Tema 6: Enzimas Flashcards

1
Q

cinética orden cero

A

velocidad depende de la Vmax
concentración S es mayor a la Km

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2
Q

cinética primer orden

A

velocidad depende de la concentración de S

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3
Q

cinética 2do orden

A

cuando la concentración de S es IGUAL a la Km
y velocidad depende de la Km (mitad de la Vmax.)

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4
Q

Cómo se llama a aquella sustancia que acelera reacciones químicas, disminuyendo la energía de activación

A

es el CATALIZADOR

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Q

Qué es:
forma activada de una molécula que ha sufridoa una reacción química parcial

A

es el edo. de transición (punto en el que los reactivos están en proceso de trans a productos)

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6
Q

Nombre de la enzima que actúa como proteasa/hidrolasa de proteínas que es sintetizada y segregada por el páncreas para la digestión de protes.

A

quimiotripsina

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7
Q

Qué es el sitio activo

A

sustancia en el que el sustrato se une y sucede la reacción química

tmb se llama sitio catalítico

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8
Q

Qué es la energía libre o energía libre de Gibbs?

A

se refiere a si una reacción puede ser espontánea o no

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9
Q

Si la energía libre tiene valor negativos, significa que es espontánea o no la reacción?

A

si son valores negativos, la reacción es ESPONTÁNEA

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10
Q

Si la energía libre tiene valor POSITIVOS, significa que es espontánea o no la reacción?

A

si son valores POSITIVOS, la reacción NO ES ESPONTÁNEA

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11
Q

Qué es la energía de activación?

A

energía mínima en Joules para que ocurra una reacción (pasar del edo basal a de transición)

  • si uso catalizador: energía activación es baja
  • si no uso: energía activa. es alta
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12
Q

Qué es el sustrato

A

molécula compuesto sobre la cual la enzima actúa y genera la reacción

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13
Q

Qué es E+S

A

la reacción enzima sustrato

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14
Q

Qué es ES

A

es el complejo de la enzima y sustrato pero aún no hay transformación

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15
Q

Qué es EP

A

es complejo enzima producto pero AÚN NO SE LIBERA EL PRODUCTO

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16
Q

Qué es E+P

A

es cuando el producto ya se liberó de la enzima

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17
Q

Qué es una coenzima

A

es un tipo de cofactor ORGÁNICO que actúa sobre una enzima
- suele tener una vitamina

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18
Q

Qué es un cofactor

A

es un ion, ya se inorgánico u orgánico (coenzima) requerido para la act. de la enzima

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19
Q

Qué es un grupo prostético

A

ion metálico o ion orgánico DIFERENTE DE UN aa, unido a una proteína y es esencial para su actividad

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20
Q

Cuál es la terminación del nombre de una enzima?

A

-asa

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21
Q

De cuánto es la velocidad de reacción cuando tenemos una enzima?

A

de 10^6 a 10^12

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22
Q

A qué temperatura se debe de estar para que haya reacciones enzimáticas?

A

a menos de 100°C

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23
Q

Modelo de llave-cerradura
- quién es su autor
- cómo es la estructura del sitio activo
- cómo es la especificidad

A
  • por Fisher
  • el sitio activo es rígido
  • se basa en una forma exacta del sustrato , NO SE PRODUCEN CAMBIOS EN LAS ENZIMAS
24
Q

Modelo ajuste inducido
- quién es su autor
- cómo es la estructura del sitio activo
- cómo es la especificidad

A
  • por Daniel Koshland
    a medida que el sustrato se une a una enzima, hay un cambio conformacional de la enzima
    es como cuando se coloca una mano (sustrato) en un guante (enzima)
25
Cuando el sitio activo es específico para un sustrato, cómo es la energía libre?
alta
26
Cuando el sitio activo es específico para el edo. de transición, cómo es la energía de libre?
baja, se usa menor energía
27
En el modelo de **ajuste inducio**, el sitio activo es complementario al sustrato o al edo de transición?
al edo. de transición
28
Tipos de catálisis: 1. ácido base 2. covalente 3. por proximidad 4. por ión metálico 5. fijación edo. transición Sí son correctas?
sip, todas
29
A mayor cantidad de sustrato, mayor es la velocidad de reacción?
30
Qué es la Km?
es la concentración de sustrato que se necesita para alcanzar ** la mitad de la velocidad max**
31
Qué es la Vmax?
es una **tasa máxima teórica** en la cual se obtiene un valor aprox cuando la **velocidad comienza a SER INDEP. de la [S]**
32
Qué es la Kd?
es la **constante de disociación del complejo ES** es una referencia a **la afinidad de la enzima por el sustrato**
33
Qué es la Kcat?
es el **número de recambio** es el **número de moléculas de sustrato que se hacen producto en UNIDAD DE TIEMPO**
34
Eficiencia catalítica: se usa el Kcat/km - valor alto, es una menor o mayor capacidad de trans. de sustrato en producto?
- alto: mayor capacidad de transformar sustrato en producto - y bajo: lo contrario
35
Enzimas bisustrato: cómo es el 1. mecanismo orden aleatorio 2. mecanismo secuencia ordenada 3. mecanismo de ping-pong o doble desplazamiento
1. se necesita de **complejo terciario**; da igual en qué momento se une el S1 o el S2 2. se necesita de un **complejo terciario**: sí importa el orden en el que se unen los S; primero es E+S1, se agrega el S2, y se forma: E+P1+P2 3. **no involucra complejo terciario**: se hace el EP1, se libera el P1, y se une el S2, formando el ES2, y se forma: E+P2
36
Qué es la inhibición competitiva?
cuando el ***inhibididor*** compite por el sitio activo de las enzimas
37
Cómo se llaman las enzimas que son **inhibidores competitivos que inhiben la enzima del COLESTEROL**
provastatina: **ESTATINAS**
38
Qué es la inhibiación NO COMPETITIVA?
cuando el inhibidor NO SE UNE EL SITIO ACTIVO, sino a otra parte de la enzima
39
En una inhibición del tipo NO COMPETITIVA, el inhibidor afecta a la Vmax o a la Km?
a la Vmax, no afecta a la Km
40
Qué son los inhibidores irreversibles?
inhibidores que cuando se unen a la enzima, ésta ya no funcionará 1. se unen covalentemente a las enzimas 2. se elimina el grupo funcional esencial 3. o se forma el complejo y no se despega
41
Cuál es la **temperatura ideal** para que ocurran las reacciones enzimáticas?
37°C
42
Enzimas alostéricas: qué son y qué usan?
enzimas que su sitio activo se llama **sitio alostérico**; se unen **moduladores** - estas enzimas son ms grandes, tienen 2 subunidades o más
43
Qué es un **modulador**?
aquellos que se unen a las enzimas alostéricas y pueden modificar a la enzima
44
Enzima alostérica: - homotrópica - heterotrópica Qué son?
- homotrópica: cuando el **modulador es el mismo sustrato** - heterotrópicas: no coincide el sitio regulador con el sitio catalítico
45
En una enzima alostérica heterotrópica: - se modifica la km o Vmax? - cuando el modulador es +, se hace hiperbólica o sigmoidea? y cuándo es -?
- la Km - valores + es hiperbólica - negativo: es una curva sigmoide
46
Menciona una enzima que sintetiza pirimidinas y se regula alostéricamente
ATCasa (aspartato transcarbonoilasa)
47
Cuáles son las 2 formas en las que se pueden regular covalentemente las enzimas?
- agregar moléculas (ribosilar, fosforilización...) - rompimiento proteólico (enzimas intestino delgado que se segregan como inactivas)
48
Qué es un cimógeno y dame 2 ejemplos?
enzimas **inactivas** como la **quimiotripsinógeno y tripsinógeno**
49
Si tengo un Km bajo, es mayor o menor afinidad? si es una Km alto?
si es Km bajo, es mayor afinidad Km alto, es al revés
50
Qué tipo de enzima es? lactato deshidrogenasa
oxidorreductasa
51
Qué tipo de enzima es? hexokinasa
transferasas
52
Qué tipo de enzima es? ATP sintasa
translocasas
53
Qué tipo de enzima es? ADN ligasas
ligasas
54
Qué tipo de enzima es? glucosa-6-fosfato-isomerasa
isomerasa
55
Qué tipo de enzima es? proteasa (como la pepsina)
hidrolasas
56
Qué tipo de enzima es? piruvato descarboxilasa
liasas
57
Cuáles son los 7 tipos de enzimas en orden:
1. oxidorreductasas 2. transferasas 3. hidrolasas 4. liasas 5. isomerasas 6. ligasas 7. translocasas | OTH LILT