Tema 6: Enzimas Flashcards

1
Q

cinética orden cero

A

velocidad depende de la Vmax
concentración S es mayor a la Km

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2
Q

cinética primer orden

A

velocidad depende de la concentración de S

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3
Q

cinética 2do orden

A

cuando la concentración de S es IGUAL a la Km
y velocidad depende de la Km (mitad de la Vmax.)

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4
Q

Cómo se llama a aquella sustancia que acelera reacciones químicas, disminuyendo la energía de activación

A

es el CATALIZADOR

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Q

Qué es:
forma activada de una molécula que ha sufridoa una reacción química parcial

A

es el edo. de transición (punto en el que los reactivos están en proceso de trans a productos)

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6
Q

Nombre de la enzima que actúa como proteasa/hidrolasa de proteínas que es sintetizada y segregada por el páncreas para la digestión de protes.

A

quimiotripsina

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7
Q

Qué es el sitio activo

A

sustancia en el que el sustrato se une y sucede la reacción química

tmb se llama sitio catalítico

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8
Q

Qué es la energía libre o energía libre de Gibbs?

A

se refiere a si una reacción puede ser espontánea o no

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9
Q

Si la energía libre tiene valor negativos, significa que es espontánea o no la reacción?

A

si son valores negativos, la reacción es ESPONTÁNEA

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10
Q

Si la energía libre tiene valor POSITIVOS, significa que es espontánea o no la reacción?

A

si son valores POSITIVOS, la reacción NO ES ESPONTÁNEA

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11
Q

Qué es la energía de activación?

A

energía mínima en Joules para que ocurra una reacción (pasar del edo basal a de transición)

  • si uso catalizador: energía activación es baja
  • si no uso: energía activa. es alta
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12
Q

Qué es el sustrato

A

molécula compuesto sobre la cual la enzima actúa y genera la reacción

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13
Q

Qué es E+S

A

la reacción enzima sustrato

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14
Q

Qué es ES

A

es el complejo de la enzima y sustrato pero aún no hay transformación

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15
Q

Qué es EP

A

es complejo enzima producto pero AÚN NO SE LIBERA EL PRODUCTO

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16
Q

Qué es E+P

A

es cuando el producto ya se liberó de la enzima

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17
Q

Qué es una coenzima

A

es un tipo de cofactor ORGÁNICO que actúa sobre una enzima
- suele tener una vitamina

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18
Q

Qué es un cofactor

A

es un ion, ya se inorgánico u orgánico (coenzima) requerido para la act. de la enzima

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19
Q

Qué es un grupo prostético

A

ion metálico o ion orgánico DIFERENTE DE UN aa, unido a una proteína y es esencial para su actividad

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20
Q

Cuál es la terminación del nombre de una enzima?

A

-asa

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21
Q

De cuánto es la velocidad de reacción cuando tenemos una enzima?

A

de 10^6 a 10^12

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22
Q

A qué temperatura se debe de estar para que haya reacciones enzimáticas?

A

a menos de 100°C

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23
Q

Modelo de llave-cerradura
- quién es su autor
- cómo es la estructura del sitio activo
- cómo es la especificidad

A
  • por Fisher
  • el sitio activo es rígido
  • se basa en una forma exacta del sustrato , NO SE PRODUCEN CAMBIOS EN LAS ENZIMAS
24
Q

Modelo ajuste inducido
- quién es su autor
- cómo es la estructura del sitio activo
- cómo es la especificidad

A
  • por Daniel Koshland
    a medida que el sustrato se une a una enzima, hay un cambio conformacional de la enzima
    es como cuando se coloca una mano (sustrato) en un guante (enzima)
25
Q

Cuando el sitio activo es específico para un sustrato, cómo es la energía libre?

A

alta

26
Q

Cuando el sitio activo es específico para el edo. de transición, cómo es la energía de libre?

A

baja, se usa menor energía

27
Q

En el modelo de ajuste inducio, el sitio activo es complementario al sustrato o al edo de transición?

A

al edo. de transición

28
Q

Tipos de catálisis:
1. ácido base
2. covalente
3. por proximidad
4. por ión metálico
5. fijación edo. transición

Sí son correctas?

A

sip, todas

29
Q

A mayor cantidad de sustrato, mayor es la velocidad de reacción?

A

30
Q

Qué es la Km?

A

es la concentración de sustrato que se necesita para alcanzar ** la mitad de la velocidad max**

31
Q

Qué es la Vmax?

A

es una tasa máxima teórica en la cual se obtiene un valor aprox cuando la velocidad comienza a SER INDEP. de la [S]

32
Q

Qué es la Kd?

A

es la constante de disociación del complejo ES

es una referencia a la afinidad de la enzima por el sustrato

33
Q

Qué es la Kcat?

A

es el número de recambio
es el número de moléculas de sustrato que se hacen producto en UNIDAD DE TIEMPO

34
Q

Eficiencia catalítica:
se usa el Kcat/km
- valor alto, es una menor o mayor capacidad de trans. de sustrato en producto?

A
  • alto: mayor capacidad de transformar sustrato en producto
  • y bajo: lo contrario
35
Q

Enzimas bisustrato:
cómo es el
1. mecanismo orden aleatorio
2. mecanismo secuencia ordenada
3. mecanismo de ping-pong o doble desplazamiento

A
  1. se necesita de complejo terciario; da igual en qué momento se une el S1 o el S2
  2. se necesita de un complejo terciario: sí importa el orden en el que se unen los S; primero es E+S1, se agrega el S2, y se forma: E+P1+P2
  3. no involucra complejo terciario: se hace el EP1, se libera el P1, y se une el S2, formando el ES2, y se forma: E+P2
36
Q

Qué es la inhibición competitiva?

A

cuando el inhibididor compite por el sitio activo de las enzimas

37
Q

Cómo se llaman las enzimas que son inhibidores competitivos que inhiben la enzima del COLESTEROL

A

provastatina: ESTATINAS

38
Q

Qué es la inhibiación NO COMPETITIVA?

A

cuando el inhibidor NO SE UNE EL SITIO ACTIVO, sino a otra parte de la enzima

39
Q

En una inhibición del tipo NO COMPETITIVA, el inhibidor afecta a la Vmax o a la Km?

A

a la Vmax, no afecta a la Km

40
Q

Qué son los inhibidores irreversibles?

A

inhibidores que cuando se unen a la enzima, ésta ya no funcionará
1. se unen covalentemente a las enzimas
2. se elimina el grupo funcional esencial
3. o se forma el complejo y no se despega

41
Q

Cuál es la temperatura ideal para que ocurran las reacciones enzimáticas?

A

37°C

42
Q

Enzimas alostéricas: qué son y qué usan?

A

enzimas que su sitio activo se llama sitio alostérico; se unen moduladores
- estas enzimas son ms grandes, tienen 2 subunidades o más

43
Q

Qué es un modulador?

A

aquellos que se unen a las enzimas alostéricas y pueden modificar a la enzima

44
Q

Enzima alostérica:
- homotrópica
- heterotrópica

Qué son?

A
  • homotrópica: cuando el modulador es el mismo sustrato
  • heterotrópicas: no coincide el sitio regulador con el sitio catalítico
45
Q

En una enzima alostérica heterotrópica:
- se modifica la km o Vmax?
- cuando el modulador es +, se hace hiperbólica o sigmoidea? y cuándo es -?

A
  • la Km
  • valores + es hiperbólica
  • negativo: es una curva sigmoide
46
Q

Menciona una enzima que sintetiza pirimidinas y se regula alostéricamente

A

ATCasa
(aspartato transcarbonoilasa)

47
Q

Cuáles son las 2 formas en las que se pueden regular covalentemente las enzimas?

A
  • agregar moléculas (ribosilar, fosforilización…)
  • rompimiento proteólico (enzimas intestino delgado que se segregan como inactivas)
48
Q

Qué es un cimógeno y dame 2 ejemplos?

A

enzimas inactivas como la quimiotripsinógeno y tripsinógeno

49
Q

Si tengo un Km bajo, es mayor o menor afinidad? si es una Km alto?

A

si es Km bajo, es mayor afinidad
Km alto, es al revés

50
Q

Qué tipo de enzima es?
lactato deshidrogenasa

A

oxidorreductasa

51
Q

Qué tipo de enzima es?
hexokinasa

A

transferasas

52
Q

Qué tipo de enzima es?
ATP sintasa

A

translocasas

53
Q

Qué tipo de enzima es?
ADN ligasas

A

ligasas

54
Q

Qué tipo de enzima es?
glucosa-6-fosfato-isomerasa

A

isomerasa

55
Q

Qué tipo de enzima es?
proteasa (como la pepsina)

A

hidrolasas

56
Q

Qué tipo de enzima es?
piruvato descarboxilasa

A

liasas

57
Q

Cuáles son los 7 tipos de enzimas en orden:

A
  1. oxidorreductasas
  2. transferasas
  3. hidrolasas
  4. liasas
  5. isomerasas
  6. ligasas
  7. translocasas

OTH LILT