Traduzione 📖 Flashcards

1
Q

Quanti sono i codoni in totale?

A

64 di cui 3 non corrispondono a nessun aminoacido perchè sono i codoni di stop

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Q

Dimmi i codoni di stop

A

UAA, UAG, UGA

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3
Q

Per quale aminoacido codifica AUG?

A

Metionina, è il codone d’inizio

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4
Q

Tutti i codoni di stop non attirano alcun aminoacido?

A

In realtà UAG e UGA possono richiamare pirrolisina e selenocisteina

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5
Q

Come fa il complesso che si incarica della traduzione a capire se deve fermare la traduzione o se deve inserire gli aminoacidi pirrolisina e selenocisteina?

A

Se è necessario inserire l’aminoacido, il complesso che svolge la traduzione trova un altro codone che funziona da segnale

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6
Q

Dimmi la struttura del tRNA

A

È una molecola a singolo filamento con:
- un’ansa D a sx
- un’ansa TWC a dx
- un’ansa di anticodone
- un braccio variabile

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7
Q

Dove vengono fissati gli aminoacidi sul tRNA?

A

All’estremità 3’OH. Quest’estremità finisce sempre con la tripletta ACC

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8
Q

Tutti i tRNA finiscono in ACC?

A

Alcuni dopo essere stati trascritti non presentano questa sequenza, quindi subiscono delle modifiche post-trascrizionali.

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9
Q

Qual è la funzione del braccio variabile del tRNA?

A

Serve per modificare le dimensioni del tRNA allungandosi o rimpicciolendosi favorendo la compatibilità con il sito che lo deve allocare, ossia la subunità maggiore del ribosoma il cui sito ha delle misure precise (sempre uguali a differenza della lunghezza del tRNA).

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10
Q

Il braccio TWC del tRNA con quale rRNA ha una complementarietà?

A

Con il rRNA 5S

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11
Q

In che direzione viene letto l’mRNA dal ribosoma e com’è posizionato il tRNA?

A

L’mRNA viene letto in direzione 5’->3’
Il tRNA invece è disposto in maniera antiparallela.

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12
Q

Come può essere la complementarietà tra codone e anticodone?

A
  • standard
  • non standard
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13
Q

Spiegami la complementarietà standard

A

Codone e anticodone si appaiano perfettamente

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14
Q

Spiegami la complementarietà non standard

A

Codone e anticodone non si appaiano perfettamente al 100%, la terza base dell’anticodone è più flessibile e può appaiare in più modi

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15
Q

Spiegami l’appaiamento wobble della inosina

A

La inosina è un aminoacido il cui tRNA nel terzo anticodone presenta una base che può appaiarsi a diverse basi sull’mRNA. Le basi a cui può appaiarsi sono A,U,C e i primi due nucleotidi dell’anticodone sono sempre G e C

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16
Q

Dimmi le due fasi della traduzione

A
  • fase ATP dipendente -> lega tRNA ad aminoacidi
  • fase GTP dipendente -> assembla mRNA e ribosoma
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17
Q

In quali sotto fasi è divisa la fase GTP dipendente della traduzione?

A
  • fase d’inizio
  • fase di allungamento
  • fine
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18
Q

Che enzima catalizza l’attacco dell’aa al tRNA?

A

L’aminoacil-tRNA-sintetasi che opera in due step

19
Q

Dimmi gli step in cui opera l’enzima aminoacil-tRNA-sintetasi

A

1) libera un pirofosfato dall’ATP legando l’AMP all’aminoacido

2) lega l’aminoacido al tRNA liberando l’AMP e formando un legame estereo altamente energetico tra l’estremità carbossi-terminale e il 3’OH del tRNA

20
Q

Cosa c’è su tutti gli mRNA prima della sequenza AUG?

A

La sequenza Shine-Dalgarno che identifica la cornice di lettura tra mRNA e subunita minore del ribosoma (gli permette di incontrare il ribosoma nel punto corretto)

21
Q

Quale rRNA permette al mRNA di incontrare la subunità minore del ribosoma?

A

L’rRNA 16S

22
Q

Quali fattori partecipano alla fase d’inizio della fase GTP dipendente della traduzione?

A

IF1,IF2,IF3

23
Q

Cosa fa IF1 nella traduzione?

A

Il fattore IF1 da inizio alla traduzione staccando la subunità minore del ribosoma da quella maggiore e di trasportarla verso l’mRNA

24
Q

Cosa fa IF3 nella traduzione?

A

Interviene dopo IF1, serve a prevenire la riassociazione delle subunità ribosomiali.
Inoltre tende a rilassare l’rRNA 16S all’interno della subunità minore in modo che possa identificare la sequenza di Sine Delgarno

25
Cosa succede quando l'rRNA 16S si lega con la sequenza Shine-Delgarno?
La subunità minore viene spostata in avanti in corrispondenza del codone AUG d'inizio che codifica metionina
26
Cosa fa il fattore IF2 nella traduzione?
Si occupa di trasportare i tRNA carichi con aminoacidi
27
Quali sono i primi aminoacidi ad essere inseriti durante la traduzione in procarioti ed eucarioti?
Eucarioti -> metionina Procarioti -> formilmetionina
28
Che siti ha la subunità maggiore del ribosoma?
- sito A-> riceve tRNA carico con aa - sito P-> allunga il peptide - sito E-> riceve il tRNA scarico
29
Quale enzima stacca l'aa del tRNA?
L'enzima peptidil-trasferasi presente nella subunità maggiore del ribosoma stacca l'aminoacido in corrispondenza del gruppo -COOH e lo attacca al gruppo aminoterminale dell'aminoacido che lo precede
30
Come avviene il distacco del peptide a fine traduzione?
Viene attratto un fattore di rilascio che attacca una molecola di acqua a -COO trasformandola in COOH con il distacco
31
Cosa sono i poliribosomi?
Più ribosomi che traducono lo stesso mRNA per tradurre molte proteine insieme
32
Cosa cambia negli eucarioti rispetti ai procarioti per la traduzione?
- dato che l'mrna ha subito maturazione è necessario un controllo con proteine specifiche formando una struttura a loop - la sequenza di Shine Delgarno si chiama UTR o sequenza di Cozac
33
Cosa sono i chaperoni molecolari?
Sono proteine che permettono il folding di proteine grandi e complesse come il triptofano
34
Con quale altro nome sono chiamati i chaperoni molecolari?
Heat-shock proteins perchè lavorano di più ad alte temperature ma lavorano anche a temperature medie come 37°
35
Dimmi due proteine chaperon
- HSP70 - HSP60
36
Dimmi due cose sulle proteine HSP70
- Lavorano in forma dimerica, associate a due a due - Aiuta le proteine che non riescono a ripiegarsi da sole
37
Come lavorano le HSP70?
Si legano agli aa lungo la catena peptidica e usando ATP facilitano il folding orientando gli aa idrofobici verso l'interno e gli idrofilici verso l'esterno.
38
Come lavorano le proteine HSP60?
Sono le proteine che riconoscono le catene con una struttura tridimensionale anomala (con gli aa idrofobici verso l'esterno ecc)
39
Parlami della struttura e del funzionamento delle proteine chaperon HSP60
Hanno una struttura più grande delle HSP70 e a forma di barile con un coperchio che permette di accogliere le proteine con struttura anomala all'interno e riorganizzarle.
40
Dimmi le percentuali di proteine che necessitano l'aiuto di HSP70 e 60
- 20% necessita HSP70 - 10% necessita HSP60
41
Cosa succede se HSP70 e 60 falliscono?
Le proteine anomale vengono marcate con ubiquitina (min 4 molecole) o catene di poliubiquitina e vengono mandate nel proteosoma per essere digerite.
42
Cosa succede se le proteine da scartare non riescono ad essere ubiquitinate?
Le proteine anomale si accumulano nel citoplasma causando lisi della cellula
43
Cosa sono le placche amiloidi?
Quando le proteine anomale si accumulano, spesso possono cambiare conformazione da alfa elica a Beta foglietto, una struttura più resistente che accumulandosi nel tessuto nervoso sono alla base di Parkinson e Alzheimer
44
Quale altra funzione ha l'ubiquitina?
Una sola molecola di ubiquitina si lega agli istoni cambiandone conformazione e decompattando la cromatina (regolatore espressione genica)