Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemia 1. > Synteza białek > Flashcards

Synteza białek Flashcards

1
Q

co jest zapisywane w genie

A

SEKWENCJA BIAŁKA => struktura, funkcja,
interakcje z innymi cząsteczkami
* Modyfikacje potranslacyjne
* Szybkość syntezy (sekwencje regulujące tempo
transkrypcji i translacji, stabilność mRNA)
* Czas półtrwania
* Kierowanie do odpowiednich przestzreni komórkowych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

czym się różni bakteryjne mRNA od eukariotycznego

A

tym że bakteryjne jest policystronowe
i więcej niz jeden gen przepisane na jedno mRNA
eukariotyczne jest monocystronowe
tylko jeden rejon podlegający translacji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

co tp jest za sekwencja Shine-Dalgarno

A

to sekwencja przed kodonem start.która jest komlementarna 16s rna i kieruje ramkę odczytu.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

region UTR co to

A

to jest region nie podlegajacy translacji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

kodony stopu

A

UAA
UAG
UGA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

czym się rózni kodon start u eukariota i prokariota

A

ty, że kodonem star u prokariota jest sekwencja Shine-Dalgaro
a u eukariotów to AUG

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

co ROBI syntetaza amino-acylo mRNA

A

ona dopasowuje sekwencje do odpowiedniego kodonu t RNA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

jak następuje aktywacja aminokwasu

A

aminokwas+t RNA+ ATP->aminoacylotRNA
+AMP +2 Pi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

dlaczego w drugim etapie syntezy aminokwasu jest ważna autokorekcja

A

bo rybosom tego nie sprawdza czy t-rna jest podłączony prawidłowo

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

ile tRNA potrzebujemy

A

ok 30 dla prokariotów
ok50 dla eukariotów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

polirybosomy to

A

skupiska
rybosomów związanych z tą
samą cząsteczka mRNA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

ile jest miejsc wiązania t-RNA na rybosomie i jakie?

A

3
A- dla nowowiazanych aa-RNA w procesie elongacji
P- związane peptydylo t RNA.
E- puste rna opuszcza rybosom(exit)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

w jakim kierunku odbywa się synteza białka

A

5-3
i nowe aminokwasy przyczepiają się do końca C

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

czy moze rozpoczac się translacja u prokariota wcześniej niż skończy sie transkrypcja

A

tak.of course:)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

ile czynników translacyjnych u prokariota i eukariota

A

prokarioty -3
eukarioty -12

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

eLF2 co robi

A

pomaga wiązać Met-tRNA z małą podjednostką rybosomu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

eIF4 E

A

wiąże czapeczkę

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

eIF4 A

A

helikaza,która rozplata pętlę na mrna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

eIF4 B

A

pomoze znależć kodon start

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

eIF6

A

pomaga separację podjednoste rybosomów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

jak zachodzi inicjaci translacji

A

najpierw rozpad rybosomu na podjednostki
Dysocjacja rybosomu na podjednostki 40S i 60S
2. Powstanie kompleksu preinicjacyjnego - Met-tRNAi
Met
, eIF2 –GTP z podjednostką 40S
3. związanie mRNA do kompleksu preinicjacyjnego
4. Przesuwanie kompleksu inicjacyjnego wzdłuż mRNA do
miejsca z kodonem START (zwykle pierwsze AUG od
końca 5’ )
5. Związanie podjednostki 6

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

czym sie rózni proces inicjacji u prokariota

A

U prokariota w inicjacji
translacji uczestniczy
formylo-Met-tRNA
Jego powstanie wymaga
pochodnej kwasu
tetrahydrofoliowego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

jakie czynniki zwiększaja aktywność elF4

A

insulina i pewne czynniki wzrostowe porzez
fosfrorylację grup Ser lub THr czyli efektywniej wiaże się czapeczka

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

co jeszcze może wiazać czynnik elF4 i co to powoduje

A

wiąże ogon poliA i rośnie wydjaność translacji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

co powodujeże czynnik elF2 staje się nieaktywny

A

głód
* szok termiczny
* infekcja wiruso

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

hcl to

A

= kinaza, której aktywność zależy
od poziomu hemu (niezbędnego w syntezie hemoglobiny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

co powoduje spadek poziomu hemu

A

zahamowanie translacji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

co to jest peptydylotransferaza

A

to 28s rna
rybozym

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

jak zachodzi terminacja

A

kodony stop->RF-GTP wiązanie w miejscu A
potem nastepuje hydroliza wiązania iii
rybosom rozpada się na podjednostki

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Po powstaniu polipeptydu na rybosomach musi nastąpić:

A
  • fałdowanie
  • często modyfikacja kowalencyjna
  • transport do odpowiedniego przedziału komórkowego
    lub wydzielenie
  • degradacja białek już niepotrzebnych, uszkodzonych
    (np. przez rodniki tlenowe) lub źle zfałdowanych
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

polirybosomy cytozolowe

A

cytoplazmatyczne
mitochondrialne,
jądrowe,
peroksysomalne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

polirybosomy związane z ER

A

Błony ER
Błony Golgiego
Wydzielnicze
Błony kom.
lizosomalne

33
Q

sekwencje sygnałowe

A

N-końcowa (kierowanie do mitochondriów, siateczki
śródplazmatycznej, błony komórkowej, lizosomów);
* C-końcowa (peroksysomy)
* wewnętrzna (jądro);

34
Q

jakie są warunki kierowania sekwencji sygnałowej do ER

A

to że białko hydrofobowe musi być poprzedzone sekwencją Lys Arg

35
Q

funkcja białka Ran

A

białko aktywności GTPazy

36
Q

funkcja bialka importyny

A

białko rozpoznające NLS

37
Q

funkcja białka szaperonowego

A

ono utrzymuje bialko w formie rozfałdowanej

38
Q

Większość białek mitochondrialnych jest
kodowana przez co

A

przez genom jądrowy i powstaje w
cytoplazmie.

39
Q

Regulacja aktywności czynnika eIF2

A

fosforylacja przez
kinazę obniża jego aktywność i tym samym spada ogólna
aktywność translacyjna komórki.

40
Q

Czujnik poziomu Fe

A

akonitaza 9(IRP)
Przy niskim poziomie jonów Fe w komórce centrum aktywne

41
Q

mRNA dla receptora transferryny

A

stabilizowane przez wiązanie IRP w miejscu UTR3’ CZYLI ZWIĘKSZA SIĘ sunteza receptora transferryny

42
Q

jeżeli spadnie poziom Fe to

A

zwiększa się synteza receptora transferyny i zmniejsza sie apoferrytyny

43
Q

jakie inhibitory hamują proces inicjacji translacji u prokariota

A

Streptomycyna
Neomycyna

44
Q

inhibitor który powoduje hamowanie wiązanie aa-RNA DO jednostki A ryboosomu u prokariota

A

Tetracykliny
(wiąże się z podjednostką 30S)
wiążą się odwracalnie.

45
Q

inhibitor, który hamuje transferazę
peptydylowa u prokariota

A

Chloramfenikol
wiąże się z podjednostką
50S i hamuje aktywność peptydylotransferazy.
W wyższych stężeniach może hamować syntezę
białek mitochondrialnych

46
Q

inhibitory daiałające na proces translokacji
u prokariota

A

Erytromycyna
Klarytromyc

47
Q

Hamuje
elongację translacji (translokację rybosomu) u Eukariota

A

CYKLOHEKSYMID

48
Q

działanie toksyny błoniczej

A

Katalizuje ADP-rybozylację,która hamuje czynnik ElF2

49
Q

białko szaperonowe funkcja

A

utrzymuje białko w formie rozfałdowanej

50
Q

jaka jest regulacja syntezy białka na poziomie translacji

A

Regulacja aktywności elF4 poprzez fosforylację bo lepiej wiąże czapeczkę
regulacja aktywności elF2 fosforylacja poprzez kinazę obniża aktywność
kontrola efektywnosci przez micro RNA

51
Q

Jak działa toksyna rycyny i z czego pochodzi

A

z rącznika pospolitego
N-glikozydaza RNA który usuwa Adeninę z łańcucha rRNA dużej podjednoski rybosomu

52
Q

Działanie puromucyny

A

przypomina aminoacylo-tRNA-powoduje przedwczesną erminację ranslacji zarówno u Prokariota tak i Eukariota.
N

53
Q

inhibitor transkrypcjiktóry jest antybiotykiem i hamuje inicjacje synezy RNA z podjednostką beta pol RNA bakterii i srosowana w leczeniu gruźlicy

A

Rifamycyna

54
Q

alfa-AMANITYNA

A

inhibitor transkrypcji u eukariotów
toksyna z grzybów
oktapeptyd termosabilny
Hamuje aktywność polimeraxy RNA 2
uszkadza wątrobę

55
Q

wrażliwość polimeraz RNA na alfa-amantynę

A

1-niewrażliwa
2- bardzo wrażliwa->zahamowanie syntezy mRNA i białek
3- wrażliwa na duże stężenia

56
Q

jakie są modyfikację potranslacyjne

A
  1. warunkujące natywną srukturę(hydriksylacja, glikozylacja, acylacja)
  2. proteoliza
    regulujące aktywność-fosforylacja i acetylacja
    nieodwracalne-prowadzące do degradacji białka.(poliubikwitynacja)
57
Q

glikoproteiny przykłady

A

większość białek osocza np. immunoglobuliny, białka kaskady krzepnięcia
białka błonowe
enzymy lizosomalne
kolagen laminina i t.d.

58
Q

Rola cukrowca w glikoproteinach

A

zwiększa rozpuszczalność białka
zróżnicowanie
wpływają na srukturę
kierowanie białek do odpowiednich przestrzeni subkomórkowych
ochrona przed proteolizą
ważny dla inerakcji

59
Q

etapy glikozylacji

A

1.Synteza oligosacharydu na foforanie dolicholu(enzym transferazy glikozylowe.(po stronie cytoplazmy)
2. przeniesienie na stronę światła ER
3.Trwa rozbudowa oligosacharydu
4. przeniesienie tego oligosacharydu na białko(Modyfikację struktury glikanu

60
Q

szlak syntezy enzymów lizomalnych

A

glikozylacja bialek w siateczce wplywa na proces sortowania.Marker kierujący do lizosomów
Mannozo-fosforan-sygnał kierujący bialko do lizomów

61
Q

czym charakteryzuje sie choroba wtrętów białkowych,mukolipidoza typu 2

A

Niedobór fosfotransferazy N-acetyloglukozoaminy
ciężkie uposledzenie psychomotoryczne
śmierc w pierwszej dekadzie życia
BRAK AKTYWNOŚCI WIĘKSZOŚCI ENZYMÓW LIZOMALNYCH
ciałka inkluzyjne w lizosomach

62
Q

przyłączenie białek kotwiczących przy powierzchni błony

A

Acylacja-przyłączanie reszt kwasu palmitynowego i mirystydonowego
prenylacja- przełączenie jednostek poliizoprenoidowych
kotwice GPI

63
Q

JAk działa i co zmienia proces fosforylacji

A

kinazy białek
i co modyfikuje:Ser Thr i Tyr
zmienia aktywnosc białka
fozfaazy hydroliyczne usuwają fosforan.

64
Q

Modyfikacja przez proteolizę

A

usuwanie sekwencji sygnałowej
aktywacja proenzymów
np pre-insulina-insulina i jeszcze pro insulina

65
Q

proteosomy to

A

duże kompleksy, degradują białka
naznaczone przez ubikwitynę

66
Q

Kaspazy to

A

związane z procesem apoptozy

67
Q

Proteazy lizosomalne to

A

białka pobrane droga autofagii lub endocytozy

68
Q

jakim związkiem można spowodować denaturację białka

69
Q

Podczas
fałdowania
białka
następuje
coraz
większa
stabilizacja
form
pośrednich lub destabilizaja

A

stabilizacja

70
Q

Amyloidozy

A

to skrobiawica

71
Q

Cecha wspólna białek amyloidogennych

A

niestabilność
konformacyjna (powody: mutacja, modyfikacja (np.
trawienie), zmiany pH)

72
Q

Struktura amyloidu

A

Długie, nierozgałęzione włókna
* - struktura – dominujący element
struktury drugorzędowej *
nierozpuszczalne
* odporne na trawienie proteazami *
podobne struktury amyloidów tworzone są
przez bardzo różne białka

73
Q

APP (Amyloid precursor

A

Choroba Altsheimera

74
Q

Białko prionowe

A

Encefalopatie gąbczaste, np. choroba
Creutzfeldta-Jakoba

75
Q

a1-inhibitor proteinaz (forma Z)

A

Marskość wątroby, rozedma płuc

76
Q

Łańcuch lekki immunoglobulin

A

Łańcuch lekki immunoglobulin

77
Q

a-synuklein

A

Choroba Parkinsona

78
Q

amylina

A

cukrzyca typu 2

Biochemia 1. (11 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions