Structure Secondaire des Protéines Flashcards
Qu’est ce qui détermine la conformation des protéines globulaires
- La séquence de la chaîne polypeptidique
- La rotation libre de plusieurs angles de torsion de la chaîne polypeptidique, plus particulièrement les angles f (phi) et ψ (psi).
- Les contraintes imposées par les ponts disulfure (S-S)
- Les contraintes imposées par les faibles liens non-covalents
- La propriété hydrophobe des acides aminés
Qu’est ce que les angles phi et psi permet
Elle permet de déterminer le trajet complet du squelette peptidique
Pourquoi certaines valeurs de phi et psi ne sont pas permise
- Différences d’énergies entre conformation décalées et éclipsées
- Encombrement stérique des atomes du squelette
- Interactions non covalentes impliquant les chaînes latérales
Que sont les structures secondaires qui sont stabilisées par des liaisons hydrogène
- L’hélice a
- Les autres types d’hélices
- Le feuillet plissé b (composé de brins b)
- Le tour b (b turne)
- La courbure b (b bulge)
que sont les propriété générales des hélices alpha
- Se retrouve dans la majorité des protéines
- Hélice droite avec 3,6 résidus par tours
- L’hélice a se forme si f= -60° et ψ= -45° à -50 ̊
- La longueur d’un résidu le long de l’axe de l’hélice: 1,5 Å = 0,15 nm
- Lepasdel’héliceestde0,54nm=3,6*0,15nm
- Il y a en moyenne 10 résidu par hélice dans les protéines globulaires
- C=O et N-H sont tournées vers l’intérieur. Tous les C=O sont orientés dans la même direction et tous les groupes N-H sont orientés dans la direction opposée
- Pont hydrogène entre C=O du résidu i et N-H du résidu i+4
- Les chaînes latérales sont tournées vers l’extérieur à chaque 100°
- L’axe de l’hélice peut être légèrement courbée (< 20°)
Qu’est ce qui crée le moment dipolaire
La disposition des groupes N-H et C=O et la disposition répétée des groupes amides le long de l’axe de l’hélice
que sont les caractéristiques de l’hélice 310
- Contient des liaisons hydrogène entre le >C=O du résidu n et le >N-H du résidu n + 3.
- Le pas est de 6,0 Å (0,60 nm), donc cette hélice est plus étroite que l’hélice a.
- Les angles de torsion sont: f= -50° et ψ= -30° dans une région légèrement interdite de la représentation de Ramachandran, mais assez proche de l’hélice a.
- L’orientation des chaînes latérales cause certaines interférences stériques.
- Se rencontre occasionnellement dans les protéines, sous forme de courts
segments (souvent un simple coude) ou dans le dernier tour des hélices a.
Quelle acide aminé favorisent la formation d’hélice
Ala, Glue, Leu et met
C’est quoi une coiffe
C’est une interaction retrouvées au extrémités des hélices
Que font les coiffes
Il peut servir à relier les structures secondaires et contribuer à la formation de la structure tertiaire
C’est quoi le motif superhélicoidal
il s’agit d’un motif structural très commun qui permet d’assembler des hélices a par des liaisons hydrophobes
Il est constitué d’un faisceau de 2 à 4 hélices à droite enroulées en torsade pour former une superhélice gauche.
Que sont des caractéristiques des feuillets beta plissés
- Le squelette est complètement étendue et les plans de l’amide successifs ont une apparence plissée
- Les liaisons hydrogène se forment entre les brins
- Les chaînes latérales sont perpendiculaires au plan du feuillet et
se retrouvent successivement en haut et en bas du feuillet
C’est quoi la structure des feuillets b antiparallèles
Les liaisons H sont perpendiculaires aux brins et linéaires et l’espace entre elles alternent de mince à large.
C’est quoi la structure des feuillets b parallèles
Les liaisons H sont régulièrement espacées, mais ne sont pas parfaitement perpendiculaires aux brins.
C’est quoi qui fait qu’il y aille une courbure
La présence d’un résidu supplémentaire dans une des deux chaînes provoque la courbure.
C’est quoi le motif épingle à cheveux
C’est un motif de chaine beta fréquemment observé dans les structures protéiques. La boucle comprend typiquement de 2 à 5 résidus qui ressemble à une épingle à cheveux
Que font les boucles beta
ils facilitent la formation des feuillets beta antiparallèles
Qu’elle type de aa est souvent dans ces boucles
Le résidu 2 des types I et II est souvent Pro, le résidu 3 du type II est généralement
Gly.
C’est quoi la clé grecque
C’est un motif particulier adopté par 4 brins b antiparallèles; il rappelle des motifs ornementaux de l’antiquité grecque
Qu’est ce qui participe à la stabilité des feuillets B
La tendance intrinsèque d’un acide aminé à former un feuillet b et les interactions entre chaînes latérales
Que sont les paires préférées pour les sites B, HB
1) Résidus de charge opposée (qui forment une liaison ionique);
2) Gly-Résidus aromatiques;
3) Val-Aromatique; et
4) Aromatique-Aromatique
Que sont les paires préférées pour les sites B, NHB
- résidu de charge opposée (qui forment une liaison ionique);
- Cys-Cys (qui forment un pont disulfure);
- Aromatique-Pro (liaison de Van der Waals);
- Thr-Thr (qui forment une liaison H); et
- Val-Val (liaison de Van der Waals).
Que doit adopter les chaines latérales pour interagir de façon favorable au site B, HB
Les deux chaînes latérales doivent adopter des angles de torsion x1 non favorables.
Que doit adopter les chaines latérales pour interagir de façon favorable au site B, NHB
Les deux chaînes latérales adoptent des angles de torsion x1 favorables.
