Tema 6: Enzimas Flashcards
cinética orden cero
velocidad depende de la Vmax
concentración S es mayor a la Km
cinética primer orden
velocidad depende de la concentración de S
cinética 2do orden
cuando la concentración de S es IGUAL a la Km
y velocidad depende de la Km (mitad de la Vmax.)
Cómo se llama a aquella sustancia que acelera reacciones químicas, disminuyendo la energía de activación
es el CATALIZADOR
Qué es:
forma activada de una molécula que ha sufridoa una reacción química parcial
es el edo. de transición (punto en el que los reactivos están en proceso de trans a productos)
Nombre de la enzima que actúa como proteasa/hidrolasa de proteínas que es sintetizada y segregada por el páncreas para la digestión de protes.
quimiotripsina
Qué es el sitio activo
sustancia en el que el sustrato se une y sucede la reacción química
tmb se llama sitio catalítico
Qué es la energía libre o energía libre de Gibbs?
se refiere a si una reacción puede ser espontánea o no
Si la energía libre tiene valor negativos, significa que es espontánea o no la reacción?
si son valores negativos, la reacción es ESPONTÁNEA
Si la energía libre tiene valor POSITIVOS, significa que es espontánea o no la reacción?
si son valores POSITIVOS, la reacción NO ES ESPONTÁNEA
Qué es la energía de activación?
energía mínima en Joules para que ocurra una reacción (pasar del edo basal a de transición)
- si uso catalizador: energía activación es baja
- si no uso: energía activa. es alta
Qué es el sustrato
molécula compuesto sobre la cual la enzima actúa y genera la reacción
Qué es E+S
la reacción enzima sustrato
Qué es ES
es el complejo de la enzima y sustrato pero aún no hay transformación
Qué es EP
es complejo enzima producto pero AÚN NO SE LIBERA EL PRODUCTO
Qué es E+P
es cuando el producto ya se liberó de la enzima
Qué es una coenzima
es un tipo de cofactor ORGÁNICO que actúa sobre una enzima
- suele tener una vitamina
Qué es un cofactor
es un ion, ya se inorgánico u orgánico (coenzima) requerido para la act. de la enzima
Qué es un grupo prostético
ion metálico o ion orgánico DIFERENTE DE UN aa, unido a una proteína y es esencial para su actividad
Cuál es la terminación del nombre de una enzima?
-asa
De cuánto es la velocidad de reacción cuando tenemos una enzima?
de 10^6 a 10^12
A qué temperatura se debe de estar para que haya reacciones enzimáticas?
a menos de 100°C
Modelo de llave-cerradura
- quién es su autor
- cómo es la estructura del sitio activo
- cómo es la especificidad
- por Fisher
- el sitio activo es rígido
- se basa en una forma exacta del sustrato , NO SE PRODUCEN CAMBIOS EN LAS ENZIMAS
Modelo ajuste inducido
- quién es su autor
- cómo es la estructura del sitio activo
- cómo es la especificidad
- por Daniel Koshland
a medida que el sustrato se une a una enzima, hay un cambio conformacional de la enzima
es como cuando se coloca una mano (sustrato) en un guante (enzima)
Cuando el sitio activo es específico para un sustrato, cómo es la energía libre?
alta
Cuando el sitio activo es específico para el edo. de transición, cómo es la energía de libre?
baja, se usa menor energía
En el modelo de ajuste inducio, el sitio activo es complementario al sustrato o al edo de transición?
al edo. de transición
Tipos de catálisis:
1. ácido base
2. covalente
3. por proximidad
4. por ión metálico
5. fijación edo. transición
Sí son correctas?
sip, todas
A mayor cantidad de sustrato, mayor es la velocidad de reacción?
sí
Qué es la Km?
es la concentración de sustrato que se necesita para alcanzar ** la mitad de la velocidad max**
Qué es la Vmax?
es una tasa máxima teórica en la cual se obtiene un valor aprox cuando la velocidad comienza a SER INDEP. de la [S]
Qué es la Kd?
es la constante de disociación del complejo ES
es una referencia a la afinidad de la enzima por el sustrato
Qué es la Kcat?
es el número de recambio
es el número de moléculas de sustrato que se hacen producto en UNIDAD DE TIEMPO
Eficiencia catalítica:
se usa el Kcat/km
- valor alto, es una menor o mayor capacidad de trans. de sustrato en producto?
- alto: mayor capacidad de transformar sustrato en producto
- y bajo: lo contrario
Enzimas bisustrato:
cómo es el
1. mecanismo orden aleatorio
2. mecanismo secuencia ordenada
3. mecanismo de ping-pong o doble desplazamiento
- se necesita de complejo terciario; da igual en qué momento se une el S1 o el S2
- se necesita de un complejo terciario: sí importa el orden en el que se unen los S; primero es E+S1, se agrega el S2, y se forma: E+P1+P2
- no involucra complejo terciario: se hace el EP1, se libera el P1, y se une el S2, formando el ES2, y se forma: E+P2
Qué es la inhibición competitiva?
cuando el inhibididor compite por el sitio activo de las enzimas
Cómo se llaman las enzimas que son inhibidores competitivos que inhiben la enzima del COLESTEROL
provastatina: ESTATINAS
Qué es la inhibiación NO COMPETITIVA?
cuando el inhibidor NO SE UNE EL SITIO ACTIVO, sino a otra parte de la enzima
En una inhibición del tipo NO COMPETITIVA, el inhibidor afecta a la Vmax o a la Km?
a la Vmax, no afecta a la Km
Qué son los inhibidores irreversibles?
inhibidores que cuando se unen a la enzima, ésta ya no funcionará
1. se unen covalentemente a las enzimas
2. se elimina el grupo funcional esencial
3. o se forma el complejo y no se despega
Cuál es la temperatura ideal para que ocurran las reacciones enzimáticas?
37°C
Enzimas alostéricas: qué son y qué usan?
enzimas que su sitio activo se llama sitio alostérico; se unen moduladores
- estas enzimas son ms grandes, tienen 2 subunidades o más
Qué es un modulador?
aquellos que se unen a las enzimas alostéricas y pueden modificar a la enzima
Enzima alostérica:
- homotrópica
- heterotrópica
Qué son?
- homotrópica: cuando el modulador es el mismo sustrato
- heterotrópicas: no coincide el sitio regulador con el sitio catalítico
En una enzima alostérica heterotrópica:
- se modifica la km o Vmax?
- cuando el modulador es +, se hace hiperbólica o sigmoidea? y cuándo es -?
- la Km
- valores + es hiperbólica
- negativo: es una curva sigmoide
Menciona una enzima que sintetiza pirimidinas y se regula alostéricamente
ATCasa
(aspartato transcarbonoilasa)
Cuáles son las 2 formas en las que se pueden regular covalentemente las enzimas?
- agregar moléculas (ribosilar, fosforilización…)
- rompimiento proteólico (enzimas intestino delgado que se segregan como inactivas)
Qué es un cimógeno y dame 2 ejemplos?
enzimas inactivas como la quimiotripsinógeno y tripsinógeno
Si tengo un Km bajo, es mayor o menor afinidad? si es una Km alto?
si es Km bajo, es mayor afinidad
Km alto, es al revés
Qué tipo de enzima es?
lactato deshidrogenasa
oxidorreductasa
Qué tipo de enzima es?
hexokinasa
transferasas
Qué tipo de enzima es?
ATP sintasa
translocasas
Qué tipo de enzima es?
ADN ligasas
ligasas
Qué tipo de enzima es?
glucosa-6-fosfato-isomerasa
isomerasa
Qué tipo de enzima es?
proteasa (como la pepsina)
hidrolasas
Qué tipo de enzima es?
piruvato descarboxilasa
liasas
Cuáles son los 7 tipos de enzimas en orden:
- oxidorreductasas
- transferasas
- hidrolasas
- liasas
- isomerasas
- ligasas
- translocasas
OTH LILT
