Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

Biochemia 1. > Synteza białek > Flashcards

Synteza białek Flashcards

1
Q

co jest zapisywane w genie

A

SEKWENCJA BIAŁKA => struktura, funkcja,
interakcje z innymi cząsteczkami
* Modyfikacje potranslacyjne
* Szybkość syntezy (sekwencje regulujące tempo
transkrypcji i translacji, stabilność mRNA)
* Czas półtrwania
* Kierowanie do odpowiednich przestzreni komórkowych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

czym się różni bakteryjne mRNA od eukariotycznego

A

tym że bakteryjne jest policystronowe
i więcej niz jeden gen przepisane na jedno mRNA
eukariotyczne jest monocystronowe
tylko jeden rejon podlegający translacji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

co tp jest za sekwencja Shine-Dalgarno

A

to sekwencja przed kodonem start.która jest komlementarna 16s rna i kieruje ramkę odczytu.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

region UTR co to

A

to jest region nie podlegajacy translacji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

kodony stopu

A

UAA
UAG
UGA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

czym się rózni kodon start u eukariota i prokariota

A

ty, że kodonem star u prokariota jest sekwencja Shine-Dalgaro
a u eukariotów to AUG

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

co ROBI syntetaza amino-acylo mRNA

A

ona dopasowuje sekwencje do odpowiedniego kodonu t RNA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

jak następuje aktywacja aminokwasu

A

aminokwas+t RNA+ ATP->aminoacylotRNA
+AMP +2 Pi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

dlaczego w drugim etapie syntezy aminokwasu jest ważna autokorekcja

A

bo rybosom tego nie sprawdza czy t-rna jest podłączony prawidłowo

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

ile tRNA potrzebujemy

A

ok 30 dla prokariotów
ok50 dla eukariotów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

polirybosomy to

A

skupiska
rybosomów związanych z tą
samą cząsteczka mRNA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

ile jest miejsc wiązania t-RNA na rybosomie i jakie?

A

3
A- dla nowowiazanych aa-RNA w procesie elongacji
P- związane peptydylo t RNA.
E- puste rna opuszcza rybosom(exit)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

w jakim kierunku odbywa się synteza białka

A

5-3
i nowe aminokwasy przyczepiają się do końca C

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

czy moze rozpoczac się translacja u prokariota wcześniej niż skończy sie transkrypcja

A

tak.of course:)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

ile czynników translacyjnych u prokariota i eukariota

A

prokarioty -3
eukarioty -12

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

eLF2 co robi

A

pomaga wiązać Met-tRNA z małą podjednostką rybosomu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

eIF4 E

A

wiąże czapeczkę

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

eIF4 A

A

helikaza,która rozplata pętlę na mrna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

eIF4 B

A

pomoze znależć kodon start

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

eIF6

A

pomaga separację podjednoste rybosomów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

jak zachodzi inicjaci translacji

A

najpierw rozpad rybosomu na podjednostki
Dysocjacja rybosomu na podjednostki 40S i 60S
2. Powstanie kompleksu preinicjacyjnego - Met-tRNAi
Met
, eIF2 –GTP z podjednostką 40S
3. związanie mRNA do kompleksu preinicjacyjnego
4. Przesuwanie kompleksu inicjacyjnego wzdłuż mRNA do
miejsca z kodonem START (zwykle pierwsze AUG od
końca 5’ )
5. Związanie podjednostki 6

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

czym sie rózni proces inicjacji u prokariota

A

U prokariota w inicjacji
translacji uczestniczy
formylo-Met-tRNA
Jego powstanie wymaga
pochodnej kwasu
tetrahydrofoliowego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

jakie czynniki zwiększaja aktywność elF4

A

insulina i pewne czynniki wzrostowe porzez
fosfrorylację grup Ser lub THr czyli efektywniej wiaże się czapeczka

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

co jeszcze może wiazać czynnik elF4 i co to powoduje

A

wiąże ogon poliA i rośnie wydjaność translacji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
co powodujeże czynnik elF2 staje się nieaktywny
głód * szok termiczny * infekcja wiruso
26
hcl to
= kinaza, której aktywność zależy od poziomu hemu (niezbędnego w syntezie hemoglobiny
27
co powoduje spadek poziomu hemu
zahamowanie translacji
28
co to jest peptydylotransferaza
to 28s rna rybozym
29
jak zachodzi terminacja
kodony stop->RF-GTP wiązanie w miejscu A potem nastepuje hydroliza wiązania iii rybosom rozpada się na podjednostki
30
Po powstaniu polipeptydu na rybosomach musi nastąpić:
* fałdowanie * często modyfikacja kowalencyjna * transport do odpowiedniego przedziału komórkowego lub wydzielenie * degradacja białek już niepotrzebnych, uszkodzonych (np. przez rodniki tlenowe) lub źle zfałdowanych
31
polirybosomy cytozolowe
cytoplazmatyczne mitochondrialne, jądrowe, peroksysomalne
32
polirybosomy związane z ER
Błony ER Błony Golgiego Wydzielnicze Błony kom. lizosomalne
33
sekwencje sygnałowe
N-końcowa (kierowanie do mitochondriów, siateczki śródplazmatycznej, błony komórkowej, lizosomów); * C-końcowa (peroksysomy) * wewnętrzna (jądro);
34
jakie są warunki kierowania sekwencji sygnałowej do ER
to że białko hydrofobowe musi być poprzedzone sekwencją Lys Arg
35
funkcja białka Ran
białko aktywności GTPazy
36
funkcja bialka importyny
białko rozpoznające NLS
37
funkcja białka szaperonowego
ono utrzymuje bialko w formie rozfałdowanej
38
Większość białek mitochondrialnych jest kodowana przez co
przez genom jądrowy i powstaje w cytoplazmie.
39
Regulacja aktywności czynnika eIF2
fosforylacja przez kinazę obniża jego aktywność i tym samym spada ogólna aktywność translacyjna komórki.
40
Czujnik poziomu Fe
akonitaza 9(IRP) Przy niskim poziomie jonów Fe w komórce centrum aktywne
41
mRNA dla receptora transferryny
stabilizowane przez wiązanie IRP w miejscu UTR3' CZYLI ZWIĘKSZA SIĘ sunteza receptora transferryny
42
jeżeli spadnie poziom Fe to
zwiększa się synteza receptora transferyny i zmniejsza sie apoferrytyny
43
jakie inhibitory hamują proces inicjacji translacji u prokariota
Streptomycyna Neomycyna
44
inhibitor który powoduje hamowanie wiązanie aa-RNA DO jednostki A ryboosomu u prokariota
Tetracykliny (wiąże się z podjednostką 30S) wiążą się odwracalnie.
45
inhibitor, który hamuje transferazę peptydylowa u prokariota
Chloramfenikol wiąże się z podjednostką 50S i hamuje aktywność peptydylotransferazy. W wyższych stężeniach może hamować syntezę białek mitochondrialnych
46
inhibitory daiałające na proces translokacji u prokariota
Erytromycyna Klarytromyc
47
Hamuje elongację translacji (translokację rybosomu) u Eukariota
CYKLOHEKSYMID
48
działanie toksyny błoniczej
Katalizuje ADP-rybozylację,która hamuje czynnik ElF2
49
białko szaperonowe funkcja
utrzymuje białko w formie rozfałdowanej
50
jaka jest regulacja syntezy białka na poziomie translacji
Regulacja aktywności elF4 poprzez fosforylację bo lepiej wiąże czapeczkę regulacja aktywności elF2 fosforylacja poprzez kinazę obniża aktywność kontrola efektywnosci przez micro RNA
51
Jak działa toksyna rycyny i z czego pochodzi
z rącznika pospolitego N-glikozydaza RNA który usuwa Adeninę z łańcucha rRNA dużej podjednoski rybosomu
52
Działanie puromucyny
przypomina aminoacylo-tRNA-powoduje przedwczesną erminację ranslacji zarówno u Prokariota tak i Eukariota. N
53
inhibitor transkrypcjiktóry jest antybiotykiem i hamuje inicjacje synezy RNA z podjednostką beta pol RNA bakterii i srosowana w leczeniu gruźlicy
Rifamycyna
54
alfa-AMANITYNA
inhibitor transkrypcji u eukariotów toksyna z grzybów oktapeptyd termosabilny Hamuje aktywność polimeraxy RNA 2 uszkadza wątrobę
55
wrażliwość polimeraz RNA na alfa-amantynę
1-niewrażliwa 2- bardzo wrażliwa->zahamowanie syntezy mRNA i białek 3- wrażliwa na duże stężenia
56
jakie są modyfikację potranslacyjne
1. warunkujące natywną srukturę(hydriksylacja, glikozylacja, acylacja) 2. proteoliza regulujące aktywność-fosforylacja i acetylacja nieodwracalne-prowadzące do degradacji białka.(poliubikwitynacja)
57
glikoproteiny przykłady
większość białek osocza np. immunoglobuliny, białka kaskady krzepnięcia białka błonowe enzymy lizosomalne kolagen laminina i t.d.
58
Rola cukrowca w glikoproteinach
zwiększa rozpuszczalność białka zróżnicowanie wpływają na srukturę kierowanie białek do odpowiednich przestrzeni subkomórkowych ochrona przed proteolizą ważny dla inerakcji
59
etapy glikozylacji
1.Synteza oligosacharydu na foforanie dolicholu(enzym transferazy glikozylowe.(po stronie cytoplazmy) 2. przeniesienie na stronę światła ER 3.Trwa rozbudowa oligosacharydu 4. przeniesienie tego oligosacharydu na białko(Modyfikację struktury glikanu
60
szlak syntezy enzymów lizomalnych
glikozylacja bialek w siateczce wplywa na proces sortowania.Marker kierujący do lizosomów Mannozo-fosforan-sygnał kierujący bialko do lizomów
61
czym charakteryzuje sie choroba wtrętów białkowych,mukolipidoza typu 2
Niedobór fosfotransferazy N-acetyloglukozoaminy ciężkie uposledzenie psychomotoryczne śmierc w pierwszej dekadzie życia BRAK AKTYWNOŚCI WIĘKSZOŚCI ENZYMÓW LIZOMALNYCH ciałka inkluzyjne w lizosomach
62
przyłączenie białek kotwiczących przy powierzchni błony
Acylacja-przyłączanie reszt kwasu palmitynowego i mirystydonowego prenylacja- przełączenie jednostek poliizoprenoidowych kotwice GPI
63
JAk działa i co zmienia proces fosforylacji
kinazy białek i co modyfikuje:Ser Thr i Tyr zmienia aktywnosc białka fozfaazy hydroliyczne usuwają fosforan.
64
Modyfikacja przez proteolizę
usuwanie sekwencji sygnałowej aktywacja proenzymów np pre-insulina-insulina i jeszcze pro insulina
65
proteosomy to
duże kompleksy, degradują białka naznaczone przez ubikwitynę
66
Kaspazy to
związane z procesem apoptozy
67
Proteazy lizosomalne to
białka pobrane droga autofagii lub endocytozy
68
jakim związkiem można spowodować denaturację białka
mocznik
69
Podczas fałdowania białka następuje coraz większa stabilizacja form pośrednich lub destabilizaja
stabilizacja
70
Amyloidozy
to skrobiawica
71
Cecha wspólna białek amyloidogennych
niestabilność konformacyjna (powody: mutacja, modyfikacja (np. trawienie), zmiany pH)
72
Struktura amyloidu
Długie, nierozgałęzione włókna * - struktura – dominujący element struktury drugorzędowej * nierozpuszczalne * odporne na trawienie proteazami * podobne struktury amyloidów tworzone są przez bardzo różne białka
73
APP (Amyloid precursor
Choroba Altsheimera
74
Białko prionowe
Encefalopatie gąbczaste, np. choroba Creutzfeldta-Jakoba
75
a1-inhibitor proteinaz (forma Z)
Marskość wątroby, rozedma płuc
76
Łańcuch lekki immunoglobulin
Łańcuch lekki immunoglobulin
77
a-synuklein
Choroba Parkinsona
78
amylina
cukrzyca typu 2

Biochemia 1. (11 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions