylierung
  • Ubiquitinilierung
  • Anhängen von Fettsäuren
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2
Q

Welche Funktion hat Ascorbat für unser Bindegewebe?

A

Es ist notwendig für die Modifikation von Prolin- und Lysinresten in Kollagen. Kollagen ist eine wichtige Komponenten von Bindegeweben.

Die Modifikation verknüpft die Kollagen-Proteine und unterstützt somit die Vernetzung.

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3
Q

Nennen Sie zwei Proteine, die durch Endopeptidasen gereift werden.

A
  • Insulin
  • Calcitonin
  • Sekretierte Proteine
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4
Q

Nennen Sie zwei enzymatische Aktivitäten, die im Körper verwendet werden, um reifes Insulin herzustellen

A
  • Peptidyltransferase
  • Endopeptidase
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5
Q

Wie unterscheiden sich die Signalsequenzen für den Import in den Kern und den Import in Mitochondrien?

A
  • Signalpeptid für Mitochondrien: N-terminal; wird nach Import abgeschnitten; amphipathische Helix
  • Signal für den Kernimport: interne Sequenz von positiv geladenen Aminosäuren; verbleibt im Protein
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6
Q

Was versteht man unter sekundär aktivem Transport?

A

Transport einer Substanz unter Verwendung eines aktiv erstellten Konzentrationsgradienten einer anderen Substanz (e.g. Glukoseimport entlang eines Na+ -Gradienten)

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7
Q

Nennen Sie drei Proteine, die Sie für die Bildung von Clathrin-abhängigen Vesikeln benötigen.

A
  • Clathrin
  • Adaptorproteine
  • Membranrezeptoren
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8
Q

Auf welche Weise entfaltet das Tetanusgift seine Wirkung?

A

Es zersetzt SNARE Proteine und verhindert somit die Fusion von Vesikeln mit der Axon-Membran im synaptischen Spalt von die Muskelkontraktion hemmenden Motoneuronen. Damit wird die Funktion dieser Neuronen (Muskelrelaxierung) unterbunden und es kommt zu Krämpfen.

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9
Q

Wo sind Rezeptoren für Steroidhormone lokalisiert

A

a) Plasmamembran
b) Intrazellulär
c) Membran von Organellen

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10
Q

Definieren Sie Genregulation.

A

Genregulation bedeutet, dass das Produkt eines Genexpressionsvorgangs (RNAs oder Proteine) durch einen Expressionsschritt limitiert wird (z.B. in Antwort auf einen Umweltreiz).

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11
Q

Beschreiben Sie eine Möglichkeit, wie ein reprimierender Transkriptionsfaktor in Eukaryoten seine Wirkung erreicht

A
  • Kompetition mit aktivierendem TF oder
  • Bindung in Nachbarschaft von aktivierendem TF und Maskierung dessen Aktivierungsdomäne
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12
Q

Welche Proteindomänen finden sich in einem Steroidhormonrezeptor?

A

a) Aktivierungsdomäne (der Transkription) = variable Domäne
b) Ligandenbindedomäne
c) Membrandomäne
d) DNA-Bindedomäne
e) Endonukleasedomäne

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13
Q

Die Aktivität einer Tyrosinrezeptorkinase wird primär durch folgenden Vorgang reduziert:

A

a) Phosphorylierung
b) Methylierung
c) Dephosphorylierung
d) Recycling über Vesikelbildung

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14
Q

Welche der folgenden Substanzen ist kein sekundärer Botenstoff (second messenger)

A

a) Glukose
b) cAMP
c) Calcium
d) cGMP

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15
Q

Was versteht man unter einer „Kinasekaskade“ in der Signaltransduktion?

A

Die Weitergabe und Amplifikation eines Signals von Kinase zu Kinase über Phosphorylierung bis zu einem Zielprotein (oft Transkriptionsfaktor)

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16
Q

Im Falle von Keuchhusten ist eine inhibitorische alpha-Untereinheit eins trimeren G-Proteins vom Pathogen inaktiviert. Es kann seine reprimierende Funktion nicht mehr ausführen. Mit welchem Medikament könnten Sie den Signalweg wieder reparieren und dem Patienten helfen?

A
  • Verlust der Funktion des inhibitorischen G-Proteins führt zu permanent aktiver Adenylatcyclase
    => Inhibitor der Adenylatcyclase zugeben
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17
Q

Beschreiben Sie die morphologischen Änderungen einer tierischen Zelle während der Apoptose.

A
  • Abschnüren von Nachbarzellen
  • Verlust der Kernhüllmembran
  • Ausbildung von apoptotischen Körperchen
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18
Q

Warum sterben viele Neuronen während der Embryonalentwicklung des Nervensystems?

A

Ihnen fehlen ausreichende Konzentrationen von Survivalfaktoren, die von den Zielzellen der Neuronen (e.g. Muskelzellen) ausgeschüttet werden

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19
Q

Beschreiben Sie den intrinsischen Signalweg der Apoptose

A
  1. Intrinsisches Apoptosesignal (e.g. DNA-Schäden)
  2. Aktivierung und Expression von pro-apoptotischen Bcl-2 Proteinen
  3. Translokation von Cytochrom c über die OM der Mitochondrien
  4. Aufbau des Apoptosoms
  5. Aktivierung der Initiatorcaspase 9
  6. Aktivierung der Effektorcaspase 3 (u.a.)
  7. Abbau von Zielproteinen
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20
Q

Was enthält ein RICS?

A
  • Argonaute-Protein
  • siRNA
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21
Q

Welche Mutation unterbindet sowohl die RNAInterferenz als auch die miRNA-vermittelte Regulation?

A

Nullmutation von Dicer

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22
Q

An welchen Komponenten des Zytoskelett kann RNA transportiert werden?

A
  • Mikrotubuli
  • Aktin
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23
Q

Welche molekulare Funktion haben homöotische Gene?

A
  • Sie kodieren Transkriptionsfaktoren; die Genprodukte binden also DNA
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24
Q

Wie unterscheidet sich das Milieu im Lumen des ER von dem im Cytosol?

A
  • ER: oxidativ;
  • Cytosol: reduzierend
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25
An welchen Stellen wird Energie während des Transports von Proteinen ins ER verbraucht?
* Translation: GTP von EF-Tu; EF-G * Lumen des ER: Chaperone (HSP70)
26
Was ist aktiver Transport?
Aktiver Transport ist die Bewegung von Partikeln durch eine Zellmembran von einer Region mit niedrigerer Konzentration zu einer Region mit höherer Konzentration unter Verwendung von Energie.
27
Welches Kation dominiert im Inneren einer Zelle und auf welche Weise wird dies garantiert?
1. K+ 2. Na/K Transporter
28
Wie erkennt ein Vesikel die Membran, mit der er fusionieren soll?
* Erkennungssubstanzen auf der Zielmembran - PIPs - SNAREs
29
Was unterscheidet Phagozytose und Pinozytose?
* Phagozytose betrifft größere Partikel, Pinozytose dient der Aufnahme von gelösten Substanzen.
30
Auf welche Weise werden Proteine vom ER in den Golgiapparat transportiert?
* Über Vesikel (COPII)
31
Über wie viele Membranen wird ein Protein transportiert, dass mit Kollagen in der extrazellulären Matrix interagiert?
* Eine – die ER-Membran
32
Nennen Sie drei Proteindomänen eines GProtein Rezeptors
* Signalbindedomäne (extrazellulär) * Membrandomäne (Helikales Bündel, Transmembrandomäne) * Interaktionsdomäne mit G-Protein
33
Nennen Sie drei Zelltypen, die durch Apoptose eliminiert werden.
* Mit Viren infizierte Zellen * Zellen des Immunsystems, die Autantigene erkennen * Zellen mit DNA-Schäden
34
Nennen Sie eine Krankheit, die (auch) auf fehlerhafter Apoptoserate beruht.
* Autoimmunkrankheiten * Krebs * AIDS * Parkinson
35
Nennen Sie Beispiele für Zielproteine von Effektorcaspasen
* Lamin * CAD * Aktin * Adhäsionsproteine
36
Definieren Sie kurz die intrinsischen und extrinsischen Wege der Apoptose.
1. Extrinsischer Signalweg - Todesrezeptoren werden durch ein Signal ausgelöst und aktivieren die Kaspasenkaskade. 2. Intrinsischer Weg - Aufgrund einer zu starken DNA-Schädigung setzen die Mitochondrien Cytochrom c frei, das mit einem Adapter interagiert und gemeinsam die Kaspasekaskade aktiviert.
37
Was passiert mit apoptotischen Zellen?
* Sie werden von Zellen des Immunsystems (Makrophagen) gefressen
38
Was ist eine Caspase?
Gehört zu einer Familie von Proteasen mit einem Cystein am aktiven Zentrum, das Zielproteine an bestimmten Asparaginsäureresten spaltet. Caspasen aktivieren auch andere Caspasen. Sie wirken entweder über den extrinsischen oder den intrinsischen Weg.
39
Wofür steht der Begriff „RISC“
* RNA induced silencing complex
40
Nenne Sie drei enzymatische Aktivitäten, die Sie für die Produktion einer miRNA benötigen
* RNA Polymeraseaktivität * Endonukleaseaktivität * Helicaseaktivität
41
Worin unterscheidet sich RNA von DNA?
* RNA: einzelsträngig; komplexe (Sekundär-) Strukturen; Uracil, 2‘ OH Gruppe * DNA: doppelsträngig; fast ausschliesslich Watson-Crick B-DNA Helix; Thymin; keine OH-Gruppe am 2‘C
42
Was ist die häufigste RNA in der Zelle?
* tRNA (Zahl) * rRNA (Masse)
43
Was ist abortive Initiation?
Die RNA Polymerase beginnt, eine kurze RNA zu synthetisieren, fällt dann jedoch vom Substrat ab, i.e. wird nicht produktiv / steigt nicht in die Elongation ein
44
Welche Rolle hat der euk. Transkriptionsfaktor TFIIH?
* Aufschmelzen der Initiationsregion * Phosphorylierung der RNA Polymerase
45
Was bedeutet „Transcriptomics“
* Bestimmung der Gesamtheit an Transkripten in einem Gewebe.
46
Beschreiben Sie den Mechanismus der Polyadenylierung.
1. RNA Polymerase II passiert eine Polyadenylierungssequenz. 2. Diese Sequenz wird von einer RNA-Endonuklease geschnitten. 3. Das 3‘ gelegene Fragment dieses Schnittes wird von einer Exunukleaseverdaut. 4. Der 5‘ vom Schnitt gelegene RNA-Bereich wird polyadenyliert (Anheftung eines PolyA-Schwanzes durch PolyA-Polymerase)
47
Was sind snRNPs?
*Small nuclear ribonucleoprotein particles:* die aktiven Komponenten des Spleißosoms, die einen RNA und Proteinanteil aufweisen. Die in den snRNPs enthaltene snRNAs hybridisieren mit den Spleißsequenzen in Introns.
48
Was bedeutet „alternatives Spleißen“
* Verwendung unterschiedlicher Speißstellen ausgehend von einer Vorläufer-RNA führt zu unterschiedlichen reifen RNA-Produkten
49
Warum gibt es Basenaustausche in der DNA-Sequenz, die zu keiner Veränderung in der Proteinsequenz führen?
• Weil der genetische Code degeneriert ist und Basenaustausche an 3. Codonpositionen nicht zu einer veränderten Aminosäure führen
50
Was beschreibt das „Tannenbaumphänomen“ in der Transkription?
Rasche Neuinitiation am Pol I Promoter und damit dichte Besetzung der rDNA mit Polymerasen und von Ihnen ausgehenden Transkripten
51
Wie erfolgt die Beladung der tRNAs mit der entsprechenden Aminosäure?
• Durch Aminoacyl-tRNA-Synthetasen
52
Nennen Sie eine Art von RNA Edierung, die im Menschen vorkommt. Welche funktionelle Gruppe von mRNAs sind besonders betroffen?
* A nach I Edierung * C nach U Edierung * mRNAs für Proteine des Nervensystems
53
Die Spleißreaktion durch das Spleißosom verbraucht viel ATP. Warum?
Es kommt zu multiplen Umlagerungen zwischen snRNPs und Intronsequenzen, in deren Verlauf RNA-Helices von RNA-Helikasen aufgespalten werden müssen. Dies verbraucht ATP.
54
Wie erfolgt die Initiation der Proteinbiosynthese am Ribosom in Prokaryoten?
* Interne Bindung der kleinen Untereinheit des Ribosoms an der ShineDalgarno Sequenz vor dem Startkodon. * Die kleine UE ist mit den Initiationsfaktoren IF1 und IF3, sowie der tRNA-fMet:IF2 beladen. * Erst dann tritt die große Untereinheit des Ribosoms hinzu, was die IFs freisetzt.
55
Welche Vorteile hat der Ringschluss von Polysomen?
* Erhöht die Translationsrate * Nur mRNAs, die vollständig sind, also eine Kappe und einen PolyASchwanz haben, werden effektiv translatiert.
56
Nennen Sie zwei wesentliche Unterschiede zwischen prokaryotischer und eukaryotischer Translation.
* Initiation an SD-Sequenz (Prok), bzw. über Scanning von Cap aus (Euk). * Ribosomen größer in Eukaryoten * Reifung der Ribosomen im Zellkern
57
Was versteht man unter Kopplung von Transkription und Translation, und wieso beobachtet man dies bei Eukaryoten nicht?
* Ribosomen translatieren mRNAs, die gerade noch von der RNA Polymerase synthetisiert werden; * In Eukaryoten sind Transkription und Translation durch die Kernhüllmembran voneinander getrennt.
58
Was ist eine reine Linie?
Eine Gruppe von Organismen, die für ein oder mehrere definierte Merkmale reinerbig ist, also keine Aufspaltung über Generationen zeigt.
59
Durch welche Kreuzung kann ich den Genotyp eines Individuums bestimmen, welches das dominante Merkmal ausprägt?
Rückkreuzung mit dem homozygot rezessiven Elter
60
In welchem Verhältnis stehen die Allele der Blutgruppen (A, B und 0) zueinander?
Sie sind kodominant
61
Was ist der Unterschied zwischen intermediärer Vererbung und Kodominanz?
* Bei intermediärer Vererbung reichen einzelne intakte Allele nicht zu Ausprägung des vollständigen Phänotyps aus (Haploinsuffizienz). * Dagegen kommen alle Allele in einem kodominanten Erbgang voll zur Ausprägung, auch im heterozygoten Zustand.
62
Mendel hat eine Regel aufgestellt, die besagt, dass Gene frei rekombinierbar sind. Sie gilt nicht immer. Was ist die Voraussetzung für ihre Gültigkeit?
Gene nicht auf einem Chromosom gekoppelt
63
In welchem Typ von Erbgang wird ein Gendosiseffekt erkennbar?
Im intermediären Erbgang
64
Wie und von wem wurde entdeckt, dass DNA das genetische Material ist?
Griffith und Avery: Transformation von nnicht-pathogenen R-Stamm Bakterien mit DNA von S-Stamm-Bakterien
65
Was besagt die Komplementaritätsregel?
Dass Adenin mit Thymin und Guanin mit Cytosin paart
66
Sie haben experimentell festgestellt, dass die DNA eines neu isolierten thermophilen Bakteriums einen GC Gehalt von 70% aufweist. Wie hoch ist der Anteil an A bzw. T?
30%
67
Welche funktionellen Gruppen sind in doppelsträngiger DNA H-Donatoren und welche Akzeptoren bei der Bildung von Wasserstoffbrücken?
* H-Donatoren: Aminogruppen (NH2); Wasserstoffatome an sekundären Aminen * H-Akzeptoren: freie Elektronen von Ketogruppen; freie Elektronen von sekundären Aminen
68
Welche DNA hat einen höheren Schmelzpunkt? Eine DNA mit einem GCGehalt von 30 % oder eine DNA mit einem GC-Gehalt von 70 %?
70% GC, weil Stapelkräfte größter sind und mehr WWB ausgebildet werden
69
Wie viele Basenpaare entsprechen einer DNA-Windung in B-DNA?
10,5
70
Was versteht man unter der Verknüpfungszahl? Was ist ein Supercoil?
Die Verknüpfungszahl gibt die Häufigkeit an, mit der die beiden Stränge (Doppelstrang) eines fixierten doppelsträngigen DNA-Abschnitts (z.B. eines Plasmid-Rings [Plasmide] oder eines linearen, an seinen Enden fixierten DNA Stücks) umeinander gewunden sind.
71
. Was ist ein Nukleosom?
Die Gesamtheit von ein Histonoktamer und darauf aufgewundener DNA (147 bp)
72
Wie erfolgt die Kondensation eukaryotischer DNA?
1. Aufwicklung von DNA auf Nukleosomen zur 10 nm Faser. 2. Die Anlagerung von H1 führt zur Ausbildung einer dichteren Packung (30 nm Faser). 3. Ausbildung von Schleifen, die durch Kondensine und Kohesine verbunden werden und in nicht verstandener Weise eine weitere Kompaktierung erzeugen.
73
Wie unterscheiden sich die A- und B-Form der DNA-Helix?
* A: kompakter, keine große/kleine Furche, Ganghöhe 11 Basenpaare, Basen senkrecht zur Helixachse * B: offener, große Furche vorhanden; Ganghöhe 10, 5 Basenpaare, Basen schräg zur Helixachse
74
Wie verhalten sich Tw (ist), Lk (Linking number) und Wr (ithe) zueinander?
Lk = TW + Wr
75
Worin unterscheiden sich Typ I und Typ II Topoisomerasen?
Typ I Topoisomerasen verändern Superhelikalität in Einserschritten, Typ II in Zweierschritten
76
Wie erfolgt bei der Topoisomerasereaktion das Wiederverknüpfen der DNA Stränge?
Eine Ligasereaktion unter ATP Verbrauch
77
Welche Topoisomerase ist in der Lage, unter Energieverbrauch superhelikale Windungen einzuführen?
Gyrase
78
Welchen Vorteil hat es, negativ superhelikale DNA zu haben?
DNA lässt sich leichter in Einzelstränge zerlegen; i.e. aufschmelzen und damit transkribieren
79
Auf welche Weise wirkt sich die Transkription auf die lokale Superhelikalität aus?
Sie verstärkt die Superhelikalität vor der RNA Polymerase
80
Stellen Sie sich vor, eine künstliche DNA ist um Nucleosomen gewunden. Bei der Präparation fallen diese ab. Welchen Typ Superhelikalität wird die gereinigte DNA aufweise?
Toroidales supercoiling
81
Wodurch erreichen Eukaryoten eine so hohe Replikationsrate?
Nutzung von multiplen Replikationsursrpüngen (ca. 25000 im Menschen)
82
Was ist der erste enzymatische Schritt bei der Initiation der DNADoppelstrangsynthese, wenn sie a) von einem Ringmolekül zu einem Ringmolekül führt; b) wenn sie als rolling circle abläuft? ´
a) Helikaseaktivität: Auftrennung des Doppelstranges in Einzelstränge b) Spaltung eines der beiden Einzelstänge („nick“); Endonuklease-Aktivität
83
An welchem Ende der wachsenden DNA-Kette hängt der RNA Primer bei der diskontinuierlichen DNA-Synthese?
Am 5‘-Ende
84
Was sind Okazaki-Fragmente?
Die am Folgestrang synthetisierten DNA Fragmente vor der Verknüpfung durch die DNA-Ligase
85
Warum braucht die DNA-Polymerase zusätzlich zu den Mononukleotiden für die Polymerisation keine weitere Energiequelle?
Die Energie für die Verknüpfung der Mononukleotide mit der wachsenden DNA Kette ist in den energetischen Verbindungen des Triphosphates der Mononukleotide enthalten.
86
DNA-Ligase benötigt beim Schließen der diskontinuierlich gewachsenen DNAKette Energie (in Form von ATP). Wie ist das generell zu erklären?
* Die am Folgestrang synthetisierten DNA-Fragmente enden an ihrem 3‘- Ende mit einer OH Gruppe und an ihrem 5‘-Ende mit einem Monophosphat. * Beide Enden enthalten keine energiereichen Bindungen. Deshalb muss Energie in Form von ATP hinzugefügt werden.
87
Welche Funktion hat die Helikase bei der DNA-Replikation, und welche die Primase?
* Helikase: Strangtrennung der parentalen DNA * Primase: synthetisiert die RNA Primer, deren 3‘-Enden als Beginn der DNA Synthese durch die DNA Polymerase dienen.
88
Durch welches Enzym werden die RNA-Primer des diskontinuierlichen Stranges wieder entfernt? Welche Aktivität des Enzyms wird hierbei benötigt?
DNA Polymerase I / 5‘-3‘ Exonukleaseaktivität
89
Was ist ein Replikationsorigin?
Ein Sequenzabschnitt der DNA, der von Replikatoren erkannt wird, die wiederumg die Synthese der DNA an dieser Stelle einleiten.
90
Erläutern Sie, welches Problem bei der Replikation von linearen Chromosomen auftritt und wie eukaryotische Zellen dieses Problem lösen.
Wegen der obligaten Polymerisationsrichtung von 5‘ nach 3‘ kann das Ende des Folgestranges der DNA nicht repliziert werden. Demnach verkürzen sich Chromosomen mit jeder Zellteilung. In Stammzellen wirkt die Telomerase diesem Prozess entgegen. Sie verlängert die Chromosomenenden mittels ihrer reversen Transkriptaseaktivität.
91
Worin unterscheidet sich RNA von DNA?
* RNA: einzelsträngig; komplexe (Sekundär-) Strukturen; Uracil, 2‘ OH Gruppe * DNA: doppelsträngig; fast ausschliesslich Watson-Crick B-DNA Helix; Thymin; keine OH-Gruppe am 2‘C
92
Was sind die Haupttypen von RNA in einer Zelle?
rRNA; tRNA, mRNA
93
Nennen Sie die drei Phasen der Transkription.
Initiation, Elongation, Termination
94
Was ist abortive Initiation?
* Die RNA Polymerase beginnt, eine kurze RNA zu synthetisieren, fällt dann jedoch vom Substrat ab, i.e. wird nicht produktiv / steigt nicht in die Elongation ein
95
Welche Terminationsmechanismen gibt es bei den Prokaryoten?
Rho-vermittelte Termination; Rho-unabhängige Termination mittels einer RNAStammschleife
96
RNA Polymerasen haben eine ganz besondere Struktur. Welche Kanäle gibt es und wo?
* DNA-Eintrittskanal * DNA-Austrittskanal * RNA-Autrittskanal * Nukleotideingangskanal
97
Mit welchem Nukleotid beginnt die eukaryotische RNA?
Trimethyl-GTP (Kappe)
98
.Welches sind die wesentlichen Unterschiede zwischen prokaryotischer und eukaryotischer mRNA?
Eukaryotische mRNAs weisen in der Regel Introns auf, besitzen eine Kappe und einen PolyA-Schwanz. Prokaryotische mRNAs sind polycistronisch.
99
Was ist das Capping und wozu dient es?
Anheftung eines Guanosins mittels einer ungewöhnlichen Verknüpfung (5‘-5 Triphosphatbrücke); dient zur Stabilisierung der RNA gegen 5‘-3’Exonukleasen und zur Verbesserung der Translationseffizienz
100
Erläutern Sie kurz den Vorgang des mRNA Splicing
* Es handelt sich um eine doppelte Transesterifizierung. * Ein Adenosin im Intron attakiert die 5‘-Spleißstelle.. * Dadurch kommt es zur Ausbildung eines Lariats und zu einem freien 3‘-OH am Ende des 1. Exons.
101
Was sind Introns und Exons, und wie können Sie die exakte Lage von Introns bestimmen?
* Introns sind Bereiche einer RNA, die mittels Spleißen entfernt werden können * Exons sind Bereiche einer RNA, die nach dem Spleißen in der reifen RNA verbleiben. * Die Lage der Introns kann man durch den Vergleich von reifer RNA und dem Primärtranskript betimmen
102
Beschreiben Sie den Mechanismus der Polyadenylierung.
1. - 4 Schritte: RNA Polymerase II passiert eine Polyadenylierungssequenz. 2. Diese Sequenz wird von einer RNA-Endonuklease geschnitten. 3. Das 3‘ gelegene Fragment dieses Schnittes wird von einer Exunuklease verdaut. 4. Der 5‘ vom Schnitt gelegene RNA-Bereich wird von polyadenyliert (Anheftung eines PolyA-Schwanzes durch PolyA-Polymerase)
103
Die Spleißreaktion durch das Spleißosom verbraucht viel ATP. Warum?
Es kommt zu multiplen Umlagerungen zwischen snRNPs und Intronsequenzen, in deren Verlauf RNA-Helices von RNA-Helikasen aufgespalten werden müssen. Dies verbraucht ATP.
104
Was sind snRNPs?
* Small nuclear ribonucleoprotein particles: * die aktiven Komponenten des Spleißosoms, die einen RNA und Proteinanteil aufweisen. * Die in den snRNPs enthaltene snRNAs hybridisieren mit den Spleißsequenzen in Introns.
105
Wer ist Träger der katalytischen Aktivität im Spleißosom: Proteine oder RNA?
RNA – das Spleißosom ist ein Ribozym.
106
Was bedeutet konstitutives, bzw. konditionales alternatives Spleißen?
* **Konstitutives alternatives Spleißen**: zwei RNA-Isoformen werden in allen Geweben und zu jedem Zeitpunkt mittels alternativem Spleißen produziert * **Konditionales alternatives Spleißen**: Bestimmte Spleißformen werden nur in speziellen Zelltypen / Geweben / Entwicklungszeitpunkten /Stresszuständen erzeugt.
107
Was ist RNA-Edierung?
Die posttranskriptionelle chemische Modifikation von einzelnen RNA-Basen, die zu einer Veränderung der Information an dieser Stelle führt (z.B. eine Veränderung eines Kodons an dieser Stelle)
108
In welcher Gruppe von RNAs kommt RNA Edierung im Menschen besonders häufig vor?
In mRNAs für Neurorezeptoren
109
Wodurch wird in E.coli determiniert, welches AUG-Triplett als Startcodon verwendet wird?
Interaktion von 16S rRNA des Ribosoms mit der Shine-Dalgarno Sequenz
110
Welche Codons sind Stoppcodons und durch welche tRNAs werden sie erkannt?
UAG, UAA, UAG – werden durch release Faktoren (Proteine) erkannt, nicht durch tRNAs
111
Was ist ein offener Leserahmen?
Ein durch ein Start- und Stopkodon begrenzter Bereich, der durchgehend von einem Ribosom in eine Aminosäuresequenz übersetzt werden kann.
112
Warum gibt es Basenaustausche in der DNA-Sequenz, die zu keiner Veränderung in der Proteinsequenz führen?
Weil der genetische Code degeneriert ist und Basenaustausche an 3. Codonpositionen nicht zu einer veränderten Aminosäure führen
113
Wie erfolgt die Initiation der Proteinbiosynthese am Ribosom in Prokaryoten?
* Interne Bindung der kleinen Untereinheit des Ribosoms an der Shine-Dalgarno Sequenz vor dem Startkodon. * Die kleine UE ist mit den Initiationsfaktoren IF1 und IF3, sowie der tRNA-fMet:IF2 beladen. * Erst dann tritt die große Untereinheit des Ribosoms hinzu, was die IFs freisetzt
114
Wie erfolgt die Beladung der tRNAs mit der entsprechenden Aminosäure?
Durch Aminoacyl-tRNA-Synthetasen
115
Welche Schritte der Proteinbiosynthese erfordern die Spaltung von GTP?
* Initiation: IF2 verbraucht ein GTP, wenn große UE des Ribosoms hinzutritt * Elongation: EF-Tu und EF-G verbrauchen jeweils 1 GTP
116
Was versteht man unter Kopplung von Transkription und Translation, und wieso beobachtet man dies bei Eukaryoten nicht?
Ribosomen translatieren mRNAs, die gerade noch von der RNA Polymerase synthetisiert werden; In Eukaryoten sind Transkription und Translation durch die Kernhüllmembran voneinander getrennt.
117
Welche Vorteile hat der Ringschluss von Polysomen?
* Erhöht die Translationsrate * Nur mRNAs, die vollständig sind, also eine Kappe und einen PolyA-Schwanz haben, werden effektiv translatiert.
118
Wie erkennt eine Aminoacyl tRNA Synthetase ihre Ziel-tRNA
An der Sequenz des Antikodons und des Akzeptorarms
119
Welche Modifikationen passieren in der Posttranslationale Modifikation?
Posttranslationale Modifikationen umfassen drei Arten von Modifikationen, nämlich * Proteolyse, * Glykosylierung und * Lipidaddition. Die Proteinfaltung ist der Prozess, der nach der translatorischen Modifikation stattfindet und der zur Herstellung des kognitiven Proteins verwendet wird, indem das Polypeptid mit Hilfe von Chaperons in eine geeignete 3-D-Form gefaltet wird.
120
Die Initiierung der Glykosylierung findet im Golgi statt.
Die Proteine werden normalerweise in das ER übertragen, sobald sie vom Ribosom produziert werden. Daher findet der Großteil der Modifikationen wie Proteolyse und Glykosylierung innerhalb des Lumens des ER statt.
121
Die Frame-Shift-Mutation kann die Länge eines Polypeptids vergrößern oder verkleinern.
Die Frame-Shift-Mutation ist eine Art von Punktmutation, die Veränderungen im genetischen Code einführt. So führt die Frame-Shift-Mutation die Insertion oder Deletion eines oder einer kleinen Anzahl von Basenpaaren ein, die das Leseraster verändern.
122
Welcher Enzymtyp fügt den Zielproteinen eine Phosphatgruppe hinzu?
Kinasen
123
Nennen Sie zwei Ähnlichkeiten und zwei Unterschiede zwischen den zellulären Prozessen des Proteinimports in das ER und des Proteinimports in den Kern
* *Ähnlichkeiten**: Rezeptoren werden benötigt: SRP im ER; Karyopherine für den Kernimport.; (Information für den Transport ist im Protein selbst als Signalsequenz VORHANDEN (NLS, SP) * *Unterschiede (Beispiele):** Transport im gefalteten Zustand (Kern) gegenüber entfaltet (ER); kotranslational (ER) / posttranslational (Kern), Signalsequenzen
124
Welche Organelle(n) kommunizieren mit anderen Organelle(n) durch den Einsatz von vesikulärem Transport?
* ER-Golgi * Golgi-Endosom
125
Erklären Sie kurz den Unterschied zwischen membrangebundenen und freien Ribosomen
**Mebrangebundene Ribosome**n translatieren Proteine, die in das ER transporteirt werden und somit auch den Golgi und alle vesikulären Strukturen versorgen. Zudem alle ssekretierten Proteine. **Freie Ribosomen** translatieren alle anderen Proteine (Kern, Mitochondrien, Chloroplasten, Peroxisomen, etc)
126
Eine interne Stop-Transfersequenz geht aus einem Ribosom im Zytosol hervor. Diese Sequenz hat einen Bereich mit positiven Ladungen am COOH-Ende. Das Protein beendet seine Translation:
mit dem NH2-Ende im Lumen des ER
127
Was ist die Rolle des Mediator-Komplexes bei der Genexpression?
Mediator ist ein Koaktivator der Transkription und dient zur Verbindung von Transkriptionsfaktoren und RNA-Polymerase II
128
Nennen Sie drei Familien von Transkriptionsfaktoren
* Zinkfinger-TF; * Hormonrezeptor-TF, * Homöodomän-TF, * helix-turn-helix TF
129
Sie mutieren die Aktivierungsdomäne eines Transkriptionsfaktors, der nur als Heterodimer funktioniert. Der Rest des Proteins bleibt intakt. Wie verändert er seine Funktion?
Der mutierte TF bindet andere, intakte TFs, erkennt mit diesen Zusammen DNA, funktioniert aber nicht mehr effizient in der Transkription, da ihm die Aktivierungsdomäne fehlt.
130
Beschreiben Sie allgemein Schritte in einer typischen Signaltransduktionskette.
1. Primärer Botenstoff dockt an Membranrezeptor an. 2. Membranrezeptor aktiviert sekundären Botenstoff. 3. Der Sekundäre Botenstoff aktiviert (eventuell über Zwischenschritte) einen Transkriptionsfaktir.
131
Nennen Sie drei Typen von Membranrezeptoren, die eine Signaltranssduktion auslösen können.
* G-Protein Rezeptoren * Tyrosinkinaserezeptoren * Ionenkanäle
132
Welche Wirkung hat das Cholera-Toxin auf die Untereinheit Gα des heterotrimeren G-Proteins in der Darmmembran?
Hemmung der Hydrolyseaktivität der Gαs Untereinheit GTP
133
IP3 und DAG sind für die Phospholipase C, was _____ für die Adenylyl-Zyklase ist
cAMP
134
Wie funktionieren Tyrosinrezeptorkinasen?
* Nach Bindung des Liganden im Interstitium dimerisieren sie, was zur Autophosphorylierung an bestimmten Tyrosinresten im Cytosol führt. * Diese Phosphorylierungen werden von Proteinen erkannt, die wiederum Kinasen Aktivieren. In einer MAP-Kinase-Kaskade
135
Warum sind viele Komponenten des Rezeptorkinase-Signaltransduktionswegs Proto-Onkogene (Mutationen in diesen Genen lösen Krebs aus)? Welche Art von Mutation liegt häufig vor?
136
Was ist der Unterschied zwischen Apoptose und Nekrose?
Apoptose ist ein kontrolliertes Programm der Zellzerstörung; Nekrose ist Zelltod durch Schädigung.
137
Was ist die Rolle der Caspasen bei der Apoptose?
Caspasen sind Proteasen, die die kontrollierte Zerstörung der Zellbestandteile während der Apoptose durchführen
138
Welche Folgen hat es, wenn Proteine der Bak/Bax Klasse mutiert sind, also ausfallen?
* Bak/Bax sind proapoptotisch und Gegenspieler von antiapoptotischen Bcl2 Proteinen. * Ihr Verlust erschwert es der Zelle, den intrinsischen Signalweg des programmierten Zelltodes einzuleiten.
139
Nennen Sie drei Zelltypen, die durch Apoptose eliminiert werden.
* Mit Viren infizierte Zellen * Zellen des Immunsystems, die Autantigene erkennen * Zellen mit DNA-Schäden
140
Nennen Sie eine Krankheit, die (auch) auf fehlerhafter Apoptoserate beruht.
* Krebs * AIDS * Parkinson
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Was passiert mit apoptotischen Zellen?
Sie werden von Zellen des Immunsystems (Makrophagen) gefressen
142
Was ist eine Caspase?
* Gehört zu einer Familie von Proteasen mit einem Cystein am aktiven Zentrum, das Zielproteine an bestimmten Asparaginsäureresten spaltet. * Caspasen aktivieren auch andere Caspasen. Sie wirken entweder über den extrinsischen oder den intrinsischen Weg.