Structure Tertiaire des Protéines Flashcards
Que sont les méthodes principales pour l’étude structural des protéines
Cristallographie de rayons x, résonance magnétique nucléaire et cryo-microscopique électronique
Que sont des bases de données de structures
Protein data bank, nucleid acid databank et alphafold
C’est quoi le premier principe de base
Que les protéines globulaires se replient généralement pour former
les structures les plus stable
C’est quoi le deuxième principe de base
prépondérance des structures secondaires:
* Les structures secondaires se forment autant que possible
* Les hélices et les feuillets b sont généralement
empaquetés les unes contre les autres
* Les segments de squelette peptidique entre les éléments
de structure secondaire sont généralement courts et directs
C’est quoi le troisième principe de base
C’est un cœur hydrophobe:
* La plupart des résidus polaires se retrouvent sur la
surface et interagissent avec le milieu aqueux
* La plupart des résidus hydrophobes se retrouvent à
l’intérieur et interagissent les unes avec les autres
La protéine globulaire provient de quoi
de la nécessité de neutraliser les groupes polaires du
squelette (N-H et C=O) dans le coeur hydrophobe de la protéine.
C’est quoi le quatrième principe de base
Structures ordonnées non répétitives:
C’est quoi des boucles
Ce sont les segments de la chaîne qui ne forment pas d’hélice a ou de
feuillet b qui sont appelés des boucles ou boucles aléatoires
Est ce que les boucles aléatoires sont aléatoires
Les “boucles aléatoires” ne sont pas aléatoires, mais
adoptent des conformations définies et stables, mais
qui sont plus difficiles à décrire que les structures secondaires plus
communes
Les boucles contribue dans ou
Ces structures contribuent souvent aux sites actifs des enzymes
C’est quoi le cinquième principe de base
Problème d’empaquetage:
* L’assemblage est serré
* Cependant, la densité de l’empaquetage est comprise entre 0,72 et 0,77, donc environ 25% du volume de la protéine est vide
* Cet espace vide se présente généralement sous la forme de toutes
petites cavités
* Ces cavités pourraient permettre la flexibilité des protéines et contribuer à la dynamique des protéines
C’est quoi le sixième principe de base
Dynamique des protéines:
* La structure des protéines globulaires est dynamique
* Plusieurs éléments et domaines sont soumis à des mouvements
d’amplitudes et de durées variables
* Certains segments sont très flexibles et désordonnés
C’est quoi le septième principe de base
Contrainte chirale: Les chaînes peptidiques composées d’acides aminés lévogyres
(L) ont tendance à tourner vers la droite
Les couches externes sont recouvertes de quoi
De résidus polaires/hydrophiles qui interagissent favorablement avec la solution aqueuse
Que sont les caractéristiques des protéines à hélice alpha antiparallèles
- La manière la plus simple d’empaqueter des hélices est de les réunir de
façon antiparallèle avec de courtes boucle. - Il y a une prépondérance de faisceaux à quatre hélices et la légère
torsion à gauche (15 degrés) de ces faisceaux. - Les globines constituent un groupe important de protéines à hélices a.
Elles comprennent les hémoglobines et les myoglobines de nombreuses
espèces. La structure des globines possèdent deux couches d’hélices,
l’une perpendiculaire à l’autre
Que sont les caractéristiques des protéines à feuillets B parallèles
- Les feuillets b parallèles ont des résidus hydrophobes répartis sur les
deux faces des feuillets - Cela signifie qu’aucune des faces de ces feuillets ne peut être
exposée à la solution environnante - Les feuillets b parallèles se retrouvent dans le coeur des structures
protéiques - Le tonneau b parallèle à huit brins (aussi tonneau a/b) représente un
type particulier de feuillet b (2 couches) - Le feuillet b parallèle à double enroulement représente aussi un type
particulier de feuillet b (3 couches)
Que sont les caractéristiques des protéines à feuillets B antiparallèles
- Dans les feuillets b antiparallèles, les résidus hydrophobes sont
sur une seule des deux faces. - Seulement une des faces doit être protégée du milieu aqueux.
- La structure minimale pour une protéine à feuillets b antiparallèles
est donc une structure à deux couches. - Il y a plusieurs possibilités: les structures en tonneau b et les
feuillets recouverts par des hélices (et/ou des boucles) sur une
face seulement.
Que sont les caractéristiques des protéines à métal ou riches en ponts disulfure
- Elles contiennent en général moins de 100 résidus
- Leur conformation est fortement influencée par leur haute teneur
en ligand métallique ou en ponts disulfure - Ces protéines sont généralement instables si les métaux ou
ponts disulfure sont éliminés
Comment peut on prédire les structures secondaires
il n’est pas possible de prédire la structure
secondaire en toute confiance
Comment peut on prédire les structures tertiaires
comme les règles d’empaquetage des structures secondaires sont relativement bien connues, on peut généralement dériver un nombre limité de repliements possibles à partir d’une structure secondaire connue.
Quand est ce que deux protéines sont considérées homologues
lorsqu’elles possèdent des acides aminés identiques dans un nombre
significatif de positions dans la séquence
Comment peut on prédire les structures de protéines homologues
Si une protéine X a une séquence qui est suffisamment similaire à celle d’une protéine Y dont la structure est connue, un modèle tridimensionnel de la protéine X peut être construit sur la base de l’alignement des séquences
Qu’est ce qui est difficile à prédire dans des protéines homologues
la modélisation des boucles et de la conformation des chaînes latérales.
Comment peut on prédire les structures de protéines sans homologues
L’apport de l’information de couplages co-évolutifs permet la prédiction de protéines sans homologues
